AMINOÁCIDOS,

PÉPTIDOS y PROTEÍNAS

Dra. Roxana Mestas Valdivia

Departamento de Biología
Facultad de Ciencias Biológicas
Universidad Nacional de San Agustín
 LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son moléculas grandes y complejas que desempeñan muchas funciones
críticas en el cuerpo. Realizan la mayor parte del trabajo en las células y son necesarios
para la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo.
Las proteínas están formadas por cientos o miles de unidades más pequeñas llamadas
aminoácidos, que se unen entre sí en largas cadenas. Hay 20 tipos diferentes de
aminoácidos que se pueden combinar para formar una proteína. La secuencia de
aminoácidos determina la estructura tridimensional única de cada proteína y su función
específica.
Las proteínas desempeñan una variedad de funciones en la célula, incluidas las de
señalización estructural (citoesqueleto), mecánica (músculo), bioquímica (enzimas) y
celular (hormonas). Las proteínas también son una parte esencial de la dieta.
ESTRUCTURA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS
 CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS
HasTa La FoKa Me tenIa WeVa

1. Por su valor nutricional

➢ Esenciales: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano
y valina.
➢ No esenciales: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico,
glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.
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2. Por la polaridad de su cadena lateral

➢ No polares
➢ Polares neutros sin carga
➢ Polares ácidos con carga negativa
➢ Polares básicos con carga positiva
Aminoácidos apolares con Grupos R hidrofóbicos

  

 

Aminoácidos polares con Grupos R sin carga eléctrica


Aminoácidos polares con grupos R cargados
positivamente a pH fisiológico

 

Aminoácidos polares con grupo R cargados
negativamente a pH fisiológico
 Selenocistena
(Sec, U)
Humanos: ~ 24 selenoproteínas: peroxidasas y
reductasas, selenoproteína P, que circula en el
plasma, y las yodotironina desyodasas
responsables de convertir la prohormona
tiroxina (T4) en la hormona tiroidea 3,3'5-
triyodotironina (T3). Deriva de la serina.
Introducida en proteínas por el tRNASec que
reconoce el codón UGA. Carece de aminoacil
tRNA sintetasa.
Pirrolisina
(Pyl, O)
La pirrolisina es un aminoácido natural codificado
en el genoma, derivado de lisina; empleado por
algunas bacterias metanógenas. Especificado por el
codón UAG. Cargado por la pirrolisil tRNA
sintetasa
 Aminoácidos no estándar que se encuentran formando parte
de las proteínas

Se encuentra en la proteína
protrombina que interviene en
la coagulación de la sangre,
así como en ciertas proteínas
que unen Ca2+ como parte de
su función biológica

Se encuentran en el
colágeno, proteína
fibrosa del tejido
conectivo

Es un constituyente de la miosina, Derivado de cuatro residuos

una proteína contráctil del músculo diferentes de Lys y se encuentra
en la proteína fibrosa elastina
 Algunos de los residuos aminoacídicos de las proteínas
pueden ser modificados de forma transitoria para alterar la
función de la proteína
 Aminoácidos no
estándar que no se
encuentran formando
parte de proteínas
 Aminoácidos
potencialmente
tóxicos

Las toxinas de las semillas del

género Lathyrus causa
neurolatirismo y osteolatirismo

presente en semillas de Cycad

 Propiedades de los aminoácidos
1. Isomería espacial o Estereoisomería

Enantiómero

Debido a su geometría tetraédrica alrededor del carbono , los aminoácidos presentan dos isómeros L o D. Ambos estereoisómeros son imágenes
especulares y no superponibles entre sí, por lo que son enantiómeros. En la naturaleza predominan los L-aminoácidos. Los D-aminoácidos que se
producen de manera natural incluyen D-serina y D-aspartato en el tejido cerebral humano, D-alanina y D-glutamato en las paredes celulares de
bacterias grampositivas, y D-aminoácidos en ciertos péptidos y antibióticos producidos por bacterias, hongos, reptiles y anfibios. Bacillus subtilis
excreta D-metionina, D-tirosina, D-leucina y D-triptófano para desencadenar el desensamblaje de la biopelícula, y Vibrio cholerae incorpora D-
leucina y D-metionina en el componente peptídico de su capa de peptidoglicano.
2. Isomería óptica

