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Aminoácidos

Aminoácidos

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Compuestos orgánicos formados por un grupo amino

(NH
2
) y un grupo carboxilo (COOH).
Algunos aminoácidos se encuentran libres como
neurotransmisores, otros se unen entre sí formando
péptidos como hormonas, o formando proteínas con
múltiples funciones.
Estructura General
C
COO¯
R
H H
3
N
+
C
COO¯
R
H H
3
N
+
α
Predomina a pH fisiológico
Formas de los Aminoácidos
C
COO¯
R
H
H
3
N
+
C
COO¯
R
H
H
3
N
+
C
COOH
R
H
H
2
N
C
COOH
R
H
H
2
N
zwitterión
Íon híbrido
o o
C
COO¯
CH
3
H
H
3
N
+
C
COO¯
CH
3
H
H
3
N
+
Isomerismo de los Aminoácidos
(excepto la glicina)
C
COO¯
CH
3
H
+
NH
3
C
COO¯
CH
3
H
+
NH
3
L- Alanina D- Alanina
Imágenes quirales (no superponibles)
Carbono
asimétrico
Enantiómeros o isómeros especulares
Poseen actividad óptica: rotan el plano de la luz polarizada hacia la
derecha (dextrógiros) o hacia la izquierda
(levógiros).
1) Componentes o no de las proteínas
Clasificación de los aminoácidos
Aminoácidos proteicos:
glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina,
serina, treonina, cisteína, metionina, tirosina, triptófano,
fenilalanina, glutamato, glutamina, aspartato,
asparagina, histidina, lisina, y arginina.
Aminoácidos no proteicos:
todos los demás (ornitina, citrulina, ácido gamma-
aminobutírico (GABA), etc.)
2) Según su capacidad de interaccionar con en
agua:
Apolares neutros
Polares neutros:
Ácidos:
Básicos:
glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina
y prolina.
Alifáticos:
Aromáticos: fenilalanina, tirosina y triptófano.
serina, treonina, cisteína, glutamina y
asparagina
histidina, lisina y arginina.
glutamato, aspartato.
Glicina, Gly, G
Valina, Val, V
Alanina, Ala, A
Leucina, Leu, L Metionina, Met, M Isoleucina, Ile, I
Aminoácidos Apolares Alifáticos:
Prolina, Pro, P
Aminoácidos Apolares Aromáticos:
Fenilalanina, Phe, F
Tirosina, Tyr, Y
Triptofano, Trp, W
Aminoácidos Polares Neutros:
Serina, Ser, S
Treonina, Thr, T
Cisteína, Cys, C
Asparagina, Asn, N
Glutamina, Gln, Q
Aspartato, Asp, D
Glutamato, Glu, E
Aminoácidos Ácidos:
Aminoácidos Básicos:
Lisina, Lys, K
Arginina, Arg, R
Histidina, His, H
3) Esencialidad nutricional
Nutricionalmente esenciales:
no sintetizados por el organismo (valina, leucina, isoleucina,
treonina, metionina, lisina, fenilalanina y triptófano).
b) Se sintetizan en cantidades adecuadas para el estado adulto
pero no para el estado de crecimiento o la preñez (arginina e
histidina).
a) Sintetizados a partir de aminoácidos esenciales (cisteína, a
partir de metionina y tirosina, a partir de fenilalanina).
Nutricionalmente semiesenciales:
pueden ser sintetizados por el organismo (glicina, alanina,
prolina, serina, glutamato, glutamina, aspartato, asparagina).
Nutricionalmente no esenciales:
Comportamiento Ácido – Base
R-COOH R-COO
¯
+ H
+
R-NH
3
+
R-NH
2
+ H
+
Ácido Base conjugada
Ácido= Sustancia capaz de ceder protones
Base= Sustancia capaz de aceptar protones
Los aminoácidos son moléculas anfóteras
ya que pueden actuar como ácidos o como bases
Las fuerzas relativas de los ácidos débiles se
expresan en términos de la constante de
disociación del ácido (KA) o de su pKA
pKA = - log KA
pH= - log H
+
pKA = Valor del pH en el cual el aminoácido se
encuentra 50% disociado y 50% no
disociado.
Presenta máximo poder amortiguador
Formas iónicas de los Aminoácidos en
disolución
Debido a que los aminoácidos poseen al menos dos grupos
ionizables en su estructura (el – COOH y el –
+
NH
3
) , la forma iónica
predominante de estas moléculas en disolución depende del pH.
C
COOH
CH
3
H
H
3
N
+
C
COOH
CH
3
H
H
3
N
+
C
COO¯
CH
3
H
H
3
N
+
C
COO¯
CH
3
H
H
3
N
+
C
COO¯
CH
3
H
H
2
N C
COO¯
CH
3
H
H
2
N
Medio ácido
pH bajo
Medio neutro
pH fisiológico
Medio básico
pH alto
Carga neta = +1 Carga neta = 0 Carga neta = -1
Estados de disociación de los grupos ionizables
del aminoácido Histidina
pKA o-COOH pKA Imidazol
pKA o-
+
NH
3
Carga neta= +2 Carga neta= +1 Carga neta= 0 Carga neta= –1
pH Ácido pH Básico
pI=
pKA Imidazol
+
pKA o-
+
NH
3
2
Curva de valoración de la histidina
pKA o-COOH
pKA Imidazol
pKA o-
+
NH
3
Equivalentes de ¯OH
Propiedades químicas de los
aminoácidos
1. Formación de sales
sal + agua Ácido + base
2. Formación de ésteres
Ácido + alcohol éster + agua
péptido + agua
3. Formación de enlace peptídico
Amino + carboxilo
Compuestos nitrogenados formados por 2 ó
más residuos de aminoácidos, unidos por
uno ó más enlaces peptídicos.
Enlace peptídico: Es un enlace amida que se
forma cuando el par de e¯ sin compartir del
grupo o-amino de un aminoácido ataca al
carbono o-carboxilo de otro aminoácido.
Formación de un enlace peptídico
+
+
Glicina Alanina
Glicilalanina, Gli-Ala, GA
Agua
Enlace
peptídico
α
α
α
α
C
COOH
H
H
H
2
N
C
COOH
H
H
H
2
N
+
C
COOH
CH
3
H
H
2
N
C
COOH
CH
3
H
H
2
N
HOH
C
COOH
CH
3
H N
C
C
H
H
H
2
N
O
H
C
COOH
CH
3
H N
C
C
H
H
H
2
N
O
H
Formación de un dipéptido
Glicina, Gly Alanina, Ala
Glicil-alanina, Gly-Ala
Características del enlace peptídico
La unidad peptídica es rígida y plana
• Presenta un carácter
parcial de doble enlace.
• Es un híbrido de
resonancia con electrones
deslocalizados a lo largo
de los enlaces (C – N) y
(C – O).
• Los átomos involucrados
en el enlace peptídico son
coplanares.
• Trans: El hidrógeno del
grupo amino sustituido,
está casi siempre ubicado
opuesto al oxígeno del
grupo carbonilo.
Representación de los péptidos
1. En zig-zag, con extremo amino a la izquierda.
2. Abreviaturas separadas por guiones, colocando
entre paréntesis los aminoácidos dudosos:
AS(CKF)HT
3. Derivados del aminoácido del extremo
carboxilo.
Alanil-seril-(cisteinil-lisil-fenilalanil)-histidil-treonina
Ala-Ser-(Cis-Lis-Fen)-His-Tre
H
3
N
+
Co
O
C
N
C
o
C
N
Co
C
H
H
O
O
O¯ H
3
N
+
Co
O
C
N
C
o
C
N
Co
C
H
H
O
O

HH
HH
HH
CH
2
OH
CH
2
OH
CH
2
COO¯
CH
2
COO¯
CH
2
OH
CH
2
OH
Representación de un tripéptido
Aspartil-tirosil-serina
Amino terminal
Carboxilo terminal
Asp-Tir-Ser DYS
Nomenclatura de los péptidos
Entre paréntesis los aminoácidos dudosos:
Ala-Ser-(Cis-Lis-Fen)-His-Tre
AS(CKF)HT
Los péptidos se nombran comenzando por el extremo N y
se les da el sufijo “il” a los aminoácidos excepto al último,
es decir, se nombran como derivados del aminoácido del
extremo carboxilo
Alanil-seril-cisteinil-lisil-fenilalanil-histidil-treonina
Abreviaturas o símbolos separados por guiones:
Ala-Ser-Cis-Lis-Fen-His-Tre
ASCKFHT
Por ejemplo:
Clasificación de los péptidos
1. Según el número de los residuos de aminoácidos
(1 sola cadena):
• Dipéptido (2 residuos de aminoácidos),
• Tripéptido (3 residuos de aminoácidos)
• Oligopéptido (4 a 10 residuos de aminoácidos)
• Polipéptido (mas de 10 residuos de aminoácidos).
2. Según el número de cadenas:
• Monómero (1 cadena): vasopresina
• Dímero (2 cadenas): insulina
Funciones:
Descomposición del H
2
O
2
.
Metabolismo de sustancias tóxicas.
Antioxidante intracelular.
Transporte de aminoácidos
Glutatión:
Tripéptido (gamma glutamil-cisteinil-glicina).
H
3
N
+
C
o
O
C
N
C
o
C
N
Co
C
H
H
O
O

