FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

PROGRAMA ACADÉMICO DE MEDICINA

CURSO: BIOQUÍMICA
Integrantes:
1. BLAS TIBURCIO, XIMENA ALEJANDRA
2. CAMAQUE DE LA CRUZ, CRISTIAN MARCELO
3. ESPINOLA VASQUEZ, SUSAN LIZETH
4. FERNANDEZ LUJAN, JUAN ALEXANDER
5. HUAMANTA VILLA, LILIAN MAYDELY

DOCENTE:
Dr. William B. Ruiz Chang
Trujillo,Perú-2024
PRÁCTICA N° 2. FACTORES QUE MODIFICAN LA VELOCIDAD DE LAS
REACCIONES ENZIMÁTICAS
I. OBJETIVOS

● Evidenciar el efecto de iones activadores, pH, concentración de

enzima, concentración de sustrato, tiempo y temperatura sobre la
velocidad de una reacción enzimática.

II. INTRODUCCIÓN
Las enzimas son catalizadores biológicos. Un aspecto importante del
estudio de las enzimas es medir el efecto del proceso químico de la
velocidad en que reacciona la enzima cuando los valores del sustrato se
modifican y la concentración de enzima se mantiene constante, así como
diversos factores que influyen en ello.
La temperatura al aumentar generalmente acelera una reacción pero en
temperaturas extremas altas ocasiona que disminuya su actividad
enzimática y pierda su forma (desnaturalice) y mientras más baja es la
temperatura se hace más lenta la reacción hasta llegar el punto donde se
inactivara en temperaturas extremas bajas.
El Ph ocasiona que la actividad enzimática disminuya al cambiar el rango
óptimo de la enzima , causando que se desnaturaliza en ph extremos.
Así mismo, las concentraciones de sustratos juegan un papel importante
debido a que si se aumenta esta concentración la velocidad en que
reacciona la enzima aumentará hasta un cierto punto, como de igual
manera es para la concentración de enzimas , hasta que todo el sustrato
esté adherido es cuando la reacción deja de acelerarse debido a que no
hay algo al cual se puedan unir las enzimas adicionales.
III. Resultados: (Lilian)
IV. Discusión:
● Tubo 1: (Susan) Nos da como resultado un color azul ,debido a que
al color el lugol identifica la presencia del sustrato residual que en
este caso en especial se debe al almidón ; por lo que esto
demuestra que no hubo actividad enzimática ya que no hay
presencia de nuevos productos solo del sustrato .

● Tubo 2: (Alex) En el que se visualiza una coloración azul pero de

color menor comparando con el tubo N° 1; y esto se debe
pricipalmente a que en la reacción no hay cofactor por lo que la
enzima actua de manera parcial.

● Tubo 3: (Ximena) Determinando un color amarillo debido a que

hubo catalisis del almidón y hay presencia de sustratos ; algo que
permite confirmar al realizar la prueba de reactivo de feeling
encontrando una coloración rojo-ladrillo con mayor intensidad
debido a la presencia de azucares reductores.

● Tubo 4: (Cristian) En este tubo pudimos observar que al tener una

temperatura del medio adecuada para la enzima 37° y que el pH
ácido del buffer acetato (pH 4.6) agregado no se alejaba tanto del
pH de la enzima amilasa (pH 6.6 - 6.8) no la desnaturalizo por
completo y por lo tanto siendo observado como producto final
cierta actividad enzimática.

● Tubo 5: (Lilian) Se observó una reacción que no hubo ningún factor

que altere la acción de la enzima sobre el sustrato por ello la
formación de productos se dio sin ningún inconveniente. Al
interactuar el indicador con los productos tiño la reacción de color
amarillo.

● Tubo 6: (Susan) Debido a que el pH de la reacción fue básico

provocó la desnaturalización de la enzima, impidiendo su acción
sobre el sustrato de esta manera no se formó productos. Por ello el
indicador ao interactuar sobre el sustrato tiñó la reacción de color
marrón oscuro.
 ● Tubo 7: (Alex) Se observa un color amarillento debido al almidón
entonces se podría decir que a menor cantidad de enzimas la
degradación es parcial, A bajas concentraciones de sustrato, la
enzima está de forma inactiva (concentración inactiva).

● Tubo 8: (Ximena) Da como resultado un color azul porque al

ponerlo en baja temperatura, bajará el nivel de concentración de
las enzimas y al bajar la temperatura la hace más lenta, ya que la
enzima está inactiva.

V. Conclusión: (Cristian)
La velocidad de una reacción enzimática puede variar dependiendo de las
condiciones experimentales. Por ejemplo, un pH óptimo, una
concentración adecuada de enzima y sustrato, un tiempo de reacción
suficiente y una temperatura adecuada pueden favorecer una mayor
velocidad de reacción. Sin embargo, los cambios en estos parámetros
pueden alterar la velocidad y la eficiencia de la reacción enzimática.
La actividad enzimática puede ser modificada por varios factores, entre
ellos se incluyen la temperatura, ph concentración del sustrato,
concentración de la enzima, inhibidores, cofactores y coenzimas, por
último, la modificación postraduccional. Según Saldegui (2000) "Las
enzimas funcionan mejor dentro de los rangos de temperatura y de ph
específicos y bajo condiciones que no son las óptimas una enzima puede
perder su capacidad de unirse a un sustrato.

VI. Bibliografía :

● Lehninger, Nelson D, Cox M. Principios de Bioquímica.(en línea) 6a

ed. España: Omega; 2011 (citado: 2024 abril 12)
● Murray R. Harper Bioquímica Ilustrada. 31° edición, México 2019.
● Nelson D, Cox M. Lehninger. Principios de Bioquímica. 6ta Edición,
Editorial Omega, España, 2011.
● De la reacción, L. A. de U. E. D. Q. T. R. É. C. la R. Q. C. un S. en
P. E. A. D. en G. M. de las C., Temperatura, Q. I., & de la enzima y
concentración del sustrato., C. (n.d.). Factores que afectan la
actividad enzimática. Edu.Uy. Retrieved April 7, 2023, from
https://uruguayeduca.anep.edu.uy/sites/default/files/inline-files/Fact
ores%20que%20afectan%20la%20actividad%20enzim%C3%A1tic
a.pdf