QUÍMICA ORGÁNICA

Semana 15 - Sesión 15 -2021-II

Aminoácidos y proteínas

Dirección de Cursos Básicos

Sesión 15
 LOGRO DE SESIÓN DE APRENDIZAJE

Al finalizar la sesión, el estudiante reconoce a los α-aminoácidos

para formar cadenas peptídicas y determina los niveles
estructurales de las proteínas para clasificarlos de acuerdo a sus
propiedades y composición.
AGENDA

1. Aminoácidos y proteínas.
2. Propiedades-Clasificación.
3. Aminoácidos esenciales.
4. Cadena peptídica y enlaces peptídicos.
5. Niveles estructurales.
6. Clasificación de proteínas.
7. Desnaturalización.
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

Con ciertas excepciones son solubles en agua y posee elevado punto de

fusión, generalmente se descomponen antes de llegar a él. El punto de
fusión es más alto que los ácidos carboxilicos y aminas, debido a la
interacción entre sus iones NH3+ y -COO- (Forma dipolar o zwitterion).

Los aminoácidos son compuestos anfotéricos, debido a sus grupos NH2

tiene comportamiento básico y el COOH es ácido. En soluciones ácidas, por
debajo de su punto isoeléctrico, todos los aminoácidos se encontrarán en su
forma catiónica y soluciones básicas, por encima de su punto isoeléctrico,
se encontrarán en la forma catiónica.
Estereoquímica de α-aminoácidos

CHO CHO
HO H H OH
CH2OH CH2OH
L D

COOH COOH
NH2 H H NH2
CH2OH CH2OH
L-Serina D-Serina
 AMINOACIDOS ESENCIALES

Son aquellos a.a. que el organismo no puede

sintetizarlos, pero son necesarios consumirlos en la
dieta. Para el organismo adulto son 8 los aminoácidos:
V,L,I,F,W,M,T y K. Para los niños y ratas son 10 (los 8
anteriores y Arginina e histidina).
 ION DIPOLAR

R-CH-COO
HO NH3 H

R-CH-COO R-CH-COOH
NH2 NH3

ANIÓN CATIÓN

Punto isoeléctrico
Es una constante física y se define como el pH en el cual el
aminoácido se encuentra en la máxima concentración en su
forma dipolar. Las cargas iónicas quedan balanceadas en el P.I. y
la solubilidad en agua es mínima.
 P.I. 9,74
H2N- (CH2)4-CH-COO-
NH3
>9,74 <9,74

H2N- (CH2)4-CH-COO H2N- (CH2)4-CH-COOH

NH2 NH3
ELECTROFORESIS

Ile: 6,0 Glu 3,22 Lis 9,74

ELECTROFORESIS
Ile: 6,0 Glu 3,22 Lis: 9,74

Buffer 6

Lis Ile Glu

Apliquemos lo aprendido
Reacción con la Ninhidrina (para -aminoácidos libres)

O OH
OH
R-CH-COOH N
2
OH NH2
O O

Púrpura de Ruhemann
PÉPTIDOS: Unión de dos o más aminoácidos a
través del enlace peptídico (enlace amida)
O H O
H2N-CH-C-OH + N – CH – C – O
H
R1 R2
O O
H2N-CH-C NH-CH – C –O- + H2O
R1 R2
 CADENA PEPTÍDICA

R1 O R3
  
CH NH C CH NH COO

H3N C CH NH C CH
   
O R2 O R4
 Fenilalaniltriptofilalanilglicina

O CH3
CH2  
CH NH C CH NH COO

H3N C CH NH C CH
   
O CH2 O H
PROTEINAS
Estructura primaria
 Estructura primaria

Oxitocina : hormona femenina que estimula la

motilidad uterina, especialmente en el parto.
Gli – Leu – Pro – Cis – Asn – Glu
 
Cis – Tre – Ile.
Vasopresina : hormona que se presenta en ambos
sexos y tienen funciomes antidiuréticas,
contracciones de vasos sanguíneos periféricos y
aumento en la presión arterial.
Gli – Arg – Pro – Cis – Asn – Glu
 
Cis – Tre - Fen

marzo de 2020 FYAD - Derechos reservados 26

 Estructura Secundaria
Las cadenas peptídicas tienden plegarse, adquieren
una disposición geométrica específica con
disposiciones a) helicoidales y b) de hojas plegadas,
debido a las interacciones de puentes de hidrógeno

