AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y

PROTEÍNAS
LISSETTE HERNÁNDEZ

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 AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos (A.A) son las estructuras más simples y pequeñas que se unen para formar péptidos y
polipéptidos tales como las proteínas.

 Su función principal es ser constituyente estructural de las proteínas.

Funciones no proteicas:
• Glu y Gly son neurotransmisores.
• Precursores de aminas con actividad biológica: histamina, serotonina,
dopamina, epinefrina y norepinefrina.
• Precursores de bases nitrogenadas y otros compuestos (porfirinas, purinas,
pirimidinas y urea).
• Precursores de algunas hormonas vegetales (auxinas).
• Fuente de energía.

Estándares  proteicos
No Estándares  no proteicos (residuos de A.A que se han modificado de forma química después de
haberse incorporado a un péptido.) 2
 AMINOÁCIDOS

Son derivados aminados

de ácidos carboxílicos.

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AMINOÁCIDOS

4
 AMINOÁCIDOS

ALIFÁTICOS

APOLARES

AROMÁTICOS

CLASIFICACIÓN
ÁCIDOS

CON CARGA

POLARES BASICOS

SIN CARGA

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 AMINOÁCIDOS APOLARES
Si poseen una cadena lateral apolar muestran un marcado carácter hidrofóbico, por lo que se situarán en la
parte interior de las proteínas solubles, evitando el medio acuoso.

ALIFÁTICOS

AROMÁTICOS

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 AMINOÁCIDOS POLARES SIN CARGA

Si por el contrario poseen una cadena lateral

polar, pero sin carga, poseerán carácter
hidrofílico e inetraccionarán con el medio
acusoso favoreciendo la solubilidad de la
proteína.

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 AMINOÁCIDOS CON CARGA POSITIVA O
NEGATIVA
Si la cadena lateral presenta carga, serán ácidos (cargados negativamente) o básicos (cargados positivamente).

POLARES POLARES 8
 AMINOÁCIDOS

NO
ESENCIALES
ESENCIALES

Alanina, prolina, glicina, serina,

ADULTOS NIÑOS cisteína, asparagina, glutamina,
tirosina, aspartato, glutamato.

Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Los 8 anteriores +

Lisina, Metionina, Treonina, arginina e histidina.
Triptófano, valina.
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TITULACIÓN DE AMINOÁCIDOS

10
TITULACIÓN DE AMINOÁCIDOS

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TITULACIÓN DE AMINOÁCIDOS

12
TITULACIÓN DE AMINOÁCIDOS

13
 TITULACIÓN DE AMINOÁCIDOS

Curva de titulación de la histidina

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 TITULACIÓN DE AMINOÁCIDOS

Ionización de aspartato

Ionización de valina

15
TITULACIÓN DE AMINOÁCIDOS

16
AMINOÁCIDOS

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AMINOÁCIDOS NO ESTÁNDAR IMPORTANTES

Considerado el aminoácido 22
presente en algunas arqueobacterias.

Considerado el aminoácido 21, tiene

selenio en lugar de azufre.
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AMINOÁCIDOS NO ESTÁNDAR IMPORTANTES

Controla la constricción de ciertos vasos

sanguíneos y la secreción del HCl del estómago.
Neurotransmisor (GABA)

Ayuda a regular el metabolismo

de mamíferos.

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AMINOÁCIDOS NO ESTÁNDAR IMPORTANTES

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ENLACE PEPTÍDICO

2 aa dipéptido
3 aa tripéptido
De 4 a 10 aa oligopéptido
De 10 a 100 aa polipéptido
A partir de 100 aminoácidos la sustancia recibe
el nombre de proteína
21
 ENLACE PEPTÍDICO
Cadena principal o
esqueleto

El pentapéptido serilgliciltirosilalanil-leucina, Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu o SGYAL

Los péptidos se nombran empezando por el residuo amino - terminal que por
convención, se sitúa a la izquierda.

22
ENLACE PEPTÍDICO

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ENLACE PEPTÍDICO

24
ENLACE PEPTÍDICO

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ENLACE PEPTÍDICO

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ENLACE DISULFURO

27
 ENLACE DISULFURO
La oxitocina es un nonapéptido con dos residuos de cisteína (en las posiciones 1 y 16) que unen parte de la
molécula formando un gran anillo

28
 ENLACE DISULFURO
La insulina está formada por dos cadenas peptídicas separadas, la cadena A contiene 21 residuos de aminoácidos y la
cadena B que contiene 30.

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 PROTEÍNAS

Las proteínas son macromoléculas, polímeros lineales formadas por monómeros llamados aminoácidos unidos
uno tras otro mediante enlaces covalentes llamado también enlace peptídico, desempeñan una amplia gama de
funciones, con un papel energético mucho menos importante que el de las grasas y carbohidratos.

 Tienen amplia variedad de grupos

funcionales.
 Se plegan espontáneamente en estructuras
tridimensionales.
 Se pueden unir entre sí y a otras
macromoléculas para mejorar sus funciones.
 Algunas son rígidas y otras son flexibles.
 Tienen diferentes formas y tamaños.
 Son las más abundantes de las biomoléculas.

