PROTEINAS
como biocatalizadores.
CONCEPTO
Proteínas son monosacarideos
constituidos por aminoáciados unido
entre sí por medio de enlace peptídico.
CLASIFICACIÓN DE LA PROTEÍNAS
❖ POR SU FUNCIÓN:
➢ Transporte=Hemoglobina
➢ Reserva=Ferritina (Hierro)
➢ Contráctiles=Actina y miosina
➢ Estructurales=Elastina
➢ Defensa=Anticuerpos
➢ Reguladoras=Hormonas
➢ Catalizadores = Enzimas
➢ Receptores
Transportadores: (Hemoglobina)
proteína del interior de los glóbulos
rojos que transporta oxigénio desde
los tejidos y órganos del cuerpo,
además transporta el C2o de vuelta a
los pulmones.
Reserva: (Ferritina) almacenan
sustancia como es el caso de la
ferritina que almacena el hierro en las
células. El hierro es necesario para la
produción de glóbulos rojos.
Contráctiles: (Actina y miosina) que
intervienen en la contracción
muscular, cuyo estudio se aborda en
el tejido muscular.
Estructurales: (Elastina) forman
estructuras como las membranas
biológicas a las fibras de la matriz
extracelular.
Defensa: (Anticuerpos) las
inmunoglobulinas o anticuerpos que
reconocen y anulan el efecto de
sustancias extrañas al organismo.
Reguladoras: (Hormonas) controlan
procesos determinados, como
hormonas y los factores de
transcripción.
Enzimáticas/Catalizadores: atúan
Receptores: captan estímulos del
medio.
❖ POR SU FORMA:
➢ Globulares
➢ Fibrosas
Globulares: tienen forma esferoidal.
Fibrosas: tienen forma alargada.
❖ POR SU SOLUBILIDAD EN
SOLVENTES POLARES:
Solubles: son las proteínas que
presentan las cadenas laterales de los
residuos de aminoácidos polares en
su superficie, los cuales establecen
interacciones con las moléculas de
agua. A este grupo pertenecen casi
todas las proteínas globulares.
Insolubles: son las proteínas que
presentan las cadenas laterales de los
residuos de aminoácidos apolares en
su superficie, los cuales no pueden
establecer interacciones con las
moléculas de agua. A este grupo
pertenecen las proteínas fibrosas y las
globulares que forman parte de la
estructura de las membranas
celulares.
Poco solubles o solubles en
soluciones de sales neutras: como
el cloruro de sodio; las globulinas son
un ejemplo de estas proteínas.
❖ POR SU COMPOSICIÓN
QUÍMICA:
Simples: formadas solo por
aminoácidos.
Conjugadas: contienen en su
estructura un componente no proteico,
y cada parte del conjugado recibe un
nombre particular: al conjugado se le
denomina holoproteína; a la parte
proteica, apoproteína; y la parte no
proteica, grupo prostético:
Holoproteína = Apoproteína +
Grupo prostético (el todo)
(p.proteíca) (p.no proteíca)
1. APLICACIÓN DEL PRINCIPIO DE
ORGANIZACIÓN DE LAS
MACROMOLECULAS A LAS
PROTEÍNAS
1. ELEVADA PESO MOLECULAR:
Las proteínas presenta masas
moleculares superiores a 5 kD.
La unión de aminoácidos mediante
enlace covalente de lugar a:
• Dipeptidos: 2 aa
• Oligopeptidos: 2-7 aa
• Polipeptidos: más de 7 aa y
masa molecular menor de 5Kd
• Proteínas: polímeros de aa con
masa molecular mayor de 5Kd.
2. CARÁCTER POLIMÉRICO: Las
proteínas son polímeros de
aminoácidos, que constituyen sus
monómeros, unidos entre sí mediante
enlace peptídico.
3. CARÁCTER UNIFORME: Las
proteínas están formadas por
aminoácidos unidos por enlace
peptídico.
4. CARÁCTER LINEAL: Las proteínas