Los aminoácidos son ópticamente activos, son capaces de desviar el plano de luz polarizada. Según hacia dónde desvía el
plano de luz polarizada pueden ser:
Dextrógiro o (+), si el aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha.
Levógiro o (-), si lo desvía hacia la izquierda.
3. Comportamiento anfótero (Ácido - Básicas)

Cuando un aminoácido
monoamínico monocarboxílico se
disuelve en agua a pH neutro, se
encuentra en solución en forma de
ion dipolar o zwitterion que puede
actúa como ácido o como base
(anfóteros).
Los aminoácidos tienen por lo menos dos grupos ionizables, que pueden existir en
forma protonada (-COOH , –NH+3) o desprotonada (-COO-, NH2) dependiendo del pH
del medio en que se encuentran.
 Punto Isoeléctrico

Es aquel pH en que el aminoácido tiene una carga eléctrica neta igual a cero.
Se dice que a ese pH el aminoácido tiene su mínima solubilidad, es característico de
cada aminoácido y no se mueve en un campo eléctrico.

¿Cómo calcular el pI de un aminoácido?

➢ Identifique las especies con una carga total igual a 0;

➢ Identificar el valor de pKa del ácido que forma la especie cargada 0 (pK1)
➢ Identificar el valor de pKa de la especie con carga 0 (pK2)
➢ Calcule la media de los valores de pKa.
Ejemplo: pI de la Glicina
Aminoácidos con un grupo disociable en la cadena lateral
Valores de pk de los aminoácidos
4. Absorción de luz
 LOS GRUPOS FUNCIONALES DICTAN LAS REACCIONES
QUIMICAS DE LOS AMINOACIDOS

Cada grupo funcional de un aminoácido muestra todas sus reacciones químicas

características:
Grupos carboxílico, reaccionan para formar esteres, amidas y anhídridos ácidos;
Grupos amino, participan en reacciones de acilación, amidación y esterificación;
Grupos —OH y —SH, participan en reacciones de oxidación y esterificación.
La reacción de mayor importancia de los aminoácidos es la formación de un enlace
peptídico.
 EL ENLACE PEPTIDICO

➢ El enlace peptídico es un enlace amida formado por unión del grupo -carboxilo y el
grupo - amino de dos aminoácidos.
➢ Los aminoácidos unidos se llaman residuos de aminoácido.
En el enlace peptídico que unen aminoácidos
sucesivos en una cadena polipeptídica, los
electrones están un tanto deslocalizados, de
modo que el enlace peptídico
tiene dos formas de resonancia

Debido a este carácter parcial de doble

enlace, (alrededor de 40%) no ocurre
rotación alrededor del enlace C–N. En un
esqueleto polipeptídico, las unidades N–Cα–
C repetitivas de los residuos aminoácido
pueden considerarse por tanto una serie
de grupos peptídicos planos (donde cada
plano contiene los átomos implicados en el
enlace peptídico). impone una serie de
restricciones que afectarán a la
conformación que adoptará cada proteína.
Cadena Polipeptídica

Serilgliciltirosilalanil-leucina
Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu
SGYAL
Pequeños péptidos de interés biológico

El glutation es un péptido
constituido por tres aminoácidos
(tripéptido). Se encuentra en la
mayoría de las células. Es un
antioxidante intracelular. Protege a
las células de productos oxidantes
derivados del metabolismo de
oxígeno.
La oxitocina es un péptido de nueve
aminoácidos (un nonapéptido). Hormona
sexual. Estimula la secreción de la leche
durante la lactancia y la contracción del
músculo uterino durante el parto.
La vasopresina es una hormona
pequeña constituida por nueve
aminoácidos. Interviene en el aumento
de la presión sanguínea y la
reabsorción de agua por el riñón
 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

➢ Son parte estructural de las células

➢ Participan en la movilidad celular.
➢ Muchas hormonas son de naturaleza proteica.
➢ La mayoría de las enzimas son proteínas.
➢ Son indispensables para la acción que realizan las vitaminas.
➢ Forman parte de los receptores hormonales.
➢ Algunas son segundos mensajeros para la acción hormonal.
➢ Forman complejos con glúcidos y lípidos. Glucoproteínas y Lipoproteínas.
➢ Participan en la defensa inmunológica. Ej.: inmunoglobulinas y sistema de
complemento.
➢ Participan en la contracción muscular.
➢ Proteínas transportadoras. Ej.: albúmina, hemoglobina y transferrina.
➢ Proteínas de coagulación.
➢ Proteínas reguladoras. Ej.: citoquinas
➢ Proteínas de sostén. Ej. : colágeno.
 CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

1. Por su composición

A) Simples u homoproteínas: son aquellas que por hidrólisis

total dan sólo -aminoácidos, como es el caso de la ubiquitina,
una proteasa intracelular formada por 53 aa.