CH
2
COO¯
H H
CH
2
SH
H
CH
2
H H
3
N
+
C
o
O
C
N
C
o
C
N
Co
C
H
H
O
O

CH
2
COO¯
H H
CH
2
SH
H
CH
2
H
Péptidos de importancia fisiológica
Conformada por 2 cadenas, con un total de 51
aminoácidos, responsable de la entrada de
glucosa en las células del tejido muscular y
adiposo.
Es una cadena de 29 aminoácidos, aumenta los
niveles de glucosa en sangre.
Glucagón:
Insulina:
Péptidos de importancia fisiológica
Gli-Ile-Val-Glu-Gln-Cis-Cis-Ala-Ser-Val-Cis-Ser-Leu-Tir-Gln-Leu-Glu-Asn-Tir-Cis-Asn
Fen-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cis-Gli-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-Tir-Leu-Val-Cis-Gli-Glu-Arg-Gli-Fen-Fen-Tir-Ter-Pro-Lis-Ala
S S
S
S
S
S
Gli-Ile-Val-Glu-Gln-Cis-Cis-Ala-Ser-Val-Cis-Ser-Leu-Tir-Gln-Leu-Glu-Asn-Tir-Cis-Asn
Fen-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cis-Gli-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-Tir-Leu-Val-Cis-Gli-Glu-Arg-Gli-Fen-Fen-Tir-Ter-Pro-Lis-Ala
S S
S
S
S
S
Gli-Ile-Val-Glu-Gln-Cis-Cis-Tre-Ser-Ile-Cis-Ser-Leu-Tir-Gln-Leu-Glu-Asn-Tir-Cis-Asn
Fen-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cis-Gli-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-Tir-Leu-Val-Cis-Gli-Glu-Arg-Gli-Fen-Fen-Tir-Ter-Pro-Lis-Ala
S S
S
S
S
S
Gli-Ile-Val-Glu-Gln-Cis-Cis-Tre-Ser-Ile-Cis-Ser-Leu-Tir-Gln-Leu-Glu-Asn-Tir-Cis-Asn
Fen-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cis-Gli-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-Tir-Leu-Val-Cis-Gli-Glu-Arg-Gli-Fen-Fen-Tir-Ter-Pro-Lis-Ala
S S
S
S
S
S
Insulina Humana:
Insulina Bovina:
Hormona liberadora de tirotropina (tripéptido).
Hormona liberadora de gonadotropina (decapéptido).
Hormona liberadora de corticotropina (41 amino-
ácidos).
Hormona liberadora de la hormona de crecimiento
(44 aminoácidos).
Péptidos de importancia fisiológica
Vasopresina u hormona antidiurética:
nonapéptido, promueve la resorción de agua
desde los túbulos renales distales.
nonapéptido, promueve la expulsión de leche
de las glándulas mamarias y la contracción
del músculo liso uterino.
Oxitocina:
Péptidos de importancia fisiológica
Cadenas polipeptídicas de mas de 100
aminoácidos, con estructuras primaria,
secundaria y terciaria por lo menos (algunas
también cuaternaria).
Compuesto orgánico nitrogenado formado por
aminoácidos, que cumple múltiples funciones en
los seres vivos.
Catálisis enzimática
Transporte y almacenamiento
Protección inmune
Generación y transmisión del impulso nervioso
Control del crecimiento y diferenciación
Movimiento coordinado y soporte mecánico
Proteínas: diversas formas y tamaños
1)Según su forma
a) Globulares:
Relación longitud/ancho < 10
Solubles en soluciones salinas acuosas.
Ejemplos: Enzimas, mioglobina, hemoglobina
b) Fibrosas:
Relación longitud/ancho > 10
Insolubles en soluciones salinas acuosas.
Ejemplos: Colágeno, queratina.
2) Según su función
a) Catalítica (enzimas)
b) Transportadoras (hemoglobina, lipoproteínas)
c) Almacenadoras (mioglobina, ferritina)
d) Protectoras (inmunoglobulinas)
e) Estructurales (colágeno)
f) Reguladoras (hormonas, proteínas unidas a ADN)
g) Contráctiles o de movimiento (actina, miosina)
3) Según su composición
a) Simples: formadas solamente por residuos de
aminoácidos.
b) Complejas: Contienen residuos de aminoácidos y otro
(s) componente (s)
fosfoproteína (PO
4
H
3
)
Ejemplos:
Grupo prostético: parte no proteica
Apoproteína: parte proteica
Ejemplo: Albúmina
glucoproteína (glúcido)
lipoproteína (lípido)
metaloproteína (metal)
4) Según el número de cadenas
a) Monoméricas: 1 sola cadena polipeptídica.
b) Oligomérica: más de 1 cadena polipeptídica
Hemoglobina (tetramérica)
Ejemplo:
Mioglobina
Ejemplo:
5) Según su solubilidad
a) Solubles en soluciones salinas acuosas:
Proteínas globulares (albúmina, globulinas)
b) Insolubles en soluciones salinas acuosas:
Proteínas fibrosas (colágeno, queratina)
Características estructurales de las proteínas
Niveles estructurales:
Estructura Primaria:
Estructura Secundaria:
Estructura Terciaria:
Secuencia de aminoácidos unidos
por enlaces peptídicos
Ordenamiento espacial de los
residuos de aminoácidos cercanos
entre sí
Se refiere a la conformación
tridimensional resultante del
plegamiento de una cadena
polipeptídica
Estructura Cuaternaria: Asociación de dos o más cadenas
polipeptídicas (varias subunidades
o monómeros)
Lys
Lys
Gly
Gly
Leu
Val
Ala
His
Lys
Lys
Gly
Gly
Leu
Val
Ala
His
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria Estructura cuaternaria
Niveles estructurales:
Fuerzas que estabilizan los niveles
estructurales de las proteínas
1) Enlaces covalentes (fuertes) compartición de electrones:
a. Enlace peptídico: entre el grupo alfa NH
2
de un aminoácido y el
grupo carboxilo de otro aminoácido
b. Enlace disulfuro: entre 2 cisteínas, inter o intra-cadena
2) Enlaces débiles (transferencia de electrones):
a. Puentes de hidrógeno: entre el N (NH
2
) y el O (COOH o del H
2
O),
un átomo de hidrógeno es compartido por dos átomos diferentes
b. Electrostáticos o salinos: entre grupos con cargas opuestas (
+
NH
3
)
y (COO¯)
c. Hidrófobos: Fuerzas de repulsión entre cadenas laterales no
polares y el H
2
O, interaccionando grupos hidrófobos entre sí.
d. Van der Waals: Fuerzas de atracción o de repulsión dipolar a
distancias cortas
Entre el grupo
hidroxilo de un
alcohol y el
agua
Entre el grupo
carbonilo de
una cetona y el
agua
Entre los enlaces
peptídicos de
polipéptidos
Entre bases
complementarias
del ADN
Adenina
Timina
Puentes de hidrógenos
Estructura Primaria
Enlaces que la conforman:
Enlace peptídico
Puente disulfuro (si lo hubiera).
Es la secuencia lineal de los residuos de aminoácidos
Esta secuencia es la que determina la estructura
tridimensional y la función de la proteína
Está especificada por la información genética
Las alteraciones en la estructura primaria provocan
enfermedades moleculares
Estructura secundaria
Plegado local, el la conformación que se repite de
modo regular en la cadena polipetídica.
Los tipos de estructura secundaria que se
observan con más frecuencia son la α- Hélice y la
lámina β -plegada.
Ambas conformaciones se encuentran
estabilizadas por puentes de hidrógenos entre los
grupos carbonilo (C = O) y el imino (N – H) del
esqueleto plipeptídico y por interacciones de Van
der Waals.
Alfa-hélice (α-hélice)
Hélice derecha
Puentes de hidrógeno
Fuerzas de Van der Waals
Longitud: entre 4 y 50 residuos (12)
3,6 residuos por vuelta
Se repite cada 18 residuos
Grupos R dirigidos hacia afuera
Hélice 3
10
Hélice o Hélice t
Tipos de Hélices o espirales
Lámina plegada beta
Cadenas plegadas en abanico.
Esqueleto peptídico extendido casi por completo.
Implican tramos de 5 a 10 aminoácidos.
Puentes de hidrógeno, Fuerzas de Van der Waals.
Las tiras pueden ser paralelas (igual dirección) o
antiparalelas (direcciones opuestas).
Los Grupos R alternan hacia arriba o hacia debajo
de la cadena principal.
Láminas |-plegadas
a) Paralelas b) Antiparalelas
Las láminas |-antiparalelas son más estables debido a que se forman puentes
de hidrógenos colineales
Láminas plegadas beta antiparalelas
Estructuras supersecundarias
Son combinaciones de estructuras secundarias de hélices
alfa y láminas beta
Unidades |o|:
Unidades oo:
Meandros:
Barril |:
Llave Griega:
Están constituidas por dos láminas |-plegadas
paralelas interconectadas por un segmento de o-hélice
Están constituidas por dos o-hélices sucesivas
separadas por un segmento no helicoidal.
Están constituidos por láminas |-plegadas anti-
paralelas interconectadas por segmentos de
aminoácidos polares y glicina que producen un cambio
brusco de la dirección de la cadena polipeptídica
Se produce cuando varias configuraciones de láminas
|-plegadas se repliegan sobre ellas mismas.
Se producen cuando una lámina |-plegada anti-
paralela se dobla sobre sí misma.
Estructuras supersecundarias
Unidades |o|: Unidades oo: Meandros:
Barril |: Llave Griega:
Estructura terciaria
Es la configuración tridimensional única que asume una
proteína globular al plegarse sobre sí misma.
Características:
1. Aproximación de las cadenas laterales de aminoácidos
distantes en la estructura primaria.
2. Empaquetamiento compacto de la cadena polipeptídica.
3. Presencia de segmentos estructuralmente independientes con
funciones específicas.
Estabilizada por:
1. Interacciones hidrófobas
2. Interacciones electrostáticas o puentes salinos
3. Puentes de hidrógenos
4. Enlaces covalentes (Puentes disulfuro)
Puente salino
Puente de hidrógeno
Puente
disulfuro
Interacciones
hidrofóbicas
Interacciones que mantienen la
estructura terciaria
Estructuras tipo de las proteínas globulares
Predominio Hélices o
Predominio Láminas | Mezcla de Hélices o y
Láminas |
Estructura Cuaternaria
Es el ensamble de dos o más cadenas polipeptídicas
separadas que se unen por medio de interacciones no
covalentes y por entrecruzamientos covalentes.
Fuerzas que la estabilizan:
1. Interacciones hidrófobas
2. Interacciones electrostáticas o puentes salinos
3. Puentes de hidrógenos
4. Enlaces covalentes (Puentes disulfuro, entrecruzamientos de
desmosina y de lisinonorleucina)
Estructuras Cuaternarias
Hemoglobina Inmunoglobulina
Lys
Lys
Gly
Gly
Leu
Val
Ala
His
Lys
Lys
Gly
Gly
Leu
Val
Ala
His
Estructura
primaria
Estructura
secundaria
Estructura
terciaria
Estructura
cuaternaria
Niveles estructurales de la hemoglobina
Desnaturalización de las proteínas
Pérdida de la estructura tridimensional de la proteína (estructuras
secundaria, terciaria y cuaternaria) por exposición a agentes físicos y/o
químicos.
Dependiendo del grado de desnaturalización, la molécula puede
perder parcial o totalmente su actividad biológica.
Configuración nativa Proteína desnaturalizada
Principales condiciones desnaturalizantes:
1. Ácidos y bases fuertes:
2. Solventes orgánicos (como el etanol):
3. Detergentes:
4. Agentes Caotrópicos:
5. Concentración salina:
6. Iones metálicos pesados (como el Pb
2+
y el Hg
2+
)
7. Cambios de temperatura:
8. Agresión mecánica:
Alteran los patrones de los puentes de hidrógeno e
interacciones electrostáticas
Rompen las interacciones hidrófobas
Afectan las interacciones electrostáticas
Rompen todas las interacciones débiles
Rompen las interacciones hidrófobas
|-mercaptoetanol, reduce puentes disulfuros.
Urea, rompe puentes de hidrógenos e interacciones hidrófobas.
Afectan las interacciones electrostáticas
Rompen todas las interacciones débiles
Proteínas alargadas, de varias cadenas estrechamente
entrelazadas.
Contienen proporciones elevadas de estructuras
secundarias regulares como hélices o y laminas |-
plegadas.
Tienen funciones estructurales.
Ejemplos:
Queratinas
Colágeno
Elastina
Fibroína
Queratinas
proteína fibrosa estructural.
Ubicación: pelo, lana, piel, cuernos y uñas.
Estructura primaria: abundante en alanina, leucina y cisteína (puentes
disulfuro).
Estructura secundaria: alfa-hélice derecha estabilizada por enlaces de
hidrógeno, puentes disulfuro y fuerzas de Van der
Waals.
Estructura terciaria: dímero (2 cadenas enrrolladas). 2 dímeros enrrollados
helicoidalmente de forma antiparalela forman un
protofilamento superenrollado (4 cadenas). 8
protofilamentos enrrollados a derecha forman un
filamento o microfibrilla (16 dímeros o 32 cadenas).
Cientos de filamentos forman una macrofibrilla.
α-QUERATINA:
β-QUERATINA: Láminas beta. Se encuentran en plumas, escamas
(aves y reptiles).
α-queratina
Hélice α
Protofilamento superenrollado:
Dímero enrollado
Colágeno
Función: Glucoproteína fibrosa estructural del tejido conjuntivo.
Estructura terciaria: Triple hélice (tropocolágeno), estabilizada por enlaces
de hidrógeno (hidroxilisina).
Enlaces cruzados entre varias moléculas de
tropocolágeno formando la fibra de colágeno, mediante
unión de 2 moléculas de alisina, aumentando la dureza
y disminuyendo la elasticidad. Aumentan con la edad.
Estructura secundaria: hélices 3
10
izquierdas, estabilizadas por puentes de
hidrógeno.
Estructura primaria: Principalmente glicina (cada 3 residuos), prolina,
hidroxiprolina e hidroxilisina (glicosilada y no
glicosilada).
Ubicación: piel, tendones, huesos, dientes, córnea y vasos sanguíneos.
Síntesis de Colágeno
Fibroína (seda de gusanos, arañas)
Láminas plegadas
beta antiparalelas
Interacciones de
Van der Waals
Abundante en
glicina, (uno de
cada dos residuos
es glicina)
Proteínas Globulares
1. Forma esférica
2. Interior hidrófobo y exterior hidrófilo
3. Solubles en agua (polares)
4. Múltiples funciones
(catálisis, transporte,
regulación, protección),
excepto la función
estructural
Mioglobina Hemoglobina
(multimérica)
(monomérica)
Mioglobina
Hemoproteína globular monomérica
Función:
Almacena oxígeno en las mitocondrias del
músculo esquelético y cardíaco.
Estructura primaria: 153 aminoácidos
Estructura secundaria: el 75% corresponde a α-hélices
(A,B,C,D,E,F,G,H).
Estructura terciaria: Superficie polar e interior no polar,
excepto las 2 histidinas cercanas al
Hemo. Un grupo hemo en el centro
de la molécula.
Carboxilo terminal
Amino terminal
Grupo hemo
Hemoproteína polimérica de los eritrocitos
Función: Transporte del oxígeno desde los pulmones hacia los tejidos y del
CO
2
y protones desde los tejidos hacia los pulmones para ser
excretados.
Ubicación: Eritrocitos.
Estructura primaria: rica en todos los aminoácidos
Estructura secundaria: 8 alfa hélices (75%).
Estructura terciaria:
globular, superficie polar e interior no polar, excepto las 2
histidinas cercanas al grupo hemo. Un grupo hemo en el
centro de cada monómero.
Estructura cuaternaria: tetrámero, 2 cadenas alfa (141 aa) y dos cadenas beta
(146 aa) Fija 4 moléculas de oxígeno (una por cada
Hemo).
Efecto cooperativo: La oxigenación de 1 cadena altera la conformación de la
segunda cadena favoreciendo su oxigenación y así
sucesivamente.
Consta de un anillo de
porfirina, formado por
cuatro pirroles, con un
átomo de Fe
+2
en el
centro.
Estructura del grupo hemo
Coordinación octaédrica del
átomo de hierro
Imagen ampliada del bolsillo del
grupo hemo
EFECTO BOHR DE LA HEMOGLOBINA
La caída del pH en los capilares sanguíneos reduce la afinidad de la
hemoglobina por el oxígeno (protonación de la histidina)
Patrón de electroforesis de las proteínas plasmáticas
Fibrinógeno
Albúmina
Globulinas (alfa, beta y gamma)
Fibrinógeno
Proteína simple globular monomérica de 585 aa.
Ubicación: plasma sanguíneo (la más abundante, 4 mg/dL).
Lugar de síntesis: hígado.
Funciones:
a) Ayuda a mantener la presión osmótica de la sangre.
b) Transporta ácidos grasos libres, algunas hormonas esteroideas
por la sangre, bilirrubina y una porción del triptófano plasmático y
una gran variedad de fármacos (aspirina, penicilina G,
sulfonamidas, etc).
c) Fija el calcio (50%) en la sangre y alrededor del 10% de cobre.
Estructura primaria: rica en aminoácidos proteicos.
Estructura secundaria: Predominantemente láminas beta antiparalela.
Globulinas
Proteínas plasmáticas globulares complejas.
Lugar de síntesis: hígado.
Clasificación:
• Alfa-1: lipoproteína de alta densidad (HDL:transporta colesterol)
• Alfa-2: Haptoglobulina, ceruloplasmina (transporte plasmático
de cobre).
• Gamma: anticuerpos
• Beta-1: Transferrina(transporte plasmático de hierro),
lipoproteína de baja densidad (LDL: transporte de colesterol).
• Pre-beta: lipoproteína de muy baja densidad (VLDL:transporte
de triglicéridos).
(gamma globulinas)
Glucoproteínas de por lo menos 4 cadenas.
por 2 cadenas ligeras y 2 pesadas
(L
2
P
2
) unidas por enlaces disulfuro.
Estructura terciaria:
Estructura secundaria: predominantemente láminas beta
antiparalelas.
Función: anticuerpos (protección contra agentes extraños).
Lugar de síntesis: linfocitos B.
Ubicación: plasma sanguíneo.
Dominio
constante
Dominio
variable
Fracción amino terminal
Fracción amino terminal
Tipos de Inmunoglobulinas
El tipo de cadena H determina la clase de la inmunoglobulina.
IgG: 1 tetrámero (anticuerpos plasmáticos mas abundantes)
IgA: 2 tetrámeros (secreciones corporales)
IgM: 5 tetrámeros (respuesta inicial al microorganismo invasor)
IgD: 1 tetrámero
IgE: 1 tetrámeros (respuestas alérgicas)
Inmunoglobulina G
2 cadenas ligeras y 2 cadenas pesadas
Inmunoglobulina M (pentamérica)
Glucoproteína alargada plasmática, soluble en
agua.
Lugar de síntesis: hígado
Composición: por 6 cadenas (tres pares), unidas por
puentes disulfuro.
(Ao)
2
; (B|)
2
; (Gamma)
2
Función: al transformarse en fibrina, se polimeriza
formando un coágulo insoluble y evitando la
hemorragia.
Ao 66 KD
B| 52 KD
¸ 46 KD
Fibrinopéptido A
Fibrinopéptido B
Puente disulfuro
Lugar de corte de la Trombina
Cadena polipeptídica
Polímero de doble hélice (actina F) de una proteína
globular (actina G)
Ubicación:
tejido muscular, forma parte de los
filamentos delgados de la miofibrilla.
Sitios de unión:
1. Con el ATP por un monómero de actina G,
conduciendo a la polimerización, hidrolizándose el
ATP.
2. Con la miosina en cada subunidad.
Función: contracción muscular.
Estructura del monómero de
Actina G
Modelo del Filamento de Actina F
Los monómeros de Actina G se indican
en colores diferentes
Los residuos verdes son los puntos de
unión con la miosina
Proteína muscular, conforma el filamento
grueso de la miofibrilla muscular.
Composición: Formada por 6 cadenas polipeptídicas (2
pesadas y 4 livianas).
Estructura terciaria: 2 grandes subunidades: 1 cabeza
globular y 1 cola fibrosa.
El complejo actina-miosina (actomiosina) aumenta la
actividad intrínseca de ATPasa.
Función: contracción muscular.
6 cadenas polipeptídicas
(2 pesadas y 4 ligeras,
unidas por interacciones
debiles)
Molécula de Miosina
Cabeza
globular
Cola fibrosa
2 grandes subunidades
Cumplen funciones importantes en la
transferencia de energía, en la regulación
metabólica y/o como sillares estructurales
de los ácidos nucleicos.
Compuestos nitrogenados orgánicos,
formados por una base heterocíclica
aromática, un monosacárido y por lo menos
un ácido fosfórico.
Estructura de un nucleótido
(Base aromática nitrogenada)
Adenina
Ribosa
(Azúcar C
5
)
Grupos fosfatos
C
N
C
N
C
C
N
N
C
1
2
5
4
3
6
7
8
9
C
N
C
C
N
C
N
C
C
N
N
C
1
2
5
4
3
6
7
8
9
Purina Pirimidina
N
C 1
2
3
4
5
6
N
C
C
C
N
C 1
2
3
4
5
6
N
C
C
C
N
C
C
C
Anillos de Purina y pirimidina
Uracilo Citosina Timina
C
N
C
N
HC
C
N
N
H
CH
NH
2
C
N
C
N
HC
C
N
N
H
CH
NH
2
C
N
C
N
HC
C
N
N
H
CH
C
N
C
N
HC
C
N
N
H
CH
NH
2
C
N
C
HN
C
C
N
N
H
CH
H
2
N
O
C
N
C
HN
C
C
N
N
H
CH
H
2
N
O
C
N
C
HN
C
C
N
N
H
CH
C
N
C
HN
C
C
N
N
H
CH
H
2
N
O
Bases Nitrogenadas
O
O
N
C C
N
C
C
HN
C CH
N
CH
C
O
O
O
O
N
C C
N
C
C
HN
C CH
N
CH
C
O
O
NH
2
O
N
C C
N
C
C
N
C C
N
CH
C
NH
2
O
NH
2
O
N
C C
N
C
C
N
C C
N
CH
C
NH
2
O
NH
2
O
N
C C
N
C
C
N
C C
N
CH
C
NH
2
O
CH
3
O
O
C C
N
C
C
HN
C CH
N
C
C
O
O
CH
3
CH
3
O
O
C C
N
C
C
HN
C CH
N
C
C
O
O
CH
3
CH
3
O
O
C C
N
C
C
HN
C CH
N
C
C
O
O
CH
3
• Pirimidínicas:
Adenina
• Púricas
Guanina
C
N
C
N
C
C
N
N
CH
O
O
CH
3
CH
3
H
3
C
C
N
C
N
C
C
N
N
CH
C
N
C
N
C
C
N
N
CH
O
O
CH
3
CH
3
H
3
C
C
N
C
N
C
C
N
N
H
CH
O
O
CH
3
H
3
C
C
N
C
N
C
C
N
N
H
CH
C
N
C
N
C
C
N
N
H
CH
O
O
CH
3
H
3
C
C
N
C
HN
C
C
N
N
CH
O
O
CH
3
CH
3
C
N
C
HN
C
C
N
N
CH
C
N
C
HN
C
C
N
N
CH
O
O
CH
3
CH
3
Cafeína (1, 3, 7- trimetil-xantina)
Teofilina (1, 7- dimetil-xantina)
Teobromina (3, 7- dimeti-xantina)
Café