carecen de ramificaciones.
5. CARÁCTER TRIDIMENSIONAL:
La proteína según su clasificación, a la
forma pueden ser:
Proteína Globulares: Hemoglobina
Proteína Fibrilares: Colágeno
Este proteína cumplen carácter
tridimensional porque están formado
por varios cadenas polipeptídicas.
Colágeno, proteína más abundante del
organismo, en huesos y tendones.
estructura en triple hélice, formada por
la repetición del tripéptido X-PRO-GLI
PROTEINAS FIBRILARES
➢ Proteína más abundante del
organismo.
➢ En la estructura de huesos y
tendones.
➢ Gran resistencia a las
tensiones.
➢ Formado por la repetición del
tripéptido X-Pro-Gli.
➢ Estructura en triple hélice.
NIVELES ORGANIZACIÓN
ESTRUCTURAL DE LAS
PROTEINAS GLOBULARES
➢ Primario
➢ Secundario
➢ Terciario
➢ Cuaternario (solo en proteínas y
no en todas)
NIVEL PRIMARIO: Orden de los
aminoácidos unidos entre sí por
enlace peptídico.
Características de la estructura
primaria
➢ Determinada genéticamente.
➢ Estructura fuerte y estable.
➢ Mantenida por enlace peptídico.
➢ Solo se rompe con hidrolisis
acida a elevadas temperaturas.
➢ Determina los niveles
estructurales superiores.
➢ Determina las propiedades
físico-químicas de la proteína.
NIVEL SECUNDARIO: Ordenamiento
regular de la cadena en pequeños
sectores, con predominio del eje
longitudinal, estabilizado por puentes
hidrogeno entre elementos del enlace
peptídico.
La estructura primaria de la proteína
esta estabilizado por enlace
peptídico.
La estructura secundaria de la
proteína esta estabilizado por puente
de hidrogeno.
Tipos de estructura secundaria que
predominan en las proteínas:
• Alfa hélice
• Conformación beta
Alfa hélice: es estructura garantizado
por las interacciones por puentes de
hidrógeno intracatenarios.
Conformación β: es mediante las
disposiciones especial en la cadena
polipeptídico en forma ZIG-ZAG, que
formado por dos estructuras unidos,
son paralelos y antiparalelos.
La conformación β es esta
garantizado por las interacciones de
fuentes de hidrogeno intercatenaria.
Cuando una cadena peptídico giro a
través un eje común formando Hélice.
Esta cadena polipeptídico nosotros
llamamos Hélice α.
Esta estructura secundaria de la
cadena polipeptídica, esta estabilizada
por puentes de hidrogeno
intercatenarios.
Para que la estructura se mantienen
estable tiene que haber interacciones
débiles (puente de hidrogeno
intercatenarios.
Cadena plegada: puentes de
hidrógeno intercatenarios.
Giros (también se estabilizan por
puentes de hidrogeno)
Hay otro estructura secundaria de
nivel secundaria que encuntra:
Cuando 2 cadenas β en forma
antiparalelo, se unen entre si mediante
puento de hidrogeno, que denomina
puente de hidrogeno intercatenarios.
Hoja plegada β: Las 2 cadenas se
unen mediante puente de hidrogeno
no intercatenarios entre 2 cadenas. Su
estabilidad esta garantizado por
interacciones débiles denominado
puentes de hidrogeno intercatenaria.
 ESTRUCTURA
SUPERSECUNDARIAS O MOTIVOS
Las aa apolares no establecen
interacciones con el agua, por lo que
cuando hay varios en la cadena
peptídica tienden a agrupar-se y
excluir el agua, lo cual abliga al
plegamiento de la proteína. Las
interacciones hidrofóbicas son la
principal fuerza de plegamiento de las
proteínas.

