PROTEINAS - Clase 2

Péptidos y PROTEÍNAS
Mg.Sc. Johnny Ambulay Briceño

johnnyambulay@hotmail.com
PÉPTIDOS
Enlace peptídico
El péptido está formado por menos de 15 AA se trata de un

oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.). Cuando contiene entre
15 y 50 AA se trata de un polipéptido y si el número de AA es
mayor, se habla de proteínas.
PÉPTIDOS
Enlace peptídico

PÉPTIDO
El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente
como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de
características que lo aproximan más a un doble enlace.

PÉPTIDO
La resonancia es que incrementa la polaridad del enlace peptídico y
se establece un momento dipolar. Por este motivo, cada enlace
peptídico puede participar en dos puentes de hidrógeno.
Momento dipolar del enlace peptídico

PÉPTIDO
Conformación de los péptidos
-Configuración cis: los dos Cα se sitúan del mismo lado del doble
enlace.
-Configuración trans: los dos Cα se sitúan a distinto lado del doble
enlace.
PÉPTIDOS
Enlace peptídico
el ángulo phi (φ) es la rotación en torno al

enlace Cα-N
el ángulo psi (ψ) es la rotación en torno al
enlace C-Cα
PÉPTIDOS
Enlace peptidico
Estructura: Por convenio las estructuras peptídicas se escriben

con el residuo que posee el grupo α-amino libre a la izquierda
y con el residuo con el grupo α-carboxilo libre a la derecha.
PÉPTIDOS
La nomenclatura de los péptidos está en función de los

derivados del residuo aminoacilo carboxilo terminal; por
ejemplo, Lis-Leu-Tir-Gln se llama lisil-leucil-tirosil-glutamina.

PÉPTIDOS
Se denomina secuencia de un péptido o de una proteína al
orden de los AA que lo integran. La secuencia viene
determinada por:
1.- qué AA forman del

péptido o proteína.
2.- el orden en que
están ensamblados.

PÉPTIDO
Cada poli péptido no se considera como una proteína, sino
como una subunidad de una proteína, y está representado
de un color distinto.

PROPIEDADES DE LOS PÉPTIDOS
El enmascararse mutuamente los grupos hidrofílicos (carboxilo y
amina) que forman parte de los enlaces peptídicos, el carácter
polar o apolar de los péptidos depende de la naturaleza de los
grupos de las cadenas laterales de los AA que lo integran

Importancia de los péptidos
Funciones- agentes vasoactivos
El agente hipertensor
más potente que se
conoce es
la angiotensina II, un
octapéptido que se
origina de la hidrólisis
del angiotensinógeno,
que no tiene actividad
vasopresora.
Funciones- Hormonas
 Oxitocina: nonapéptido (CYIQNCPLG).
 Vasopresina (hormona antidiurética): nonapéptido (CYFQNCPRG).
 Somatostatina: tetradecapéptido.
 Insulina: Hormona compuesta por 51 AA.
 Glucagón: Hormona compuesta por 29AA. Oxitocina
Vasopresina
Glucagón

Funciones -neurotransmisores
 encefalinas (pentapéptidos).
 b- endorfina (de 31 aa).
 Sustancia P (undecapéptido).

Funciones -antioxidante
El glutation (H-g-Glu-Cys-Gly-OH) es un tripéptido que
actúa como antioxidante celular
H2O2 + 2GSH --------- GSSG + 2 H2O

PROTEÍNAS
Cuando el peso Aprox. ½ se
molecular la cadena encuentra en la
polipetidica es musculatura, 1/5
>5000D, se considera en la piel y el
proteína. resto, en otros
tejidos y líquidos
orgánicos.
Entre el 15 y 20%
del peso corporal
de un adulto.