B) Conjugadas o heteroproteínas: son aquellas que por hidrólisis

producen aminoácidos y otros compuestos orgánicos o
inorgánicos. La porción no aminoacídica se denomina grupo
prostético. aa

Grupo prostético
H
Apoproteína solo la cadena polipeptídica
holoproteína apoproteína + grupo prostético
2. Por su grupo prostético:
 3. Por su solubilidad (Osborne, 1924)

➢ Albúminas: proteínas que son solubles en agua o en disoluciones salinas

diluidas.
➢ Globulinas: requieren concentraciones salinas más elevadas para
permanecer en disolución.
➢ Prolaminas: solubles en alcohol. Son ricas en prolina.
➢ Glutelinas: sólo se disuelven en disoluciones ácidas o básicas. Se
encuentran en el trigo.
➢ Escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes.
Forman parte de los tejidos de sostén y revestimiento (colágeno,
elastina, queratina).
➢ Protaminas: solubles en agua y en amoniaco diluido. Son polipéptidos
básicos.
➢ Histonas: solubles en agua y ácidos diluidos. Insolubles en amoniaco
diluido.
 4. Por su conformación estructural

➢ Proteínas Globulares: Sus

cadenas polipeptídicas se pliegan
de modo que adoptan forma
esférica y globular compacta.
Solubles en medio acuoso.
Presentan diferentes estructuras
secundarias. Su función en la
célula es dinámica

➢ Proteínas Fibrosas: constituídas

por cadenas polipeptídicas de
modo paralelo a lo largo de un
eje, formando fibras o láminas.
Las proteínas fibrosas, por lo
general, tienen funciones
estructurales. Poseen una sola
estructura secundaria.
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
➢ es la secuencia de aa a lo largo de la cadena polipeptídica, que está determinada genéticamente
➢ Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos
aminoácidos se encuentran.
➢ La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo N-
terminal hasta el C-terminal.
➢ La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma que ésta
adopte.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
➢ Es la disposición de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria en el espacio.
➢ Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de las
proteínas, y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición
espacial estable, la estructura secundaria.
➢ Esta conformación viene dada por puentes de hidrógeno intercatenarios.
➢ La estructura secundaria puede ser:
❖ Conformación ɑ (Hélice), forma de bastón.
❖ Conformación β (Hoja plegada), cadena en forma de zigzag.
Alfa hélice Estructura unida por
puentes de hidrógeno,
los cuales son paralelos
al eje de la hélice…...
 Factores que afectan a la estabilidad de la
-hélice

➢ La tendencia intrínseca de cada residuo aminoácido a formar hélice 

➢ Las interacciones entre grupos R, en especial los que se encuentran a tres o
cuatro residuos de distancia
➢ El volumen de los grupos R adyacentes
➢ La presencia de los residuos de prolina y glicina
➢ Las interacciones entre residuos aminoácidos en los extremos del segmento
helicoidal y el dipolo eléctrico inherente a la hélice 
➢Hoja beta plegada. Estructura unida por puentes de hidrógeno, los cuales
son perpenticulares a los ejes de las cadenas…...
Colágeno

➢ Proteína más abundante de los

vertebrados.
➢ Se encuentra en el tejido conjuntivo
de tendones, cartílagos, matriz
orgánica de huesos y córnea del ojo.
➢ Hélice levógira más compacta que la
alfa hélice. Superhélice dextrógira
formada por enrollamiento de 3
hélices (tropocolágeno)
➢ Gli, Ala, 4-0H-Pro, 5-0H-Lys muy
abundantes.
➢ El tripéptido Gly-X-Pro aparece
repetido numerosas veces a lo largo
de la cadena del colágeno
ESTRUCTURA TERCIARIA
➢ Describe el plegamiento final de la cadena polipeptídica para ensamblar los
diferentes elementos de la estructura secundaria en un ordenamiento
particular.