Esta formados más de 2 cadenas

polipeptídicos, unidos entre si
llamamos Giro.
Giro es aminoácidos que no forman
parte de la cadena polipeptídico.
NIVEL TERCIARIO:
➢ Plegamiento irregular de la
cadena polipeptídica.
➢ Mantenido por interacciones
débiles y enlaces disulfuro.

Interacciones
de empalizado
(“stacking”)
entre R
cíclicas
INSULINA

Residuos apolares: quedan hacia

adentro
Residuos polares: quedan hacia
afuera
¿Cuándo que hay una proteína
funciona?
Cuando produce un plegamiento
irregular o diversidad estructura de
proteínas, establece unas regiones de
proteínas denominado dominio.
DOMINIOS
➢ Regiones de estructura
terciaria.
➢ Combinación de estructura
secundarias y
supersecundarias.
➢ Juegan un determinado papel
en la función general de la
proteína.
NIVEL CUATERNARIO: Se ha
definido solo en proteínas y se usa
para caracterizar aquellas que están
formadas por más de una cadena
polipeptídica (subunidades).
Estabilizado por interacciones débiles
y puentes de disulfuro.
Hemoglobina
La hemoglobina esta formado por 2
alfa hélice y 2 hoja plegada.
Niveles de Fuerza que
organización mantienen la
estructura
Primario Enlace
peptídico(covalente)
Secundario Puentes de
hidrogeno entre
componentes del
enlace peptídico.
Terciario Interacciones
débiles y puentes
disulfuro
Cuaternario Interacciones
débiles y puentes
disulfuro
6. CARÁCTER INFORMACIONAL
Carácter informacional Las proteínas
son las macromoléculas de mayor
información molecular, por ser las
macromoléculas de mayor variabilidad
estructural.
De aquí que sean las macromoléculas
de mayor diversidad de funciones.
En las proteínas predomina la
información conformacional.
Está determinada por la estructura
tridimensional que adopta la molécula,
que le permite ir creando sitios sobre
su superficie con características que
posibilitan la unión y fijación específica
de otras moléculas, sobre las cuales
realizan una función específica.
El mecanismo por el cual se
establecen estas interacciones
específicas= reconocimiento molecular
y el lugar por donde se producen es el
sitio de reconocimiento. La sustancia
que se une= ligando.
Características de los sitios de
reconocimiento molecular:
➢ Están localizados en la superficie
de la macromolécula.
➢ Poseen una estructura
tridimensional complementaria a la
estructura del ligando.
➢ Tienen grupos químicos orientados
para interactuar con los grupos del
ligando.
Componentes estructurales de los
sitios de reconocimiento molecular:
➢ Eje peptídico
➢ Grupos de ambientación
➢ Grupos de fijación o unión
Eje peptídico: formado por la parte
monótona de la cadena polipeptídica
(eje covalente), cuyos pliegues y
repliegues contribuyen de manera
importante a dar la forma
tridimensional del sitio de
reconocimiento.
Grupos de ambientación: son
cadenas laterales de residuos de
aminoácidos que se encuentran en el
sitio de reconocimiento y que siendo
apolares impiden la entrada del agua a
este.
Grupos de fijación o unión: son
cadenas laterales de residuos de
aminoácidos que se encuentran en el
sitio de reconocimiento y que
presentan grupos funcionales capaces
de establecer interacciones
especificas con el ligando; estas son
interacciones débiles,
fundamentalmente puentes de
hidrogeno, interacciones salinas o
iónicas y fuerza de van de Waals.
7. TENDENCIA A LA AGREGACIÓN:
Tendencia a la agregación es
tienden a agregarse con otras
moléculas como las proteínas
(ribosomas, nucleosomas,
cromosomas).
Las macromoléculas tienden a
agregarse unas con otras
biomoléculas, que formando grandes
estructuras supramacromoléculares
muy complejas.

Así existen:
• Nucleoproteínas: proteína
conjugadas con ácidos
nucleicos.
• Glicoproteínas: proteínas
conjugadas con glúcidos.
• Lipoproteínas: proteínas
conjugadas con lípidos.
Las proteínas también se asocian con
ácidos nucleicos para formar los
cromosomas, los ribosomas, los
corpúsculos de procesamiento de los
ARN y diferentes estructuras
particuladas que intervienen en el
proceso de síntesis y procesamiento
de las proteínas.
8. RELACION ESTRUCTURA –
FUNCIÓN: Si pierden su función
tridimensional pierden su función.
Relación estructura – función es la
función que realiza una
macromolécula o cual biomolécula
depende directamente de la estructura
que posea, lo cual implica una
estrecha relación entre la estructura
primaria, la conformación y la función.
Cuando una macromolécula pierde su
estructura tridimensional, pero
conserva la estructura primaria, se
dice que ha sufrido un proceso de
desnaturalización.
Como la estructura de todos los sitios
de reconocimiento molecular de una
proteína deriva de la estructura
tridimensional general de las
macromoléculas, si esta última se
pierde, por ejemplo por
desnaturalización, se perderá la
estructura de los sitios de
reconocimiento y la proteína no podrá
unirse a los ligandos correspondientes
y no podrá llevar a cabo su función.
Por ejemplo, las proteínas cuya
función es transportar sustancias de
un lado a otro de la membrana
plasmática solo no harán una vez que
la sustancia a transportar se hay unido
a su sitio de reconocimiento en la
proteína.
En presencia de un agente Cambios en la cadena β de la Hb:
desnaturalizante la macromolécula
pierde su estructura primaria es Hb A (Normal del adulto sano)
desnaturalización. Val-His-Leu-Tre-Pro-Glu-Glu-Lis….

Al eliminar el agente desnaturalizante Hb S ( Sicklemia)

se recupera la estructura Val-His-Leu-Tre-Pro-Val-Glu-Lis….
tridimensional y la función es
renaturalización.

Dos conclusiones importantes:

1. La función de la proteína depende
de su estructura
tridimensional(conformación)
2. La estructura primaria es suficiente
para construir la conformación de la
proteína.
2- PROPIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS Los eritrocitos se vuelven rígidos
Y ELÉCTRICAS DE LAS obstrucción de vasos sanguíneos
isquemias e infartos
PROTEINAS
Las propriedades eléctricas de las Dolores
proteínas dependen de la presencia
de grupos ionizables en su estructura • Deterioro de la función de
y del pH de medio, del cual dependerá órganos (como riñón, hígado,
que esos grupos presenten carga o páncreas).
no. • Susceptibilidad a las infecciones.
• Ulceraciones en extremidades
Las proteínas presentan propiedades inferiores.
eléctricas dependientes del pH del • Retraso del crecimiento y
medio, de los grupos ionizables de las desarrollo.
cadenas laterales de los aminoácidos • Deformidades oseas (tibias en
ácidos y básicos, y de los grupos sable y turricefalia).
carboxilo y amino terminales de las
cadenas polipeptídicas. La alteración de los eritrocitos trae
como consecuencia que sean
Uso de las propiedades eléctricas de retirados de la circulación
las proteínas en la práctica médica rápidamente=hemólisis, anemia y
íctero.
• La Sicklemia o Drepanocitosis es
una enfermedad molecular que
afecta a las cadenas β de la
hemoglobina (Hb)

