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EXAMEN DE NTRODUCCN A LA BOLOGA MOLECULAR

1. SUBRAYA LA RESPUESTA CORRECTA, Y JUSTFCA CON TEXTO


EXPLCATVO TU RESPUESTA.
1.Que flecha seala un enlace peptdico?
A.i B.2 C.2y3 D..3 E.4y5
Los aminocidos estn unidos por un enlace peptdico entre el grupo amino de
un aminocido y el grupo carboxilo del siguiente. Los polipptidos son cadenas
lineales de aminocidos, habitualmente de ciento o miles de aminocidos de
longitud. Cada cadena polipeptdica tiene dos extremos distintivos, uno terminando
en un grupo amino (el extremo amino, o N terminal) y el otro en un grupo
carboxilo (el extremo carboxi-, o C, terminal). Los polippti-dos se sintetizan desde
el extremo amino al carboxilo terminal, y la secuencia de aminocidos en un
polipptido se escribe (por convencin) en el mismo orden. La caracterstica
definitoria de las protenas es que son polipptidos con secuencias de
aminocidos especficas.
2. La estructura de la izquierda corresponde a un carbohidrato y la estructura de la
derecha es un aminocido.
A. lpido, polipptido B. carbohidrato , Lpido C. carbohidrato, aminocido D.
nucletido, aminocido E. nucletido, carbohidrato
Los monosacridos pueden unirse entre s mediante reacciones de
deshidratacin, donde se extrae H
2
O y se unen los azcares mediante un enlace
glicosdico o glucosdico entre dos de sus tomos de carbono. Si solo se extraen
unos pocos azucares, el polmeros resultantes se denomina oglisacrido.
Los aminocidos son molculas con un grupo carboxilo, amino y un radical (un
gripo funcional) el cual le dar las propiedades fsicas y qumicas del respectivo
aminocido.
3. La "estructura terciaria de una protena se refiere a:
Secuencia de aminocidos
Presencia de hlices o lminas
Plegamiento tridimensional caracterstico de la molcula
nteracciones de una protena con otras subunidades de las enzimas
nteraccin de una protena con un cido nucleico
La estructura terciaria es el plegamiento de la cadena polipeptdica como
resultado de las infracciones entre las cadenas laterales de aminocidos que se
encuentran en diferentes regiones de la secuencia primaria. En la mayora de las
protenas, combinaciones de hlices y hojas , conectadas por regiones lazo de
la cadena polipeptdica, se pliegan en estructuras globulares compactas
denominadas dominios, que son las unidades bsicas de la estructura terciaria.
4. La estructura que se muestra en diagrama es un ejemplo de
RNA
Una protena
Un polisacrido
DNA
Un lpido
Los lpidos son biomolculas orgnicas formadas bsicamente por carbono e
hidrgeno y generalmente tambin oxgeno; pero en porcentajes mucho ms
bajos. Adems pueden contener tambin fsforo, nitrgeno y azufre .
Los cidos grasos poseen una zona hidrfila, el grupo carboxilo (-COOH) y una
zona lipfila, la cadena hidrocarbonada que presenta grupos metileno (-CH2-) y
grupos metilo (-CH3) terminales.
Por eso las molculas de los cidos grasos son anfipticas, pues por una parte, la
cadena aliftica es apolar y por tanto, soluble en disolventes orgnicos (lipfila), y
por otra, el grupo carboxilo es polar y soluble en agua (hidrfilo).
5.Que enunciado es correcto, en relacin con la estructura de las protenas?
A. La estructura primaria es la secuencia de los aminocidos
B. Las hlices alfa y las lamina beta son ejemplos de estructuras secundarias
C. Las cadenas laterales de los aminocidos (grupos R) pueden ser hidrofobicas o
hidrofilicas.
D. Las protenas formadas por dos o mas cadena polipeptidicas se dice que
presentan estructura cuaternaria
E. Toda la a!irmacion" ant"rior" on ci"rta.
JUSTFCACON: Las protenas se pueden degradar (hidrolizar) hasta su
aminocido constituyentes mediante diversos mtodos y los estudios inciales
sobre las protenas se centraron, naturalmente, en los aminocidos procedentes
de las mismas.
Los aminocidos de pueden clasificar segn su grupo R .
El conocimiento de las propiedades qumicas de los aminocidos estndar es de
vital importancia para la comprensin de la bioqumica. El tema se puede
simplificar agrupando los aminocidos en cinco clases principales basadas en las
propiedades de sus grupos R, en especial su polaridad, o tendencia a
interaccionar con el agua a Ph biolgico (cerca de Ph 7). La polaridad de los
grupos R varia enormemente desde totalmente apolar o hidrofobico (insoluble en
agua) hasta altamente polar o hidrofilico (soluble en agua).
