Cuestionario bioca:

Aminoacidos

1. ¿Qué son los amonoacidos?

Unidades básicas de las proteínas. Molécula orgánica compuesta por un grupo amino y por un
grupo carboxilo.

Los aminoácidos se enlazan entre si creando un enlace peptídico y soltando agua.

Los aminoácidos son la base para la formación de enzimas, hormonas, proteínas y tejidos o
elementos estructurales.

2. ¿Como se clasifican los aminoácidos?

Según ubicación del grupo amino.

Por biosíntesis.

Por su radical.

Polaridad o propiedades de cadena radical.

3. Según la posición del grupo amino con respecto al grupo carboxilo.

α-Aminoácidos: el grupo amino está unido al carbono α a la par del grupo carboxilo. Son los mas
frecuentes en la naturaleza.

β-Aminoácidos: el grupo amino está unido al segundo carbono a partir del grupo carboxilo.

γ-Aminoácidos: el grupo amino está unido al tercer carbono a partir del grupo carboxilo.

4. Aminoácidos proteicos:

Son aminoácidos codificados por la transcripción de ADN y traducción de ARN.

5. Aminoácidos proteicos (α-Aminoácidos):

Algunos con funciones únicas en los organismos:

Neurotransmisores fundamentales en mamíferos:

a. Glicina

b. Ácido glutámico

6. Aminoácidos β y γ:

Algunos ocurren naturalmente. Ejemplos: vitamina ácido pantoténico

(B5)

7. Por biosíntesis – Necesidad nutricional:

Esenciales: Son requeridos para cumplir necesidades fisiológicas y que

los organismos no lo pueden sintetizar.
No esenciales: Pueden ser sintetizados por los organismos a partir de otros precursores.

8. Por el tipo de grupo radical:

Alifáticos, Aromáticos, Ácidos – amidas, Bases , Con grupo hidroxilico, Con azufre, Iminoácido

9. Alifáticas (CH):

constituidos por carbono e hidrógeno cuyo carácter no es aromático.

10. Grupo hidroxilo(OH):

puede formar puentes de hidrógeno.

11. Grupo hidroxilo – puede formar puentes de hidrógeno.

Carboxilo - