Proteínas

¿Qué son las proteínas?

Desempeñan varios roles básicos en el mundo biológico, algunos transportan nutrientes
por todo el cuerpo, aceleran las reacciones químicas y otros construyen la estructura de
los organismos. Todas las proteínas están formadas por 21 bloques de construcción
llamados aminoácidos (están formados por átomos de carbono, oxígeno, hidrógeno y
algunos átomos de nitrógeno), cuya función es esencial para el crecimiento, desarrollo,
mantienen la integridad, protegen contra agentes externos, reparar daños y controlar y
regular funciones.

Por consiguiente, se explicará el rol de las proteínas:

Características químicas

La propiedad es de proteínas, tanto físicas como químicas, entre ellas las más
destacadas son:
Solubilidad: la solubilidad de las proteínas varía con el pH, siempre y cuando los
enlaces fuertes estén presentes: si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la
solubilidad.
Desnaturalización: la desnaturalización de una proteína implica la pérdida de la
estructura original, que es la estructura funcional, al adoptar una conformación
diferente, y por tanto perder su función biológica
Capacidad electrolítica: está disponible por electroforesis, una técnica analítica
donde si las proteínas se mueven hacia el ánodo es porque su molécula tiene un
cátodo y viceversa.
Especificidad: cada proteína tiene una función específica definida por su
estructura principal.
Amortiguador de pH: conocido como efecto tampón, actúan como
amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse
como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones
 Características físicas

Fibrosas: presentan cadenas polipéptidas largas y una estructura secundaria

atípica, son insolubles en agua y en disoluciones acuosas, con ello como ejemplos
están el colágeno, queratina y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada
o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos
hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes como el agua
como ejemplos están las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de
transporte.

Estructura de las proteínas

Las proteínas se dividen en cuatro niveles de estructuras: primaria, secundaria, terciaria

y cuaternaria.
1) Estructura primaria

Esta constituida por la secuencia de aminoácidos de la cadena polipéptica.

Las proteínas se diferencian por:

 El número de aminoácidos
 El tipo de aminoácidos
 El orden en que se encuentran los aminoácidos dispuestos.

Cualquier alteración en el orden de estos aminoácidos

determinará una proteína diferente.

2) Estructura secundaria

La estructura secundaria es el plegamiento que forma la cadena polipeptídica

debido a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el
enlace peptídico.

Los puentes de hidrogeno se establecen en grupos -CO- y -NH- de los enlaces

péptidos. En este caso el -CO- actúa como receptor de H y el NH como donador
 de H, con lo cual la cadena polipeptídica adopta formaciones de mayor
estabilidad.

El nivel secundario de organización de las proteínas incluye a las siguientes

estructuras que son las más frecuentes:

 Hélice 
 Lamina 

Hélice  La estructura secundaria en la Hélice- se forma cuando la cadena

polipeptídica se enrolla de manera helicoidal, como una estructura en espiral,
sobre un eje imaginario. El grupo carboxilo de cada aminoácido se une mediante
un puente de hidrógeno al grupo amino de otro aminoácido.

Lámina  Esta estructura es conocida también como lamina plegada. La cadena

queda estirada y en forma de zigzag formando láminas. Los grupos R sobresalen
de la lámina en ambos sentidos y de manera alterna.

Imagen 1. Estructura secundaria (Lamina  y Hélice )

3) Estructura Terciaria

La estructura terciaria ocurre cuando existen atracciones entre Láminas β y

Hélices-. Esta estructura es específica para cada proteína y determinará la
función de dicha proteína.

Para dar lugar a la estructura terciaria es necesario que primero se agrupen

conjuntos de estructuras denominadas dominios, que luego se articularan para
formar la estructura terciaria definitiva. Se le llama dominio a las regiones de la
proteína que tienen una estructura secundaria definida.
 La estructura terciaria da lugar a dos tipos de proteínas:

1. Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso: las hélices- o

láminas  que lo conforman, mantienen su orden y no tienen grandes
modificaciones, solo ligeros giros longitudinales.

2. Proteínas con estructura terciaria de tipo globular: su forma es

aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se forman regiones
con estructuras al azar, hélices- y láminas  y acodamientos.