Cacao
Bases nitrogenadas
NH
2
O
N
C C
N
C
C
N
C C
N
H
C
C
NH
2
O
CH
3
NH
2
O
N
C C
N
C
C
N
C C
N
H
C
C
NH
2
O
CH
3
CH
2
OH
NH
2
O
N
C C
N
C
C
N
C C
N
H
C
C
NH
2
O
CH
2
OH
NH
2
O
N
C C
N
C
C
N
C C
N
H
C
C
NH
2
O
NH
2
O
N
C C
N
C
C
N
C C
N
H
C
C
NH
2
O
NH
2
O
N
C C
N
C
C
N
C C
N
H
C
C
NH
2
O
NH
2
O
N
C C
N
C
C
N
C C
N
H
C
C
NH
2
O
C
N
C
N
HC
C
N
N
H
CH
N
CH
3
H
3
C
C
N
C
N
HC
C
N
N
H
CH
N
C
N
C
N
HC
C
N
N
H
CH
N
C
N
C
N
HC
C
N
N
H
CH
C
N
C
N
HC
C
N
N
H
CH
N
CH
3
H
3
C
C
N
C
HN
C
C
N
N
CH
H
2
N
O
CH
3
C
N
C
HN
C
C
N
N
CH
H
2
N
O
C
N
C
HN
C
C
N
N
CH
C
N
C
HN
C
C
N
N
CH
H
2
N
O
CH
3
5-metil-citosina
7-metil-guanina Dimeti-Adenina
5-hidroximetil-citosina
Bases nitrogenadas poco comunes
syn-Adenosina anti-Adenosina
Conformaciones syn y anti
C
N
C
N
HC
C
N
N
H
CH
NH
2
C
N
C
N
HC
C
N
N
H
CH
NH
2
C
N
C
N
HC
C
N
N
H
CH
C
N
C
N
HC
C
N
N
H
CH
NH
2
C
N
C
HN
C
C
N
N
H
CH
H
2
N
O
C
N
C
HN
C
C
N
N
H
CH
H
2
N
O
C
N
C
HN
C
C
N
N
H
CH
C
N
C
HN
C
C
N
N
H
CH
H
2
N
O
O
O
N
C C
N
C
C
HN
C CH
N
CH
C
O
O
O
O
N
C C
N
C
C
HN
C CH
N
CH
C
O
O
NH
2
O
N
C C
N
C
C
N
C C
N
CH
C
NH
2
O
NH
2
O
N
C C
N
C
C
N
C C
N
CH
C
NH
2
O
NH
2
O
N
C C
N
C
C
N
C C
N
CH
C
NH
2
O
CH
3
O
O
C C
N
C
C
HN
C CH
N
C
C
O
O
CH
3
CH
3
O
O
C C
N
C
C
HN
C CH
N
C
C
O
O
CH
3
CH
3
O
O
C C
N
C
C
HN
C CH
N
C
C
O
O
CH
3
Fórmula de la Base
nitrogenada
Adenina
Nombre de la Base
nitrogenada
Nombre del
nucleósido
Nombre del
nucleótido
Guanina
Uracilo
Citosina
Timina
Adenosina
Guanosina
Uridina
Citidina
Timidina
Adenosina 5’
monofosfato AMP
Guanosina 5’
monofosfato GMP
Uridina 5’
monofosfato UMP
Citidina 5’
monofosfato CMP
Timidina 5’
monofosfato TMP
1. Nucleósidos:
2. Nucleótidos:
Adenosina
Guanosina
Adenosina 5’ monofosfato
AMP
Guanosina 5’ monofosfato
GMP
Adenosina
Adenosina 5’ monofosfato
AMP
Adenosina 5’ trifosfato
ATP
Funciones:
• Principal transductor energético.
• Precursor de coenzimas.
• El AMP es componente de los
ácidos nucleicos.
Hidrólisis del ATP para producir energía
Principal
transductor de
energía
Producto y
Sustrato en la
fosforilación oxidativa
Derivados del AMP
Coenzima R R’ R” n
S-Adonosil-
metionina
Metionina* H H
H H
H
Adenilatos de
aminoácidos
Aminoácido
Sulfato activo
3’ 5’ AMPcíclico
NAD
+
NADP
+
FAD
+
CoA~SH
SO
3
-2
0
1
PO
3
-2
1
H H PO
3
-2
PO
3
-2
PO
3
-2
H H
H
H H
H
 2



