TEMA 5.

ALTERACIONES DE LAS PROTEÍNAS

1. Proteínas

Las proteínas son polímeros muy complejos formados por cadenas de aminoácidos cuya secuencia está
determinada por la información genética.

Los aminoácidos se encuentran unidos mediante el “enlace peptídico” formando entre el grupo amino de un aa
con el grupo carboxilo de otro y con pérdida de una molécula de agua. Por tanto, tiene estructura de una amida.

Los electrones del grupo carbonilo se encuentran deslocalizados, dando al enlace C-N cierto carácter de doble
enlace y por ello no hay rotación en torno al enlace C-N.

Además, tiene como consecuencia que los grupos amino no se protonan y cada segmento de seis átomos del
esqueleto polipeptídico se encuentran en el mismo plano.

Por último, entre los grupos C=O y NH pueden formarse enlaces de hidrógeno en condiciones adecuadas.

1.1. Estructura primaria

Corresponde al orden secuencial de aa, encontrándose todos en la configuración L. Al extremo con el grupo
amino libre se le conoce como N-terminal (es el comienzo de la cadena) y al extremo con el grupo carboxilo
libre, como C-terminal (el final de la cadena)

La longitud de la cadena (n) y la secuencia de los n aa que se han unido

determina las propiedades fisicoquímicas, estructurales, biológicas y
funcionales de las proteínas.

Además, la secuencia de aa también determina las estructuras secundarias y

terciarias de las proteínas.

1.2. Estructura secundaria

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a

medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y, gracias a la capacidad de giro de sus enlaces,
adquieren una disposición espacial estable.

En general, se encuentran en estructuras helicoidales y en

estructuras en lámina.

Helicoidales cuando los dos ángulos tienen el mismo valor,

estabilizadas por enlaces de H paralelos al eje de la hélice.

En lámina, los enlaces de H son entre láminas ya que los grupos

C=O y NH son perpendiculares a las láminas.

1.3. Estructura terciaria

La estructura terciaria corresponde a la organización tridimensional

de la cadena, que contiene regiones de estructuras secundarias bien
definidas y otras menos definidas, cuando se pliega sobre sí misma.
Esto se hace para optimizar diversas interacciones hidrofóbicas,
electrostáticas, de Van der Waals… La mayoría de los restos
hidrofóbicos quedan en el interior y los restos hidrofílicos hacia
fuera. La proporción de superficie apolar y polar de la parte externa
influye en las propiedades fisicoquímicas de las proteínas.
 1.4. Estructura cuaternaria

Hace referencia a la disposición espacial adoptada por una

proteína que contienen más de una cadena polipeptídica
(dímeros, trímeros…) que pueden ser iguales o no.

Los enlaces que las mantienen unidas son los mismos que los
que se dan en la estructura terciaria: enlaces de hidrógeno,
interacciones hidrofóbicas y electrostáticas.

Parece ser que se da para “enterrar” las superficies hidrofóbicas

expuestas en las subunidades.

Típica estructura en proteínas alimentarias de los

cereales cuyos aa presentan más de un 35% de restos
hidrófobos

2. Introducción

Durante el procesado, el almacenamiento y la preparación de los alimentos para el consumo, éstos se someten a
distintos tratamientos que provocan efectos, a veces benéficos y a veces dañinos, en las proteínas.

Por esta razón, es muy importante conocer todas las posibilidades de reacción con el objeto de optimizar los
procesos obteniendo las máximas ventajas y minimizando los cambios indeseables.

Desde el punto de vista de la nutrición, el mayor daño que puede ocurrir es la pérdida de los aminoácidos
indispensables.

 Cuando una proteína se altera pueden suceder cambios químicos que dañen algunos grupos químicos
específicos de los aminoácidos, lo cual es suficiente para reducir el valor nutritivo de los alimentos
 Pero también hay que considerar que en ciertos casos se provocan cambios negativos en las
propiedades funcionales, sensoriales y de textura.

La calidad nutritiva de las proteínas depende de la biodisponibilidad de sus aminoácidos, lo que a su vez está
determinado por:

 La velocidad y la intensidad con la que son liberados por la acción de las enzimas proteolíticas
 La estructura química de dichos aminoácidos (si están intactos, oxidados, reducidos, modificados por la
reacción de Maillard, etc.)

