PROTEÍNAS

¿QUE SON LAS PROTEÍNAS ?

Las proteínas son polímeros muy complejos, constituidos por hasta 20 aminoácidos
distintos. Los aminoácidos se unen vía enlaces amida sustituidos, los enlaces amida de
las proteínas tienen parcialmente carácter de doble enlace lo que incrementa la
complejidad estructural de las proteínas.
CLASIFICACIÓN DE
PROTEÍNAS
Heteroproteínas o proteínas conjugadas

Homoproteínas
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
POR SU FUNCIÓN BIOLÓGICA
•Catalizadores enzimáticos
•Proteínas estructurales
•Proteínas contráctiles
•Hormonas
•Proteínas transportadoras
•Anticuerpos(inmunoglobulinas)
•Proteínas de reserva(ovoalbúmina)
•Proteínas protectoras(toxinas y alérgenos)
 CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS POR SU
ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL la queratina, el
colágeno, la
•Globulares:se pliegan en forma esférica y elastina, y la
forman una estructura más compleja, fibrina.
diferenciándose fundamentalmente de las
proteínas fibrosas por ser más o menos
solubles en disoluciones acuosas (donde
forman suspensiones coloidales), siendo las
fibrosas prácticamente insolubles.

•Proteínas fibrosas: La proteína fibrosa forma

largos filamentos de proteínas, de forma
cilíndrica. Las escleroproteínas tienen
funciones estructurales o de almacenaje. Son
típicamente inertes e insolubles en agua. Las
escleroproteínas se forman como agregados
debido a la hidrofobia de las cadenas laterales
que sobresalen de las moléculas.
PROPIEDADES GENERALES
Los α- aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas

Las propiedades físico-químicas, como la carga neta, la solubilidad, la reactividad

química y las posibilidades de establecer enlaces de hidrogeno de los aminoácidos
dependen de la naturaleza química de la cadena lateral
Péptido
Es la unión de dos o mas aminoácidos, entre el grupo carboxilo –COOH y el
grupo amino –NH2, el enlace amida de los péptidos se llama enlace peptídico

Según el numero de aminoácidos se llaman dipéptidos, tripéptidos etc. Entre 2

y 10 se llaman oligopéptidos, los de mayor numero de aminoácidos se llaman
polipéptidos y proteínas pero no hay ningún limite definido entre ellos
 ESTEREOQUÍMICA DE LOS
AMINOÁCIDOS
Todas las proteínas naturales están formadas por L- y D-enantiómeros
 Aminoácidos
Las proteínas son las macromoléculas mas abundantes de
las células vivas. Las proteínas se pueden reducir a sus
aminoácidos constituyentes mediante diversos métodos.
El primer aminoácido descubierto en las proteínas fue la
asparagina en 1806 y el ultimo fue la treonina hasta 1938.

Los 20 aminoácidos encontrados en las proteínas tienen

todos un grupo carboxilo un grupo amino unidos al
mismo átomo de carbono. Difieren unos de otros en sus
cadenas laterales o grupos R, que varían en estructura,
tamaño y carga eléctrica y que influyen en la solubilidad
en agua de los aminoácidos
PROPIEDADES ÁCIDO BASE
DE LOS AMINOÁCIDOS
Gly es el mas sencillo de los aminoácidos, puede hallarse en
tres estados de ionización distintos, según el pH de la
disolución.
REACTIVIDAD QUÍMICA DE
LOS AMINOÁCIDOS
Los grupos reactivos, como los carboxilo, sulfhidrilo, fenol hidroxilo, imidazol y guanilo
de los aminoácidos libres y las proteínas pueden sufrir reacciones químicas

La reacción de la ninhidrina se utiliza habitualmente la para la determinación de la

composición aminoacídica de las proteínas
Reacciona con aminoácidos que
tengan el grupo amino libre,
dando lugar a la formación de
amoniaco y anhídrido
carbónico, con reducción del
reactivo (ninhidrina) a
hidrindantina
REACTIVO DE
BIURET
Las proteínas en solución son incoloras. Entonces,
para determinar su presencia y/o concentración
mediante espectrofotometría visible se las debe
someter a algún tipo de reacción que desarrolle
color en su presencia.
Se utiliza para detectar proteínas, péptidos cortos y
otros compuestos con dos o más enlaces peptídicos.
El reactivo de Biuret contiene CuSO4 en solución
acuosa alcalina. En presencia de proteínas, se forma
un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y
los pares de electrones no compartidos del nitrógeno
que forma parte de los enlaces peptídicos.
ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
Estructura primaria. Secuencia lineal en que los aminoácidos que la componen se unen de
forma covalente, a través de enlaces amida