2
2
2
* Reemplaza al grupo fosfato
 R es un derivado de la vitamina B
Guanosina 5’ Trifosfato
GTP
Funciones:
• Succinil CoA Succinato (ciclo
Krebs)
• Regulador y fuente de energía para
la síntesis de proteínas.
• El GMP es componente de los
ácidos nucleicos.
Guanosina
Guanosina 5’ monofosfato
GMP
GMPc AMPc
Funciones:
• Interviene en la síntesis de
fosfoglicéridos.
• El CMP es componente de
los ácidos nucleicos.
Citidina 5’ Trifosfato
CTP
Funciones:
• Intervienen en el metabolismo
de los glúcidos.
• Interviene en reacciones de
conjugación del ácido
glucurónico.
• El UMP es componente del
ARN.
Uridina 5’ Trifosfato
UTP
Función:
• El TMP es componente del ADN.
Timidina
Timidina 5’ Trifosfato
TTP
ADN
Ácido desoxirribonucleico
ARN
Ácido ribonucleico
ribosa Desoxirribosa
Polímeros de nucleótidos monofosfatos púricos y pirimidínicos, unidos
por enlaces fosfodiester.
Comparación entre el ADN y el ARN

3´ 5´

ACIDO DESOXIRRIBONUCLEICO
(DNA)
ADN circular
Apareamiento de bases en el ADN
Moléculas de bajo peso molecular,
que se unen a la enzima de forma
covalente (grupo prostético) o
iónica y que son indispensables
para su función de transferencia o
de aceptación de grupos
Definición:
1. Según su relación con las Vitaminas
2. Según su Relación con los Nucleótidos
3. Según su Función
Clasificación
 Vitamínicas
 No Vitamínicas
 Nucleotídicas
 No Nucleotídicas
 Trasferencias de hidrógenos
 Trasferencias de grupos diferentes al hidrógeno
Vitaminas
Compuestos orgánicos relativamente sencillos
que, a pesar de que sólo se presentan en
pequeñísimas cantidades (no son alimentos),
son imprescindibles para la vida pero no
pueden ser sintetizados por los animales.
Algunas son precursores de coenzimas.
Clasificación de las vitaminas
Solubles en solventes orgánicos, se acumulan en el
tejido adiposo, produciendo intoxicación.
Solubles en agua, no se acumulan, se eliminan por la
orina
• Liposolubles:
• Hidrosolubles:
Vitamina C y las vitaminas del complejo B, B1 ,B2, B3,
B5, B6, B8 y B12.
Vitaminas A, D, E y K.
La carencia de una vitamina se traduce en el
frenado o paralización de la reacción en la que está
implicada, con las consecuencias biológicas
previsibles.
Vitaminas hidrosolubles
Las vitaminas hidrosolubles son generalmente
COENZIMAS o precursores de ellos.
Pirofosfato de tiamina B1
FAD y FMN B2
NAD
+
y NADP
+
Coenzima A (Ac pantoténico)
Fosfato de Piridoxal
Ácido Tetrahidrofólico
Metilcobalamina
Biotina
Ácido ascórbico
B3
B5
B6
B9
B12
B8 (H)
C
Coenzima
Vitamina
Coenzimas relacionadas con las vitaminas
Coenzimas no relacionadas con las
vitaminas
Coenzima Q
Tetrahidrobiopterina
Ácido Lipoico
Nucleótidos
Adenosilmetionina
Citocromos
Coenzimas relacionadas con los Nucleótidos
FAD y FMN
NAD
+
y NADP
+
Coenzima A
Metilcobalamina
Nucleótidos de Adenina : ATP, ADP, AMPc, Adenosilmetionina
Nucleótidos de Guanina : GTP, GDP, GMPc
Nucleótidos de Uracilo : UTP, UDP
Nucleótidos de Timina : TTP, TDP
Nucleótidos de Citosina : CTP, CDP
Coenzimas no relacionadas con los Nucleótidos
Pirofosfato de tiamina
Fosfato de piridoxal
Biotina
Ácido fólico
Ácido ascórbico
Coenzima Q
Citocromos
Tetrahidrobiopterina
Ácido lipoico
Coenzimas que trasfieren hidrógenos
FAD y FMN
NAD
+
y NADP
+
Ácido ascórbico
Coenzima Q
Tetrahidrobiopterina
Ácido lipoico
Citocromos
Coenzimas que trasfieren grupos diferentes al hidrógeno
Aldehído Pirofosfato de Tiamina
Acilo Coenzima A, Ácido lipoico
De un carbono Ácido fólico
Metilo Metilcobalamina, Adenosilmetionina
Fosfato
ATP, ADP, GTP, GDP, UTP, UDP, CTP, CDP,
TTP, TDP
Amino Fosfato de piridoxal
Carboxilo Biocitina, Fosfato de piridoxal
Grupo Coenzima
FLAVIN MONONUCLEÓTIDO (FMN)
Precursor vitamínico: Riboflavina (B2)
Fuentes: vísceras, carne, leche, huevos, levaduras, verduras
Composición:
Isoaloxacina + Ribitol + fosfato
Sitio activo: N1 y N5 de Isoaloxacina
Función:
FMN + SH2 FMNH2 + S
Enfermedad carencial:
|apetito, |crecimiento, queilosis, dermatitis seborreica, conjuntivitis,
ataxia, diarrea.
Ejemplos:
1) Cadena respiratoria: NADH-Dhasa
2) L-aminoácido oxidasa
Reacciones de oxidorreducción
Fosfato
¯
Ribitol
Anillo de isoaloxacina
Riboflavina
FLAVIN MONONUCLEÓTIDO (FMN)
FLAVIN ADENINA DINONUCLEÓTIDO (FAD)
Precursor vitamínico: Riboflavina (B2)
Fuentes:
vísceras, carne, leche, huevos, levaduras, verduras
Composición:
Isoaloxacina + Ribitol + pirofosfato + ribosa + adenina
Sitio activo:
N1 y N5 de Isoaloxacina
Función:
FAD + SH
2
FADH
2
+ S
Ejemplos:
|apetito, |crecimiento, queilosis, dermatitis seborreica, conjuntivitis,
ataxia, diarrea
Enfermedad carencial
3) D-aminoácido oxidasa
1) Piruvato y cetoglutarato DHasa
H
2
lipoamida + FAD lipoamida + FADH
2
2) Cadena respiratoria: Succinato-Dhasa (energía)
Reacciones de oxidorreducción
FLAVINA ADENINA DINONUCLEÓTIDO (FAD)
Riboflavina
AMP
FMN
NICOTINAMIDA ADENINA DINUCLEÓTIDO (NAD
+
)
vísceras, carne, levaduras, verduras, cereales
Precursor vitamínico: Niacina (B3) (PP)
Fuentes:
|apetito, |crecimiento, lengua negra (perro), perosis (aves),
ataxia, pelagra (dermatitis, diarrea, demencia).
Enfermedad carencial:
3) Malato DHasa
2) Oxidación de los ácidos grasos
FADH
2
+ NAD
+
FAD + NADH + H
+
1) Piruvato y cetoglutarato DHasa Ejemplos:
NAD
+
+ SH
2
NADH + H
+
+ S Función:
C4 de nicotinamida Sitio activo:
Nicotinamida + ribosa + pirofosfato + ribosa +
adenina
Composición:
Nicotinamida
Pirofosfato
D-Ribosa
Adenina
D-Ribosa
NICOTINAMIDA ADENINA DINUCLEÓTIDO (NAD
+
)
NICOTINAMIDA ADENINA DINUCLEÓTIDO FOSFATO
(NADP
+
)
Precursor vitamínico:
|apetito, |crecimiento, lengua negra (perro), ataxia, pelagra
(dermatitis, diarrea, demencia)
Enfermedad carencial:
3) Vía de las pentosas fosfato
2) Síntesis de colesterol
1) Síntesis de los ácidos grasos Ejemplos:
NADPH + H
+
+ S NADP
+
+ SH
2
Función:
C4 de nicotinamida Sitio activo:
Nicotinamida + ribosa + pirofosfato + adenina
+ ribosa- 2P
Composición:
vísceras, carne, levaduras, verduras, cereales Fuentes:
Niacina (B3) (PP)
NICOTINAMIDA ADENINA DINUCLEÓTIDO FOSFATO
(NADP
+
)
Pirofosfato
Adenina
D-Ribosa
D-Ribosa
Nicotinamida
Fosfato
ÁCIDO ASCÓRBICO
Escorbuto Enfermedad carencial:
6) | absorción del hierro
5) Antioxidante
4) Síntesis de ácidos biliares
3) Catabolismo de la tirosina
2) Síntesis de adrenalina
1) Síntesis de colágeno (hidroxilación de prolina) Ejemplos:
ác. ascórbico + S ác. deshidroascórbico + SH
2
Función:
Sitio activo: C2 y C3
Composición: ácido ascórbico
frutas (cítricos), hortalizas Fuentes:
Precursor vitamínico:
Vitamina C
ÁCIDO ASCÓRBICO
UBIQUINONA (Coenzima Q)
Composición: anillo de benzoquinona + radical isoprenoide
Sitio activo: C1 y C4 (carbonilo)
Función:
Ubiquinona + H semiquinona + H
+
ubiquinol
Ejemplos: Cadena respiratoria
1) NADH DHasa
2) Succinato Dhasa
3) Citocromo c reductasa
Transportador electrónico mitocondrial Transportador electrónico mitocondrial
UBIQUINONA (Coenzima Q)
TETRAHIDROBIOPTERINA
Composición: anillo de pteridina
Fenilalanina + H4biopterina Tirosina + H2biopterina
Síntesis de tirosina (fenilalanina hidroxilasa): Ejemplo:
H4 biopterina + S H2 biopterina + SH
2
Función:
Sitio activo: N3 y N5
TETRAHIDROBIOPTERINA
Ác. dihidrolipoico + FAD Ác. Lipoico + FADH
2
ÁCIDO DIHIDROLIPOICO
Composición:
Sitio activo:
Función:
Ejemplos:
Ácido 6,8 tio-octanoico
S de los C6 y C8
Transferencia de hidrógeno
Complejo de la Piruvato y de la cetoglutarato Dhasa:
Enzima: dihidrolipoil deshidrogenasa
CH
2
CH – CH
2
– CH
2
– CH
2
– CH
2