Los principales parámetros que influyen en la aceleración de estos cambios químicos son los siguientes:

 Temperaturas altas  Composición global del alimento

 Agentes oxidantes y reductores  Concentración de la proteína
 Ácidos  Actividad enzimática
 Actividad acuosa

Todos ellos están tan relacionados entre sí, que resulta difícil estudiarlos individualmente.

El método más común utilizado en el procesado de alimentos es el tratamiento térmico.

Se lleva a cabo para inactivar los microorganismos responsables de reacciones oxidativas e hidrolíticas durante
el almacenamiento. Además, este tratamiento puede convertir en inocuas algunas proteínas que causan
reacciones alérgicas.

Desgraciadamente los efectos benéficos suelen ir acompañados de cambios que afectan negativamente al valor
nutritivo y a las propiedades funcionales de las proteínas.

*Proteínas
Hasta el momento se cree que la estructura primaria de una proteína induce a establecer las estructuras
secundaria, terciaria y cuaternaria ya que el ADN no sólo determina la estructura primaria sino también los
niveles superiores de estructura.

Sin embargo, la actividad biológica de la proteína depende en gran medida de su estructura terciaria específica
mantenida por los enlaces mencionados.

Cuando una proteína se somete a:

 Calor (se rompen fácilmente los puentes débiles de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas)
 Determinadas sustancias químicas
 Cambios de pH (las atracciones y repulsiones iónicas cambian)

Su estructura terciaria se desorganiza (desnaturalización) y las cadenas peptídicas adquieren una conformación
al azar que induce a la pérdida de su actividad biológica.

3. Hidrólisis de proteínas

Una de las estrategias seguidas para mejorar las propiedades funcionales (solubilidad, capacidad espumante,
emulsificación…) de las proteínas es inducir la hidrólisis parcial o total de las mismas utilizando enzimas
proteolíticas.

Los hidrolizados de proteínas se pueden digerir rápidamente y están indicados en alimentos infantiles y de
adultos.

AMINOÁCIDOS PÉPTIDOS
LIBRES
Formados cuando la
hidrólisis no es
Sin
Modificados por Otras completa
modificar
desaminación o reacciones
descarboxilación
Los péptidos
pueden contribuir a proporcionar sabores y olores favorables y desfavorables. Más allá de las reacciones que
puedan producirse en un medio complejo, en presencia de otros compuestos, los péptidos de 2 a 10 aminoácidos
pueden, en función de su carácter hidrófilo o hidrófobo, presentar sabores amargos (hidrofóbicos) y dulces
(hidrofílicos).

La sustitución en cadenas peptídicas de L-aminoácidos por D-aminoácidos reduce o modifica el gusto amargo,
lo que indica la importante estereoespecificidad del gusto amargo.

Los aminoácidos libres originados también pueden contribuir a proporcionar sabores a ciertos alimentos:

 Queso Camembert  Queso Roquefort

Los aa en proporción adecuada imparten el sabor de su identidad.

El glutamato monosódico aumenta el sabor y tiene muchos usos en la industria (preparación de sopas, elimina
sabores desagradables como el excesivo sabor de las cebollas)

Intervienen en el oscurecimiento o pardeamiento de los tejidos vegetales y animales (tirosina y dopa por acción
de las polifenoloxidasas forman melaninas).

Intervienen en reacciones de pardeamiento no enzimático (reacción de Maillard) con azúcares reductores

formando sabores agradables en algunos casos.

El ajo. Contiene un aminoácido específico, la alíina. Este no es responsable del olor característico del ajo. Pero
al ser machacado (mortero, dientes o sistema digestivo), una enzima presente en el ajo, la alinasa, convierte la
alíina en alicina y es esta la responsable del olor. La alicina a su vez se transforma en una serie de compuestos
sulfurados, varios de los cuales han sido asociados a protección cardiovascular y ante ciertos cánceres. La
alicina, durante muchos años se le conoció como la penicilina rusa, dando a sus poderosas propiedades
antibacterianas.
 4. Alteraciones de las proteínas

En esta parte trataremos los efectos deseables e indeseables que el procesado ejerce sobre las proteínas.