➢ Las interacciones que intervienen en el plegamiento de

la estructura secundaria son:
❖ Interacciones hidrofóbicas entre restos laterales
no polares.
❖ Puentes de Hidrógeno.
❖ Interacciones ionicas.
❖ Puentes Disulfuro.
➢ Las funciones de las proteínas dependen del
plegamiento particular que adopten.
➢ Esta estructura está altamente influenciada por la
estructura primaria.
Los polipéptidos grandes pueden plegarse en dos o más subunidades globulares
estables denominadas dominios

Fosfofructoquinasa2/Fructosa 2,6 Bisfosfatofosfatasa

 El Citocromo C actúa como un
componente de la cadena respiratoria en
mitocondrias. Es una hemoproteína (Mr
12,400) formada por una única cadena
cadena polipeptídica de aproximadamente
100 residuos y un único grupo hemo. Esta
proteína está formado por -hélice, giros
β y segmentos extendidos o plegados
irregularmente

La Ribonucleasa es una proteína

globular pequeña (Mr 13,700), es una
enzima secretada por el páncreas al
intestino delgado, donde cataliza la
hidrólisis de ciertos ácidos
ribonucleicos. Esta proteína presenta
conformación de -hélice y hojas β
plegadas, con cuatro puentes disulfuro
entre los diferentes lazos de la cadena
polipeptídica
ESTRUCTURA CUATERNARIA
➢ Describe la asociación de dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades) para
formar una proteína funcional oligomérica.
➢ Unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de
varias cadenas polipeptídicas con estructura
terciara, idénticas o no, para formar un complejo
proteico.
➢ Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el
nombre de protómero (subunidad o monómero)
➢ Según el número de protómeros que se asocian. las
proteínas que tienen estructura cuaternaria se
denominan:
❖ Dímeros, como la hexoquinasa.
❖ Tetrámero como la hemoglobina.
❖ Pentámeros, como la RNA-polimerasa.
❖ Polímeros, cuando en su composición intervienen
gran número de protómeros. (cápsida del virus de
la poliomielitis, que consta de 60 subunidades
proteicas, los filamentos de actina y miosina de
las células musculares, etc).
Cambio en la conformación de la proteína puede tener
consecuencias patológicas

➢ Priones: Las encefalopatías espongiformes transmisibles son enfermedades

mortales producidas por el depósito de agregados proteínicos insolubles en
células neurales.
➢ Enfermedad de alzheimer: debida al plegado erróneo de una proteína endógena
cerabral, el -amiloide.  hélice → hoja 
➢ Talasemia : se produce por defectos genéticos que alteran la síntesis de una
de las subunidades polipeptídicas de la hemoglobina.
 DESNATURALIZACION DE PROTEINAS
❖ La conformación de una molécula de proteína alcanza su mayor estabilidad termodinámica
en su ESTADO NATIVO o ACTIVO (la que alcanza en condiciones fisiológicas).
❖ En una DESNATURALIZACIÓN, la estructura de una proteína se aleja de la forma nativa
debido a un importante cambio en su conformación producido por movimientos de los
diferentes dominios de la proteína.
❖ Este cambio trae como consecuencia pérdidas en las estructuras secundaria, terciaria o
cuaternaria pero no en la primaria (desnaturalización ≠ hidrólisis).
❖ Los enlaces que son afectados son los no covalentes, así como la relación de esa
estructura con el disolvente acuoso.
❖ La desnaturalización implica una pérdida de la estructura ordenada de la proteína, y
se traduce como un daño: hay pérdida de funciones fisiológicas, de la actividad
enzimática o una modificación de sus propiedades funcionales
❖ Los cambios conformacionales pueden ocurrir por cambios TÉRMICOS
(calentamiento, enfriamiento), QUÍMICOS (inducidos por agentes que forman
puentes de hidrógeno -urea, cloruro de guanidinio-), cambios de pH, detergentes,
cambios en la fuerza iónica, por adición de sales, presencia de disolventes
orgánicos) o MECÁNICOS (agitación).
❖ No todo es negativo: la desnaturalización puede ser deseable cuando se pretende
elevar la digestibilidad de las proteínas por cocción, para aumentar las propiedades
de espumado y emulsificación (cuando el desdoblamiento permite la exposición de
grupos R no polares).
Desnaturalización y Renaturalización de la
Ribonucleasa