O
C
OH
H
2
C
S S
CH
2
CH – CH
2
– CH
2
– CH
2
– CH
2

O
C
OH
H
2
C
S S
ÁCIDO DIHIDROLIPOICO
2 cit aa
3
(Fe
+2
) + ½ O
2
2 cit aa
3
(Fe
+3
) + H
2
O
2 cit c(Fe
+2
) + 2 cit aa
3
(Fe
+3
) 2 cit c(Fe
+3
) + 2 cit aa
3
(Fe
+2
)
2 cit c
1
(Fe
+2
) + 2 cit c(Fe
+3
) 2 cit c
1
(Fe
+3
) + 2 cit c(Fe
+2
)
2 cit b(Fe
+2
) + 2 cit c
1
(Fe
+3
) 2 cit b(Fe
+3
) + 2 cit c
1
(Fe
+2
)
CoQH
2
+2 cit b (Fe
+3
) CoQ +2 cit b (Fe
+2
)
CITOCROMOS
Enzima: citocromo c oxidasa
Enzima citocromo c reductasa
Cadena respiratoria: Ejemplos:
Función:
Sitio activo:
Composición: Anillo tetrapirrólico + Fe (HEM)
Hierro del HEM
Transferencia de electrones
CITOCROMOS
Enfermedad
carencial
Ejemplos Sitio
activo
Fuente Vit. Coenzima Enfermedad
carencial
Ejemplos Sitio
activo
Fuente Vit. Coenzima
Queilosis,
dermatitis,
ataxia
Cadena respiratoria:
deshidrogenación del
NADH desaminación de los
L-aminoácidos
N
1
y N
5
de la
Isoaloxacina
Visceras,
levadura
B
2
FMN
Queilosis,
dermatitis,
ataxia
Cadena respiratoria:
deshidrogenación del
NADH desaminación de los
L-aminoácidos
N
1
y N
5
de la
Isoaloxacina
Visceras,
levadura
B
2
FMN
Queilosis,
dermatitis,
ataxia
Cadena respiratoria:
deshidrogenación del
succinato, desaminación de
los D-aminoácidos
N
1
y N
5
de la
Isoaloxacina
Visceras,
levadura
B
2
FAD
Queilosis,
dermatitis,
ataxia
Cadena respiratoria:
deshidrogenación del
succinato, desaminación de
los D-aminoácidos
N
1
y N
5
de la
Isoaloxacina
Visceras,
levadura
B
2
FAD
Pelagra
Lengua negra
Descarboxilación oxidativa
del piruvato y del o-
cetoglutarato
Oxidación de los ácidos
grasos
C
4
de la
nicotinamida
Visceras,
carne,
levaduras,
cereales
B
3
NAD
Pelagra
Lengua negra
Descarboxilación oxidativa
del piruvato y del o-
cetoglutarato
Oxidación de los ácidos
grasos
C
4
de la
nicotinamida
Visceras,
carne,
levaduras,
cereales
B
3
NAD
Escorbuto
Síntesis del colágeno, de
la adrenalina, de los ácidos
biliares
C
2
y C
3
Cítricos,
hortalizas C Ascorbato
Escorbuto
Síntesis del colágeno, de
la adrenalina, de los ácidos
biliares
C
2
y C
3
Cítricos,
hortalizas C Ascorbato
COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
Pelagra
Lengua negra
Síntesis Ác. Grasos,
síntesis de colesterol, Vía
Pentosas fosfato
C
4
de la
nicotinamida
Visceras,
carne,
levaduras,
cereal
B
3
NADP
Pelagra
Lengua negra
Síntesis Ác. Grasos,
síntesis de colesterol, Vía
Pentosas fosfato
C
4
de la
nicotinamida
Visceras,
carne,
levaduras,
cereal
B
3
NADP
-----
Descarboxilación oxidativa
del piruvato y
cetoglutarato
S de C
6
y C
8
----- ----- Ácido
Dihidrolipoico
-----
Descarboxilación oxidativa
del piruvato y
cetoglutarato
S de C
6
y C
8
----- ----- Ácido
Dihidrolipoico
-----
Cadena respiratoria:
oxidación del FMN y del
FAD, reducción del cit b
Carbonilo
C
1
y C
4
----- ----- CoQ -----
Cadena respiratoria:
oxidación del FMN y del
FAD, reducción del cit b
Carbonilo
C
1
y C
4
----- ----- CoQ
-----
Síntesis de tirosina N
3
y N
5
de la
pteridina
----- ----- H
4
biopterina -----
Síntesis de tirosina N
3
y N
5
de la
pteridina
----- ----- H
4
biopterina
-----
Cadena respiratoria:
coenzima de la cit.c
reductasa y cit.c oxidasa
Hierro del
HEM
----- ----- Citocromos -----
Cadena respiratoria:
coenzima de la cit.c
reductasa y cit.c oxidasa
Hierro del
HEM
----- ----- Citocromos
Enfermedad
carencial
Ejemplos Sitio activo Fuente Vit. Coenzima Enfermedad
carencial
Ejemplos Sitio activo Fuente Vit. Coenzima
COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
PIROFOSFATO DE TIAMINA
Precursor vitamínico: Tiamina (B1)
Fuentes: germen de trigo, levadura, verduras, vísceras,
huevos, leche.
Composición:
pirimidina + puente metilénico + tiazol +
pirofosfato
beriberi (humano), polineuritis en aves, enfermedad de
Chastek (tiaminasa: pescado crudo)(sistema nervioso y
cardiovascular).
Enfermedad carencial:
2) Vía pentosas fosfato (transcetolasas)
1) Descarboxilación del Piruvato y del cetoglutarato. Ejemplos:
Función: Transferencia de grupos aldehído
Sitio activo: C2 del anillo de tiazol
PIROFOSFATO DE TIAMINA
PIROFOSFATO DE TIAMINA
Anillo de
tiazol
Tiamina Pirofosfato
ÁCIDO DIHIDROLIPOICO
Composición:
Sitio activo:
Función:
Ejemplos:
Ácido 6,8 tio-octanoico
S del C8
Transferencia de grupos acilos
Complejo de la Piruvato y de la cetoglutarato Dhasa:
Ác. dihidrolipoico + CH
3
-CO~E
Enzima: dihidrolipoil transacetilasa
Ác. S-acetil-Lipoico + E
CH
2
CH – CH
2
– CH
2
– CH
2
– CH
2

