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PROTEÍNAS
Por: Ester Llaver
Profesora: Elizabeth Céspedes
Química Orgánica
5to 5ta-2022
Esc. Ingeniero Antonio M. Arboit

PROTEÍNAS ESTER LLAVER-2022
Índice:
1. Introducción…………………………………………………………………………….2
2. Aminoácidos…………………………………………………………………..……….2
2.1 Clasificación de aminoácidos.…………………………..…………..4
2.2 Propiedades de los aminoácidos….…………………..…………..5
3. Enlaces peptídicos…………………………………………………………….…….7
3.1 Características del enlace peptídico..…………..……………….8
4. Proteínas……………………………………………………………………………….10
4.1 Estructura de las proteínas..….…………………..……………….10
4.2 Clasificación de las proteínas.….…………………..…………….14
4.3 Propiedades de las proteínas..….…………………..……………16
4.4 Funciones de las proteínas…….…………………..……………….18
5. Bibliografía…………………………………………………………………………….20
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1. INTRODUCCIÓN:
Las proteínas son moléculas grandes y complejas que se encuentran en todas las
células de toda materia viva existente. Estas están formadas por oxígeno, hidrógeno,
carbono y nitrógeno (pueden contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo,
hierro, magnesio, cobre, entre otros). Las proteínas desempeñan un papel
fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas.
Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, principalmente funciones
estructurales, además de enzimáticas, transportadora.... También se las puede
encontrar en alimentos que consumimos como: carnes, legumbres, lácteos, huevos,
etc…
Estas moléculas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una
estructura tridimensional que les permite ejecutar sus funciones. Las proteínas están
codificadas en el material genético de cada organismo, donde se especifica su
secuencia de aminoácidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas.
2. Aminoácidos
Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su nombre es gracias a sus grupos
funcionales principales: un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) que
se unen a un carbono α (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas
con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina
radical (-R).
2
Existen 20 aminoácidos proteicos distintos, cada uno de los cuales viene caracterizado por su
radical R:
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2.1 Clasificación de aminoácidos

Los aminoácidos se clasifican en tres grupos dependiendo de si el cuerpo puede o no
producirlos y qué tan importantes son para nuestro organismo. Esta clasificación varía
según la especia animal de la que se habla. En este caso, la división está hecha a base
de la especie humana.
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Los aminoácidos esenciales son los que el cuerpo no puede generar por sí solo. En
consecuencia, deben provenir de los alimentos.
 Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina,

metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
 Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales,

se dice que son de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la
carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la soja y la quinoa.
 AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
No esencial significa que nuestros cuerpos pueden producir el aminoácido, aun cuando
no lo obtengamos de los alimentos que consumimos. A diferencia de los esenciales,
estos son sintetizados por el propio organismo a partir de moléculas presentes en
el mismo. Dicho proceso se conoce como «transaminación».
 Los aminoácidos no esenciales incluyen: alanina, arginina, asparagina, ácido

aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y
tirosina.
La alanina es capaz de eliminar las toxinas durante el ejercicio físico y apoya la función
hepática. Se puede encontrar en la alfalfa, en los verdes de pimienta, manzanas, uvas,
patatas y verduras de hoja verde.
La cisteína es un antioxidante que mantiene la piel sana, las uñas y el cabello fuerte, se
encuentra en la alfalfa, las raíces de remolacha, en coliflor, cebollas, ajo, uvas y
ananas.
 AMINOÁCIDOS CONDICIONALES
4
 Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en momentos

de enfermedad y estrés.
 Los aminoácidos condicionales incluyen: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina,

ornitina, prolina y serina.
Los bebés prematuros y los enfermos hepáticos, pueden tener problemas para
crear tirosina, arginina y cistina. Además, bajo condiciones de estrés se ve
afectada la producción de la mayoría de ellos.
Podemos encontrar la glutamina en los frutos secos, las espinacas, el perejil, los lácteos
y la carne. Sin embargo, estos productos al cocinarlos pierden las propiedades de la
glutamina por lo que es recomendable comerlos crudos. Así como arginina en calamares,
sardinas, mariscos, frutos secos, entre otros.
No necesitamos ingerir aminoácidos esenciales y no esenciales en cada comida, pero

es importante lograr un equilibrio de ellos durante todo el día. Una dieta basada en un
solo producto no será adecuada, pero ya no nos preocupamos por emparejar
proteínas (como con los frijoles y el arroz) en una sola comida. En lugar de esto
ponemos atención en qué tan adecuada es la dieta en general durante todo el día.
2.2 Propiedades de los aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos sólidos, cristalinos, incoloros, algunos con sabor
dulce, de elevado punto de fusión, solubles en agua (por el grupo amino y el
grupo carboxilo), y tienen tres propiedades importantes:
 Estereoisomería o isomería espacial.

 Isomería óptica.
 Comportamiento anfótero.
 Isomería espacial:
Todos los aminoácidos, excepto la glicina, tienen un carbono asimétrico, el carbono α,
enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un grupo carboxilo, un radical
R y un hidrógeno. Como consecuencia, los aminoácidos presentan isomería.
Cada aminoácido puede tener dos estereoisómeros:
 Con configuración D si al disponerlo en el espacio, de forma que el

grupo carboxilo quede arriba, el grupo -NH2 queda situado a la derecha.
 Con configuración L, si el grupo -NH2 se encuentra a la izquierda.
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Todos los aminoácidos proteicos tienen configuración L.
 Isomería óptica
Los aminoácidos presentan actividad óptica por la existencia del carbono
asimétrico, siendo capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una
disolución de aminoácidos.
Según hacia dónde desvía el plano de luz polarizada pueden ser:
 Dextrógiro o (+), si el aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia

la derecha.
 Levógiro o (-), si lo desvía hacia la izquierda.
La configuración L o D es independiente de la actividad óptica, por lo que un L-

aminoácido puede ser levógiro o dextrógiro, igual que otro con configuración D.
 Comportamiento anfótero
Los aminoácidos disueltos en agua presentan un comportamiento anfótero, es decir,
pueden ionizarse, comportándose como ácido o como base, dependiendo del pH. Esta
característica se debe a la existencia del grupo carboxilo y del grupo amino:
6
 Se comporta como ácido. Los grupos -COOH liberan protones, quedando como -
COO-.
 Se comporta como base. Los grupos -NH2 captan protones, quedando como -
NH3+.
Debido a su comportamiento anfótero, los aminoácidos tienden a neutralizar las

variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base,
liberando o retirando protones del medio.
Si el medio es ácido, el aminoácido se comporta como una base. El grupo -COO- capta
un protón y pierde su carga negativa.
Si el medio es básico, el aminoácido se comporta como un ácido. El grupo como -

NH3+ libera un protón y pierde su carga positiva.
Cada aminoácido tiene un pH en el que tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con
tantas cargas positivas como negativas, que se denomina punto isoeléctrico.
3. Enlaces peptídicos
Los aminoácidos se unen para formar péptidos y proteínas mediante un enlace
peptídico.
Este es un enlace entre el grupo carboxilo (–COOH) de un aminoácido y el grupo
amino (–NH2) de otro aminoácido. El enlace peptídico implica la pérdida de una
molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad,
un enlace covalente tipo amida.
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Este enlace puede ser hidrolizado, separando los dos aminoácidos
El conjunto de dos aminoácidos unidos por un enlace peptídico es llamado dipéptido. Si

son tres aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, tripéptido, y así sucesivamente.
Genéricamente se habla de oligopéptidos cuando consta de entre 4 y 10 aminoácidos y

de polipéptidos cuando tiene mas de 10. Entonces:
Toda cadena polipeptídica tendrá en uno de sus extremos un aminoácido con el grupo
amino libre. Este será el aminoácido amino terminal (H-). En el otro extremo quedará libre
el grupo carboxilo del último aminoácido, aminoácido carboxilo terminal (-OH). Toda
cadena proteica tendrá por lo tanto una polaridad indicada mediante una H- y un -OH.
Ejemplo:
H-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-OH.
Muchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos, algunas hormonas, como
la insulina (21 y 30 aminoácidos unidas por puentes disulfuro), regula las concentraciones
de glucosa en la sangre; la encefalina (5 aminoácidos) que se produce en las neuronas
cerebrales y elimina la sensación de dolor o las hormonas del lóbulo posterior de la
hipófisis: vasopresina y oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del útero durante
el parto.
3.1 Características del enlace peptídico
 Es un enlace tipo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de