Si la molécula se enrolla de forma helicoidal y cada

grupo carbonilo se puede unir mediante puente de
hidrógeno al grupo amino, mediante puentes de
hidrógeno se le conoce como hélice a y es la
extensión de la cadena peptídica, debido al grado de
ordenamiento espacial. Se estabiliza mediante el
puente de hidrógeno (ej. a-queratina)
 Hélice 
C Estructura propuesta por Pauling y
O Corey en 1951. Las cadenas
H C peptídicas tienden adoptar ciertos
N O ordenamientos moleculares debido
H a las interacciones de puentes de
N hidrógeno entre el oxígeno del
grupo carbonilo y el hidrógeno del
C grupo amido de la misma cadena
O peptídica. Una vuelta tiene aprox.
H 3,6 aa
N
 -plegada

Las cadenas peptídicas también pueden formar

puentes de hidrógeno alineándose unos al lado de
los otras, dando a lugar láminas bidimensionales (ej.
Fibroína de la seda)

CH3
H CH - CH3

CH3
CH3

CH2SH

H
 Plegada
Plegadaparalela
paralela

H2N COOH
H2N COOH

H2N COOH
 Plegada antiparalela

H2N COOH
H OOC NH2

H2N COOH
 Estructura terciaria
Es la forma tridimensional de las proteínas y se produce
por la tendencia de ésta a sufrir dobleces o enrollamiento
consigo misma o con cadena semejantes. Se estabiliza
mediante puentes de hidrógenos (1), enlaces disulfuro (3),
interacciones electrostáticas (2) y fuerzas hidrofóbica (4)

1 O
\ NH3 2
H + S 3
H ::
\ .. - S
O OOC

CH 2
4 CH 4
/ \
CH3 CH 3 CH3 CH 3
\ /
CH2 CH
Estructura terciaria
 Estructura Cuaternaria

Grado de asociación de dos o más cadenas de péptidos de la proteína completa.

La Hemoglobina está formada de cuatro cadenas peptídicas unidas para formar una proteína globular.
 Apliquemos lo aprendido

Indique el tipo de
estructura de cada una de
las secuencia peptídica
mostrada
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas pueden ser clasificadas según:

I. Función biológica.
II. Sus propiedades físicas.
III. Por su composición.
Con frecuencia, las clasificaciones muestran relaciones útiles
para comprender las funciones químicas, físicas y biológicas de
las proteínas individuales.
I. Por sus funciones
Tipos Ejemplos Localización o función

Ácido-graso- Cataliza la síntesis de

Enzimas
sintetasa ácidos
Reserva Ovoalbúmina grasos.
Clara de huevo.

Transportadoras Hemoglobina, Transporta el oxígeno en la

sangre.
Protectoras en la Anticuerpos Bloquean a sustancias
sangre extrañas.
Hormonas Insulina Regula el metabolismo de la
glucosa.
Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos,
pelos.
Contráctiles Miosina Constituyente de las fibras
musculares
II. Por su solubilidad

a) Fibrosas
b) Globulares

a) FIBROSAS: Constituidas por cadenas poli-peptídicas ordenadas de forma

paralelas a lo largo de un eje, formando fibras o láminas largas. Son
resistentes. Las cadenas peptídicas se mantienen unidas mediante
puentes de hidrógenos. Se encuentran en el tejido conjuntivo de los
animales superiores. Son insolubles en agua y soluciones alcalinas
diluidas. - Queratinas, -Queratina, Colágeno, Elastina.
Queratinas:
- Queratinas, alto contenido de cistina, posee numerosos
puentes de hidrógeno y tienen una gran cantidad de
aminoácidos corrientes. Ejemplos: cuernos y uñas (duros y
quebradizos, con 22% de cistina. Piel, pelo y lana (blandos
con 14% de cistina).
-Queratina, no tiene cistina ni cisteína, pero son ricas en
aminoácidos de cadenas laterales pequeñas. Ejemplos
fibras hiladas de arañas y gusanos de seda, escamas
garras, picos de reptiles pájaros.
b) GLOBULARES: Cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente, adoptan
formas esféricas o globulares compactas. Se estabilizan mediante puentes de
hidrógeno. Generalmente solubles en agua y en soluciones débilmente
ácidos y básicos. Ejemplo: enzimas, albúminas histonas, protaminas,
prolaminas, insulinas, anticuerpos, etc.

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 III. Por su composición

I. PROTEINAS SIMPLES
Son aquellos que por hidrólisis producen solamente aminoácidos.

II. PROTEINAS CONJUGADAS

Proteínas que por hidrólisis producen aminoácidos y compuestos
orgánicos o inorgánicos. Estos compuestos no proteicos son
llamados grupos prostéticos.
PROTEINAS CONJUGADAS
hidrólisis
Proteínas -aminoácidos + grupo prostético

• Proteínas que por hidrólisis producen aminoácidos y

compuestos orgánicos o inorgánicos. Estos compuestos
no proteicos son llamados grupos prostéticos.
Fosfoproteínas: proteínas combinadas con el ácido fosfórico (caseina).
Cromoproteínas: proteínas combinadas con pigmentos. En este
grupo se encuentran la hemoglobina, la parte proteica es la globina y
el grupo prostético es la hemina o hematina . Este grupo prostético
tiene la función de fijar una molécula de oxígeno.
(141 aa)
 C-Terminal
N-Terminal
GRUPO HEMO
Nucleoproteínas: Proteína combinada con ácidos nucleicos (ADN y
ARN), como la ribosomas.

Lipoproteínas: Proteínas combinada con lípidos (lipoproteínas del

suero).

Glicoproteínas: Aquellas proteínas combinadas con glúcidos. Gamma

globulina.
AGENTES DESNATURALIZANTES DE LAS PROTEÍNAS

Calor Rompe los enlaces de hidrógeno al

hacer que las moléculas vibren de
forma muy violentas. Produce una
desnaturalización irreversible

Radiación con Produce vibraciones violentas de las

microondas moléculas, lo cual rompe los enlaces
de hidrógeno

Radiación
Opera probablemente de manera muy
ultravioleta similar a la acción del calor
AGENTES DESNATURALIZANTES DE LAS PROTEÍNAS

Agitación o Hace que las moléculas que tienen

batidos violento fórmula globular se alarguen y
después se enreden (batir clara de
huevo a punto de merengue)

Detergentes Probablemente afectan los enlaces

de hidrógeno y los puentes salinos

Ácidos y bases Rompen los enlaces de hidrógeno y

fuertes los puentes salinos.
AGENTES DESNATURALIZANTES DE LAS PROTEÍNAS

Disolventes Puede interferir con los enlaces

orgánicos puente de hidrógeno debido a que
estos disolventes pueden también
formar este tipo de enlaces.
Desnaturalizan rápidamente las
proteínas de las bacterias.

Sales de metales Los cationes se combinan con los

pesados: Hg2+, grupos SH y forman precipitados
Ag+, Pb2+ (Todas estas sales son venenosas)
Uno de los componentes químicos del cabello son las
proteínas , las cuales se hayan constituidas de cadenas
polipeptídicas unidas por enlaces disulfuro debido al tipo
de aminoácidos que lo constituyen .
¿Cómo se ondula el cabello?
Para ondular el cabello se emplea una loción que
contiene un agente reductor como el ácido tioglicólico,
esta loción onduladora rompe los enlaces disulfuro de
los polipéptidos.

HS CH 2 C OH
APLIQUEMOS LOAPRENDIDO

¿POR QUE SON IMPORTANTES LOSAMINOÁCIDOS

ESENCIALES?
APLIQUEMOS LO APRENDIDO

• Un aminoácido esencial es aquel que el organismo no es capaz de

sintetizar por sí mismo y, por esto, debe tomarlo necesariamente desde el
exterior a través de la dieta. Además, son aminoácidos necesarios para el
correcto desarrollo de algunas funciones en el organismo.

• Los aminoácidos esenciales son: leucina, isoleucina, valina, metionina,

lisina, fenilalanina, triptófano, treonina, histidina, arginina.
INTEGREMOS LO APRENDIDO
ACTIVIDAD ASINCRÓNICA

Próxima semana:

• ExamenFinal deTeoría. Lafecha yhora serán establecidas por el Docente.

MUCHAS GRACIAS

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