O
C
OH
H
2
C
S S
CH
2
CH – CH
2
– CH
2
– CH
2
– CH
2

O
C
OH
H
2
C
S S
ÁCIDO DIHIDROLIPOICO
COENZIMA A
Síndrome del pie ardiente, lesiones cutáneas (aves),
parestesia (adormecimiento de manos y pies), paso de parada
(cerdos)
Enfermedad carencial:
2) Metabolismo de los ácidos grasos.
1) Descarboxilación del Piruvato y del cetoglutarato.
Ejemplos:
Transferir grupos acilo Función:
SH de la tío etilamina Sitio activo:
Precursor vitamínico: Ácido pantoténico (B5)
tío etilamina + |-alanina + ác. Pantoico + ADP
(3´P)
Composición:
vísceras, carne, huevos, leche, levaduras,
cereales, leguminosas
Fuentes:
HS HS
COENZIMA A
Grupo reactivo
2-mercaptoetilamina
4-Fosfopanteteína
Ácido pantoténico
ADP con un fosfato 3’
FOSFATO DE PIRIDOXAL
Rara: alcohólicos, lactantes de madres que consumen
anticonceptivos, isoniacida (antituberculoso).
Enfermedad carencial:
5) Triptófano ÷ ácido nicotínico
4) Glutamato ÷ GABA (Glutamato Descarboxilasa)
3) Treonina ÷ glicina
2) Descarboxilación.
1) Transaminación
Metabolismo de
aminoácidos:
Ejemplos:
Transferir grupos amino o carboxilo Función:
grupo formaldehído en el C4 Sitio activo:
piridoxina (piridoxal o piridoxamina) + fosfato
Composición:
vísceras, carne, huevos, leche, levaduras, cereales,
aguacate, plátano
Fuentes:
Piridoxina (B6)
Precursor vitamínico:
Pérdida de peso, dermatitis, diarrea, ataxia, convulsiones (|GABA)
FOSFATO DE PIRIDOXAL FOSFATO DE PIRIDOXAL
Fosfato de piridoxamina Fosfato de piridoxal
CARBOXIBIOTINA
consumo de clara de huevo cruda (avidina) o terapia con
antibióticos.
Perosis (aves), inmunodeficiencia, dermatitis, despigmentación
Enfermedad carencial:
2) Acetil CoA carboxilasa
1) Piruvato carboxilasa.
Reacciones de carboxilación Ejemplos:
Transferir CO
2
Función:
N1 del anillo imidazol Sitio activo:
anillo de tiofeno fundido con anillo de imidazol Composición:
yema de huevo, vísceras, leche, carne, levaduras,
cereales, verduras
Fuentes:
Precursor vitamínico: Biotina (B8) (H)
O
N NH
H
2
C CH– CH
2
– CH
2
– CH
2
– CH
2
– COO ¯
S
O
¯ O – C –
O
N NH
H
2
C CH– CH
2
– CH
2
– CH
2
– CH
2
– COO ¯
S
O
¯ O – C –
CARBOXIBIOTINA
Valerato
Deficiencia de Deficiencia de biotina biotina en nutria en nutria neonata neonata
Dieta con
clara de huevo
crudo
(avidina)
Dieta con
clara de huevo
cocida
Piernas deformes, pelo gris
Deficiencia de biotina en caballo
Paredes del casco
débiles,
erosionadas
Post-suplementación con
biotina: engrosamiento y
endurecimiento de las
paredes
Deficiencia de
Deficiencia de
biotina
biotina
en rata
en rata
Dieta con clara
de huevo cruda
Después de 3
meses de
tratamiento
Dermatitis y
alopecia
generalizada
TETRAHIDROFOLATO
anemia megaloblástica (macrocítica), espina bífida, dermatitis,
parálisis, debilidad, irritabilidad.
Enfermedad carencial:
3) Síntesis de purinas
2) UDP ÷ TDP (timidilato sintetasa)
1) Propionil CoA ÷ metilmalonil CoA Ejemplos:
Transferir grupos de 1 C (metabolismo de aa,
purinas y ácidos nucleicos (división celular)
Precursor vitamínico: Ácido fólico (pteroilglutamato) (B9)
Fuentes: vísceras, leche, carne, levaduras, cereales,
verduras (hojas)
Composición: pteridina + paraminobenzoato + glutamato (n)
Sitio activo: N5, N10 de la pteridina
Función:
Glutamato
Tetrahidrofolato (H4 folato)
6-metil-pteridina
p- aminobenzoato
METILCOBALAMINA
Ausencia del factor intrínseco de Castle (gastrectomía),
Anemia perniciosa (megaloblástica), insomnio, Demencia
crónica irreversible
Enfermedad carencial:
3) Metil-H4folato → Folato (síntesis del ADN)
2) Homocisteína → metionina (Metionina sintasa)
1) Metilmalonil CoA →succinil CoA (Metilmalonil CoA mutasa)
Transferencia de grupos metilo Ejemplos:
Transferir CH3 (metabolismo de aa, purinas y
ácidos nucleicos (división celular)
Función:
desoxiadenosina, metilo Sitio activo:
Nucleótido + anillo de corrina (cobalto) + R
R= desoxiadenosina, metilo, OH, CN.
Composición:
vísceras, huevos, microorganismos intestinales Fuentes:
Cobalamina (B12) Precursor vitamínico:
COBALAMINA (B
COBALAMINA (B
12
12
)
)
B12a (cianocobalamina) CN
B12c (metilcobalamina)
B12b (hidroxicobalamina) R OH
CH3
NUCLEÓTIDOS y NUCLEÓSIDOS DE ADENINA
Adenosín Trifosfato (ATP):
Moneda energética del metabolismo, regulador alostérico.
Adenosín difosfato (ADP):
Regulador alostérico (cadena respiratoria).
Adenosín monofosfato (AMP):
Precursor del ADN y ARN.
Adenosín Monofosfato cíclico (AMPc):
Segundo mensajero (del glucagón), activa a enzimas
fosforilasas.
Adenosilmetionina:
Donador de grupos metilo
NUCLEÓTIDOS DE GUANINA
Guanosín Trifosfato (GTP):
Participan en reacciones de fosforilación, activa a la adenilatociclasa,
regulador alostérico, fuente de energía para la síntesis de proteínas.
Segundo mensajero con función contraria al AMPc en ciertos casos.
Guanosín monofosfato cíclico (GMPc):
Guanosín monofosfato (GMP):
Precursor del ADN y ARN.
NUCLEÓTIDOS DE HIPOXANTINA
Inosín monofosfato (IMP):
Precursor de los nucleótidos púricos
sintetizados de novo.
Participan ocasionalmente en reacciones de
fosforilación.
NUCLEÓTIDOS DE URACILO
Uridín trifosfato (UTP):
Precursor del ARN.
Uridín monofosfato (UMP):
Participa en reacciones de fosforilación,
coenzimas del metabolismo de los glúcidos.
NUCLEÓTIDOS DE CITOSINA
Participa en reacciones de fosforilación,
coenzima del metabolismo de los lípidos.
Precursor del ADN y ARN.
Citidín monofosfato (CMP):
Citidín trifosfato (CTP):
Metilo El R CH
3
Anemia
perniciosa
Metilmalomil CoA
Succinil CoA
Homocisteína
Metionina
Visceras,
huevos,
síntesis
bacteriana
B
12
Metil
cobalamina
Metilo El R CH
3
Anemia
perniciosa
Metilmalomil CoA
Succinil CoA
Homocisteína
Metionina
Visceras,
huevos,
síntesis
bacteriana
B
12
Metil
cobalamina
Enfermedad
carencial
Ejemplos Sitio
activo
Transfiere
grupos
Fuente Vit. Coenzima Enfermedad
carencial
Ejemplos Sitio
activo
Transfiere
grupos
Fuente Vit. Coenzima
Perosis,
Despigmen-
tación
Carboxilación del piruvato y
acetil CoA
N
1
del
imidazol
Carboxilo
Yema de
huevo
Visceras,
carne,
levaduras,
cereal
B
8
Carboxi-
biotina
Perosis,
Despigmen-
tación
Carboxilación del piruvato y
acetil CoA
N
1
del
imidazol
Carboxilo
Yema de
huevo
Visceras,
carne,
levaduras,
cereal
B
8
Carboxi-
biotina
Anemia
megalo-
blástica
Interconversión glicina-
serina
Síntesis de d-TDP
N
5
y N
10
de la
pteridina
de 1C
Visceras,
leche,
verduras,
cereales
Bc
H
4
folato
Anemia
megalo-
blástica
Interconversión glicina-
serina
Síntesis de d-TDP
N
5
y N
10
de la
pteridina
de 1C
Visceras,
leche,
verduras,
cereales
Bc
H
4
folato
COENZIMAS QUE TRANSFIEREN GRUPOS DIFERENTES AL HIDRÓGENO
Enfermedad
carencial
Ejemplos Sitio
activo
Transfiere
grupos
Fuente Vit. Coenzima Enfermedad
carencial
Ejemplos Sitio
activo
Transfiere
grupos
Fuente Vit. Coenzima
Beriberi,
polineuritis
Descarboxilación oxidativa
del piruvato y del o-
cetoglutarato
Vía de las pentosas fosfato
C
2
del
anillo de
tiazol
Aldehído
Vísceras,
levadura,
germen de
trigo
B
1
PPT
Beriberi,
polineuritis
Descarboxilación oxidativa
del piruvato y del o-
cetoglutarato
Vía de las pentosas fosfato
C
2
del
anillo de
tiazol
Aldehído
Vísceras,
levadura,
germen de
trigo
B
1
PPT
Pie ardiente,
paso de
parada
Lesión
cutánea
Descarboxilación oxidativa
del piruvato y del o-
cetoglutarato
Activación de los ácidos
grasos
SH de la
tio-
etilamina
Acilo
Vísceras,
levadura
B
5
CoA
Pie ardiente,
paso de
parada
Lesión
cutánea
Descarboxilación oxidativa
del piruvato y del o-
cetoglutarato
Activación de los ácidos
grasos
SH de la
tio-
etilamina
Acilo
Vísceras,
levadura
B
5
CoA
Ataxia,
dermatitis,
diarrea
Transaminación y
Descarboxilación de
aminoácidos
Grupo
formal-
dehído en
C
4
Amino o
carboxilo
Vísceras,
carne,
plátanos,
aguacate
B
6
Fosfato
piridoxal
Ataxia,
dermatitis,
diarrea
Transaminación y
Descarboxilación de
aminoácidos
Grupo
formal-
dehído en
C
4
Amino o
carboxilo
Vísceras,
carne,
plátanos,
aguacate
B
6
Fosfato
piridoxal
COENZIMAS QUE TRANSFIEREN GRUPOS DIFERENTES AL HIDRÓGENO
COENZIMAS QUE TRANSFIEREN GRUPOS DIFERENTES AL HIDRÓGENO
Enfermedad
carencial
Ejemplos Sitio activo Transfiere
grupos
Fuente Vit Coenzima Enfermedad
carencial
Ejemplos Sitio activo Transfiere
grupos
Fuente Vit Coenzima
------
Descarboxilación oxidativa
del piruvato y del o-
cetoglutarato
S de C
8
Acilo
------
---- Lipoico
------
Descarboxilación oxidativa
del piruvato y del o-
cetoglutarato
S de C
8
Acilo
------
---- Lipoico
-----
Síntesis de adrenalina
Síntesis de fosfatidilcolina
CH
3
de la
metionina
Metilo ------ ----
Adenosil-
metionina
-----
Síntesis de adrenalina
Síntesis de fosfatidilcolina
CH
3
de la
metionina
Metilo ------ ----
Adenosil-
metionina
------
Fosforilación de la glucosa
Fosforilación de las
enzimas regulatorias
Fosfato Fosfato ----- ----
ATP,
GTP,
UTP,
CTP, TTP
------
Fosforilación de la glucosa
Fosforilación de las
enzimas regulatorias
Fosfato Fosfato ----- ----
ATP,
GTP,
UTP,
CTP, TTP
Objetivos Específicos
1. Describir las características estructurales y funcionales de las enzimas.
2. Explicar los mecanismos que regulan la actividad enzimática.
3. Describir las características estructurales y
funcionales de las coenzimas.
• Características generales de las enzimas. Nomenclatura.
• Clasificación de acuerdo a la Unión Internacional de Bioquímica (UIB).
• Mecanismos de acción. Catálisis enzimática.
• Cinética enzimática. Cinética de Michaelis-Menten. Cinética de la inhibición reversible.
• Enzimas regulatorias: características generales y cinética.
• Mecanismos que regulan la actividad de las enzimas: compartimentación, asociación
multienzimática, inducción - represión, efecto alostérico, retroalimentación, modificación
covalente reversible.
• Concepto de coenzimas, vitaminas, grupos prostéticos.
• Diferentes criterios de clasificación de las coenzimas.
• Estructuras químicas, sitio activo, función y mecanismos
de acción de las coenzimas.
Enzimas
Son catalizadores producidos por los células y cuya
función es incrementar la velocidad de las reacciones
que catalizan sin alterar las constantes de equilibrio.
Definición:
Son macromoléculas nitrogenadas biológicas con
función catalítica específica
Definición:
Proteína: Hemoglobina Ácido ribonucleico: Ribozima
1. Actúan en secuencias organizadas, catalizando miles de
reacciones
Importancia de las Enzimas
2. Permiten un control coordinado de las rutas metabólicas
3. Tienen una inmensa utilidad práctica.
• Algunas enfermedades pueden ser debidas a ausencia
parcial o total de una o más enzimas.
• Algunas enfermedades pueden producirse por actividad
excesiva de una enzima.
• La medición de las concentraciones en plasma de enzimas
pueden ser utilizadas en el diagnóstico clínico.
• Muchas drogas ejercen su efecto biológico a través de la
interacción con las enzimas.
• Tienen utilidad en la industria química, procesamiento de
alimentos y en la agricultura.
3. Aumentan la velocidad de la reacción sin
alterar las constante de equilibrio.
Características de las Enzimas
1. Tienen gran poder catalítico.
2. Son altamente específicas.
4. La mayoría de las enzimas son proteínas.
5. Su actividad puede ser regulada.
6. Las enzimas interconvierten diferentes formas
de energía.
• HOLOENZIMAS:
PROTEINAS PURAS PROTEINAS PURAS: :
no requieren cofactor (tripsina, no requieren cofactor (tripsina, quimotripsina quimotripsina, , elastasa elastasa) )
La porci La porció ón no proteica n no proteica
se encuentra d se encuentra dé ébilmente bilmente
unido a la enzima unido a la enzima
La porci La porció ón no proteica n no proteica
se encuentra unido se encuentra unido
covalentemente covalentemente a la a la
enzima enzima
  Una parte no proteica : Una parte no proteica :
  Una parte proteica ( Una parte proteica (Apoenzima Apoenzima) )
Grupo prost Grupo prosté ético: tico: Cofactor: Cofactor:
Enzimas de Naturaleza Proteica
Sitios de la Enzima
Contenido en los enzimas regulatorios, en donde se fijan efectores o
inhibidores alostéricos, que provocan un cambio conformacional en el
sitio de unión al sustrato o en el sitio catalítico, regulando la actividad
enzimática.
SITIO DE UNIÓN AL SUSTRATO:
Contiene los grupos químicos (cadenas laterales de aminoácidos o
nucleótidos) que fijan al sustrato formando el Complejo Enzima –
Sustrato. La unión es reversible y se establece mediante enlaces débiles
(electrostáticos o salinos, puentes de hidrógeno, fuerzas hidrofóbicas y
fuerzas de Van der Waals).
Contiene los grupos químicos específicos implicados en la catálisis
(cadenas laterales de aminoácidos o nucleótidos), pudiendo estar
cercanos o alejados en su estructura primaria. Puede integrar o no al
sitio de unión al sustrato.
SITIO ACTIVO:
SITIO ALOSTÉRICO:
Sustrato: H
2
O
2
Sitio Activo
Modelo molecular de la
Catalasa
Modelo esquemático
de una enzima
Sitio Activo
Sustrato
Sitio activo de una enzima
Especificidad de acción
Especificidad de sustrato
Especificidad enzimática
Relativa Relativa
Absoluta Absoluta
Absoluta Absoluta
Cuando están presentes diferentes moléculas de sustrato,
únicamente aquella que tenga la forma específica y
complementaria al sitio activo de la enzima será capaz de
ocupar el sitio activo.
Especificidad de Sustrato
Sustrato
Sitio
Activo
Especificidad Absoluta
ÓPTICA: D, L (D-monosacáridos; L-aminoácidos)
DE GRUPO: alcohol, enlace peptídico, enlace éster.
La enzima Hexocinasa posee una especificidad
relativa ya que además de glucosa también puede usar
como sustrato a otras hexosas y algunos derivados de
las mismas.
La enzima Glucocinasa posee una especificidad
absoluta para la glucosa.
El grado de especificidad es variable de una enzima a
otra, por ejemplo la glucocinasa y la hexocinasa son dos
enzimas diferentes que catalizan la misma reacción,
fosforilación del sustrato a expensa del ATP:
(a) Modelo cerradura (a) Modelo cerradura- -llave, propuesto por llave, propuesto por Emil Emil Fisher Fisher en 1890 en 1890
Modelos que explican la Especificidad enzimática
La forma del sitio activo de la enzima es complementaria a la forma del
sustrato que encaja completamente en éste
Mathews y van Holde, 1998
Conformación del
estado de transición
(b) Modelo del ajuste inducido, propuesto por Daniel Koshland Jr. en 1968
Según este modelo el centro activo une el sustrato y como consecuencia
de esta unión su conformación cambia, ocurre una deformación del
sustrato y de la enzima para alcanzar una mejor complementariedad, lo
que facilita la transformación del sustrato en producto.
(absoluta)
Especificidad de acci
Especificidad de acci
ó
ó
n
n
1. 1. Ó ÓXIDOREDUCTASAS XIDOREDUCTASAS
2. 2. TRANSFERASAS TRANSFERASAS
3. 3. HIDROLASAS HIDROLASAS
4. 4. LIASAS LIASAS
5. 5. ISOMERASAS ISOMERASAS
6. 6. LIGASAS LIGASAS
Clasificación de las enzimas de acuerdo a la
Unión Internacional de Bioquímica (UIB)
Catalizan reacciones de oxido-reducción al adicionar o
sustraer hidrógeno.
Clase I. Oxidorreductasas:
NAD NAD
+ +
NAD NAD
+ +
NADH NADH NADH NADH H
+
H
+
O
CH
3
– CH – CH
2
– C – OH
OH
O
CH
3
– CH – CH
2
– C – OH
OH
O
CH
3
– C – CH
2
– C – OH
O
O
CH
3
– C – CH
2
– C – OH
O
Ejemplos: deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas, reductasas, peroxidasas
Clase II. Transferasas:
Catalizan reacciones en las que hay una transferencia de
grupos de una molécula a otra.
COOH
O = C
CH
3
COOH
O = C
CH
3
+
COOH
NH
2
– CH
CH
2
CH
2
COOH
COOH
NH
2
– CH
CH
2
CH
2
COOH
COOH
NH
2
– CH
CH
3
COOH
NH
2
– CH
CH
3
+
COOH
O = C
CH
2
CH
2
COOH
COOH
O = C
CH
2
CH
2
COOH
Clasificación de las enzimas
Ejemplos: transaminasas, transcarboxilasas, transmetilasas
H – NH
2
+
HOH
+
CLASE III. Hidrolasas:
Catalizan reacciones en las que se produce la ruptura de
enlaces por la adición de agua.
Clasificación de las enzimas
COOH
NH
2
– CH
CH
2
CH
2
O = C – NH
2
COOH
NH
2
– CH
CH
2
CH
2
O = C – NH
2
COOH
NH
2
– CH
CH
2
CH
2
COOH
COOH
NH
2
– CH
CH
2
CH
2
COOH
Ejemplos: esterasas, fosfatasas y peptidasas
Clase IV. Liasas:
Catalizan reacciones de eliminación no hidrolítica de
grupos (H
2
O, CO
2
y NH
3
) para formar un doble enlace o se
añaden grupos para romper un doble enlace.
Clasificación de las enzimas
+
CO
2
COOH
O = C
CH
3
COOH
O = C
CH
3
H
O = C
CH
3
H
O = C
CH
3
Ejemplos: descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas, desaminasa y sintasas
Clase V. Isomerasas:
Catalizan varios tipos de reacciones en las que hay un
reordenamiento intramolecular.
O
HO – C
C – H
H – C
C – OH
O
O
HO – C
C – H
H – C
C – OH
O
O
C – OH
H – C
H – C
C – OH
O
O
C – OH
H – C
H – C
C – OH
O
Clasificación de las enzimas
Ejemplos: isomerasas, epimerasas y mutasas
H O
H
2
N – C– C – OH
H
H O
H
2
N – C– C – OH
H
H O
H
2
N – C– C – OH
CH
3
H O
H
2
N – C– C – OH
CH
3
H H O
N – C– C – OH
CH
3
H O
H
2
N – C– C –
H
H H O
N – C– C – OH
CH
3
H H O
N – C– C – OH
CH
3
H O
H
2
N – C– C –
H
H O
H
2
N – C– C –
H
ATP ATP ADP ADP Pi Pi
+
HOH
Clase VI. Ligasas:
Catalizan la formación de un enlace entre dos moléculas
de sustrato. La energía para estas reacciones es aportada
por la hidrólisis del ATP.
Clasificación de las enzimas
Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.
Nomenclatura
Las enzimas se identifican con un c Las enzimas se identifican con un có ódigo de cuatro d digo de cuatro dí ígitos, as gitos, así í como como
un nombre sistem un nombre sistemá ático que consta del nombre de los sustratos, tico que consta del nombre de los sustratos,
seguido por el tipo de reacci seguido por el tipo de reacció ón que cataliza, terminado en asa. n que cataliza, terminado en asa.
El nombre formal de la enzima que cataliza la reacción de transferencia de un
grupo fosfato del ATP a la glucosa
ATP + D-Glucosa ÷÷÷ ADP + D-Glucosa 6-fosfato
E.C. 2. 7. 1. 1. ATP : Glucosa 6-fosfotransferasa
Número de la enzima
Clase II, Transferasa.
Subclase fosfotransferasa,
enzimas que transfieren
grupo fosfato.
Sub-subclase, Sustrato con grupo
hidroxilo como aceptor del fosfato
transferido.
Ejemplo:
Las enzimas son catalizadores eficaces, capaces de acelerar las
reacciones en que participan hasta 10
20
veces. Esta capacidad
catalítica se explica por la suma de varios factores:
Factores que intervienen en la catálisis enzimática
Efectos de proximidad y Tensión
Efectos electrostáticos
El sustrato es atraído a los grupos funcionales catalíticos
ubicados en el sitio activo, una vez colocado correctamente,
se produce un cambio conformacional de la enzima que
genera un complejo E-S tensado muy próximo al estado de
transición.
La distribución de carga en el sitio activo por lo general
anhídrido puede influir sobre la reactividad química del
sustrato, haciendo su unión más eficaz, lo cual disminuye la
energía libre del estado de transición lo que provoca un
aumento en la velocidad de la reacción.
Catálisis ácido-básica
Catálisis covalente
Los grupos químicos pueden hacerse más reactivos
añadiendo o eliminando un protón. Los grupos químicos de
las cadenas laterales presentes en el sitio activo pueden
actuar como donadores o aceptores de protones que ayudan
a estabilizar la carga del estado de transición.
Un grupo químico ubicado en el sitio activo de la enzima
ataca al sustrato formando un intermediario covalente
inestable, el cual es una forma transitoria muy reactiva que
evoluciona rápidamente hasta producto, liberando la forma
inicial de la enzima
Factores que intervienen en la catálisis enzimática
Mecanismos que utilizan las enzimas para
aumentar la velocidad de las reacciones
Disminuyen la energía de activación
Acercan a los reactantes
¿CÓMO LO HACEN?
A través de la formación del
Complejo Enzima -Sustrato
Sin cat.
Cat
E
n
e
r
g
í
a