 Modificación química de las proteínas

 Cambios en las propiedades funcionales de las proteínas
 Cambios en la calidad nutricional de las proteínas

4.1. Cambios en la calidad nutricional de las proteínas

I. Efectos de los tratamientos térmicos moderados: desnaturalización

II. Efectos de los tratamientos térmicos elevados: alteraciones químicas de los aminoácidos
III. Efectos de los tratamientos con diferentes sustancias químicas

Deseables Indeseables

 Desnaturalización de la proteína  Desulfuración

 Exposición de aminoácidos escondidos  Oxidación
 Aumento de la disponibilidad de  Ciclización
aminoácidos  Maillard
 Destrucción de inhibidores de tripsina y  Deshidratación
quimotripsina  Enlaces entrecruzados
 Inactivación de enzimas  Desaminación
 Inactivación de otros compuestos  Formación de lisinoalanina
indeseables  Racemización

DESNATURALIZACIÓN

En la desnaturalización de proteínas se pasa de un estado ordenado a un estado desordenado, sin romper ninguna
unión peptídica.

 Se producen modificaciones en la conformación de las proteínas (estructuras secundaria, terciaria y

cuaternaria)
o Desenmascaramiento de zonas hidrofóbicas y, por tanto, el despliegue de la molécula
 Desde el punto de vista nutricional, se modifica la digestibilidad: en general la digestibilidad aumenta,
ya que al desplegarse quedan más sitios expuestos al ataque de las proteasas. La digestibilidad puede
disminuir si el despliegue de la proteína va seguido de agregación
  También se modifican las propiedades funcionales de las proteínas (solubilidad, capacidad de formar
geles, capacidad emulsificante, capacidad espumante, etc.).

Agentes desnaturalizantes:

 Físicos: calor, agitación, irradiación, congelación,

desecación…
 Químicos: pH altos o bajos, algunos reactivos
químicos

MÉTODOS PARA PREVENIR LA DESNATURALIZACIÓN

- Adición de azúcares: protege las moléculas proteicas. Cuando se bate albúmina de huevo, el azúcar
debe agregarse al final para que la desnaturalización ocurra (espuma)
- Adición de sales: ciertas sales evitan la desestabilización de las moléculas proteicas,
o En la leche evaporada se agrega fosfato de Ca, etc.
o En ciertas carnes se agregan fosfatos y cítricos para impartir estabilidad
- Bajas temperaturas (sin llegar a la congelación)
- Evitar los agentes desnaturalizantes

DESNATURALIZACIÓN PROTEICA EN ALIMENTOS (ejemplos INDESEABLES)

En la leche:

- Coagulación de las proteínas séricas en leche fluida

- Sabor a cocido en productos lácteos diversos
- Pérdida de la solubilidad de la leche en polvo

En la carne:

- Desnaturalización durante la congelación, ocasiona contracción muscular y aumenta la pérdida de

líquidos, mayor al congelar

En el pescado:

- Aumenta la dureza (rigidez cadavérica)

En los huevos deshidratados:

- Produce coagulación

TRATAMIENTO TÉRMICO ELEVADO

Las proteínas sufren varios cambios químicos durante su procesado a temperaturas elevadas.

La mayor parte de esos cambios son irreversibles y algunas de estas reacciones originan aminoácidos
potencialmente tóxicos.

- Si las proteínas se calientan a temperaturas superiores a 200ºC algunos restos de aa se descomponen y

pirolizan.
- Los productos más carcinógenos son los formados por pirólisis de Triptófano (Trp) y ácido glutámico
(Glu).
- Se producen en los asados, horneados y tratamientos en parrillas de carnes y pescados.

MODIFICACIONES QUÍMICAS

Podemos destacar:

- Racemización - Desulfuración
 - Oxidación - Entrecruzamiento
- Desamidación - Formación de nuevos aminoácidos
- Formación de aminas heterocíclicas

1. RACEMIZACIÓN

Cuándo ocurre:

 Alimentos texturizados (tratamiento térmico moderado a pH alcalino)

 Tostado (hidrólisis de las proteínas: temperaturas superiores a 200ºC)

*Invariablemente conducen a la racemización parcial de los L-aminoácidos a D-aminoácidos

RACEMIZACIÓN A pH ALCALINO

Disminuye la digestibilidad de las proteínas y, por tanto, se pierden aa

esenciales reduciéndose el valor nutritivo de los alimentos.

Se debe a que los enlaces peptídicos en los que participan los D-aa son
más difícilmente hidrolizables por las proteasas gástricas

Además, los D-aa no pueden utilizarse para la síntesis de proteínas

in vivo.

2. DESULFURACIÓN

La desulfuración de aa azufrados (cisteína, cistina y metionina) es una de las primeras alteraciones de los
alimentos al someterlos a tratamientos térmicos comerciales.

La degradación de estos aa conduce a moléculas que contienen azufre como sulfuros, disulfuros, etc., algunas
volátiles y muy olorosas.

