OBJETIVOS

 General

 Dar a conocer las generalidades y reacciones químicas del

catabolismo de aminoácidos.

 Específicos

 Explicar en forma clara y detallada las reacciones que se

llevan a cabo en las rutas de degradación de los aminoácidos
(familias).

 Describir los pasos de la degradación de aminoácidos.

INTRODUCCIÓN

 Aminoácidoscatabolizannitrógeno y esqueletos de
carbono.
Catabolismo de aminoácidos

Eliminación del grupo Alteran cadenas de

α-amino carbono

Transaminación rutas centrales del

con α- metabolismo del
cetoglutarato carbono.

α- αGluta Glico
Cetogén
cetoác - mato génic icos
ido c os
e
a
t
m
o
o
g
n
l
i
u
a
t
c
a
o
r
a
t
o
ELIMINACIÓN DEL GRUPO ALFA-
AMINO

 De varias maneras
 En general  por transaminación con α-cetoglutarato.

Horton et al. (2008).

 Amoniaco

Se excreta

glutamato

asparagina

aspartato

http://themedicalbiochemistrypage.org/es/nitrogen-metabolism-sp.php

http://themedicalbiochemistrypage.org/es/amino-acid-metabolism-sp.php

Una vez eliminados los grupos amida se pueden degradar las cadenas de
carbono de los 20 aminoácidos
DESTINO DE LOS ESQUELETOS CARBONADOS

(Victoria, 2010)
 O
xa
lac
eta
to

Catabol
ismo de
los
aminoá
cidos

(Nelson ,et all, 2001)

 AMINOÁCIDOS QUE SE DEGRADAN A
OXALACETATO
Aspartato

OXALACETATO
Asparragina

(Nelson ,et all, 2001)

ASPARRAGINA

Asparragina Hidroliza

(King, 2013)
ASPARTATO

Aspartato Transaminación directa

(King, 2013)
 AMINOÁCIDOS QUE SE DEGRADAN A ALFA
CETOGLUTARATO
GLUTAMINA PROLINA ARGININA HISTIDINA

(King, 2013) (Muller, 2008)

 GLUTAMINA

• GLUTAMINASA

(Nelson ,et all, 2001)

Glutamina

(Talens, 2009)
PROLINA

Prolina • OXIDA

• TRANSAMIN
Glutamato ACIÓN

Alfa
cetoglutarat
o (Nelson ,et all, 2001)
 PROLINA

Prolina

Glutamat
o

Alfa
cetoglutar
ato (King, 2013)
ARGININA

Glutamato
(Trainer, 2012)

(King, 2013)
HISTIDINA

(lookfordiagnosis.com, 2009)
 AMINOÁCIDOS QUE SE DEGRADAN A
PIRUVATO
TREONINA
Treonina
TRIPTOFANO
aldolasa
ACETALDEHIDO

GLICINA
ACETO
N N -Met FH4
5 10
Serina
PPL hidroximetil ACETILCoA
transferasa
FH4
SERINA
PPL ALANINA
Serina
PPL
deshidratasa
CISTEINA ALT ó GPT

PIRUVATO
2 pasos
ACETIL-CoA
Oxidación y transaminación PDH

http://www.slideshare.net/FJMGX/aminoacidos-7319209
ALANINA

Alanina
A cetoglutarato transaminasa

http://www.slideshare.net/FJMGX/aminoacidos
 Oxidación y

TREONINA
descarboxilación

Serina treonina Serina

Hidólisis
deshidratasa Hidroximetil
transferasa
NH4

N5N10 metilen tetra N5N10 metilen

hidrofosfolato tetra
hidrofosfolato

αCetoacido Serina Hidorximetil Acetaldehido fosfato

descarboxilasa transferasa

Tertra COASH
Tertra hidro
hidro
fosfolato
fosfolato

Serina Acetil
treonina CoA
deshidratasa sintetaza

Rivera,J 2006

Intermediario de
ciclo AC
SERINA
La serina puede ser
convertida en piruvato con
la serina deshidratasa, que
remueve el hidroxilo y el
amino

Puede convertirse en
glicina y ésta en CO2 y
NH4+

http://www.slideshare.net/FJMGX/aminoacidos
 GLICINA

http://www.slideshare.net/FJMGX/aminoacidos
 CISTEINA

Rivera ,J 2006
AMINOÁCIDOS QUE SE DEGRADAN A
FUMARATO

Geogénicas y glucogénicas

FENILALANINA

Papel metabólico=precursor de tirosina

TIROSINA
FENILALANINA

Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer, John L. Tymoczk, 2008

 TIROSINA

Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer, John L. Tymoczk, 2008

AMINOÁCIDOS QUE SE DEGRADAN A
SUCCINIL COA

Metionina Isoleucina Valina Treonina.

http://www.tumblr.com/tagged/aminoacidos
 METIONINA

 Produccion de alfa cetobutirato y cisteina via SAM

(S-Adenosilmetionina)

http://www.slideshare.net/FJMGX/aminoacidos
 Hiperhomocisteinemia:

• Alzheimer, Demencia,
Parkinson, Epilepsia,
cerebrovasculares.

Sintetizar metionina
Sintetizar cisteina

Teijón ,J 2006
TREONINA, VALINA E ISOLEUCINA

http://www.slideshare.net/FJMGX/aminoacidos
 AMINOÁCIDOS QUE SE DEGRADAN A
ACETIL COA Y ACETOACETIL COA

Leucina Isoleucin Lisina Fenilalani Tirosina Triptófan

a na o.

http://www.tumblr.com/tagged/aminoacidos
http://www.slideshare.net/FJMGX/aminoacidos
TRIPTÓFANO

• Una vía
piruvato
• Una vía
acetoacil
CoA

Teijón,J. 2006
FENILALANINA

Fenilcetonuria

Teijpon, J. 2006
LISINA, LEUCINA E ISOLEUCINA

Nelson, et al. 2001

AMINOÁCIDOS DE CADENA
RAMIFICADA

Leucina Isoleucina Valina

 α-cetoisovalerato Isobutiril-CoA

α-ceto-β-metil
valerato α metil-butiril-CoA

α-cetoisocaproato Isovaleril-CoA

Nelson, et al. 2001

REGULACIÓN DEL CATABOLISMO DE
AMINOACIDOS

Transaminación
Glutamina
sintetasa
 ALOSTERICA

Inhibicion por:

• Gly, Ala, Ser, His, Trp,

CTP, AMP.

http://iqb.fcien.edu.uy/pdf/aminoacidos%20I%202004.pdf
 Glutamato
deshidrogenasa
RESUMEN
OXALACETATO

Asparaginasa Aspartato aminotransferasa

Asparagina Aspartato Oxaloacetato

H2 O NH4+ Alfa-cetoglutamato Glutamato
PLP

α-CETOGLUTAMATO

Histidina

HISTIDASA UROCANASA 4imidazolone-

HIDROLASA TRANSFERASA
Histidina 5propionato Glutamato
 α-CETOGLUTARATO

Glutamina Amoniaco

Transaminación
Glutamato α -cetoglutarato

Prolina

Arginina
Ornitina
Glutamato

α -cetoglutarato
 Generan piruvato

 : ALANINA SERINA GLICINA

Por ácido
CISTINA TREONINA
N5 N 10
Pierde el grupo Piruvato por metilenotetr
amino por
transaminacion
deshidratasa de
serina ahidrofiílico Cisteina Piruvato
se converte
en serina
Alfa
Glicina
Siteinsulfato y B-
mercaptopiruvato cetobutirato

NH4+

CO2
 Generan
fumarato

Fenilalanin
a forma Tirosina

1 reacción del Catalizado por

catabolismo de hidrolasa de
fenilalanina fenilalanina

Conducen a la Fumarato
formación de y

Glucogénicas Cetoacetat
y geogénicas o
Generan Succinil CoA

Metionina Homosisteina Alfa cetobutirato

Treonina
Propionil CoA

Isoleucina
Metil malonil CoA

Valina

Succinil CoA
Generan Acetil CoA

Fenilalanina
Lisina

Triptofano Tirosina Leucina

Glutaril Acetoacetato

Acetoacetil CoA

Acetil CoA
Enfermedad de la orina con olor a jarabe de arce
(MSUD): Nuevas perspectivas de un modelo de
pez cebra.
  Trastorno hereditario
aa del sistema nervioso
central.
transaminación

