Facultad de Química e Ingeniería

Química
EP Ingeniería Agroindustrial
Bioquímica
IAO041

Metabolismo oxidativo de
aminoácidos.

Oscar Pedro Santisteban

Rojas
Químico Farmacéutico
MgSc Toxicología

2022-2
11va semana
T 30- reacciones
 Visión general del catabolismo de AA

En animales, los AA se degradan oxidativamente en tres

situaciones:
T 30- reacciones
1. En el recambio proteico, los AA que no son necesarios para
la biosíntesis de las proteínas son degradados

2. Con una dieta rica en proteínas, si los AA ingeridos

exceden las necesidades para la síntesis de nuevas
proteínas, el exceso se cataboliza; los AA no se almacenan.

3. Durante la inanición o en las condiciones en las que no se

disponga de glúcidos, se recurre a las proteínas celulares
como combustible.

Los aminoácidos (AA) se degradan perdiendo el grupo -

amino y después su -cetoácido se integra generalmente
en el C.A.T. Las cadenas de 3 o 4 C, a veces, pueden
convertirse en glucosa por gluconeogénesis
 Visión general del catabolismo de AA

Amnoácidos
T 30- reacciones

Los aminoácidos Esqueleto carbonado

(AA) se degradan
perdiendo el -
grupo amino y
después su - CO2 glucosa Acetil-CoA Cuerpos
cetoácido se integra + Cetónicos
en rutas del H2O
metabolismo
intermediario, para
degradarse en el Urea
CAT. O para generar
otros metabolitos:
glucosa o cuerpos
cetónicos.
 Destinos metabólicos del grupo amino

Proteínas celulares Hígado

T 30- reacciones
AA de las (1)
proteínas
ingeridas
aminoácidos -ceto ácidos
1. Transaminasa:
-AA1 + -CA2
-CA1 + -

-ceto glutarato Glutamato

2. Glutamato DHasa : (2)

Glutamato + H2O +
H (3’)
-cetoglutarato + N 4
(3) GLN del
ALA del músculo y
músculo otros tejidos
3. Glutaminasa:
Alanina Piruvato Glutamina
Glutamina + H2O
Glutamato + NH 4+
NH4, urea, úrico
 Formas de excreción del ión amonio
El nitrógeno orgánico es muy importante para los organismos,
porque les cuesta mucha energía su síntesis.
T 30- reacciones
El exceso de nitrógeno (NH 4+) puede ser tóxico y deben
eliminarlo. Su excreción está muy diferenciada en los
organismos.

Amoniaco, como
ión amonio
Urea
Ácido úrico
Animales amonotélicos:
Vertebrados acuáticos, Animales ureotélicos: Animales uricotélicos:
Peces y larvas de anfibios Vertebrados terrestres y Aves y reptiles
tiburones
 Reacciones de transaminación
SUSTRATOS: -amino-ácido 1 y -ceto-ácido 2
PRODUCTOS: -ceto-ácido 1 y -amino-ácido 2
ENZIMAS: aminotransferasas o transaminasas
T 30- reacciones COENZIMA: piridoxal fosfato (PLP)

Los AA en degradación ceden su grupo amino (NH4+) al -cetoglutarato 🡪

que se convierte en glutamato.
Todos los AA, excepto Thr y Lys, ceden su grupo amino por transaminación
- + -KA2 -AA2 + -
KA1

Aminotransfera
o transaminasa

-cetoglutarato Aminoácido N Glutamato -cetoácido N

 Mecanismo de las reacciones de
transaminación
La enzima es transaminasa
CENTRO ACTIVO
T 30- reacciones de las
TRAN SAM I NASAS

La
coenzima
es el
el P L P se
fosfato de une
piridoxal Piridoxal fosfato
covalente-
(PLP)
mente al
centro
activo de la
enzima
que se
modifica a (forma un
fosfato de enlace
piridoxamina transitorio
que se ha de
romper
Piridoxamina para la
fosfato
catálisis)
 1º.-Entra el AA Mecanismo de la
(ALA), que dona el
NH4+ y sale transaminación
como a-ceto ácido
(piruvato)
T 30- reacciones

-ceto
(1) -amino
ácido 1 ácido1
el PL-P
forma un
enlace
aldimina con
el grupo
amino del
AA, que
después se PLP con el AA,
hidroliza Piridoxal fosfato, base de, Piridoxamina
liberando el forma aldimina Schiff fosfato
a-cetoácido aldimina
sobre la enzima
y dejando
unida al E la
piridoxamin
a-fosfato.
 2º.-Entra el a-ceto
Mecanismo de ácido (-
cetoglutarato), que
la
(2)
se lleva el grupo
NH4+ y sale como
transaminación el AA (GLU)
T 30- reacciones

-ceto
-amino
ácido 2 ácido2
Entra el 2º
a-cetoácido
y forma otro
enlace
aldimina con
la
piridoxamin
a-fosfato PLP con el AA,
ligada al E, Piridoxal fosfato, base de, Piridoxamina
que a Schiff fosfato
forma aldimina
continuación aldimina
se sobre la enzima
hidroliza,
liberando el
P L P y el 2º
AA.
 Transaminasas de interés clínico

T 30- reacciones
transaminasa
Hay dos transaminasas, GPT o ALAT
GOT y GPT , cuyos niveles
en suero tienen un
importante significado en Alanina -cetoglutarato Piruvato Glutamato
el diagnóstico clínico.

Estas enzimas,
abundantes en corazón e
hígado, son liberadas
cuando los tejidos sufren
una lesión, por lo tanto sus transaminasa
niveles altos en suero GOT o ASAT
pueden ser indicativos de
infarto de miocardio,
Aspartato -cetoglutarato Oxalacetato Glutamato
hepatitis infecciosa, u
otros daños orgánicos.
 Reacción de desaminación
oxidativa
La enzima: glutamato deshidrogenasa (alostérica, 6S)
La coenzima: NADPH y NAD+
T 30- reacciones

Glutamato deshidrogenasa
(mitocondrial)

Glutamato -cetoglutarato

Es una reacción reversible y de alto interés metabólico:

1º) permite liberar el grupo amino de los AA hasta NH4+ (degradación de AA) y
2º) puede fijar nitrógeno sobre una cadena carbonada (síntesis de AA)
Es una reacción muy regulada
 Generación de aminas biógenas de
interés Mediante descarboxilación de AA (PLP) o sus
derivados se obtienen aminas, que se les
llama biógenas, y tienen papeles importantes
en los organismos.
T 30-
reacciones

Triftófano

DOPA descarboxilasa

Triptamina

Serotonina
neurotransmisor
 REACCIONES GENERALES DE LOS AA

1. Transaminasa:
-AA1 + -CA2
-AA2 + -CA

2.Glutamato DHasamit:

Glutamato + H2O
-cetoglutarato + NH 4+

La GLN almacena NH4+

3. Glutamina Sintetasa:
Glutamato + ATP + NH 4+
Glutamina + ADP + Pi

4. Glutaminasa:
Glutamina + H2O
Glutamato + NH4+