Los tratamientos térmicos a temperaturas superiores a 115 ºC conducen a la

formación de sulfuro de hidrógeno, sulfuro de dimetilo y ácido cistéico, a
partir de residuos de cistina y cisteína. Esto puede ocurrir durante la
esterilización de ciertos alimentos, como la leche

Se pierden aminoácidos esenciales. Estas reacciones son características en

carnes, pescados, leche y preparados proteicos, y la producción de compuestos
volátiles contribuyen al aroma de estos alimentos al cocinarse.

3. OXIDACIÓN

Hay numerosos tratamientos tecnológicos que pueden considerarse como oxidantes:

 Los tratamientos térmicos realizados al aire (atomización y otras formas de secado)

 Tratamiento con peróxido de hidrógeno
o Utilizando como decolorante
o Detoxificar productos contaminados con aflatoxina o que contienen factores antinutricionales
 o Como antimicrobiano para esterilizar embalajes alimentarios
 Tratamiento con hipoclorito de sodio (propiedades desinfectantes y detoxificantes)
 El contacto con lípidos o polifenoles en vías de oxidación
 La radiación gamma

Estos tratamientos afectan las cadenas laterales de los aminoácidos, siendo los más sensibles los aminoácidos
azufrados, el triptófano, y en menor grado la tirosina y la histidina.

OXIDACIÓN DE CISTINA/CISTEÍNA

La oxidación de estos aminoácidos conduce a la formación de

numerosos derivados.

Algunos de ellos, como la cisteína monosulfóxido y la cisteína

disulfona pueden sufrir una reacción de β-eliminación que conduce
a la formación de dehidroalanina.

En medio alcalino, la cisteína y la cistina siguen la ruta de la β-

eliminación para producir restos de dehidroalanina

OXIDACIÓN DE METIONINA

La metionina se oxida fácilmente a metionina sulfóxido y, en condiciones más drásticas, a metionina sulfona.

OXIDACIÓN DE TRIPTÓFANO

El Trp, en medio moderadamente ácidos y en condiciones

oxidantes débiles o fuertes, se oxida originado varios productos
identificados (y otros muchos no identificados) que son
biológicamente activos, siendo casi todos ellos mutagénicos y
carcinógenos.

OXIDACIÓN DE TIROSINA
La tirosina en presencia de la enzima peroxidasa y peróxido de hidrógeno conduce a la formación de ditirosina,
encontrada en las masas de pan.

OTRAS OXIDACIONES

Además, algunos agentes oxidantes dan lugar a la polimerización de proteínas por formación de enlaces o
puentes disulfuro.

4. DESAMIDACIÓN

Los aminoácidos involucrados no son esenciales, de manera que la desamidación de asparagina o glutamina,
para pasar a ácido aspártico o glutámico, respectivamente, no tiene consecuencias desde el punto de vista
nutricional.

Sin embargo, al modificarse la carga eléctrica al aparecer un grupo carboxilo, se modifican el pH y sus
propiedades funcionales.

5. FORMACIÓN
DE AMINAS
CÍCLICAS

La relación entre la dieta y

enfermedades como el cáncer
es indudable.

En este sentido, un factor muy importante es la formación de aminas heterocíclicas durante el tratamiento
térmico de la carne y el pescado (por encima de los 100 oC). Algunos de estos compuestos tienen un altísimo
poder mutagénico y son potencialmente cancerígenos para el hombre.

Estas aminas se pueden formar a partir de ciertos aminoácidos o residuos de aminoácidos (triptófano,
glutámico), y también a partir de creatina y creatinina. Estos dos últimos compuestos están presentes en la carne
y, si bien no son de naturaleza proteica, los incluiremos en esta sección.

La formación de aminas heterocíclicas se debe al proceso de PIRÓLISIS de los alimentos.

Consecuencias: destrucción de aminoácidos esenciales y formación de derivados cíclicos, algunos con fuerte
poder
mutagénico. Los
compuestos más abundantes formados en estas condiciones son las β-carbolinas, que no poseen poder
mutagénico propio, pero potencian el poder mutagénico de otros compuestos.

6. REACCIONES DE ENTRECRUZAMIENTO

Otro tipo de entrecruzamiento se puede dar cuando se

irradian los alimentos con radiaciones ionizantes que
promueven la ionización del agua, originando radicales libres
que provocan a su vez la polimerización de proteínas.