Existen varios niveles de estructura de la protenas.
Para macromolculas grandes tales como las protenas, la tarea de describir y
comprender la estructura se aborda a varios niveles de complejidad, ordenado en
una especie de jerarqua conceptual. Se definen normalmente cuatro niveles de
estructura de las protenas: la estructura primaria, estructura secundaria (se refiere
a disposiciones particularmente estable de los aminocidos que dan lugar a
patrones estructurales repetitivos), estructura terciaria y estructura cuaternaria.
Algunas protenas estn constituidas por dos o mas cadenas polipeptidicas o
subunidades, las cuales pueden ser idnticas o diferentes. La disposicin de estas
subunidades proteicas en complejos tridimensionales constituyen la estructura
cuaternaria.
#. Dos macromolculas, como por ejemplo dos protenas, pueden unirse entre
ellas con gran fuerza y especificidad. Cmo es posible que interacciones dbiles,
como las fuerzas electrostticas atractivas, las interacciones de Van de Waals, los
enlaces de hidrogeno y las interacciones hidrofobias originen una adherencia tan
fuerte?
La adherencia puede llegar a ser fuete cuando existen muchas interacciones
dbiles, todas ellas contribuyendo a la estabilidad de la estructura.
JUSTFCACON: La estabilidad de una protena no es nicamente el resultado de
la suma de las energas libres de formacin de las muchas interacciones dbiles
de su interior. Cada uno de los grupos que forman los enlaces de hidrogeno una
cadena polipeptidica plegada se encontraba unido por puentes de hidrogeno por el
agua antes del plegamiento y para cada enlace de hidrogeno formado en una
protena a debido romperse otro enlace de hidrogeno (de fuerza similar) entre el
mismo grupo y el agua. La contribucin en estabilidad neta de una interaccin
dbil, o la diferencia en energa libre entre el estado plegado y desplegado, puede
ser cercano a cero.
La contribucin de los enlaces dbiles a la estabilidad de las protenas puede
entenderse a partir de la consideracin de la propiedades de la gua. El agua pura
contiene una red de molculas de H2O unidas por puente de hidrogeno.
La estructura proteica esta estabilizada por mltiples interacciones dbiles. Las
interacciones hidrofobias son las que mas contribuyen a la estabilizacin de la
forma globular de la mayora de las protena solubles; los enlaces de hidrgenos y
las interacciones inicas se encuentran optimizados en las estructuras especificas
mas estables termodinmicamente.
. Contesta extensivamente las siguientes preguntas
1. EXPLCA POR QU EL ENLACE PEPTDCO ES UN ENLACE RGDO
El enlace peptdico es plano y por tanto no existe rotacin alrededor del enlace.
El enlace peptdico posee un carcter de doble enlace, lo que significa que es mas
corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rgido y plano
Esta caracterstica previene la libre rotacin alrededor del enlace entre el carbono
carbonlico y el Nitrgeno del enlace peptdico. Aun as, los enlaces entre los
carbonos y los aminos y carboxilo, pueden rotar libremente; su nica
limitacin est dada por el tamao del grupo R. Es precisamente esta capacidad
de rotacin la que le permite a las protenas adoptar una inmensa gama de
configuraciones.
2. ELABORA UN PROTOCOLO BREVE PARA PURFCAR UNA PROTENA, EN
DONDE SE NCLUYANAL MENOS CNCO TCNCAS DFERENTES. EXPLCA
LA RAZN POR LA QUE SELECCONASTE CADA TCNCA
La extraccin purificacin parcial de las toxinas hl1, hl2 y hl3 del veneno
del escorpin.
Extraccin:
Disolucin en un buffer (cido actico) para separar las protenas de los dems
compuesto que tenga la muestra por polaridad.
Centrifugacin para eliminar los restos insolubles.
Columna de intercambio catinico usando el buffer para poder retener las
protenas en la columna estas fueron eluidas con una solucin (NaCl)
Cuantificacin de protena
El contenido proteico del veneno crudo y de las protenas obtenidas durante la
separacin cromatogrfica se determin por el mtodo de Lowry:
Reduccin de biuret interaccin de las protenas en la solucin de cobr.
Reduccin del reactivo de folin, reduccin de los complejos de biuret
Espectrmetro para obtener la concentracin de protenas
Evaluacin de la pureza y determinacin del peso molecular
electroforesis en gel de poliacrilamida en condiciones denaturantes.
3. Explica cul es la diferencia que existe entre el almidn, el glucgeno y la
celulosa.