• pero su origen está dado por

cambios en la secuencia
(estructura primaria) del ADN
(mutación).
 CONCLUSIONES
Las proteínas cumplen con el POM,
siendo las macromoléculas de mayor
variabilidad estructural por, lo que
poseen la mayor información
conformacional y diversidad funcional.
La información conformacional se
expresa mediante el mecanismo de
reconocimiento molecular.
Cualquier variación del medio que
impida la formación de interacciones
débiles repercutirá en la estructura
tridimensional de las proteínas y por
tanto en su función.
Esta es una de las razones por las
cuales la vida es posible solamente en
determinadas condiciones.
Las propiedades ácido-básicas y
eléctricas de las proteínas están
dadas por su composición de aa y el
pH del medio.
Estas propiedades son de gran utilidad
en la práctica médica.
BIBLIOGRAFIA
Morfo Tomo I Cap 2, pag 34-37
Bioquimica Tomo I Cap 12, pag 198-
207 y 211-215
BIOCATALIZADORES
1. BIOCATALIZADORES
Los organismos vivos para sobrevivir
necesitan intercambiar sustancias,
energía y información con el medio.
Las sustancias que se incorporan al
organismo, para poder ser utilizadas,
deben ser transformadas en energía o
en componentes estructurales.
Estas transformaciones se producen a
través de reacciones químicas que,
para que puedan llevarse a cabo en
las condiciones del organismo y a
velocidades adecuadas, requieren de
acción de los biocatalizadores.
Proteínas denominadas ENZIMAS
que tienen la función de acelerar la
velocidad de reacciones químicas
sin que su estructura o concentración
se modifique como resultado de la
reacción.
Biocatalizadores en el diagnostico,
seguimiento y pronóstico de
enfermedades
➢ Daño celular del hígado
(transaminasas (TGP))
➢ Cáncer de próstata (fosfatasa
ácida tartrato lábil)
Biocatalizadores como reactivos
químicos
Glucosa oxidasa
D-glucosa+O2 acido
gluconico+H2O
Peroxidasa
2H2O+fenol+4 aminoantipirina
Quinonimia+H2O
Biocatalizadores en el tratamiento
médico
Estreptoquinasa: Infarto agudo de
miocardio
Quimotripsina, tripsina,
desoxirribonucleases: Abscesos
quemaduras, ulceras infectadas de la
piel, cervicitis.
Pesina, lipasa, amilasa: Pancrealitis
y deficiencias de enzimas digestivas.
REACCIONES QUÍMICAS
Reacciones Químicas
Unas sustancias se transforman en
otras determinadas o ruptura de
enlaces.
Las reacciones químicas son procesos
en los que a partir de una o varias
sustancias, denominados reactantes,
se forman sustancias nuevas,
denominadas productos, como
consecuencia de un reordenamiento
de los elementos constituyentes de los
reactantes.
Las reacciónes químicas se define
como aqúella reacciones en las que
ocurren la formación o ruptura de un
enlace covalente.
Energía de las reacciones químicas, la
energía es capacidad o habilidad de
un sistema para realizar trabajo.
Reacciones enzimáticas
A+B Enzima C+D
(sustrato) (Productos)
CONDICIONES MINIMAS PARA QUE
SE PRODUZA UNA REACCION
QUIMICA
1. Que los reacciones, por su
naturaleza química, sean capaces de
reacionar.
2. Que se produzca entre ellos un
“choque efectivo”
Con la fuerza suficiente y en la
dirección conveniente
¿COMO FUNCIONAN LOS
CATALIZADORES?
➢ Fijan y concentran sobre su
superficie a los reactivos.
➢ Orientan en el espacio a los
reactivos.
➢ Debilitan los enlaces de los
reactivos.
Al estudiar cualquier reacción química
se deben considerar dos aspectos
fundamentales:
1. La velocidad con que ocurre la
reacción, o velocidad de reacción.
2. El grado de alcance o
completamiento de la reacción.
ENERGÉTICAS DE LAS
REACCIONES QUÍMICAS
Puede ser dos tipos:
1. Energía cinética: es la energía del
movimiento de las moléculas.
2. Energía potencial: la energía
almacenada en los enlaces químicas y
en las gradientes de concentración de
sustancias.
Durante una reacción química se
producen cambios en la energía libre
del sistema, a lo cual se le denomina
variación de energía libre (∆G) o
energía de reacción.
Reacción con Tipo de
reacción
∆G ˂ 0 Exergónicas
∆G ˃ 0 Endergónicas
∆G = 0 Isonérgicas
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
Las reacciones que presentan un gran
cambio negativo de ∆G y ocurren muy
rápidamente, a velocidades que son
muy difíciles de medir o no pueden ser
medidas.
La diferencia entre la energía que
poseen los reactantes y la que deben
poseer para reaccionar es la energía
de activación (EA).
Fig.2.34. Diagrama energético de una
reacción. La reacción comienza con el
valor energético de los reactantes, que
debe elevarse hasta formarse el complejo
activado y después se originan los
productos con su energía característica.
Choque efectivo: es deben poseer un
contenido energético determinado, que les
permita alcanzar el grado de exitacion
necesario para transformarse en
productos (esta donde transición o
complejo activado que se encuentra rn
equilibrio con los rectantes.
CATÁLISIS Y CATALIZADORES
Los catalizadores son sustancias de
diferente naturaleza química que tiene
en común la propiedad de incrementar
la velocidad de las reacciones
químicas en que participan, sin que su
estructura o su concentración se
