Universidad Nacional de Trujillo

Facultad de Farmacia y Bioquímica- Dpto. Bioquímica

Cátedra de Bioquímica y Análisis Clínicos
Asignatura Bioquímica II

TEMA Nº 2: Reacciones generales de los

aminoácidos. Desaminación oxidativa, Transaminación,
Transdesaminación y Descarboxilación. Cofactores

Docente: Mg. Francisco Abanto

Zamora

1
Introducción:
El recambio de las proteínas,
sucede:
a) porque la proteína ha cumplido su ciclo vital,
b) porque ha sufrido un efecto deletéreo que provoca la
destrucción de la misma ó
c) en caso de ciertas enfermedades en las cuales la célula
debe utilizar proteínas para cumplir funciones energéticas.

 Toda proteína tiene una VIDA MEDIA determinada tras la

cual se destruye por diferentes tipos de mecanismos en los
cuales intervienen enzimas proteolíticas. Por ejemplo:
 Las proteínas que forman parte de membranas tiene
una vida media de meses.
 Aquellas que cumplen funciones de regulación ó
señalización tienen una vida media corta, de minutos u
horas.
 Reacciones Generales
Los AA (de proteínas de la dieta o
degradación de proteínas intracelulares)
constituyen la última clase de biomoléculas
cuya oxidación contribuye de manera
significativa a la generación de energía
metabólica
La función energética de los AA es
secundaria y reemplazable por la
participación en síntesis de otros
componentes celulares, de hormonas y
de otras sustancias celulares que se
desempeñan en funciones insustituibles.
 Reacciones Generales de
Aminoácidos
 TODOS LOS ORGANISMOS VIVOS REQUIEREN UNA FUENTE DE
NITRÓGENO (AA, nucleótidos, ..)

 QUE PASA CUANDO LAS SUSTANCIAS NITROGENADAS SON

OFRECIDAS EN EXCESO? : FUENTE DE ENERGIA

 SE ALMACENAN LOS AAs?

Se transforman en Carbohidratos? *AYUNO,

gluconeog.
Se transforman en Grasas? *DIETA INCREM., lipo
Reacciones Generales:
Reacciones Generales
1. Desaminación Oxidativa
2. Transaminación
3. Transdesaminación
4. Descarboxilación
1. Desaminación
Oxidativa
Es la remoción del grupo amino.
Sucede en la mitocondria: Glutámico DH
NO TODOS LOS AA PUEDEN DESAMINARSE
DIRECTAMENTE SE VALEN DE LA
TRANSAMINACIÓN: SE TRANSFIERE EL
AMINO GRUPO AL CETO ÁCIDO FORMANDO
GLUTAMATO Y EL CORRESPONDIENTE a
CETO ÁCIDO,
REGULACION DE LA GLUTAMATO DH
 Regulación alostérica
( + ) ADP y GDP
( - ) ATP y GTP
 Cuando se acumula ATP y GTP en la
mitocondria, como consecuencia de una
actividad elevada del ciclo de Krebs, se inhibe
la desaminación del glutamato para no
incorporar más a-cetoglutarato al ciclo.
 Por el contrario, cuando aumentan los niveles
de ADP y GDP se activa la enzima y de esa
forma se produce NADH que es utilizado para
la síntesis de ATP e ingresa el α-cetoglutarato
al Ciclo de Krebs. Es una enzima mitocondrial
(hígado y riñón)
AMINOOXIDASAS
• Flavoproteínas que producen desaminación
oxidativa de los isómeros D- de los aminoácidos
• Estas flavoproteínas se encuentran en los
peroxisomas junto con las catalasas
• Los D-Aminoácidos utilizan enzimas cuya
coenzima es el FAD
Desaminación Oxidativa:
REACCIONES DE DESAMINACION NO
OXIDATIVA

 Serina deshidratasa
Fosfato de
L-Serina Piridoxal Piruvato +
NH4+
Fosfato de
 Treonina deshidratasa
Piridoxal

L-Treonina a- cetobutirato +
NH4+
Transaminación
En la transaminación, los aminoácidos
reaccionan con el α-cetoglutarato y se
obtienen como productos el α-cetoácido i
el glutamato. Este último será el sustrato
de la reacción de la desaminación
oxidativa. La reacción en los mamíferos se
da sobre todo en el hígado y está
catalizada por la enzima glutamato
deshidrogenasa(GDH).
Esta enzima se encuentra en la matriz de la
mitocondria y por eso el glutamato deberá
ser transportado del citoplasma a la
mitocondria. Es de las pocas enzimas que
 Reacción de Transaminación:
Esquema General