otro con liberación de una molécula de agua, pero es más corto que otros
enlaces.
 El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace, por lo que es rígido y
no presenta giro, lo que provoca que los átomos implicados (el C y el N, así como
el O y el H) se sitúen en el mismo plano.
 El enlace peptídico presenta polaridad con la aparición de densidades de carga

en el O y el N. Esta propiedad es la responsable de la aparición de enlaces de
H entre enlaces peptídicos, responsables de la estructura secundaria de las
proteínas.
8
 Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de

las moléculas proteicas.
 Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace
peptídico mantienen unas distancias y ángulos característicos.
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4.PROTEÍNAS
Las proteínas son los pilares fundamentales de la vida. El cuerpo necesita proteína para
repararse y mantenerse a sí mismo. La estructura básica de una proteína es una
cadena lineal de aminoácidos.
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células, más del 50% del
peso seco de la célula son proteínas. Están constituidas, fundamentalmente, por C, H, O
y N y casi todas tienen también azufre. Además algunas tienen otros elementos químicos
y en particular: P, Fe, Zn o Cu. El elemento más característico de las proteínas es el
nitrógeno. Son los compuestos nitrogenados por excelencia de los seres vivos.
4.1 Estructura
Dado el grado de complejidad y el tamaño de estas biomoléculas, se distingue la
estructuración proteica en 4 niveles:
10
 Estructura primaria:
Se analiza la secuencia lineal de aminoácidos en la cadena presente, es decir, el orden
que siguen, cuántos hay, etc... Es muy importante porque la secuencia es la que
determina el resto de los niveles y como consecuencia la función de la proteína y si hay
enfermedades genéticas, las combinaciones que se pueden presentar en estas cadenas
son ilimitadas
Por ejemplo: cadenas de aminoácidos de la estructura primaria de la insulina humana:
 Estructura secundaria
Se analiza el plegamiento de la cadena de aminoácidos gracias a la formación de
puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, a las hélices
alfa, conformación o lámina beta y las zonas irregulares.
a) Estructura en hélice α. Se trata de la forma más simple y común. En este tipo de
estructura la molécula adopta una disposición helicoidal, los restos (R) de los
aminoácidos se sitúan hacia el exterior de la hélice y cada 3,6 aminoácidos ésta da una
vuelta completa. Las hélices alfa suelen representarse como cintas retorcidas.
b) Conformación ß. Se origina cuando la molécula proteica, o una parte de la molécula,
adoptan una disposición en zig-zag.
Lo normal es que las moléculas proteicas presenten porciones con hélices α, otras partes
con conformaciones ß y partes que no tienen una conformación definida y que se
llaman zonas irregulares.
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 Estructura terciaria
Es la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína. Los
pliegues que originan la estructura terciaria se deben a ciertos aminoácidos, como: la
prolina, la serina y la isoleucina, que distorsionan la hélice generando una curvatura.
Aquí se determinará si la proteína es fibrosa o globular, su forma, propiedades y

función. (Ver apartado de Clasificación)
12
 Estructura cuaternaria
Cuando una proteína consta de más de una estructura polipéptida, se la denomina una
proteína oligomérica. Para la estructura cuaternaria se consideran:
 El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran

el oligómero.
 La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.
También se considera estructura cuaternaria la unión de una o varias proteínas a otras

moléculas no proteicas para formar edificios macromoleculares complejos. Esto es
frecuente en proteínas con masas moleculares superiores a 50.000
 Cada polipéptido que interviene en la formación de este complejo proteico es

un protómero y según el número de protómeros tendremos: dímeros, tetrámeros,
pentámeros, etc.
 La asociación o unión de las moléculas que forman una estructura cuaternaria, se

consigue y mantiene mediante enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals,
interacciones electrostáticas y algún que otro puente disulfuro.
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4.2. Clasificación de las proteínas