El almidn es una mezcla de de molculas de poliglucosa, algunas lineales y otras
ramificadas. Uno de estos tipos, la amilosa, es un polmero largo y no ramificado
de -glucosa. El otro, la amilopectina, es el polmero ramificado de la -glucosa.
Los almidones naturales tienen aproximadamente de 10 a 20 por ciento de
amilosa y entre 80 y 90% de amilopectina, el glicgeno difiere del almidn por la
ausencia aparente de cualquier molcula del tipo de amilosa, no ramificada. Es
tan ramificado como la amilopectina y quizs un poco mas. El almidn y el
glucogeno son polmeros de forma de la glucosa. La celulosa es un polmero
de forma . Sus molculas no son ramificadas y se parecen a las de la amilosa.
4. Escribe 3 ejemplos biolgicos donde participen las biomolculas aminocidos,
protenas, lpidos, carbohidratos.
Ejemplos donde indiquen en que proceso biolgico o enfermedad estn
participando las molculas, su descripcin completa.
1. Fotosntesis
Durante la fotosntesis se obtiene la energa de la luz solar y se utiliza para dirigir
la sntesis de glucosa a partir de CO
2
y H
2
O. Al convertir la energa de la luz solar
en una forma utilizable de energa potencial qumica, la fotosntesis es la fuente
fundamental de energa metablica para todos los sistemas biolgicos. La
fotosntesis se realiza en dos fases distintas. En las reacciones de la fase lumnica,
la energa de la luz solar dirige la sntesis de ATP y NADPH, acoplada a la
formacin de O
2
a partir del H
2
O. En las reacciones de la fase oscura, denominada
asi porque no requieren luz solar, el ATP y el NADPH producido en la fase luminica
dirigen la sntesis de glucosa. En las clulas eucariotas, tanto la fase luminica
como la fase oscura de la fotosntesis tienen lugar en los cloroplastos las
reacciones de la fase lumnica en la membrana tilacoidal y las reacciones de la
fase oscura en el estroma.
Flujo de electrones a travs de los fotosistemas y '[
La luz solar es absorbida por los pigmentos fotosintticos, siendo las clorofilas los
pigmentos ms abundantes en las plantas. La absorcin de la luz excita un
electrn a un estado energtico ms elevado, convirtiendo as la energia de la luz
solar en energa qumica potencial. Los pigmentos fotosintticos estan orgaizados
en fotocentros en la membrana del tilacoide, cada uno de los ru contiene cientos
de molculas de pigmento. Las numerosas molculas de pigmento en cada
fotocentro actan como antenas, absorbiendo la luz riendo la energa de sus
electrones excitados a una molcula de clorofila como centro de reaccin. La
clorofila del centro de reaccin transfiere a continuacin su electrn de alta
energa a una molcula aceptara de una de transporte de electrones. Los
electrones de alta energa se transfieren a travs de una serie de transportadores
de membrana, acoplados a la sntesis de ATP y de NADPH.
El centro de reaccin est constituido por tres polipptidos transmembrana
unidos a un citocromo de tipo c que se localiza en el lado externo de la
membrana. La energa procedente de la luz solar es capturada por un par de
moleculas conocida. A continuacin los electrones, transfieren desde el par
especial a otro par de clorofilas y desde all a otros grupos prostticos (feofitinas y
quinonas). Desde all los electrones se acoplan un complejo citocromo bc, donde
el transporte de electrones se acopla a la generacin de un gradiente de
protones. A continuacin los electrones transferidos al citocromo del centro de
reaccin y finalmente retornan al par especial de clorofilas. Por lo tanto, el centro
de reaccin convierte la energa solar en electrones de alta energa, cuya energa
potencial se convierte gradientes de protones por el complejo del citocromo bc.
los vegetales, las protenas que intervienen en la fase lumnica de la fotosntesis
se organizan en cinco complejos en la membrana del tilacoide. Dos de estos
complejos son fotosistemas (fotosistemas y ), en los que la luz absorbe y
transfiere que la luz se absorbe y se transfiere a las clorofilas del centro de
reaccin. Los electrones de alta energa se transfieren a travs de una serie de
transportadores tanto en los fotosistemas como en un tercer complejo de
protenas, el complejo citocromo bf. Al igual que sucede en las mitocondrias, la
transferencia de electrones est acoplada a la transferencia de protones a la luz
del tilacoide, establecindose as un gradiente de protones a travs de la
membrana del tilacoide. La energa almacenada en este gradiente de protones
se obtiene posteriormente por un cuarto complejo de protenas de la membrana
del tilacoide, la ATP sintetasa, que (al igual que la enzima mitocondrial) acopla un
flujo retrgrado de protones, a travs de la membrana, a la sntesis de ATP. o
Una diferencia importante entre el transporte de electrones en los cloroplastos y
en las mitocondrias es que la energa derivada de la luz solar durante la
fotosntesis no slo es convertida en ATP sino que tambin se utiliza para
generar el NADPH requerido para convertir el CO2 en carbohidratos. Esto se
consigue utilizando dos fotosistemas diferentes en la fase lumnica de la
fotosntesis, uno para generar ATP y el otro para generar NADPH. Los electrones
se transfieren de forma secuencial entre los dos fotosistemas, interviniendo el
fotosistema para generar NADPH y el fotosistema para generar ATP.