PROTEÍNAS
Las proteínas son macromoléculas complejas desde los
puntos de vista físico y funcional, que desempeñan múltiples
funciones de importancia crucial.
PROTEÍNAS
Proteína Traducción
nace
Proteína Procesamiento
madura postraduccionales
Proteína Oxidación y
envejece desamidación, otros
Proteína Degradación de las

Muere proteínas
PROTEÍNAS
Estructura primaria
Viene determinada por la secuencia de AA en la cadena
proteica, es decir, el número de AA presentes y el orden en
que están enlazados

PROTEÍNAS
Estructura secundaria: es el plegamiento que la cadena
polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno
entre los átomos que forman el enlace peptídico.
hélice α

PROTEÍNAS
Estructura secundaria: Conformación al azar
En algunas proteínas, o en ciertas regiones de la misma, no existen
interacciones de suficiente consideración como para que se pueda
distinguir un nivel de organización superior a la estructura
primaria. En estos casos se habla de conformación al azar.
Dedo
de zinc

PROTEÍNAS
Estructura secundaria: hélice alfa
La estabilidad de una hélice α
proviene sobre todo de enlaces
(puentes) de hidrógeno
formados entre el oxígeno del
enlace peptídico del grupo
carbonilo y el átomo de
hidrógeno del grupo amino
(que contiene nitrógeno) del
enlace peptídico del cuarto
residuo en dirección
descendente por la cadena de
polipéptido .

PROTEÍNAS
Estructura secundaria:
hélice alfa
Los AA alanina, glutamina, leucina
y metionina se encuentran
frecuentemente formando parte
de hélices α, mientras que la
prolina, glicina, tirosina y serina
no.
PROTEÍNAS
Estructura secundaria: hoja beta (β)
Forman un modelo en
zigzag o plisado en el
cual los grupos R de
residuos adyacentes
apuntan en direcciones
opuestas.

PROTEÍNAS
Estructura secundaria: hoja beta (β)
PROTEÍNAS
Estructura secundaria: GIROS β
Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura α o β a
menudo están conectadas entre sí por medio de los
llamados giros β (Figura de la derecha, en color blanco).
Asn, Gly y Pro

PROTEÍNAS
Estructura SUPERSECUNDARIAS

PROTEÍNAS
ESTRUCTURA TERCIARIA. Indica, en espacio
tridimensional, de qué modo las características estructurales
secundarias — se ensamblan para formar dominios.
Se mantiene estable gracias a interacciones entre los distintos

radicales (R) de los aas.
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA TERCIARIA
Un dominio es una sección de estructura proteínica
suficiente para desempeñar una tarea química o física
particular, como la unión de un sustrato u otro ligando.
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA TERCIARIA

PROTEÍNAS
Estructura cuaternaria: este nivel estructural sólo lo
presentan aquellas proteínas formadas por más de una cadena
polipeptídica, ya que se trata de la unión mediante enlaces débiles
(puentes de hidrógeno, electrostáticos o hidrófobos) y
ocasionalmente puentes disulfuro.

PROTEÍNAS
Estructura cuaternaria
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
La pérdida de las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la
cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin
ninguna estructura tridimensional fija.

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:
1.- Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína:

aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión.
2.- Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos
hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie .
3.- Pérdida de las propiedades biológicas.

Bibliografía
Murray RK, Bender DA, Bothan KM, Kennelly PJ, Rodwell VW, Weil PA. (2013).
Harper Bioquímica ilustrada (29a ed.). México: Mc Graw Hill Companies Inc.

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Mg.Sc. Johnny Ambulay Briceño

El péptido está formado por menos de 15 AA se trata de un

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Momento dipolar del enlace peptídico

el ángulo phi (φ) es la rotación en torno al

Estructura: Por convenio las estructuras peptídicas se escriben

La nomenclatura de los péptidos está en función de los

Mg.Sc. Johnny Ambulay Briceño

1.- qué AA forman del

Mg.Sc. Johnny Ambulay Briceño

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H2O2 + 2GSH --------- GSSG + 2 H2O

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Proteína Degradación de las

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Asn, Gly y Pro

Mg.Sc. Johnny Ambulay Briceño

Se mantiene estable gracias a interacciones entre los distintos

Mg.Sc. Johnny Ambulay Briceño

Mg.Sc. Johnny Ambulay Briceño

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La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

1.- Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína:

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