Transaminasas
Fosfato de piridoxal
(Vitamina B6)
a

L-Glutamato a- cetoácido a-cetoglutarato

L- Aminoácido Glutamato Aminotransferasa

• En las reacciones de transaminación ocurre la transferencia de un

grupo amino desde un a-aminoácido dador a un a-cetoácido
aceptor.
• Las enzimas que catalizan estas reacciones se denominan
AMINOTRANSFERASAS o TRANSAMINASAS.
• Estas enzimas son de naturaleza ubicua, están presentes tanto en
el citosol como en las mitocondrias de las células de todos los
• Las reacciones de transaminación
son fácilmente reversibles y son
muy importantes en el metabolismo
proteico.

• Todos los aminoácidos participan en

reacciones de transaminación con los α-
cetoácidos:
• piruvato alanina

• oxalacetato
aspartato
• α-cetoglutarato glutamato
 GPT (Glutámico Pirúvico
Transaminasa/ALT)
GOT (Glutámico Oxalacetico
Transaminasa/AST)
 TRANSAMINASAS DE INTERES CLINICO

 Infarto de Miocardio  Glutámico Oxalacetico

Transaminasa (GOT) o Aspartato aminotransferasa
(AST)
Aumentada en afecciones cardíacas y hepáticas
(principalmente hepatitis con necrosis)

 Afecciones Hepáticas  Glutámico Pirúvico

Transaminasa (GPT) o Alanina aminotransferasa
(ALT)
Los mayores aumentos se producen como
consecuencia de alteraciones hepáticas:
colestasis, hepatitis tóxicas o virales.

 Relación Normal: GOT/GPT = 1  COCIENTE DE

RITIS
Descarboxilación Oxidativa:
Enfermedad:
Cetonuria de cadena ramificada (“Orina
de Jarabe de Maple”); presenta deficiencia
enzimática en la reacción N°2, falta a-
cetoácido descarboxilasa (mutación).
Acidemía Isovalérica.- (Sintomas: aliento
y liquidos corporales olor a “queso”; luego
vómito, acidósis y coma precipitado por la
ingestión excesiva de proteína); la enzima
defectuosa es la Isovaleril-CoA
Deshidrogenasa; por lo que se acumula
Isovaleril-CoA, siendo hidrolizado a
Isovalerato y excretada en la orina y sudor.
ANEXO
 TRANSDESAMINACION
Es el mecanismo general de desaminación de los
aminoácidos, resultante del acoplamiento de las dos enzimas:
transaminasa y glutámico deshidrogenasa

TRANSAMINACIO DESAMINACION
N OXIDATIVA

Aminoácido a- NADH + NH4+

+
cetoglutarato H+
GDH
NAD+
a-cetoácido Glutamato

ELIMACION DEL GRUPO

AMINO
SINTESI S DE UREA
TRANSDESAMINACION
Transdesaminación
Transdesaminación
Origen del amoníaco
 TOXICIDAD DEL
AMONIACO
 A NIVEL CEREBRAL

[NH4+] : revierte la reacción de la glutamato

deshidrogenasa

[a-cetoglutarato]

[ATP]

Valores normales: 5-10 mM de NH3 en

sangre
 DESCARBOXILACION
 El aminoácido pierde el grupo carboxilo y se
convierte en una amina biógena y/o sustancias
con actividad farmacológica.
 Esta reacción es catalizada por enzimas y
bacterias descarboxilasas, que requieren de
Piridoxal Fosfato.
 Los aminoácidos que más fácilmente
descarboxilan son histidina, tirosina,
arginina, ornitina, triptófano y lisina.
 También se pueden descarboxilar aminoácidos por
calentamiento en medios ácidos o básicos
 Ejemplo:
 Histidina histamina
 POLIAMINAS (Policationes)
 Algunas funciones:
 * multiplicación celular,
* permite asociarse a estructuras
polianiónicas (DNA; RNA; etc.) e influir
sobre la biosíntesis de proteínas,
porfirinas, etc.
 (Ej.:callos de arroz )
Web:
http://www. Abanto90.wix.com/qftv

http://www2.uah.es/tejedor_bio/bioquimica_Farmacia/tema29.htm

http://www2.uah.es/tejedor_bio/bioquimica_Farmacia/tema31.htm

Gracias