El flujo de electrones se inicia en el fotosistema , que es homlogo al centro de
reaccin fotosinttico de R.viridis ya descrito. Sin embargo, en el fotosistema la
energa derivada de la absorcin de los fotones se utiliza para romper molculas
de agua en oxgeno molecular y protones. Esta reaccin tiene lugar en la luz del
tilacoide, por lo que la liberacin de protones a partir del H
2
O determina un
gradiente de protones a travs de la membrana del tilacoide. Los electrones de
alta energa derivados de este proceso se transfieren a travs de una serie de
transportadores a la plastoquinona, un transportador liposoluble similar a la
coenzima Q (ubiquinona) de las mitocondrias. La plastoquinona transporta los
electrones desde el fotosistema al complejo citocromo bf, en el que los
electrones son transferidos a la plastocianina y se bombean ms protones al
interior de la luz del tilacoide. De esta manera, el transporte de electrones a
travs del fotosistema est acoplado a la generacin de un gradiente de
protones, que dirige la sntesis quimiosmtica de ATP.
Desde el fotosistema , los electrones son transportados por la plastocianina (una
protena perifrica de membrana) hasta el fotosistema , donde la absorcin de
otros fotones vuelve a generar electrones de alta energa. El fotosistema , sin
embargo, no acta como una bomba de protones, sino que utiliza estos electrones
de alta energa para reducir el NADP1 a NADPH. La clorofila del centro de
reaccin del fotosistema transfiere sus electrones excitados a travs de una serie
de transportadores hasta la ferredoxina, una pequea protena de la membrana
del tilacoide que da al estroma. La enzima NADP recluc-tasa transfiere despus
los electrones desde la ferredoxina hasta el NADP+, generando NADPH. Por lo
tanto, el paso de los electrones a travs de los foto-sistemas y genera ATP y
NADPH, que son utilizados por las enzimas del ciclo de Calvin en el estroma del
cloroplasto para convertir CO2 en carbohidratos
2. Metabolismo de lpidos y polisacridos en el golgi
Ademas de procesar y distribuir las glicoprotenas, el aparato de Golgi participa en
el metabolismo lipdico concretamente, en la sntesis de glicolpidos y
esfingomielina. Como ya se ha visto, los glicerofosfolpidos, colesterol, y la
ceramida se sintetizan en el RE. La esfingomielina y los glicolpidos se sintetizan a
de la ceramida en el aparato de Golgi. La esfingomielina (el fosfolpido no glicrico
en las membranas celulares) es sintetizada por la transferencia de un grupo
fosforilcolina desde la fosfatidilcolina a la ceramida. lativamente, la adicin de
carbohidratos a la ceramida puede dar lugar antes glicolpidos.
La esfingomielina se sintetiza en la superficie luminal del Golgi, pero la glucosa se
aade a la ceramida en la cara citoslica. Sin embargo, parece ser que
cosilceramida se da la vuelta y los carbohidratos adicionales se aaden en a
luminal de la membrana. Ni la esfingomielina ni los glicolpidos pueden
translocarse a travs de la membrana del Golgi, por lo que slo se localizan en la
mitad luminal de la bicapa del Golgi. Tras el transporte vesicular, se localizan cara
externa de la membrana citoplasmtica, con sus grupos de cabeza os expuestos
en la superficie celular. Los residuos de oligosacridos de los glicolpidos son
marcadores de superficie importantes en el reconocimiento clula-clula.
3. Hidrolasas lisosmicas cidas
Los lisosomas son orgnulos rodeados de membrana que contienen una serie de
enzimas capaces de degradar todas las clases de polmeros biolgicos -protenas,
cidos nucleicos, carbohidratos y lpidos. Los lisosomas funcionan como el
sistema digestivo de la clula, sirviendo tanto para degradar el material captado
del exterior de la clula como para digerir los componentes obsoletos de la propia
clula. En su forma ms sencilla, los lisosomas se observan como vacuolas
esfricas densas, pero pueden exhibir diversidad de tamaos y de formas en
funcin de los distintos materiales que hayan captado. Por lo tanto los lisosomas
representan orgnulos morfolgicamente diversos definidos por la funcin comn
de degradar material intracelular
Los lisosomas contienen alrededor de 50 enzimas degradativas diferentes que
pueden hidrolizar protenas, ADN, ARN, polisacridos y lpidos. Las mutaciones en
los genes que codifican estas protenas son responsables de ms de 30
enfermedades congnitas humanas diferentes, que se denominan enfermedades
de depsito lisosmico, ya que el material no degradado se acumula en los
lisosomas de los individuos afectados. La mayora de estas enfermedades se
deben a deficiencias en una nica enzima lisosmica. Por ejemplo, la enfermedad
de Gaucher (la alteracin ms comn) se debe a una mutacin en el gen que
codifica una enzima lisosmica requerida para la degradacin de los glicolpidos.