 Defectos en
α-cetoácidos metabolismo de aa de
cadena ramificada
Descarboxilación (BCAAs): leu, ileu,
oxidativa
complejo Val.
mitocondrial

http://books.google.com.ec/books?id=p3DCb9lTLx8C&pg=PA811&lpg=PA811&dq=metabolismo+de+amino%C3%A1cidos+de+cadena+ramificada&s
ource=bl&ots=Y_0ETOQhZQ&sig=ETFxmfbv2lTMZrolp35wyVNS9lo&hl=es&sa=X&ei=hzitUa6dI6S-0AGtsoDoBw&ved=0CEoQ6AEwBQ#v=onep
age&q&f=false
COMPLEJO BCKD

Esta
acumulación en
Eliminación de el SNC
función
http://pendientedemigracion.ucm.es
produce :
Retraso mental
http://scielo.isciii.es/scielo

adecuada
acumulación de problemas
Mutación psiquiátricos
α-cetoácidos y
causa MSUD Muerte.
BCAAs en el
plasma y tejidos
 MSUD.
http://www.scielo.org.ar http://www.clarin.com

3
subunidades

codificadas
TRATAMIENTOS:
• Reducir los niveles de BCAA (dieta).

• Trasplante de hígado

• Mejorar efectos neuropatológicos de MSUD.

 organismos modelo.

• Larvas de pez cebra de tipo salvaje  al tacto

se doblan en forma de ‘C’
• Pantallas de mutagénesis en busca de
mutantes con defectos de esta actividad
locomotora embrionaria.

• Un fenotipo mutante acordeón .

• Se encontró que un subconjunto de mutantes

homocigotos recesivos, los Quetschkommode (Que)
RESULTADOS:
examen de SNC
por grabaciones
de nervios
periféricos
extracelulares

 Que mutantes se
compararon con
otros mutantes con el
mismo fenotipo
acordeón.
 Que mutantes habían
interrumpido más
severamente la
natación. 
 grabaciones nerviosas periféricas extracelulares

Que mutantes mayor
número de episodios tras
un golpe suave a la
cabeza.

En las larvas de tipo

salvaje  alternancias
rápidas en la producción
 La salida del aparato locomotor del aparato locomotor
espinal se altera en Que mutantes. entre los lados izquierdo
y derecho, con poco
solapamiento en la
actividad de ruptura

grabaciones nervios perifericos (izquierda-derecha) extracelulares

 uso de
El Que gen codifica dihidrolipoamida de cadena ramificada
anticuerpos
anti-
transacilasa E2 (DBT), una subunidad del complejo BCKD
glutamato.

codifica un componente del complejo BCKD

Habían <
niveles de
otros
aminoácido
s
Que mutantes
niveles de BCAA se
incrementaron:
Valina 688% ,
Isoleucina 788%,
Leucina 1,006%,
BIBLIOGRAFÍA
 Aderka O., Brandt U., Kiev S., Muller W., Plenikowski M., Ridinger K.,
(2008). Bioquímica: Fundamentos para medicina y ciencias de la vida.
Barcelona, España: reverté
 Berg,J., Tymoczko, J., Stryer, L. (2008). Bioquímica (6ª ed). Barcelona,
España:Reverté.
 Horton,H., Moran,L., Scrimgeour,K., Perry, M., Rawn,J. (2008). Principios
de bioquímica (4ª ed). México:Pearson educación.
 Clasificacion de los aminoácidos. Consultado 25/05/2013. Disponible en:
http://www.tumblr.com/tagged/aminoacidos
 Nelson, D., Cox, M. (2001). Principios de bioquímica (3ª ed).
Barcelona:Omega.
 Muller,W. (2008). Bioquímica: fundamentos para medicina y ciencias de la
vida. Barcelona: Reverté.
 Harvey, R., Champe, P., Ferrier, D. (2007). Bioquímica (3ª ed). México:Mc
Graw Hill
 Teijón, J. (2006). Fundamentos de bioquímica metabólica. Madrid: TEBAR.