7. SÍNTESIS DE NUEVOS AMINOÁCIDOS

Los tratamientos térmicos enérgicos o realizados en medio alcalino pueden provocar la formación de
dehidroalanina, que se puede condensar con residuos de lisina, ornitina o cisteína, formando uniones covalentes
intra o intermoleculares de lisinoalanina, ornitinoalanina o lantionina, respectivamente.
Dada la gran importancia de la lisina desde el punto de vista nutricional, el caso más importante es la formación
de lisinoalanina (LAL)

*MODIFICACIONES QUÍMICAS

La disminución de la digestibilidad se debe a dos factores:

1. Por la incapacidad de la tripsina de escindir el enlace peptídico cruzado lisinoalanina

2. Además, las dificultades estéricas expuestas por los enlaces cruzados impiden la hidrólisis de otros
enlaces próximos a la lisinoalanina

Esto implica la disminución de la biodisponibilidad de la lisina en proteínas tratadas en medio básico. Cuanto
mayor sea el pH y la temperatura, mayor contenido en lisinoalanina formada.

La formación de lisinoalanina se puede hace menor o impedir añadiendo compuestos nucleófilos (amoniaco,
cisteína o sulfitos) porque reaccionan mucho más deprisa con el grupo amino de la lisina. Es decir, compiten
con la DHA.

REACCIONES CARBONILO-AMINA

Reacciones CARBONIL-AMINA (reacción de Maillard): de todas las modificaciones químicas inducidas en el

procesado es la más importante, ya que es la tiene un mayor impacto en las propiedades sensoriales y
nutricionales.

Las proteínas y los aa proporcionan el grupo amino necesario, y los azúcares reductores, el ácido ascórbico y los
compuestos carbonílicos originados en la oxidación de los lípidos, el grupo carbonilo.

El resultado es la degradación de los aa a aldehídos, amoniaco y CO2. Cada aldehído proporciona un aroma
característico.

Esta reacción se produce entre compuestos con una función

amina primaria (α- NH2 terminal, α-NH2 de aminoácidos
libres, ε-NH2 de los residuos de lisina, etc.), y compuestos con
grupos carbonilo (azúcares reductores, ácido ascórbico,
vitamina K, o-fenoles, compuestos aromáticos como el aldehído cinámico y la vainillina, aldehídos y cetonas
producto de la oxidación de lípidos, etc.).

La producción de humo por combustión de madera libera, entre otros productos, aldehídos (acetaldehído,
formaldehído, etc.) que reaccionan con las proteínas de los alimentos ahumados, disminuyendo su
disponibilidad de lisina.

INTERACCIÓN CON OTRAS MOLÉCULAS

 Oxidación: destacando las reacciones de oxidación al reaccionar con:

o Reacción con lípidos
o Reacción con polifenoles
o Reacción con compuestos clorados
 Reacción con nitritos
 Reacción con sulfitos

1. Reacción entre proteínas y lípidos

La oxidación de lípidos conduce a radicales libres alcoxi y peroxi que reaccionan a su vez con proteínas
generando nuevos radicales, los cuales al polimerizar generan enlaces cruzados entre proteínas.

También los hidroperóxidos lipídicos descomponen formando aldehídos y cetonas que reaccionan con los
grupos amino formando bases de Schiff, que evolucionan con formación de aromas anómalos y melanoidinas.
 2. Reacción entre proteínas y polifenoles

En los alimentos de origen vegetal hay más de 2000 compuestos polifenólicos, entre ellos los ácidos fenólicos,
los antocianos, las flavonas, los taninos, y los derivados del ácido cinámico, como el ácido cafeico y el ácido
clorogénico. En presencia de oxígeno estos compuestos polifenólicos se oxidan en medio alcalino o próximo a
la neutralidad, por acción de la polifenoloxidasa, dando como producto orto-quinonas, que luego se polimerizan
a polímeros pardos (pardeamiento enzimático).

O bien reaccionan con grupos amino terminales, aminoácidos libres como lisina y cisteína, o con los mismos
residuos aminoácidos de proteína. Los residuos de metionina se pueden oxidar a metionina sulfóxido. Esto se
produce en la purificación tecnológica de proteínas a partir de hojas o de ciertos granos ricos en polifenoles,
como el girasol.

Las consecuencias nutricionales del contacto de las proteínas con

polifenoles oxidados se deben fundamentalmente a la disminución de
la disponibilidad de lisina, y en menor grado de otros aminoácidos
como la metionina.