Se pueden establecer muchas clasificaciones de proteínas dependiendo de qué se esté
analizando. Aquí se apreciarán dos enfoques: según su plegamiento y propiedades, y
según su composición.
Según su estructura terciaria podemos diferenciar dos tipos distintos de proteínas:
fibrosas y globulares.
Las diferencias entre proteínas globulares y proteínas fibrosas se basan en 4 puntos
principales:
*Forma
*Cadena polipeptídica
*Solubilidad
*Función
 Globulares: se pliega la estructura secundaria y da lugar a estructuras con

forma de esfera. Las proteínas globulares suelen ser solubles en agua y
presentan funciones enzimáticas, de transporte u hormonales. De este modo,
las proteínas globulares se doblan de tal manera que, en solución acuosa, sus
restos hidrófilos quedan hacia el exterior y los hidrófobos en el interior y, por el
contrario, en un ambiente lipídico, los restos hidrófilos quedan en el interior y los
hidrófobos en el exterior.
-Por ejemplo: hemoglobina para el transporte de oxígeno en la sangre,

ovoalbúmina en la clara de los huevos para la recolección de aminoácidos,
lactoglobulina en la leche que crea anticuerpos, etc…
 Fibrosas: la estructura secundaria no se pliega, por lo que estas estructuras

presentan formas alargadas. Las proteínas filamentosas son insolubles en agua y
disoluciones salinas y suelen tener función estructural, de protección o ambas a
la vez
-Por ejemplo: la queratina de las uñas y el pelo, el colágeno de la piel, tendones,

huesos y dientes o la elastina en la piel o los vasos sanguíneos, la fibroina que
producen insectos y arañas para fabricar la seda, capullos, nidos, etc…
14
Conclusión:
Según su composición, se distingue entre:
 Holoproteínas, si la proteína está constituida exclusivamente

por aminoácidos.
 Heteroproteínas, si además de aminoácidos, contiene algún otro tipo de
molécula.
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4.3. Propiedades de las proteínas

Las propiedades de las proteínas dependen de los aminoácidos que las forman, cuyos
radicales libres que sobresalen, reaccionan con otras moléculas.
El centro activo de la proteína está formado por los aminoácidos de una proteína cuyos
radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con ellas.
 Solubilidad de las proteínas.

 Desnaturalización y renaturalización de las proteínas.
 Especificidad de las proteínas.
 Capacidad amortiguadora de las proteínas.
16
o Solubilidad
En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientras que las globulares
son solubles.
Las proteínas globulares tienen una elevada masa molecular, por lo que, al disolverse
dan lugar a dispersiones coloidales. En ellas, muchos de los aminoácidos apolares se
sitúan en el interior de la proteína, y en los polares, los radicales (-R) libres de los
aminoácidos polares se enlazan por puentes de hidrógeno con las moléculas de agua
que quedan por el exterior. De este modo, la proteína queda recubierta por una capa
de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras
proteínas.
Si esta capa de solvatación desaparece, se producen interacciones entre distintas

partes de la proteína que la harán insoluble y precipitará.
o Desnaturalización de las proteínas
La desnaturalización de una proteína se produce cuando se rompen los enlaces que

mantienen la configuración espacial de la proteína, perdiéndose las estructuras
secundarias, terciaria (principalmente) y cuaternaria. Como consecuencia, pierde sus
propiedades y no pueden realizar su función. Este proceso puede ser reversible cuando
la proteína logra recuperar su conformación y naturalidad nativa, y se somete a las
condiciones normales nuevamente, mediante un proceso llamado renaturalización.
Algunos ejemplos de desnaturalización de la vida cotidiana son cuando se corta la

leche por la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al
desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor, la “permanente” o fijación de un
peinado del cabello por efecto del calor sobre las queratinas del pelo, etcétera.
o Especificidad de las proteínas
La función de una proteína viene determinada por la estructura primaria, que a su vez,
determina los niveles estructurales superiores.
17
En algunas proteínas, algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros

manteniendo ésta su función. Las diferencias entre proteínas homólogas, es decir, con
la misma función, son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre
especies emparentadas.
Se distinguen dos tipos de especificidad:
 Especificidad de función. Cada proteína está especializada en una determinada

función. La secuencia de aminoácidos condiciona la estructura cuaternaria de la
proteína, que es la responsable, en última instancia, de su función característica.
Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede provocar la
pérdida de funcionalidad de la proteína.
 Especificidad de especie. Cada especie tiene proteínas exclusivas, pero las
proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies suelen tener
una composición y estructura similares. A estas proteínas se les llama proteínas
homólogas, como la insulina, exclusiva de vertebrados, pero cuya cadena A es
idéntica en la especie humana, el cerdo, el perro, el conejo y el cachalote.
o Capacidad amortiguadora
Las proteínas, como los aminoácidos que las componen, tienen

un comportamiento anfótero. Tienden a amortiguar las variaciones de pH del medio, ya
que pueden comportarse como un ácido (liberando protones) o una base (captando
protones).
4.4. Funciones de las proteínas

 Estructural: Las proteínas constituyen muchas estructuras de los seres vivos. Las
membranas celulares contienen proteínas. En el organismo, en general, ciertas
estructuras -cartílago, hueso- están formadas, entre otras sustancias, por
proteínas como las histonas en los cromosomas, el colágeno que da elasticidad a
la piel, queratina que forma nuestras uñas y nuestro cabello, la miosina en
nuestros músculos, la sidoína en la seda de la tela de araña, etc…
 Hormonal: Algunas proteínas actúan como hormonas, por ejemplo: la insulina,

que regula la concentración de la glucosa en la sangre, la calcitonina que regula los
niveles de calcio, glucagón que actúa en el metabolismo del glucógeno, prolactina
presente en los cambios físicos del cuerpo femenino, etc…
 Movimiento: La actina y la miosina, proteínas de las células musculares, son las

responsables de la contracción de la fibra muscular.
18
 Enzimática: Todas las reacciones que se producen en los organismos son

catalizadas por moléculas orgánicas. Las enzimas son las moléculas que realizan
esta función en los seres vivos. Todas las reacciones químicas que se producen en
los seres vivos necesitan su enzima y todas las enzimas son proteínas, como la
amilasa en el estómago que actúa sobre los almidones y azúcares, la pepsina sobre
más proteínas, lipasa con las grasas, etc…
 Transporte: de gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lípidos, como la

seroalbúmina. Ambas proteínas se encuentran en la sangre. Las permeasas,
moléculas que realizan los intercambios entre la célula y el exterior, son también
proteínas.
 Homeostática: Ciertas proteínas mantienen el equilibrio osmótico del medio

celular y extracelular, regulando el pH o cantidad de agua, como la inmunoglobina
en la sangre.
 Inmunológica: Los anticuerpos, sustancias que intervienen en los procesos de

defensa frente a de los agentes patógenos, son proteínas.
 De reserva: En general las proteínas no tienen función de reserva, pero pueden

utilizarse con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el
desarrollo embrionario: ovoalbúmina del huevo, caseína de la leche y gliadina del
trigo.
19
Bibliografía
https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
http://www.iespando.com:81/web/departamentos/biogeo/web/departamento/2BCH
/B1_BIOQUIMICA/t15_PROTEINAS/informacion.htm
https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/002222.htm#:~:text=Los%20aminoácido
s%20son%20moléculas%20que,descomponen%2C%20los%20aminoácidos%20se%20ac
aban.
https://www.ejemplos.co/25-ejemplos-de-enzimas-y-su-funcion/
https://es.slideshare.net/Amon_Ra_C/proteinas-12739121
https://cienciadelux.com/2015/07/04/las-proteinas-fibrosas/
https://actualnutrition.es/blog/diferencias-aminoacidos-esenciales-no-esenciales-n30
https://www.alimente.elconfidencial.com/bienestar/2021-02-18/arginina-alimentos-
funciones_1725890/
https://sites.google.com/site/bq2014iruizcruzmariaconcepcion/i-fundamentos-de-la-
bioquimica/proteinas/1-2-1-2-peptidos-estructura-nomenclatura-sintesis-e-
importancia
https://www.webconsultas.com/dieta-y-nutricion/nutrientes/funcion-de-las-
proteinas-en-el-organismo
https://www.topdoctors.es/diccionario-medico/enfermedades-geneticas
https://biologia-
geologia.com/biologia2/4414_estructura_cuaternaria_de_las_proteinas.html
20