Una excepcin curiosa es la enfermedad celular-l, que se debe a una eficiencia en
la enzima que cataliza el primer paso en el mareaje de las enzimas lisosmicas
con manosa-6-fosfato en el aparato de Golgi. El resultado es una alteracin
generalizada en la incorporacin de las enzimas lisosmicas a los lisosomas.
5. cual es la formula general de los aminocidos y carbohidratos $.describe la
clasificacin de los aminocidos, de los lpidos, de los carbohidratos.
Estructura qumica de los aminocidos.
La formula general de los aminocidos hallados en la protenas. La porcin
marcada es comn para todos los aminocidos
.
Excepto la prolina todos ellos tienen como denominadores comunes un grupo
carboxilo libre y un grupo amino libre y insustituido el tomo de carbono alfa
diferentes entre si en la estructura de sus cadenas laterales distintivos, llamados
grupo R.
Existen cuatro clases principales para clasificar los aminocidos sobre su base de
sus grupos R.
1.- AMNOACDOS DE GRUPO R NO POLARES E HDROFOBCOS.
Estas familia contienen cinco aminocidos o grupos R que son hidrocarburos
alifticos (la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina y la piridina), dos con anillos
aromaticos (la felialnina y el triptfano) y uno que contiene azufre (la metionina).
Como grupo estos aminocidos son menos solubles en el agua que los
aminocidos con grupo R polares. El miembro menos hidrfobo de esta clase es la
alanina la cual se haya casi en la line a fronteriza entre los aminocidos no polares
y los que poseen grupos R polares.
2.- AMNOCDOS CON GRUPOS R POLARES SN CARGA.
estos aminocidos son relativamente mas solubles en el agua que los
aminocidos con grupo R no polares. Sus grupos R contienen grupos funcionales
polares neutros(sin carga) que pueden establecerse en laces de hidrogeno con el
agua la polaridad de la serina, la treonina y la tirisina se debe ea los grupos
hidroxilo; la de la asprangina y la glutamina a sus grupos amdicos, y la de la
cistena a la presencia de l grupo sulfhidrilo (menos SH). La glicocola, se clasifica,
a veces como un a aminocido no polar, pero su grupo R, que es una tomo de
hidrogeno es demasiado pequeo para que pueda influir en la elevada polaridad
de los grupos alfa amino y alfa carboxilo. La asparina y la glutamina son las
amidas de los cidos asparticos y glutamico, a los que libera fcilmente por
hidrlisis acida y bsica. Los smbolos de tres las letras Asx y Glx, a los de uan
letra B y Z, se emplean para designar la suma de acido aspartico y asparagina y
acido glutanico, cuando el contenido amidico no se conoce.
3.-AMNOACDOS CON GRUPOS R CARGADOS POSTVAMENTE.
Los aminocidos bsicos, en los nque en los grupos R poseen carga positiva neta
a Ph 7, poseen todos seis atomos de carbono. Estas constituidos por la glisina que
contiene un segundo grupo amino en la posicin E de la cadena aliftica, la
arginina, que tiene un grupo guanidino cargado positivamente y la histirina que
contiene la funcin imida solio, dbilmente bsico.
4.- AMNOACDOS CON GRUPOS R CARGADOS NEGATVAMENTE.
Los dos miembros de esta clase son los acido aspartico y glutamico, cada uno de
los cuales poseen un segundo grupo carboxilo que se haya completamente
ionizado, y por tanto, cargado negativamente de Ph 6 a 7.
AMNOACDOS NO PROTECOS.
