02 ESTRUCTURA Y

FUNCIÓN BIOLÓGICA
DE LAS PROTEÍNAS
Lina Lambis Anaya
Bacterióloga MSc.
INTRODUCCIÓN
ESTRUCTURA GENERAL DE LOS AMINOÁCIDOS

La cadena lateral o radical diferencia los 20 aminoácidos que constituyen la mayor parte de las
proteínas
ESTRUCTURA GENERAL DE LOS AMINOÁCIDOS
ESTRUCTURA GENERAL DE LOS AMINOÁCIDOS

La estructura general es común a todos los aminoácidos a

excepción de la Prolina, un aminoácido cíclico
QUIRALIDAD EN LOS AMINOÁCIDOS

▰ El Carbono α tiene cuatro sustituyentes distintos: Carbono quiral (a excepción de la Glicina).

▰ Pueden orientarse en el espacio de dos formas diferentes L o D: Enantiómeros
▰ Las proteínas son formadas exclusivamente por L-aminoácidos
QUIRALIDAD EN LOS AMINOÁCIDOS

▰ La Glicina es aquiral . En el resto de los aminoácidos el carbono α

constituye un centro quiral.
▰ Las moléculas con un centro quiral son ópticamente activas.
ACTIVIDAD OPTICA DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos pueden

desviar la luz polarizada:
▰ Si rotan la luz a la derecha
son dextrógiros (d o ¨+¨)
▰ Si rotan la luz a la izquierda
son levógiros (l o ¨−¨)

No todos los D-aminoácidos

son dextrógiros, ni todos los L-
aminoácidos son levógiros
ABREVIATURAS DE LOS AMINOÁCIDOS
Alanina Ala, A Leucina Leu, L
Arginina Arg, R Lisina Lys, K
Asparagina Asn, N Metionina Met, M
Ac. Aspártico Asp, D Fenilalanina Phe, F
Cisteína Cys, C Prolina Pro, P
Glutamina Gln, Q Serina Ser, S
Ac. Glutámico Glu, E Treonina Thr, T
Glicina Gly, G Triptófano Trp, W
Histidina His, H Tirosina Tyr, Y
Isoleucina Ile, I Valina Val, V
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS ESENCIALES AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
Isoleucina Alanina
Leucina Arginina
Lisina Asparagina
Metionina Ácido Aspartico
Fenilalanina Cisteina
Treonina Ácido Glutámico
Triptofano Glicina
Valina Prolina
Histidina (en niños) Serina
Tirosina
Histidina (en adultos)
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Apolares alifáticos
▰ Grupos R apolares e hidrofóbicos
▰ Ala, Val, Leu, Ile tienden a agruparse
mediante interacciones hidrofóbicas
▰ Gly posee la estructura más simple
▰ Met posee grupo tioéter apolar
▰ Pro presenta grupo imino de
conformación rígida que reduce
flexibilidad en regiones polipeptídicas
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Aromáticos
▰ Phe, Tyr, Trp son relativamente
apolares (hidrofóbicos).
▰ Pueden formar interacciones
hidrofóbicas.
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Polares sin carga

▰ Solubles en agua o hidrofílicos debido a que sus
grupos funcionales forman puentes de hidrógeno
con el agua
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Los grupos R cargados positiva o negativamente son los más hidrofílicos

Arg posee un grupo guanidinio

His presenta un grupo imidazol
AMINOÁCIDOS NO ESTÁNDAR O PARTICULARES
Los aminoácidos no estándar, modificados o particulares son el resultado de diversas modificaciones química posteriores a la síntesis de
proteínas. Algunos aminoácidos no suelen modificarse, como Gly y Ala (aminoácidos pequeños), Leu, Ile, Val o Trp (aminoácidos hidrófobos).

Hidroxilación: Incorporación de OH. Eje: en residuos de Pro y Lys en el caso del

colágeno

Carboxilación: Inorporación de COO¯. Puede ocurrir en la posición β de un Asp o en

posición γ de un Glu (ácido γ –carboxiglutámico, que actua como quelante de Ca en la
coagulación).

Adición de Iodo: Ocurre en proteínas como la tiroglobulina, en la cual Tyr sufre

diversas reacciones de iodación y condensación, originando T3 o T4.

Formación de puentes disulfuro: La unión de dos Cys mediante un puente disulfuro,

para formar la cistina.
AMINOÁCIDOS NO ESTÁNDAR O PARTICULARES
Glicosilación: Unión covalente de varios glicosilos encadenados (oligosacáridos o glucanos), con el
fin de estabilizar la conformación final de proteínas extracelulares o de membrana (resistencia a
digestión por proteasas, aumentar la solubilidad, reconocimiento por receptores).

Fosforilación: Modificación postraduccionales que afecta OH de Ser, Thr y Tyr ocasionando

incremento de la carga neta negativa en la proteína.

Acetilación: Modificación covalente consistente en la introducción de grupo acetilo en el amino de

un aminoácido.

Metilación: Incorporación de CH3 cata lizada por metiltransferasas. Eje: n-metil-lisina presente en
la miosina.