modifiquen como resultado de la
reacción.
Los catalizadores actúan en pequeñas
cantidades aumentado la velocidad de
las reacciones químicas al disminuir la
EA, sin modificar el ∆G.
Fig.2.35. Diagrama energético de una
reacción con un catalizador. En presencia
del catalizador la energía de activación
disminuye, sin modificarse la energía de
reacción.
CATALIZADORES
Sustancias de diferente naturaleza
química que tienen en común la
propiedad de acelerar la velocidad de
reacciones químicas sin que su
estructura o concentración se
modifique como resultado de la
reacción.
Existen dos tipos generales de
catalizadores:
1. Bióticos: es que realizan su función
en los seres vivos.
2. Abióticos: es que su función no
está vinculada necesariamente con los
seres vivos.
Abioticos
➢ Substancias orgánicas o
inorgánicas.
➢ Metales como el platino
➢ Sales como el dicromato de
potasio
 ➢ Ácido sulfúrico
➢ Hidróxido de sodio
Bióticos
➢ Proteinas que se denominan
Enzimas
➢ Mas eficientes
➢ No generan productos
secundarios
➢ Mas específicos
➢ Pueden ser regulados
Las enzimas se caracterizan por su
alto grado de eficiencia, mucho mayor
que la de los catalizadores abióticos.
Los catalizadores abióticos aumentan
la velocidad de las reacciones entre
101 y 103 veces y las enzimas entre
106 y 1012 veces.
La eficiencia catalítica se refiere como
la relación entre la velocidad de la
reacción catalizada y la velocidad de
la reacción sin catalizar:
Los catalizadores abióticos
generalmente no tienen especificidad
por el tipo de reactante y suelen tener
cierto grado de especificidad por el
tipo de reacción que catalizan.
Las enzimas son muy específicas,
tanto para el reactante, que se
denomina sustrato, como para el tipo
de reacción que catalizan,
denominados especificidad de sustrato
y especificidad de acción
respectivamente.
2. MECANISMO BÁSICO DE
ACCIÓN DE LAS ENZIMAS
Cada enzima cataliza una reacción de
forma particular, pero existen aspectos
que son comunes a todas las
reacciones catalizadas por enzimas.
Todas las reacciones enzimáticas
catalizadas se realizan al menos en
dos etapas:
1. Etapa de unión: en la cual se
produce la unión física entre enzima
(E) y el sustrato (S), que da origen al
complejo enzima-sustrato (ES).
2. Etapa de transformación: en la
que se realiza la transformación
química del sustrato, dando origen al
producto (P) y a la enzima libre que
está en condiciones de volver a iniciar
el proceso.
3. TEORIA DEL CENTRO ACTIVO
Ustedes conocen cuando abordamos
el estudio de las macromoléculas y de
Centro activo es una reacción
catalizada enzimáticamente lo primero
que debe ocurrir es la unión de la
enzima y el sustrato para que ocurra
luego la transformación química de
dicho sustrato.
La unión se realiza mediante un
mecanismo de reconocimiento
molecular, a través de un sitio de
reconocimiento molecular.
La transformación es llevada a cabo
por el sitio catalítico.
El centro activo es también un sitio
de reconocimiento molecular por
donde se une el sustrato a la enzima.
Por lo tanto, como todo sitio de
reconocimiento molecular
Es una porción pequeña de la
estructura de la enzima que se
encuentra en su superficie, lo cual lo
hace fácilmente accesible por el
ligando, en este caso el sustrato.
Donde la unión del ligando, en este
caso el sustrato, se realiza por
complementariedad espacial y
química, es decir, la naturaleza y
distribución de los grupos químicos
presentes en ese sitio (esos grupos
son de las cadenas laterales de los
aa) determinan que este tenga una
conformación que es complementaria
a la estructura del sustrato y que se
establezcan interacciones con él de
tipo débiles.
FUNCIÓN GENERAL DE CENTRO
ACTIVO
1. Componentes relacionados con
la etapa de unión:
• Eje peptídico
• Grupos de ambientación
• Grupos de fijación o unión
Por lo tanto, el centro activo tiene
componentes que son comunes a
cualquier sitio de reconocimiento
molecular:
Eje peptídico: parte monótona de la
cadena, cuyos pliegues y repliegues
contribuyen de forma importante a la
forma tridimensional del CA.
Grupos de ambientación: cadenas
laterales de aa apolares que impiden
la entrada de agua al CA, con lo cual
se refuerzan las interacciones con el
sustrato.
Grupos de fijación o unión: cadenas
laterales de aa que tienen grupos
capaces de establecer interacciones
débiles con el sustrato.
Estos grupos, por tanto, participan en
la etapa de unión de la enzima y el
sustrato
2. Componentes relacionados
directamente con la etapa de
transformación:
Grupos catalíticos: son cadenas
laterales de residuos de aminoácidos
que se encuentran en el centro activo
y que son los que están implicados de
forma directa en la transformación del
sustrato.
Estos grupos, por tanto, participan en
la etapa de unión de la enzima y el
sustrato
Grupos catalíticos: Imidazol de la
His, OH de Ser, SH de Cis, COOH de
Glu y Asp. Que son los que intervienen
en la etapa de transformación.
Tener presente que en algunas
enzimas los grupos catalíticos no
forman parte de la estructura del sitio
de reconocimiento, sino que se
encuentran muy cerca de él.