Se conocen unos 150 aminocidos mas que se encuentran en diferentes clulas y
tejidos en forma libre o combina. pero nunca en las protenas la mayor parte de
ellos son derivados de las alfa aminocidos hallados en las protenas, pero
tambin se conocen beta negativo, gama negatico aminocidos. Algunos
aminocidos no proteicos actan como precursores importantes o intermediarios
en el metabolismo; asi, la beta alanina es el precursor de la viatmina acido
pantotenico, la homosisteina y la homoserina son intermediarios en el
metabolismos de los aminocidos; la citrulina y la hornitina, son intermediarios en
la sinteis de la orginina. Algunos aminocidos no proteicos poseen la configuracin
de, por ejemplo el acido D-glutamico, hallado en cantidades sustanciales en las
paredes celulares de muchas bacteria, la D-analina, halladas en las larvas de
algunos insectos y la D- serina, que se encuentra en gusanos
CLASFCACN DE LOS CARBOHDRATOS
FORMULA DE LOS CARBOHDRATOS
Cn (H
2
O)n
Clasificacin
Los carbohidratos se clasifican en monosacridos, oligosacridos y polisacridos.
Un monosacrido, es una unidad, ya no se subdivide ms por hidrlisis cida o
enzimtica, por ejemplo glucosa, fructosa o galactosa.
Los oligosacridos estn constituidos por dos a diez unidades de monosacridos.
La palabra viene del griego, oligo = pocos. Digamos el azcar que utilizamos es un
disacrido y por tanto un oligosacrido.
Los polisacridos son macromolculas, por hidrlisis producen muchos
monosacridos, entre 100 y 90 000 unidades.
Como primera aproximacin, desde el punto de vista qumico, los carbohidratos
son polihidroxialdehdos o polihidroxicetonas o compuestos que los producen por
hidrlisis cida o enzimtica. Esto es solo parcialmente cierto, pues en solucin
acuosa, las estructuras de polihidroxialdehdos o de polihidroxicetonas,
permanecen en pequea proporcin en equilibrio con sus formas cclicas, que son
las ms abundantes
CLASFCACN DE LOS LPDOS
Se clasifican como simples o complejos, la siguiente clasificacin de los lpidos ha
sido modificado de la Bloor.
1 LPDOS SMPLES. Steres de cidos grasos con diversos alcoholes.
Grasas: steres de cidos grasos como glicerol. Una grasa en estado lquido se
conoce como aceite.
CERAS. steres de cidos grasos con alcoholes monohidricos depeso molecular
mas elevado.
2.- LPDOS COMPLEJOS. steres de cidos grasos que contienen otro grupos
qumicos adems de un alcohol y cido graso:
Fosfolipidos. Lpidos que contienen adems de cidos grasos y un alcohol un
reciduo de cido fosfrico con frecuencia tiene bases nitrogenadas y otros
sustituyentes.
Glicerofosfolpidos. El alcohol es el glicerol
Esfingofosfolpidos. El alcohol es la esfingosina
Glucolpidos (glucoesfingolpidos). Lpidos que contiene un cido graso,
esfingosina y carbohidratos
Otros lpidos complejos: Lpidos como sulfolpidos y aminolpidos. Tambin las
lipoprotenas pueden colocarse en esta categora.
3.- PRECURSORES Y DERVADOS DE LOS LPDOS. ncluyen cidos grasos,
glicerol, esteroides, alcoholes, diferentes al glicerol y los esteroides, aldehdos de
la grasas y cuerpos cetnicos, hidrocarburos, vitaminas liposolubles y hormonas.
Devido a que no poseen carga elctrica los acilgliceroles (acilgliceridos) el
colesterol y los steres de colesterilo son llamados lpidos neutros.

# CULES SON LOS MONMEROS QUE CONFORMAN LAS PROTENAS Y
LOS LPDOS COMPLEJOS CON LA ESFNGOSNA?
Los esfingolipidos contienen esfingosina, que es un amino -alcohol aliftico de
cadena larga , pero no glicerol. La esfingo mielina tiene, adems del acido
fosfrico y la colina, dos cadenas hidrocarbonadas largas, una de ellas apotada
por una acido graso y la otra por la esfingisina las otras tres clases de
esfingolipidos son los cerebrosidos, los globosidos y los gagliosidos que
contienen diversos componentes glusidicos.
%. Da 4 ejemplos de diferentes procesos donde el pH tenga un papel principal para
su regulacin.
1. Todas las enzimas lisosmicas son hidrolasas cidas, que son activas al pH
cido (aproximadamente 5) del interior de los lisosomas pero no al pH neutro
(aproximadamente 7,2) caracterstico del resto del citoplasma. El que estas
hidrolasas lisosmicas necesiten un pH cido proporciona una doble proteccin
contra la digestin incontrolada de los contenidos del citosol; incluso si se
rompiera la membrana lisosmica, las hidrolasas acidas liberadas seran inactivas
al pH neutro del citosol. Para mantener su pH cido interno, los lisosomas deben
concentrar activamente iones H+ (protones). Esto se consigue mediante una
bomba de protones en la membrana lisosmica, que transporta activamente
protones al lisosoma desdeel citosol. Este bombeo requiere un gasto de energia
en forma de hidrlisis de ATP ya que mantiene una coincentracion de hidronios
aproximadamente 100 veces mayor en el interior del lisosoma.