El grupo ε-amino de la lisina puede condensarse con las quinonas en

su forma desprotonada, es decir, que esta reacción se ve favorecida a
pH alcalino. Esto se da a menudo en el fraccionamiento tecnológico
de proteínas a partir de vegetales (trituración, solubilización en
medio alcalino, etc.).

3. Reacción entre proteínas y cloroderivados

Las disoluciones de compuestos clorados, como Cl2, ClO2 o hipoclorito de sodio se utilizan para desinfectar o
descontaminar pescado, o carcasas de aves, cerdo o carne

El clorado del agua es un método barato y sencillo para

controlar el crecimiento microbiano y reutilizar el agua.
Durante la inmersión de las carcasas en agua clorada, éstas
absorben agua.

Los compuestos clorados pueden reaccionar con

aminoácidos, particularmente con el triptofano, para
formar derivados clorados mutagénicos.

Se han identificado tres compuestos en una fracción

altamente mutagénica extraída de estos productos: 1,1,3-
tricloropropanona; 1,1,3,3-tetracloropropanona y
dicloroquinolina.

4. Reacción entre proteínas y nitritos

La formación de derivados en los alimentos ocurre con frecuencia debido a un contacto de compuestos del
alimento con nitritos provenientes de:

 La reducción de nitratos por microorganismos

 Conservante en semiconservas

Los nitritos inhiben la formación de toxinas como el Clostridium

botulinum, modifican el color de los fiambres al combinarse con la
mioglobina, y contribuyen también a la formación de derivados
aromáticos

Los mecanismos de nitrosación son complejos. En medio ácido, los nitritos pasan a ácido nitroso, que luego se
transforma en anhídrido nitroso. El anhídrido nitroso reacciona con aminas secundarias desprotonadas, como la
prolina, formando en este caso nitrosopirrolidina, compuesto que se encuentra en el jamón cocido seguramente
debido a la nitrosación de prolina libre.

Los aminoácidos que poseen uno o más átomos de nitrógeno en sus cadenas laterales, como el triptofano y la
histidina pueden sufrir también una N-nitrosación. También pueden reaccionar con cisteína, lisina, arginina y
tirosina
 5. Reacción entre proteínas y sulfitos

Los sulfitos reducen los enlaces disulfuro de las proteínas para dar Ssulfonatos. No reaccionan con los restos de
cisteína.

La sulfitólisis permite modificar la solubilidad

de ciertas proteínas, y generalmente afecta
sólo los puentes disulfuro accesibles.

Con respecto al valor nutricional,

aparentemente no provoca ningún efecto
desfavorable.

4.2. Modificación química de las proteínas

La estructura primaria de las proteínas contiene varias cadenas laterales reactivas que, modificadas
químicamente, pueden mejorar las propiedades funcionales de las proteínas pero al tiempo pueden originar
derivados tóxicos.

Se altera la polaridad de la proteína y, por tanto, su

solubilidad

Dependiendo de la naturaleza de R aumenta la hidrofobia

o la hidrofilia de la proteína.
Si R es una cadena carbonada alifática se hace más hidrófoba; si R es un resto de azúcar, la proteína se vuelve
más hidrófila.

Las proteínas aciladas suelen ser más solubles

que las originales, pero los nuevos enlaces
formados no se hidrolizan, por lo que se reduce el
valor nutritivo de las mismas.

Si se usa un cloruro de ácido con un resto de

ácido graso (RCOCl), se mejora la lipofilia y
la capacidad de fijar grasas

Las proteínas fosforiladas son muy sensibles a la coagulación

inducida por los iones calcio, por lo que la fosforilación puede ser
conveniente para la elaboración de sucedáneos del queso.

Las proteínas pueden ser fosforiladas por reacción con oxicloruro de

fósforo. Tiene lugar sobre los grupos hidroxilo de los restos de
serina y treonina, así como del grupo amino de los restos de lisina.

Induce la polimerización de las proteínas

4.3. Modificación enzimática de las proteínas

En los sistemas biológicos, in vivo, se producen diversas modificaciones enzimáticas de las proteínas. Estas
modificaciones se pueden agrupar en seis categorías generales:

1. Glicoxidación
2. Hidroxilación
3. Fosforilación
4. Metilación
5. Acilación
6. Entrecruzamiento

Se puede recurrir a estas modificaciones in vitro para mejorar sus propiedades funcionales. Con fines
alimentarios sólo son útiles unas pocas.