Estructura secundaria. La disposición espacial periódica de los restos de aminoácidos en

ciertos segmentos de la cadena polipetídica

Estructura terciaria. La disposición espacial lograda cuando una cadena polipeptídica lineal
con segmentos provistos de diversas estructuras secundarias se pliega sobre si misma para
adquirir una forma tridimensional compacta
Estructura cuaternaria. Disposición espacial adoptada por una proteína que contiene mas de
una cadena polipeptídica
QUE LONGITUD TIENEN LAS
CADENAS POLIPEPTÍDICAS
Las cadenas polipeptídicas
individuales en una proteína con
diversas subunidades pueden ser
idénticas o diferentes si como
mínimo algunas son idénticas se les
denomina oligomérica mientras que
a las subunidades se les denomina
protómeros.
HIDRÓLISIS DE PROTEÍNAS
La hidrolisis de las proteínas con ácido o base produce una
mezcla de alfa aminoácidos libres. Los 20 aminoácidos casi nunca
se presentan en cantidades iguales en las proteínas.
Algunas proteínas contienen grupos químicos diferentes a los
aminoácidos
 FUERZAS IMPLICADAS EN LA ESTABILIDAD
DE LA ESTRUCTURA DE LA PROTEÍNA
Las fuerzas que
contribuyen al
plegamiento de la
proteína

Interacciones intramoleculares
Interacciones intramoleculares afectadas por el disolvente del
que tienen su origen en fuerzas entorno
intrínsecas de la proteína

Interacciones de van Estéricas

der Waals Enlaces de hidrogeno

Interacciones Interacciones
hidrofóbicas electrostáticas
DESNATURA
LIZACIÓN
Se entiende por desnaturalización
de una proteína la pérdida de la
conformación tridimensional nativa
de la misma, pérdida que suele ir
acompañada de un descenso en la
solubilidad (las cadenas
polipeptídicas de la proteína
desnaturalizada se agregan unas a
otras y forman un precipitado que se
separa de la disolución)
DESNATURALIZACIÓN
PROTEICA
•Temperatura

•Presión

•Fuerzas de cizalla

•pH
1. La mayoría de las proteínas pierden su función cuando están desnaturalizadas
proceso que imprima modificaciones en la estructura.
2. Funciones como la viscosidad, velocidad de difusión y la facilidad con que se
cristalizan se ven alteradas. La mayor parte de las proteínas se desnaturalizan de
50-60 grados centígrados y también cuando se enfrían por debajo de 10-15
grados centígrados
3. La reversibilidad dela desnaturalización depende el grado de ruptura entre los
enlaces para volver a su plegamiento o conformación.
4. Algunos agentes químicos como el alcohol o acetona puede conseguir cambios de
conformación.
SOLUBILIDAD
La solubilidad de una proteína es la manifestación termodinámica del equilibrio entre las
interacciones de proteína-proteína y proteína-disolvente

De acuerdo a sus características de solubilidad las proteínas se clasifican en cuatro

categorías :
•Albuminas. Solubles en agua. (sangre, leche, huevo)
•Globulinas. Solubles en soluciones salinas diluídas.(sangre)
•Glutelinas. Solubles en soluciones de ácidos y bases diluidos.(cereales)
•Prolaminas. Solubles en soluciones acuosas de etanol.(centeno y avena)
PUNTO
ISOELÉCTR
ICO
Los aminoácidos pueden presentar
diferentes formas ionizadas en
solución debido a la presencia en sus
moléculas de grupos de carácter ácido
o básico, y esta forma es dependiente
del pH. Se observa así que, según el
valor del pH del medio, los
aminoácidos pueden existir como
iones con diferentes cargas netas

punto isoeléctrico (pI) de un

aminoácido al pH al cual no tiene
carga neta. En otras palabras, es el
pH al cual la cantidad de carga
positiva de un aminoácido es
exactamente igual a la cantidad de
carga negativa
LOS AMINOÁCIDOS
ESENCIALES
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar
por sí solo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos
organismos es la ingesta directa a través de la dieta.
LOS AMINOÁCIDOS NO
ESENCIALES
Los podemos fabricar a partir de los esenciales.
CLASIFICACIÓN SEGÚN SU
CONTENIDO DE
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Proteínas completas o de alto valor biológico:
contienen aminoácidos esenciales en cantidad y
proporciones adecuadas se encuentran en alimentos
de origen animal y en soja
Proteínas incompletas o de bajo valor biológico:
carecen de alguno de los aminoácidos esenciales se
encuentran en frutas legumbres y frutos secos,
donde el aminoácido deficitario es la metionina y en
cereales lisina
 LOS AMINOÁCIDOS
ESENCIALES.
En humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales:
• Fenilalanina. (Importante en la formación de determinados neurotransmisores y
permite a determinadas hormonas, mejorar el equilibrio del animo y reducir la
percepción del dolor)
• Isoleucina.
• Leucina
• Lisina (construcción de tejidos y forma parte de los músculos)
• Metionina (es uno de los principales elementos de consolidación de las proteínas
implicadas en la formación de células y tejidos importante para piel y uñas)
• Treonina
• Triptófano (precursor de neurotransmisore como la serotonina y melatonina)
• Valina
• Histidina
NO ESENCIALES
Alanina, arginina, acido aspártico, asparraguina, cisteina, acido glutámico,
glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.
La tirosina se genera a partir de la feninalanina, la tirosina es precursora de
neurotransmisores importantes como dopamina, noradrenalina, adrenalina yes
fundamental para el metabolismo
La cisteina a partir dela metionina, es un antioxidante que contiene azufre y además
coadyuvante en la salud del pelo, uñas y piel. También participa en el metabolismo
de ácidos grasos.
La glicina es imprescindible en la producción de energía ya que almacena la glucosa
en forma de glucogeno
Aminoácidos no estándar
Algunos aminoácidos son componentes de cierto tipo de proteínas, cada uno de
estos deriva de otro de los 20 aminoácidos estándar mediante una reacción de
modificación una vez que se ha incorporado el aminoácido estándar en la proteína