2. Acoplamiento quimiosmtico
El mecanismo de acoplamiento del transporte de electrones a la generacin de
ATP, el acoplamiento quimiosmtico, es un ejemplo significativo de la relacin
entre estructura y funcin en la biologa celular. La hiptesis del acoplamiento
quimiosmtico fue propuesta por primera vez en 1961 por Peter Mitchell, quien
sugiri que el ATP se genera utilizando la energa almacenada en forma de un
gradiente de protones a travs de las membranas biolgicas, en lugar de por una
transferencia qumica directa de grupos ricos en energa. nicialmente, los
bioqumicos fueron muy escpticos con este planteamiento, y la hiptesis
quimiosmtica tard ms de una dcada en ganar la aceptacin general de la
comunidad cientfica. Sin embargo, con el tiempo se acumul una evidencia
abrumadora a su favor, y actualmente el acoplamiento quimiosmtico se reconoce
como un mecanismo general de generacin de ATP, que interviene no slo en las
mitocondrias sino tambin en los cloroplastos y en las bacterias, donde se genera
ATP mediante un gradiente de protones a travs de la membrana plasmtica.
El transporte de electrones a travs de los complejos , y V est acoplado al
transporte de protones fuera del interior de la mitocondria. Por lo tanto, las
reacciones del transporte de electrones que liberan energa estn acopladas a la
transferencia de protones desde la matriz al espacio intermembrana, lo que
establece un gradiente de protones a travs de la membrana interna. Los
complejos y V parece que actan como bombas de protones, que tranfieren
protones a travs de la membrana como consecuencia de cambios
conformacionales inducidos por el transporte de electrones. En el complejo , los
protones son transportados a travs de la membrana mediante la coenzima Q, que
acepta protones de la matriz en los complejos y y los libera en el espacio
intermembrana en el complejo . Los complejos y transfieren cuatro protones
cada uno a travs de la membrana por cada par de electrones. En el complejo V,
por cada par de electrones se bombean dos protones a travs de la membrana y
otros dos protones se combinan con el O
2
para formar H
2
O en la matriz. As, en
cada uno de estos tres complejos, se transporta fuera de la matriz mitocondrial el
equivalente de cuatro protones por cada par de electrones. Esta transferencia de
protones desde la matriz al espacio intermembrana desempea el papel
fundamental de convertir la energa derivada de las reacciones de
oxidacin/reduccin del transporte de electrones en la energa potencial
almacenada en un gradiente de protones.
Debido a que los protones son partculas cargadas elctricamente, la energa
potencial almacenada en el gradiente de protones es de naturaleza tanto elctrica
como qumica. El componente elctrico corresponde a la diferencia de voltaje a
travs de la membrana mitocondrial interna, siendo la matriz de la mitocondria
negativa y el espacio intermembrana positivo. La energa libre correspondiente
viene dada por la ecuacin
G = -FV
donde F es la constante de Faraday y V es el potencial de membrana. La energa
libre adicional que corresponde a la diferencia en la concentracin de protones a
travs de la membrana, viene dada por la ecuacin:
G =RT ln [H+]
i
/ [H+]
o
donde [H+]
i
y [H+]
o
se refieren a la concentracin de protones dentro y fuera de la
mitocondria, respectivamente.
En las clulas metablicamente activas, los protones son bombeados fuera de la
matriz de tal manera que el gradiente de protones a travs de la membrana interna
corresponde aproximadamente a una unidad de pH, o a una concentracin de
protones en el interior de la mitocondria diez veces menor . Por lo tanto, el pH de
la matriz mitocondrial es aproximadamente 8, comparado con el pH neutro
(aproximadamente 7) del citosol y del espacio intermembrana. Este gradiente
tambin genera un potencial elctrico de aproximadamente 0,14 V a travs de la
membrana, siendo la matriz negativa. Tanto el gradiente de pH como el potencial
elctrico dirigen el flujo de protones desde el citosol de vuelta a la matriz, por lo
que su combinacin supone un gradiente electroqumico a travs de la membrana
mitocondrial interna, con una G correspondiente de alrededor de -5 kcal/mol por
protn.