Grupos catalíticos son los que
intervienen directamente en la
catálisis: Cisteina, Ácidos aspártico y
glutámico.
¿Cómo se produce la formación
del complejo enzima – sustrato?
Como hemos analizado, para que se
produzca la reacción enzimática, lo
primero es la unión del sustrato al CA
de la enzima formándose el complejo
E-S.
LA LLAVE Y LA CERRADURA
Y luego lo relacionado con la teoría del
acoplamiento inducido con este
esquema en el que sólo a ha
cambiado la conformación inicial del
CA.
En este momento se puede
aprovechar para explicar que el
cambio conformacional del centro
activo se debe a que su conformación
está estabilizada por interacciones
débiles, como ya se había visto antes
por lo que puede pasar de estados
poco favorecidos para la unión del
sustrato (como el primero) a estados
muy favorecidos (como el segundo),
pasando por estados intermedios y
esto es lo que se conoce como
transconformación.
¿Qué factores pueden modificar al
centro activo y como consecuencia
la actividad de la enzima?
Debido a la importancia que hemos
visto que tiene la estructura del ca
para la actividad de la enzima, si esa
estructura se modifica también se
modificará el funcionamiento de
enzima.
Pregunta:
Podemos utilizar un esquema como
este para la explicación en el que van
apareciendo poco a poco los agentes
modificadores.

