Aminoácidos

Se pueden clasificar de acuerdo a su capacidad

para interaccionar con el agua:

1. Moléculas que contienen:

2. Un átomo de carbono central
3. Un grupo amino
4. Un grupo carboxilato
5. Un átomo de hidrógeno
6. Grupo R

Anfótero: Molécula que puede comportarse como

una base o un ácido.

Grupo carboxilo                                
Grupo amino

Clasificación de los Aminoácidos

Reacciones de los aminoácidos Son biomoléculas formadas por cadenas lineales
de aminoácidos.
 Formación de enlaces peptídico:

Función de las proteínas

 Catálisis: Enzimas que dirigen y aceleran

Concepto y significado biológico de proteínas
miles de reacciones bioquímicas en
procesos como la digestión, ruptura de
energía y biosíntesis.
 Estructura: Proporcionan protección y
sostén. Suelen tener propiedades
especializadas.
 Movimiento: Participan en todos los
movimientos celulares.
 
Defensa: Existe una gran variedad de
proteínas protectoras.
 Regulación: Unión de una molécula
hormonal o un factor de crecimiento a
receptores en sus células diana modifica la
función celular.
 Transporte: Actúan como moléculas
transportadoras de moléculas o iones a
través de membranas o entre las células.
Almacenamiento: Actúan como reservas de
nutrientes esenciales.
 Respuestas a las agresiones: Capacidad de
los seres vivos para sobrevivir a diversos
agresores abióticos está mediada por
determinadas proteínas.
 Se forma un enlace de hidrógeno entre el átomo 
de hidrógeno del átomo de  nitrógeno de un
enlace  peptídico y el átomo de  Oxígeno
carbonílico del  cuarto aminoácido que se 
encuentra del lado amino-  terminal de el mismo.

Estructura primaria 

Información genética Secuencia de aminoácidos

 El enlace peptídico es plano y rígido.

 Los ángulos de giro de los enlaces se

denominan:
Ф (fi) para el enlace N-C α
Ψ (psi) para el enlace C α- C
Estructura Secundaria 
  Hoja β:
 El esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra extendido en zigzags.
 Se forman enlaces de hidrógeno entre segmentos adyacentes de la cadena polipeptídica.
 Los grupos R adyacentes sobresalen de la estructura en zigzags en direcciones opuestas.
 Las cadenas polipeptídicas de una hoja β pueden ser:
-Paralelas: con la misma orientación amino-carboxilo en el polipéptido. 6.5 Ǻ residuos aminoácidos.
-Antiparalelas: orientación opuesta amino-carboxilo en
el polipéptido. 7Ǻ residuos aminoácidos.
 Las estructuras terciarias se estabilizan por las
siguientes interacciones:
 Interacciones hidrófobas.
 Interacciones electrostáticas:  entre grupos
iónicos de cargas opuestas (puentes
salinos).
 Enlaces de hidrógeno.
 Enlaces covalentes (puentes de disulfuro)

          
Estructura Cuaternaria

Existen varias razones para la existencia de

proteínas con varias subunidades:
 La síntesis de subunidades aisladas es más
Estructura Terciaria eficaz que aumentar sustancialmente la
longitud de una única cadena polipeptídica.
 La sustitución de componentes más
pequeños gastados o dañados puede
realizarse de manera más eficaz.
 Las interacciones complejas de varias
subunidades sirven para regular la función
biológica de una proteína.

Desnaturalización de la estructura proteica
-La desnaturalización normalmente no incluye la
ruptura de los enlaces peptídicos
-Dependiendo del grado de desnaturalización la
molécula puede perder parcial o totalmente su
actividad biológica.
Enzimas
- Las enzimas son las proteínas más notables y
altamente especializadas.
- Catalizadores de las reacciones de los sistemas
biológicos.
- Funcionan en condiciones muy suaves de
temperatura y pH.
-Actúan en secuencias organizadas:
Características Generales
- “La mayoría de las enzimas son proteínas, pero
no todas las proteínas son enzimas”
Clasificación
Las seis categorías principales son:
Propiedades de las Enzimas
-Cada enzima posee una superficie de unión de forma enrevesada y única (SITIO ACTIVO).

Mecanismos de Acción 
-La energía libre de activación ∆G, es la cantidad de energía que se requiere para convertir 1 mol de
moléculas de sustrato (reactante) desde el estado basal hasta el estado de transición.
Efecto de la temperatura y pH sobre la actividad enzimática
-Cualquier factor ambiental que distorsione la estructura proteica puede alterar la actividad enzimática:
-Temperatura: Cada enzima tiene una temperatura óptima a la que actúa con su mayor eficacia. 
Normalmente está cerca de la temperatura normal del organismo del que procede.
-pH: La actividad catalítica está relacionada con el estado iónico del lugar activo. Además, los cambios en los
grupos ionizables pueden alterar la estructura terciaria de la enzima. Los pH óptimos de una enzima varían
considerablemente.