l
i
b
r
e
,

G
Estado de transición
Reacción catalizada vs reacción no catalizada
Nelson y Cox, 2001
1
2
3
4
5
Mecanismo general de la catálisis enzimática
Mecanismo general de la catálisis enzimática
1. En una reacción química, un compuesto con un determinado nivel energético.
5. En presencia de enzimas la unión de la enzima con el sustrato constituye un
estado de transición, lo cual favorece que la reacción se realice sin necesidad
de un aporte energético del entorno, esto viene dado a que el complejo
Enzima – Sustrato (ES) atraviesa una serie de barreras energéticas que son
producto de los cambios conformacionales de la enzima y el sustrato a
medida que transcurre la reacción.
2. Debe alcanzar un nivel energético más alto que se corresponde con el valor
del estado de transición.
3. Para ser transformado en producto con un nivel energético, que normalmente
es inferior al del estado inicial.
4. La formación del estado de transición representa una barrera energética que
debe ser aportada por el entorno para que la reacción tenga lugar. Esa barrera
energética es lo que constituye la energía de activación, la cual puede ser
aportada por incrementos de temperatura o variaciones de pH, en las
reacciones no catalizadas por enzimas.
Mecanismos químicos de catálisis:
Catálisis ácido-básica:
La aceleración de la reacción se logra por la transferencia de un protón.
La cadena lateral de algunos aminoácidos participan en la reacción, tal
es el caso de los aminoácidos glutamato, aspartato, histidina, cisteína,
tirosina y lisina
Catálisis ácida: Cuando la enzima transfiere un protón al sustrato.
Catálisis básica: cuando la enzima remueve un protón del sustrato.
Este mecanismo de acción está presente en las reacciones que
involucran transferencia de grupos fosfatos, tautomerización y adición
de grupos carbonilos.
Grupos ácido-básicos de las enzimas
• El grupo imidazol de la histidina
• Grupos carboxilo de los aminoácidos ácidos
• Grupos amino de los aminoácidos básicos
• SH de la cisteína
• OH de la tirosina
Mecanismos químicos de catálisis
Los grupos funcionales que participan en este mecanismo de catálisis
son: Imidazol (histidina), tiol (cisteína), alcohol (serina) y carboxilo
(aspartato)
Ocurre en aquellas reacciones en donde el sustrato o parte de él forma
un enlace covalente con la enzima. La reacción se ejecuta en dos
etapas:
El sustrato o parte de él se une a la enzima formando un
intermediario unido covalentemente a la enzima.
E + A-X → E-X + A
Transferencia del grupo a un nuevo sustrato.
E-X + B → B-X + E
Catálisis covalente:
Las coenzimas que intervienen en este tipo de catálisis fosfato de
piridoxal (PLP) y Pirofosfato de tiamina (PPT)
Mecanismos químicos de catálisis
Catálisis por iones metálicos
Aproximadamente el 30 % de las enzimas requieren la presencia de
iones metálicos para su actividad. De acuerdo a la fuerza de unión con
la enzima se distinguen dos tipos de metaloenzimas
cuando el ión metálico se encuentra fuertemente unido a la
apoenzima, estas enzimas requieren metales de transición como
Fe
+2
, Fe
+3
, Cu
+2
, Zn
+2
, Mn
+
2 ó Co
+3
Metaloenzimas:
Enzimas activadas por metal
para estas enzimas basta con la presencia del metal en solución o
que se encuentre débilmente unido a la enzima. Emplean metales
alcalinos o alcalinotérreos (Na
+
, K
+
, Mg
+2
, Ca
+2
)
Los metales participan en la catálisis:
• Sirviendo de enlace con el sustrato, lo cual permite su adecuada
orientación en el sitio activo.
• Actúan como mediadores en las reacciones de oxidorreducción.
• Intervienen en la polarización del sustrato y favorecen el ataque
nucleofílico.
Cinética Enzimática
Velocidad de una reacción
Es el cambio de la concentración de un reactante o producto por
unidad de tiempo
Cinética enzimática:
Es el estudio cuantitativo de la catálisis enzimática, proporciona
información sobre las velocidades de reacción y la afinidad de las
enzimas por los sustratos e inhibidores.
Entre las aplicaciones prácticas de este estudio, están la mejor
comprensión de las fuerzas que regulan las rutas metabólicas y el
diseño de tratamientos mas adecuados.
Unidades de medida de la actividad enzimática
Número de micromoles de sustrato transformado por
miligramo de enzima por minuto
Unidad Internacional (UI):
Micromoles de sustrato transformado por minuto por
miligramo de proteína
Actividad Específica:
Katal:
Moles de sustrato transformado por segundo
UI/miligramo de proteína (medida de la pureza de la enzima)
Efecto de la concentración de enzima
sobre la velocidad de la reacción
V
e
l
o
c
i
d
a
d
,

V
Concentración de la enzima, [E]
Efecto de la concentración de sustrato
sobre la velocidad de la reacción
Cinética de primer orden
Cinética de orden cero
V
e
l
o
c
i
d
a
d
,

V
Temp. óptima
Temp. ºC
Vmáx
0 10 20 30 40 50
Efecto de la Temperatura sobre la
velocidad de la reacción
V
e
l
o
c
i
d
a
d
,

V
pH
Vmáx
pH óptimo
0
pH óptimo
2 4 6 8 10 12
Enzima:
Pepsina
Quimotripsina
Efecto del pH sobre la velocidad de la
reacción
Sustrato
Enzima
Efecto del pH sobre la velocidad
de la reacción
A pH alejados del pH óptimo los
cambios en los grupos ionizables del
sitio activo son tan severos que
impiden la unión del S y la función
de la enzima
Participan en el proceso catalítico formando un complejo
ternario (enzima, ión metálico y sustrato)
E – S – M M – E – S
E – M – S
M
E
S
M
E
S
Efecto de iones metálicos sobre
la velocidad de la reacción
Función:
1. Enlace del sustrato, facilitando así su adecuada orientación
2. Estabiliza la reacción al atraer las cargas negativas del sustrato
3. Participa en los mecanismos de oxidorreducción
Sustituye al S en una cisteína del lugar
activo
Glutatión peroxidasa Se
Estabilizador de la reacción Enzimas que usan ATP Mg
Oxidación-reducción? Xantina oxidasa Mo
Lugar catalítico Ureasa Ni
Forma parte del coenzima cobalamina Glutamato mutasa Co
Facilita la catálisis mediante la
extracción de electrones
Histidina amoníaco liasa Mn
Facilita la unión de NAD
+
Alcohol deshidrogenasa Zn
Oxidación-reducción Ácido ascórbico oxidasa Cu
Oxidación-reducción Citocromo oxidasa Fe
FUNCIÓN ENZIMA METAL
Sustituye al S en una cisteína del lugar
activo
Glutatión peroxidasa Se
Estabilizador de la reacción Enzimas que usan ATP Mg
Oxidación-reducción? Xantina oxidasa Mo
Lugar catalítico Ureasa Ni
Forma parte del coenzima cobalamina Glutamato mutasa Co
Facilita la catálisis mediante la
extracción de electrones
Histidina amoníaco liasa Mn
Facilita la unión de NAD
+
Alcohol deshidrogenasa Zn
Oxidación-reducción Ácido ascórbico oxidasa Cu
Oxidación-reducción Citocromo oxidasa Fe
FUNCIÓN ENZIMA METAL
Enzimas Activadas por metales
Cinética de Michaelis - Menten
En cin En ciné ética enzim tica enzimá ática la velocidad de las reacciones se tica la velocidad de las reacciones se
expresa en funci expresa en funció ón de la variaci n de la variació ón de la concentraci n de la concentració ón de n de
sustrato, por ello la ecuaci sustrato, por ello la ecuació ón que defina una reacci n que defina una reacció ón n
enzim enzimá ática debe relacionar estos dos par tica debe relacionar estos dos pará ámetros, siguiendo metros, siguiendo
este principio este principio Michaelis Michaelis- -Menten Menten formularon la ecuaci formularon la ecuació ón basada n basada
en cuatro supuestos en cuatro supuestos:
1. La enzima tiene un único sustrato.
2. 2. El complejo E El complejo E- -S se encuentra en estado estacionario. S se encuentra en estado estacionario.
3. 3. Bajo condiciones de saturaci Bajo condiciones de saturació ón, todas las mol n, todas las molé éculas de culas de
enzima intervienen en la formaci enzima intervienen en la formació ón del complejo E n del complejo E- -S. S.
4. 4. Cuando toda la enzima se encuentra en forma del complejo Cuando toda la enzima se encuentra en forma del complejo
E E- -S la velocidad de la reacci S la velocidad de la reacció ón es m n es má áxima. xima.
En 1913, En 1913, Michaelis Michaelis y y Menten Menten propusieron un modelo donde las propusieron un modelo donde las
reacciones catalizadas reacciones catalizadas enzim enzimá áticamente ticamente ocurren en dos etapas: ocurren en dos etapas:
  En la primera etapa se forma el complejo enzima En la primera etapa se forma el complejo enzima- -sustrato. sustrato.
  En la segunda, el complejo enzima En la segunda, el complejo enzima - - sustrato da lugar a la sustrato da lugar a la
formaci formació ón del producto, liberando el enzima libre. n del producto, liberando el enzima libre.
Concentración de sustrato [S ] (mM)
V
e
l
o
c
i
d
a
d