Debido a que la bicapa fosfolipdica es impermeable a los iones, los protones slo
pueden atravesar la membrana a travs de un canal de protenas. Esta restriccin
permite aprovechar la energa del gradiente electroqumico y que sea convertida
en ATP, mediante la accin del quinto complejo que interviene en la fosforilacin
oxidativa, el complejo V, o ATP sintetasa. La ATP sintetasa est constituida por dos
componentes estructuralmente diferentes, Fo y Fv que estn unidos por un tallo
estrecho. La porcin Fo atraviesa la membrana interna y proporciona un canal a
travs del cual los protones fluyen de vuelta desde el espacio intermembrana a la
matriz. El retorno energticamente favorable de los protones a la matriz est
acoplado con la sntesis de ATP mediante la subunidad F que cataliza la sntesis
de ATP a partir de ADP e iones fosfato (P). Estudios estructurales detallados han
establecido el mecanismo de accin de la ATP sintetasa, que implica el
acoplamiento mecnico entre las subunidades Fo y Fv Concretamente, el flujo de
protones a travs de Fo determina la rotacin de F, que acta como un motor de
rotacin que dirige la sntesis de ATP. Parece que se requiere el flujo de vuelta a
travs de la membrana de cuatro protones a travs de Fo para dirigir la sntesis de
una molcula de ATP por Fv lo que concuerda con que cada una de las
transferencias de protones en los complejos , y V, contribuye con la suficiente
energa libre al gradiente de protones como para dirigir la sntesis de una molcula
de ATP. De esta manera, la oxidacin de una molcula de NADH da lugar a la
sntesis de tres molculas de ATP, mientras que la oxidacin de FADH2, que entra
en la cadena de transporte de electrones en el complejo , genera slo dos
molculas de ATP.
3. Transporte de metabolitos a travs de la membrana interna
Adems de dirigir la sntesis de ATP, la energa potencial almacenada en el
gradiente electroqumico dirige el transporte de molculas pequeas dentro y fuera
de la mitocondria. Por ejemplo, el ATP sintetizado en las mitocondhas tiene que
ser exportado al citosol, mientras que el ADP y el P,, tienen que ser importados
desde el citoplasma para que contine la sntesis de ATP. El gradiente
electroqumico generado por el bombeo de protones proporciona la energa
requerida para el transporte de estas molculas y de otros metabolitos que se
necesitan en las mitocondrias.
El transporte de ATP y ADP a travs de la membrana interna est mediado por una
protena integral de membrana, el transportador de nucletidos de adenina, que
transporta una molcula de ADP al interior de la mitocondria a cambio de una
molcula de ATP transferida desde la mitocondria al citosol. Debido a que el ATP
tiene una carga negativa mayor que el ADP (-4 en comparacin con -3), este
intercambio est dirigido por el componente elctrico del gradiente electroqumico.
Puesto que el gradiente de protones establece una carga positiva en el lado
citoslico de la membrana, el intercambio de ATP por ADP es energticamente
favorable.
Adems de ADP, la sntesis de ATP en la mitocondria tambin requiere iones
fosfato (P,), por lo que tambin debe importarse P, desde el citoplasma. Esto lo
realiza otra protena transportadora de membrana, que importa fosfato (H2PO) y
exporta iones hidroxilo (OH ). Este intercambio es elctricamente neutro porque
tanto los iones fosfato como los iones hidroxilo tienen una carga de -1. Sin
embargo, el intercambio est dirigido por el gradiente de la concentracin de
protones; el pH ms elevado en el interior de las mitocondrias se corresponde con
una mayor concentracin de iones hidroxilo, lo que favorece su translocacin al
lado citoslico de la membrana.
La energa del gradiente electroqumico se utiliza de forma similar para dirigir el
transporte de otros metabolitos al interior de las mitocondrias. Por ejemplo, el
transporte de piruvato desde el citoplasma (donde se produce por la gliclisis) al
interior de la mitocondria est mediado por un transportador que intercambia
piruvato por iones hidroxilo. Otros intermediarios del ciclo del cido ctrico son
capaces de ir y venir entre las mitocondrias y el citosol mediante mecanismos de
intercambio similares.
4. pH en sangre
la funcin mas importante del pH en la sangre es que la actividad enzimatica solo
se da adecuadamente en determinados pH, y la actividad enzimatica interviene en
absolutamente todos los procesos metabolicos, la sangre acta como una solucin
tapn, es decir auto regula el impacto de sustancias que pueden alterar el pH, aun
as segn las concentraciones de las sustancias que entran al organismo, el pH
puede verse alterado.
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EDTORAL CAPTULO 3 Y 4
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Rev. peru. biol. /011. 3 - 10 (2002) Facultad de Ciencias Biolgicas
UNMSM PURFCACN PARCAL DE LAS TOXNAS Hl1, Hl2 Y Hl3 DEL
VENENO DEL ESCORPN Hadruroides lunatus KOCH, 1867
(SCORPONDA: VEJOVDAE)
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CAP 2, 8 Y 10