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PROTEÍNAS

Por: Ester Llaver

Profesora: Elizabeth Céspedes

Esc. Ingeniero Antonio M. Arboit

2.1 Clasificación de aminoácidos.…………………………..…………..4

2.2 Propiedades de los aminoácidos….…………………..…………..5

3.1 Características del enlace peptídico..…………..……………….8

4.1 Estructura de las proteínas..….…………………..……………….10

4.2 Clasificación de las proteínas.….…………………..…………….14

4.3 Propiedades de las proteínas..….…………………..……………16

4.4 Funciones de las proteínas…….…………………..……………….18

2.1 Clasificación de aminoácidos

 Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina,

 Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales,

 Los aminoácidos no esenciales incluyen: alanina, arginina, asparagina, ácido

 Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en momentos

 Los aminoácidos condicionales incluyen: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina,

No necesitamos ingerir aminoácidos esenciales y no esenciales en cada comida, pero

2.2 Propiedades de los aminoácidos

 Estereoisomería o isomería espacial.

Cada aminoácido puede tener dos estereoisómeros:

 Con configuración D si al disponerlo en el espacio, de forma que el

Todos los aminoácidos proteicos tienen configuración L.

Según hacia dónde desvía el plano de luz polarizada pueden ser:

 Dextrógiro o (+), si el aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia

La configuración L o D es independiente de la actividad óptica, por lo que un L-

Debido a su comportamiento anfótero, los aminoácidos tienden a neutralizar las

Si el medio es básico, el aminoácido se comporta como un ácido. El grupo como -

Este enlace puede ser hidrolizado, separando los dos aminoácidos

El conjunto de dos aminoácidos unidos por un enlace peptídico es llamado dipéptido. Si

Genéricamente se habla de oligopéptidos cuando consta de entre 4 y 10 aminoácidos y

3.1 Características del enlace peptídico

 Es un enlace tipo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de

 El enlace peptídico presenta polaridad con la aparición de densidades de carga

 Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de

Aquí se determinará si la proteína es fibrosa o globular, su forma, propiedades y

 El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran

También se considera estructura cuaternaria la unión de una o varias proteínas a otras

 Cada polipéptido que interviene en la formación de este complejo proteico es

 La asociación o unión de las moléculas que forman una estructura cuaternaria, se

4.2. Clasificación de las proteínas

 Globulares: se pliega la estructura secundaria y da lugar a estructuras con

-Por ejemplo: hemoglobina para el transporte de oxígeno en la sangre,

 Fibrosas: la estructura secundaria no se pliega, por lo que estas estructuras

-Por ejemplo: la queratina de las uñas y el pelo, el colágeno de la piel, tendones,

Según su composición, se distingue entre:

 Holoproteínas, si la proteína está constituida exclusivamente

4.3. Propiedades de las proteínas

 Solubilidad de las proteínas.

Si esta capa de solvatación desaparece, se producen interacciones entre distintas

o Desnaturalización de las proteínas

La desnaturalización de una proteína se produce cuando se rompen los enlaces que

Algunos ejemplos de desnaturalización de la vida cotidiana son cuando se corta la

o Especificidad de las proteínas

En algunas proteínas, algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros

Se distinguen dos tipos de especificidad:

 Especificidad de función. Cada proteína está especializada en una determinada

Las proteínas, como los aminoácidos que las componen, tienen

4.4. Funciones de las proteínas

 Hormonal: Algunas proteínas actúan como hormonas, por ejemplo: la insulina,

 Movimiento: La actina y la miosina, proteínas de las células musculares, son las

 Enzimática: Todas las reacciones que se producen en los organismos son

 Transporte: de gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lípidos, como la