i
n
i
c
i
a
l
,

V
o
(
u
M
/
m
i
n
)
Cinética enzimática de Michaelis - Menten
Pendiente Pendiente
Representación de Lineweaver - Burk
Tipos de inhibidores de las enzimas
se unen covalentemente a la enzima.
se unen no covalentemente a la enzima.
a) Competitivos:
Poseen una estructura semejante a la del sustrato, siendo
reconocidos por el centro activo de la enzima. Su efecto
puede ser contrarrestado al incrementar la concentración del
sustrato.
b) No competitivos:
Se unen a la enzima por un sitio diferente al que lo hace el
sustrato, por lo que puede unirse tanto a la enzima libre,
como al complejo E-S. No afecta la afinidad de la enzima por
el sustrato.
c) c) Acompetitivos Acompetitivos: :
Se unen al complejo E Se unen al complejo E- -S formando un complejo ternario ESI S formando un complejo ternario ESI
catal catalí íticamente inactivo. Aumentan la afinidad de la enzima ticamente inactivo. Aumentan la afinidad de la enzima
por el sustrato. por el sustrato.
Inhibidores irreversibles:
Inhibidores reversibles:
Productos
Sustrato e inhibidor
pueden unirse al
lugar activo
Inhibidor impide la
unión del sustrato
Sitio activo de la
enzima
Inhibidor
Sustrato
Inhibidor competitivo Inhibidor competitivo
Sin inhibidor
Con inhibidor
competitivo
Km
i
|S| (mM)
Sin inhibidor
Con inhibidor
competitivo
1/|S| (1/mM)
-1/Km
1/Vmax
1/V
V
Vmax
Vmax/2
Inhibidor competitivo
ES
+
I
EI
E + S P + E
Km
-1/Kmi
Productos
Sustrato unido al
lugar activo
El Inhibidor no
impide la unión
del sustrato
Sitio activo de
la enzima
Inhibidor
Sustrato
Inhibidor no competitivo Inhibidor no competitivo
En ausencia del
inhibidor se forman
los productos
Sitio alostérico
de la enzima
Sin inhibidor
Con inhibidor
no competitivo
Km |S| (mM)
Sin inhibidor
Con inhibidor
no competitivo
1/|S| (1/mM)
-1/Km
1/Vmax
1/V V
Vmax
Vmax/2
Inhibidor no competitivo
E + S
+
I
EI
+
I
1/Vmax
i
Vmax
i
Vmax
i
/2
ES P + E
+ S EIS
V
|S| (mM)
V
|S| (mM)
Sin inhibidor
Con inhibidor
acompetitivo
Km
i
Sin inhibidor
Con inhibidor
acompetitivo
-1/Km
i
1/Vmax
Vmax
V
m
a
x
/
2
Inhibidor acompetitivo
P + E
EIS
+
I
1/Vmax
i
Vmax
i
Vmax
i
/2
-1/Km
E + S ES
Km
1/|S| (1/mM)
1/V
1/|S| (1/mM)
1/V
Características de las enzimas alostéricas
1. Son proteínas con múltiples subunidades y con múltiples sitios
activos. (oligoméricas)
4. Presentan cooperatividad de unión del sustrato.
3. Su actividad puede estar regulada por metabolitos activadores o
inhibidores.
2. Presentan en su superficie un sitio catalítico y un sitio alostérico.
5. Presentan una ubicación específica dentro de una ruta metabólica
6. No cumplen con la cin No cumplen con la ciné ética de tica de Michaelis Michaelis - - Menten Menten, sus curvas , sus curvas
presentan un comportamiento sigmoideo. presentan un comportamiento sigmoideo.
a) Modelo concertado
Estado T
Estado R
b) Modelo secuencial
Estado T Estado R
Modelos de interacción alostérica
Cinética de las enzimas alostéricas
Control enzimático
Los seres vivos han producido mecanismos sofisticados para regular
las rutas bioquímicas a través del control enzimático.
Razones por las cuales es necesaria la regulación:
1. Mantenimiento de un estado ordenado:
Producción de metabolitos requeridos para el mantenimiento de la
estructura y el funcionamiento celular sin desperdicio de recursos
2. Conservación de la energía:
Las reacciones que generan energía solo son activadas para
satisfacer los requerimientos energéticos de las células.
No existe un mecanismo único de control, pero la regulación enzimática
desempeña un papel fundamental en el control de todos los procesos
metabólicos.
Control enzimático
A. Regulando el número de moléculas de enzimas
1. Inducción - Represión de la síntesis enzimática.
2. Degradación de las enzimas.
B. Regulando la eficiencia catalítica de las enzimas
1. Disponibilidad de sustratos y cofactores.
- Asociaciones multienzimáticas.
2. Regulación alostérica.
3. Modificación covalente.
- Compartimentación.
- Homoalosterismo.
- Heteroalosterismo.
- Zimógenos o proenzimas
- Fosforilación y desfosforilación
Control por regulación del número de moléculas de enzimas
1. Inducción - Represión de la síntesis enzimática.
La síntesis de enzimas se produce en respuesta a las
variaciones de las necesidades metabólicas, lo cual permite
que la célula responda a las variaciones del ambiente.
Ejemplo:
Bacterias que han crecido en un medio con ausencia del
disacárido lactosa inicialmente no pueden metabolizar este
azúcar cuando es introducido al medio de cultivo de la
bacteria. Luego de la introducción de la lactosa se activan los
genes que codifican las enzimas necesarias para utilizar la
lactosa como fuente de energía
El producto final de una ruta metabólica puede inhibir la
síntesis de enzimas claves de dicha ruta, en un proceso
denominado represión enzimática.
2. Hidrólisis o degradación de las enzimas:
Implica la hidr Implica la hidró ólisis por enzimas lisis por enzimas proteol proteolí íticas ticas, este proceso , este proceso
depende de la ausencia de sustrato y cofactores lo cual va depende de la ausencia de sustrato y cofactores lo cual va
afectar la conformaci afectar la conformació ón de la enzima haci n de la enzima hacié éndola susceptible ndola susceptible
a la a la prote proteó ólisis lisis. .
Control por regulación del número de moléculas de enzimas
ENZIMA
Precursores
(aminoácidos)
Degradación Síntesis
Control por regulación de la eficiencia catalítica de las enzimas
Consiste en la separación espacial de enzimas, sustratos y moléculas
reguladoras en diferentes regiones o compartimentos celulares,
permitiéndole a la célula usar de forma eficaz recursos relativamente
escasos.
• • Compartimentaci Compartimentació ón: n:
1. Disponibilidad de sustrato y cofactores
• Asociaciones multienzimáticas:
Son organizaciones de varias enzimas que participan en una misma vía
metabólica en asociaciones que pueden ser de naturaleza diversa, con
el fin de lograr sistemas de máximo rendimiento energético. Los tipos
de asociaciones son:
a. Agregados o complejos multienzimáticos, en el que varias enzimas
se agrupan para constituir un complejo único.
b. Enzimas unidas a membranas y ordenadas en función de su
participación en la vía.
c. Enzimas multifuncionales o conjugados multienzimáticos, que son
moléculas de enzimas asociadas covalentemente.
Control por regulación de la eficiencia catalítica de las enzimas
2. Regulación Alostérica:
Control por efectores Control por efectores alost alosté éricos ricos: : Las enzimas Las enzimas alost alosté éricas ricas son son
invariablemente prote invariablemente proteí ínas, con m nas, con mú últiples lugares activos, presentan ltiples lugares activos, presentan
cooperatividad cooperatividad de uni de unió ón de sustrato ( n de sustrato (homoalosterismo homoalosterismo) y una ) y una
regulaci regulació ón de su actividad por otras mol n de su actividad por otras molé éculas efectoras culas efectoras
( (heteroalosterismo heteroalosterismo) )
Control por retroacción o retroalimentación: un incremento de la
concentración del producto final de una ruta conduce al descenso
en la velocidad de reacción al inhibir el primer paso de la ruta o un
paso temprano dentro de la vía en cuestión.
El El homoalosterismo homoalosterismo permite un control m permite un control má ás estricto a nivel del s estricto a nivel del
sustrato, ya que la uni sustrato, ya que la unió ón de una mol n de una molé écula de sustrato a uno de cula de sustrato a uno de
los sitios catal los sitios catalí íticos modifica la estructura de la enzima, ticos modifica la estructura de la enzima,
aumentando la afinidad de los otros sitios por el sustrato aumentando la afinidad de los otros sitios por el sustrato
En el heteroalosterismo los efectores pueden ser inhibidores o
activadores, ya sea que produzcan una disminución o aumento
en la afinidad de la enzima por su sustrato, respectivamente
3. 3. Modificaci Modificació ón covalente: n covalente:
Control por regulación de la eficiencia catalítica de las enzimas
Zimógenos o proenzimas: Algunas enzimas se sintetizan en una
forma catalíticamente inactiva, llamada proenzima o zimógeno.
Para pasar a la forma activa la proenzima debe sufrir una
proteólisis parcial, en la que pierde un fragmento de su molécula y
varía su conformación, de tal manera que se organiza su sitio
catalítico.
Modificaci Modificació ón covalente reversible n covalente reversible: algunas enzimas se regulan por : algunas enzimas se regulan por
la la interconversi interconversió ón n reversible entre sus formas activa e inactiva. reversible entre sus formas activa e inactiva.
Estos cambios son producidos por diversas modificaciones Estos cambios son producidos por diversas modificaciones
covalentes. La actividad de estas enzimas puede ser controlada covalentes. La actividad de estas enzimas puede ser controlada
por la uni por la unió ón reversible de grupos n reversible de grupos fosforilo fosforilo (en mam (en mamí íferos) o de feros) o de
nucle nucleó ótidos (en bacterias) en residuos espec tidos (en bacterias) en residuos especí íficos de ficos de serina serina y y
treonina treonina. .
Enzimas denominadas Enzimas denominadas quinasas quinasas catalizan la inserci catalizan la inserció ón de los n de los
grupos fosfato, mientras que las grupos fosfato, mientras que las fosfatasas fosfatasas su separaci su separació ón por n por
hidr hidró ólisis. Proporciona una regulaci lisis. Proporciona una regulació ón a corto plazo del flujo de n a corto plazo del flujo de
metabolitos en respuestas a se metabolitos en respuestas a señ ñales fisiol ales fisioló ógicas espec gicas especí íficas, y ficas, y
est está á sujeta a un control directo hormonal y neurol sujeta a un control directo hormonal y neuroló ógico. gico.
Alanina aminotransferasa (ALT) ó transaminasa glutámico-pirúvica (TGP),
se distribuye en orden decreciente en hígado, riñón, corazón, músculo
esquelético
Marcadores hepáticos
Aspartato aminotransferasa (AST) ó transaminasa glutámico-oxaloacética
(TGO), se distribuye en orden decreciente en corazón, hígado, músculo
esquelético y riñón.
Ornitina carbamiltransferasa (OCT), se encuentra en hígado, su concentración
en suero aumenta en pacientes con lesión hepatocelular.
Fosfatasa alcalina hepática enzima hepática. Su concentración en suero se
encuentra aumentada en obstrucciones de conductos biliares.
5-nucleotidasa (5-NT) Su concentración en suero aumenta en las alteraciones
hepatobiliares.
Leucina amidopeptidasa (LAP) se distribuye en hígado, riñón e intestino
delgado. Su concentración en suero aumenta en las alteraciones hepatobiliares.
Enzimas en el diagnóstico clínico
Marcadores pancreáticos
Amilasa Su concentración en suero aumenta en la pancreatitis aguda, en
pacientes con insuficiencia renal.
Lipasa Su concentración en suero aumenta en la pancreatitis aguda, también
en pacientes con insuficiencia renal, o con trastornos inflamatorios biliares.
Tripsina Se detectan altas concentraciones en suero en la pancreatitis aguda, y
en el 50 % de los casos de carcinoma pancreático.
Marcadores cardíacos
Creatinfosfocinasa (CK-MB) muy específica para el diagnóstico de daño al
miocardio.
Deshidrogenasa láctica (LDH) se encuentra en hígado, músculo esquelético,
músculo cardíaco, eritrocitos, suero, riñón y cerebro, se emplea en el
diagnóstico de daño al miocardio y meningitis.
Marcadores musculares
Creatinfosfocinasa (CK-MM) Su concentración en suero aumenta en la
poliomielitis, distrofias musculares, y algunos trastornos metabólicos
(hipotiroidismo, acromegalia, miopatía relacionada con alcoholismo e
hipertermia maligna.
Aldolasa (ALS) se distribuye en orden decreciente de frecuencia, en músculo
esquelético, hígado y cerebro.
Fosfatasa alcalina (ALP) Su concentración en suero aumenta en la
osteoporósis, raquitismo y osteomalacia por deficiencia de vit D y en la
mestátasis ósea por cáncer de próstata, pulmonar o glándula mamaria, también
se encuentra elevada en las fracturas .
Marcadores diversos
Fosfatasa ácida (ACP) Se distribuye en próstata, plaquetas, eritrocitos, hígado,
bazo, riñón y médula ósea. Su concentración en suero aumenta en los estadios
finales de cáncer próstatico metatastásico.
Enzima Específica de la próstata (PSA) Su concentración en suero aumenta en
la hipertrofia prostática y en el adenocarcinoma de próstata.

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