“Año delUniversidad

Fortalecimiento de la
san Luis Soberanía
Gonzaga Nacional”
de Ica

Facultad De Farmacia Y Bioquímica

Informe N° 5

Estudiante Ciclo : IV
Orellana Torres Graciela Del Pilar

Docente: Cuba García, Pompeyo Arquímedes Sección : A

202
Fundamento teórico

2
Las enzimas, como el resto de catalizadores, aceleran la velocidad de las reacciones químicas
disminuyendo la  energía de activación. Así, reaccionan un mayor número de moléculas y la
reacción se acelera.

La transformación de reactivo a producto no es directa, sino que hay un paso intermedio en el

que el reactivo se activa, y sus enlaces se debilitan. Para llegar a este   complejo activado  es
necesaria la  energía de activación.
Las enzimas se encargan de rebajar la energía de activación para llegar fácilmente al complejo
activado y permitir que la reacción se realice. Sin la presencia de la enzima no sería posible
alcanzar el estado de transición.

Esta energía de activación es necesaria tanto en las reacciones endotérmicas como

exotérmicas para llegar al complejo activado, aunque, globalmente, unas necesitan energía y
otras la desprenden.

En las  reacciones espontáneas, la energía de activación es tan baja que se obtiene de la propia
energía cinética de las moléculas o incluso de la luz que incide en el lugar de reacción. En
las  reacciones no espontáneas, es necesario aplicar calor para poder llegar a esa energía de
activación, mucho más alta.

Las enzimas pueden actuar de dos formas:

 Fijándose al sustrato mediante enlaces fuertes (covalentes), para debilitar sus enlaces
y que no sea necesaria tanta energía para romperlos.

 Atrayendo a los sustratos hacia la enzima para que aumente la posibilidad de

encuentro y facilitar la reacción.

Las enzimas, después de la reacción, dejan libres los productos para poder unirse a otros
sustratos. Las enzimas suelen formar  complejos multienzimáticos, de forma que el producto de
una enzima constituye el sustrato de la siguiente, por lo que no se necesita una alta
concentración del sustrato.
En una reacción bioquímica catalizada por una enzima, siempre se produce la unión del
sustrato a la enzima, formando el  complejo enzima-sustrato, imprescindible para que la
reacción química pueda llevarse a cabo. Se puede representar mediante la ecuación:

E + S → ES → E + P

Donde la E representa a la  enzima, S al  sustrato, P al  producto  de la reacción, y ES es

el  complejo intermedio enzima-sustrato.

Factores que influyen en la acción enzimática:

1. La temperatura: las temperaturas altas desactivan la acción enzimática. 

2. La variación del pH afectan la acción enzimática.

3. La variación de las concentraciones salinas de igual forma que en los casos anteriores.

2. OBJETIVO GENERAL
 Demostrar de la manera más sencilla el equilibrio químico en relación a la acción de
las enzimas.

3. OBJETIVOS ESPECIFÍCOS
 Demostrar que el alumno conozca la variación de la velocidad de reacción con la
adición de enzimas provenientes de fuentes biológicas (catalasa).


Práctica N° 5
Materiales.

 Pipetas
 Vasos de precipitados
 Luna de reloj.
 Agitador de vidrio
 Buretas
 probetas
 Embudo
 Papel de filtro
 Matraz Erlenmeyer
 Baño maría
Reactivos.
 Peróxido de hidrogeno
 Hidróxido de sodio
 Catalasa vegetal y animal

PROCEDIMIENTO.
A. ACCION DE LA CATALASA VEGETAL SOBRE LA REACCION.
1. Extraer la catalasa vegetal

2. En 5 tubos de ensayo enumerados de 1 al 5 añadir a cada uno 20 ml de peróxido de

hidrogeno.

3. Al tubo 2 añadir 0.5 ml de catalasa vegetal, al tercero 1 ml de catalasa vegetal, al

cuarto 1.5 ml y al quinto TE 2 ml de catalasa vegetal. OBSERVAREMOS LA RX

4. Él Tubo de ensayo enumerado con uno se comportará como patrón de

comparación.
B. ACCION DE LA CATALASA ANIMAL SOBRE LA REACCION.

1. Extraer la catalasa animal

2. En 5 tres tubos de ensayo enumerados de 1 al 5 añadir a cada uno 20 ml de

peróxido de hidrogeno.

3. Al tubo 2 añadir 0.5 ml de catalasa animal, al tercero 1 ml de catalasa animal,

al cuarto 1.5 ml y al quinto TE 2 ml de catalasa animal. OBSERVAREMOS LA RX
 4. Él Tubo de ensayo enumerado con uno se comportara como patrón de
comparación

Cuestionario:

1. Diga que catalasa es más activa. Explique.

A ver, si llevamos el tubo de ensayo que contiene la catalasa animal HIGADO, a la acción de
calor, pues al añadirle el peróxido de hidrogeno no observaremos reacción alguna (no se
observa el burbujeo.), esto se debe a que cuando la temperatura es muy elevada, la enzima
pierde su estructura terciaria, por lo tanto, su sitio activo también se desnaturaliza, y ya no
puede cumplir su función.
Entonces concluiríamos que la vegetal es la mas activa.

2. De acuerdo con su respuesta anterior, diga por qué considera que es más activa.
Explique.
Porque se observa una mayor intensidad en la reacción, es por ello que la consideramos de esa
manera.
 3. De acuerdo con su respuesta anterior, diga por qué considera que es menos activa.
Explique.

Es importante mencionar que La rapidez de una reacción puede estudiarse de muy diversas
formas como:

• Midiendo la presión de los productos que aparecen (en este caso, O2)
• Midiendo la velocidad de desaparición del substrato (en este caso, H2O2)
• Midiendo la velocidad de aparición del producto (en este caso, O2 que se desprende
como gas
En este caso se concluye que la vegetal que no ha sido expuesta a ningún cambio de
temperatura pues es más rápida que la catalasa animal, porque observamos mayor
desprendimiento del O2 a través del burbujeo presentado

Conclusiones
Gracias a este experimento pudimos notar que existe factores que afectan la velocidad de una
actividad enzimática, comprendimos un poco mas acerca de la acción que tienen las enzimas y
cual es su forma de funcionamiento, esto fue gracias a la practica realizada y las orientaciones
brindadas por el docente.