Hablamos de desnaturalización de una proteína en el momento en que se pierde

la estructura terciaria de la proteína y por lo tanto esta pierde su función, es decir;
supone la ruptura de las interacciones débiles que mantienen la estructura
tridimensional. La mayoría de las proteínas se pueden desnaturalizar por calor,
pH extremos, entre otros.
Un ejemplo de desnaturalización proteica se observa con el huevo. Al cocinarlo y
aplicar calor, la proteína de la clara que inicialmente era transparente y líquida, se
coagula y cambia de color ya que se ocasiona una modificación en la estructura
proteica.

Los enlaces que se dan en la estructura terciaria pueden ser:

 Covalentes:

- Formación de puentes disulfuro.

- Formación de un enlace amida.

 No covalentes:

- Fuerzas electrostáticas.
- Puentes de hidrógeno.
- Interacciones hidrofóbicas.
- Fuerzas de polaridad.

4) Estructura Cuaternaria

La estructura cuaternaria implica la interacción de más de una cadena

polipeptídica. Es, por lo tanto, la asociación de diferentes subunidades para formar
complejos funcionales, en forma de dímeros, (unión de dos monómeros) trímeros
(unión de tres monómeros), etc.
 Imagen 2. Estructura de las Proteinas

Clasificación de las proteínas:

Las proteínas se clasifican dependiendo de su estructura, sensibilidad, composición

química, función entre otros.

1) Proteínas Estructurales

Contribuyen a fijar su forma, dar rigidez o flexibilidad de las diversas partes de

los organismos que van desde los órganos celulares hasta los miembros de loa
pluricelulares.

Pertenecen a este grupo la mayor parte de las proteínas fibrilares, podría ser el
colágeno que se encuentra en los tendones, la queratina de el cabello y uñas o la
fibroína de seda.

2) Proteínas de Reserva

Estas constituyen un almacén de aminoácidos que el organismo utilizara en el

crecimiento o la reparación de sus estructuras y en su desarrollo un claro ejemplo
seria la albumina de las semillas, leche o huevos.

3) Proteínas activas

Se desempeña múltiples funciones activas en funcionamiento a los organismos;

todas tienen en común que para desempeñar su función han de interaccionar con
 otra sustancia llamada ligando. Asu vez podemos subdividir esta clase de
proteínas como las siguientes:

 Enzimas

Se unen a un ligando denominado sustrato y catalizan su trasformación

química en otra sustancia diferente.

 Proteínas Transportadoras

Se unen reversiblemente a un ligado y lo transportan de un lugar a otro

dentro del organismo. Actúan así la hemoglobina y la mioglobina que son
proteínas conjugadoras transportadoras de oxigeno la una en la sangre y la
segunda en el interior de la célula

 Proteínas Reguladoras

Interacciona con el oxígeno interactúan con el ligado y ponen en marcha

determinados procesos celulares. Un claro ejemplo seria los receptores
hormonales que al unirse con una hormona el ligando desencadena un
proceso de reacciones de la célula

 Proteínas Contráctiles

Al unirse con el ligando experimenta un cambio que tiene como

consecuencia el acortamiento y alargamiento del órgano u orgánulo en el
que se encuentra un claro ejemplo seria la miosina de las fibras de los
músculos.

 Proteínas inmunes o inmunoglobulinas

Se unen irreversiblemente a un ligando que seria una sustancia tóxica o

una célula o incluso un fragmento celular lo que da consecuencia a dicha
unión, el agente toxico queda bloqueado y no puede cumplir su función.

Bibliografía

León, M. (2006). Gam gastronomia + nutricion . Obtenido de

https://senpe.com/documentacion/monografias/senpe_monografias_proteinas_NE3.
pdf

Valderrey, M. (17 de diciembre de 2021). asturnatura.com. Obtenido de

https://www.asturnatura.com/articulos/proteinas/clasificacion-proteinas.php
Bibliografía
León, M. (2006). Gam gastronomia + nutricion . Obtenido de
https://senpe.com/documentacion/monografias/senpe_monografias_proteinas_NE3.
pdf

Oyuuki, K. (03 de Mayo de 2021). Slideshare. Obtenido de Slideshare:

https://es.slideshare.net/OyuukiDaiki/proteinas-12789581

Valderrey, M. (17 de diciembre de 2021). asturnatura.com. Obtenido de

https://www.asturnatura.com/articulos/proteinas/clasificacion-proteinas.php