Acilación: Consiste en la unión de un ácido graso para aumentar la hidrofobicidad de la proteína y

que el lípido sirva de anclaje a la membrana generalente en la cara interna.
AMINOÁCIDOS NO ESTÁNDAR O PARTICULARES
4-hidroxiprolina
Pared celular de plantas y en el colágeno

5-hidroxilisina
Formando parte del colágeno

6-N-metil-lisina
Constituyente de la miosina

γ-carboxiglutamato
Presente en la protrombina

Ornitina y citrulina
Metabolitos clave en la biosíntesis de la arginina y en el ciclo de la urea
CARÁCTER ÁCIDO Y BÁSICO DE LOS AMINOÁCIDOS

Zwitterión
Los aminoácidos son anfóteros porque pueden actuar como ácidos o como bases.
ENLACE PEPTÍDICO
Enlace amida entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de otro.
ENLACE PEPTÍDICO
ENLACE PEPTÍDICO
▰Tiene carácter parcial de doble enlace
▰Estructura plana y rígida
▰Configuraciones alrededor del enlace:
cis y trans
▰Ángulo Φ phi: enlace N-Cα /Ángulo Ψ
psi: enlace Cα-C
ENLACE PEPTÍDICO
EXTREMOS AMINO Y CARBOXI TERMINAL EN LOS PÉPTIDOS
INTERACCIONES QUE ESTABILIZAN PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
PÉPTIDOS DE INTERES BIOLÓGICO
Angiotensina II: Octapéptido con actividad vasopresora.

Oxitocina: Nonapéptido con actividad hormonal.

Vasopresina: Nonapéptido inductor de reabsorción de agua a

nivel renal.
Somatostatina: Tetradecapéptido que inhibe la liberación de
hormonas como la GH.

Endorfinas: Pentapéptidos neurotransmisores.

Glutatión: Tripéptido que actúa como cofactor enzimático.

¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?

https://www.youtube.com/watch?v=wvTv8TqWC48
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA: HÉLICE α

Enlace de Hidrógeno entre el átomo de hidrógeno unido al Nitrógeno electronegativo de un enlace

peptídico y el oxigeno del grupo carboxílico electronegativo cuatro aminoácidos mas adelante en la cadena.
ESTRUCTURA SECUNDARIA: HOJAS β

Se forman enlaces de hidrógeno entre segmentos adyacentes de la cadena polipeptídica.

ESTRUCTURA SECUNDARIA: HOJAS β
Son elementos de conexión que unen tramos sucesivos de hélices β.
ESTRUCTURA SUPRASECUNDARIA O MOTIVOS

No se tratan de elementos jerárquicos, sino de patrones de plegado

ESTRUCTURA TERCIARIA

Plegamiento tridimensional de la cadena

polipeptídica en forma compacta
ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA QUINARIA
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
De acuerdo a su forma molecular

▰ Fibrosas: Función estructural, soporte, conexión protección. Eje: Queratina, Colágeno.

▰ Globulares: Transporte, almacenamiento, catalizadoras (enzimas). Eje: Hemoglobina,
mioglobina.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
De acuerdo a su composición química
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
De acuerdo al número de subunidades
De acuerdo al número de sub-

Proteínas monoméricas.
unidades

Eje: mioglobina

Proteínas oligoméricas.
Eje: hemoglobina
IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LAS PROTEÍNAS
TIPO EJEMPLOS FUNCIÓN
Hexoquinasa Fosforila la glucosa
Enzimática Citocromo c Transporta electrones
Deshidrogenasa láctica Deshidrogena al lactato
Insulina Regula el metabolismo de la glucosa
Hormonal H. Adrenocorticotrópica Regula la síntesis de corticoesteroides
H. del crecimiento Estimula el crecimiento de los tejidos
Hemoglobina Transporta O₂ en la sangre de vertebrados
Transporte Seroalbúmina Transporta ácidos grasos en la sangre
α₁-Lipoproteína Transporta lípidos en la sangre
Ovoalbúmina Proteína de la clara de huevo
Almacenamiento Caseína Proteínas de la leche
Ferritina Almacena hierro en el hígado
IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LAS PROTEÍNAS
TIPO EJEMPLOS FUNCIÓN
Forman complejos con proteínas extrañas
Anticuerpos (IgG, IgM, IgE)
Forman complejos con sistemas de Ag – Ac
Defensa Complemento
Intervienen en la coagulación impidiendo la pérdida de
Trombina y fibrinógeno
sangre
Receptores
Se unen a hormonas o neurotransmisores y generan un
Reconocimiento de señales (Glucoproteínas de
mensaje, reconocen señales químicas (Ac, virus, bacterias)
membrana plasmática)
Transducción de señales Rodopsina Transduce un fotón luminoso en un impulso nervioso
Glucoproteínas Paredes celulares
α-queratina Piel, plumas, uñas, cuernos
Estructurales
Colágeno Tejido conjuntivo fibrosos (tendones, huesos, cartílago)
Elastina Tejido conjuntivo elástico (ligamentos)
Miosina Forman filamentos gruesos de la miofibrilla
Contractiles (movimiento)
Actina Forman los filamentos delgados de la miofibrilla
Reguladoras Ciclina Regula las distintas fases del ciclo celular
¡Gracias!