4-hidroxiprolina derivado de la prolina se encuentra en proteínas de la pared

celular de plantas
5-hidroxillisina se encuentra en la proteína fibrosa colágeno del tejido conjuntivo
N-metil-lisina se encuentra en la miosina proteína contráctil del musculo
Y-carboxiglutamato se encuentra en la proteína protrombina que interviene en la
cuagulacion de la sangre
Desmosina es un derivado de cuatro residuos diferentes de lisina y
que se encuentra en la proteína fibrosa elastina

Selenocisteina contiene selenio en lugar del oxigeno de la serina y

se encuentra en la glutatión peroxidasa y en alguna otra proteína

La ornitina y la citrulina son intermedios clave en la biosíntesis de

la arginina y en el ciclo de la urea
ALGUNAS PROTEÍNAS
CONTIENEN GRUPOS
DIFERENTES A LOS
AMINOÁCIDOS
Se les llaman proteínas conjugadas
La parte no aminoácida de una proteína
conjugada se le denomina grupo prostético y
se clasifican como:
Lipoproteínas
Glucoproteínas
Metaloproteinas
ASOCIACIONES ENTRE
PROTEÍNAS Y AZÚCARES
Cuando las proteínas se asocian con azúcares pueden originar asociaciones
supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanos.
ASOCIACIONES ENTRE
PROTEÍNAS Y LÍPIDOS
Cuando las proteínas se asocian con lípidos pueden originar asociaciones
supramoleculares como las lipoproteínas del plasma sanguíneo y las membranas
biológicas.
ASOCIACIONES ENTRE
PROTEÍNAS Y ÁCIDOS
NUCLEICOS
Cuando las proteínas se asocian con ácidos nucleicos pueden originar asociaciones
supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o virus.
LIPOPROTEÍNAS
Son complejos macromoleculares esféricos formados por un núcleo que contiene
lípidos apolares (colesterol esterificado y triglicéridos) y una capa externa polar
formada por fosfolípidos, colesterol libre y proteínas (apolipoproteínas).
Su función principal es el transporte de triglicéridos, colesterol y otros lípidos entre
los tejidos a través de la sangre.
Las lipoproteínas se clasifican según su densidad:
° Lipoproteínas de alta densidad
° Lipoproteínas de baja densidad
° Lipoproteínas de muy baja densidad
NUCLEOPROTEÍNAS
Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleico (que puede ser ARN
o ADN). El ejemplo prototípico sería cualquiera de las histonas, que son
identificables en las hebras de cromatina.
Otros ejemplos serían la Telomerasa, una ribonucleoproteína (complejo de
ARN/proteína) y la Protamina. Su característica fundamental es que forman
complejos estables con los ácidos nucleicos, a diferencia de otras proteínas que sólo
se unen a éstos de manera transitoria, como las que intervienen en la regulación,
síntesis y degradación del ADN.
CROMOPROTEÍNAS
Las cromoproteínas poseen como grupo prostético una sustancia coloreada, por lo
que reciben también el nombre de pigmentos.
Según la naturaleza del grupo prostético, pueden ser pigmentos porfirínicos como la
hemoglobina encargada de transportar el oxígeno en la sangre o no porfirínicos
como la hemocianina, un pigmento respiratorio que contiene cobre y aparece en
crustáceos y moluscos por ejemplo. También los citocromos, que transportan
electrones.
DIGESTIÓN Y METABOLISMO
Las proteínas por medio dela digestión absorción y metabilizacion se descomponen
en aminoácidos libres que posteriormente se unirán para formar las proteínas.
La digestión comienza en el estomago donde las enzimas degradan a péptidos cada
vez mas pequeños y estos hasta aminoácidos y sus derivados, que serán absorbidos
en el epitelio gastrointestinal.
Los aminoácidos se absorben por las vellosidades del intestino delgado pasan a la
sangre y se dirigen hacia el hígado, donde quedan algún cierto tiempo pero su
destino final será su transporte hacia las células para lareconstrucción tisular
PROTEÍNAS COMO FUENTE DE
ENERGÍA
En situaciones extremas los aminoácidos pueden ser utilizados como fuente de
energía.
Cuando las proteínas son degradadas Enel organismo se produce amonio como
resultado y este se transporta al hígado para transformarlo en urea que será eliminado
a través de la orina en el ciclo de la urea