¿A qué se debe la alta eficiente
catalítica de las enzimas?
De la estructura y funcionamiento del
CA se derivan las propiedades de las
enzimas como catalizadores
4. ESPECIFICIDAD
Estructura del Centro Activo
elevada especificidad que tiene las
enzimas:
1. Especificidad del sustrato: solo
podrá unirse al centro activo en
sustrato (especificidad absoluta) o
muy pocos sustratos con estructura
similar (especificidad relativa) y en
ambos casos con estructura
complementaria a la del centro activo.
2. Especificidad de acción: cuando
el sustrato queda unido
adecuadamente al centro activo la
enzima podrá realizar un solo tipo de
transformación sobre este.
La especificidad se sustrato y de
acción son una regularidad que se
expresa por el denominado principio
de máxima eficiente.
El centro activo de las enzimas se
encuentra estabilizado por
interacciones débiles y
constantemente está sufriendo
cambios conformacionales
(transconformación).
Las características estructurales, el
centro activo puede sufrir
modificaciones por acción de
numerosos agentes, con lo cual se
afecta la actividad de la enzima. Entre
esos factores se encuentran son:
1. Los que modifican la
conformación del centro activo:
agentes desnaturalizantes como las
temperaturas elevadas.
2. Los que modifican la distribución
de cargas eléctricas en el centro
activo: cambios pequeños de PH.
3. Las sustancias de estructura
similar al sustrato, que se unen al
centro activo pero no son
susceptibles de ser transformadas:
inhibidores.
Por la gran especificidad que tienen,
tanto para el sustrato sobre el que
actúan como para el tipo de reacción
que catalizan, de manera que por
cada molécula de sustrato se obtiene
el número máximo de moléculas de
producto, sin que se produzcan
reacciones secundarias.
La especificidad de sustrato se refiere
a que sólo 1 o muy pocos podrán
unirse a la enzima y ser
transformados, pues como ya vimos,
deben tener una estructura muy
similar o complementaria a la del CA.
Y cuando el sustrato queda unido al
CA adecuadamente, la enzima podrá
realizar un tipo de transformación
química sobre él, que dependerá del
enlace que quede al alcance de los
grupos catalíticos del CA.
Ejemplo de enzimas con especificidad
absoluta de sustrato:
ADN Y ARN Polimerasa
CLASIFICACIÓN Y
NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS
Especificidad de sustrato y de
acción
Nomenclatura
Nombre del sustrato + Acción
enzimáticas terminada en asa.
Especificidad de acción
Las enzimas se clasifican en 6
grupos principales:
Clasificación:
1. Oxidorreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
1. Oxidorreductasas: catalizan las
reacciones de oxidorreducción, o sea,
la transferencia de electrones o sus
equivalentes entre un donante y un
aceptor.
2. Transferasas: catalizan la
transferencia de un grupo químico
entre un donante y un aceptor
excluyendo las que transfieren
electrones o sus equivalentes.
3. Hidrolasas: catalizan la ruptura de
enlaces químicos con la participación
de moléculas del agua.
4. Liasas: catalizan la adición o
sustracción de grupos químicos o
dobles enlaces.
5. Isomerasas: catalizan la
interconversión de isómeros.
6. Ligasas: catalizan la unión
covalente de dos sustratos utilizando
la energía de hidrolisis de nucleósidos
trifosfatados.
Algunas enzimas que tienen nombres
triviales como la tripsina, la
quimotripsina y la pepsina, existen 2
tipos de nomenclatura para las
enzimas que son: la sistemática y la
recomendada.
3, 4, 6, 8 deshidrogenasas BIBLIOGRAFIA
(oxidorreductasas)
1,5 sintasa (ligasas) MORFOFISIOLOGÍATOMO I
2 isomerasa cap. 2 pág. 84-96, 102-108.
7 hidratasa (liasa) MORFOFISIOLOGÍA TOMO 1.
Nombres triviales Cap. 2 pág. 43-49 y 52-55

BIOQUÍMICA MÉDICA CARDELLÁ-

CONCLUSIONES
Las enzimas son proteínas que
aceleran la velocidad de las
reacciones disminuyendo la energía
de activación.
Las sustancias sobre las que actúan
reciben el nombre de sustratos y las
que resultan de su acción sobre estos
son los productos.
HERNÁNDEZ
Cap. 15 pág. 265-282:
Biocatalizadores, mecanismo básico
de acción, centro activo,
modificaciones del centro activo,
especificidad de las enzimas,
clasificación y nomenclatura.
Cap.19 pág. 333-350: Tipos de
cofactores, formas de actuar de las
coenzimas, coenzimas y vitaminas

Los biocatalizadores son proteínas

que se denominan enzimas. Las
sustancias sobre las que actúan
reciben el nombre de sustratos y las
que resultan de su acción sobre estos
son los productos.

Las propiedades catalíticas de las

enzimas dependen de la estructura y
funcionamiento del centro activo.

La alta especificidad de las enzimas

determina su elevada eficiencia
catalítica y sirve de fundamento a su
clasificación y nomenclatura.