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INTRODUCCIÓN

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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

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 ESTRUCTURA PRIMARIA
 Viene dada por la secuencia: orden de los aa en una proteína. La secuencia determina la estructura del
resto de niveles y como consecuencia la función de la proteína.

 La alteración de la estructura primaria por eliminación, adición o intercambio de algún aa puede cambiar
la configuración general de una proteína y dar lugar a una proteína diferente.

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 ESTRUCTURA SECUNDARIA

Está restringida por las

Se estabiliza mediante características de los
puentes de hidrógeno entre los enlaces peptídicos y los
Describe la orientación Consta de varios
hidrogeno del grupo amino y radicales de los aa.
regular y periódica en el patrones repetitivos.
el oxígeno del grupo
espacio de la cadena carbonilo.
polipeptídica.

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 ALFA HELICE
 Cadena polipeptídica enrollada a lo largo de un eje.
 Existen 3,6 residuos de AA por vuelta de hélice.
 Las cadenas laterales de los residuos de AA quedan hacia fuera
(perpendicular el eje).
 En su mayoría son Dextrógiras.
 La estructura se mantiene por puentes de hidrógenos entre el oxigeno del
grupo carbonilo y el hidrogeno del grupo amino (cada 4 residuos).
 Gly, AA con grupos grandes o cargados desestabilizan la molécula.
 Pro interrumpe la secuencia porque no puede formar puentes de hidrogeno y
su C∝ no puede rotar.
 Es la estructura principal en proteínas fibrosas como la ∝queratina.

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 ESTRUCTURA DEL COLÁGENO
 Es una hélice levógira algo más alargada (3 aa/vuelta) que la α-hélice
debido a la presencia de aas que dificultan la formación de puentes de
hidrógeno.
 Las tres hélices levógiras están enrolladas alrededor una de otra en un
superenrollado dextrógiro.

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HOJA PLEGADA (LÁMINA) 𝜷

La cadena polipéptídica adopta una disposición en zig-zag y varias

cadenas se disponen adyacentes una respecto a la otra.

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 HOJA PLEGADA (LÁMINA) 𝜷

Los grupos R quedan alternativamente hacia

arriba y hacia abajo.

Las cadenas pueden pertenecer a la misma o

diferente cadena polipeptídica.

Se establecen puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N-

H de las cadenas adyacentes.

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 ESTRUCTURAS SUPER SECUNDARIAS

Muchas proteínas globulares contienen combinaciones de las estructuras hélice ∝ y lámina plegada 𝜷.

GIROS 𝜷: Conectan tramos sucesivos de hélice ∝ y lámina plegada 𝜷.

Integrados por 4 residuos que forman

un giro de 180°

El CO del residuo i
forma un puente con el
NH del residuo i+3.

Usualmente se encuentran residuos La estructura es estabilizada por

de Glicina y Prolina puentes de hidrógeno intracatenarios
 ESTRUCTURA TERCIARIA

 Describe el enrollamiento de toda la proteína en una forma tridimensional (3D).

 Los grupos R de los aa que antes estaban separados ahora están más cerca y forman interacciones.
 En su mantenimiento participan los grupos R de los aa.
 En su interior consta de aminoácidos no polares tales como leucina, valina, metionina y
fenilalanina.

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 ESTRUCTURA TERCIARIA

 Factores que
determinan la
estructura terciaria:
• Interacciones
hidrofóbicas de las
cadenas laterales.
• Puentes disulfuro.
• Puentes de hidrógeno.
• Grupos prostéticos. 41
ESTRUCTURA TERCIARIA

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 ESTRUCTURAS SUPER SECUNDARIAS

a. Asociación 𝜷𝜶𝜷: 2 láminas plegadas 𝛽 enlazadas por una 𝛼 hélice. Estabilizada por interacciones hidrófobas.

b. Asociación ∝∝ (hélice – lazo - hélice): 2 hélices ∝ Sucesivas separadas por un lazo no helicoidal.

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 ESTRUCTURAS SUPER SECUNDARIAS

c. Meandro 𝜷, formado por láminas 𝛽 antiparalelas mediante aa polares y Gli para realizar un cambio abrupto de la
cadena denominado reversa o giro de horquilla.

d. Estructuras en barril de láminas 𝛽. Cuando varias conformaciones 𝛽 se pliegan sobre sí misma.

e. Llave griega. Cuando una lámina 𝛽 antiparalela se dobla sobre sí misma.

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 ESTRUCTURA CUATERNARIA

• Está dirigida especialmente a proteínas que tienen más de una cadena polipeptídica.
• cada cadena polipéptídica se denomina subunidad.
• La estructura cuaternaria describe el ordenamiento espacial de las subunidades y como se unen para
formar grandes estructuras agregadas.
• La forma más simple de estructura cuaternaria es un dímero.

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PROTEINAS

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 DESNATURALIZACIÓN

Es la alteración de la estructura terciaria por alteración de factores que rodean la proteína tales como: la
temperatura, pH, cambios en la concentración de sales, presencia de sustancias como urea o detergentes el
cambio de forma provoca una disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada
frecuentemente de precipitación.

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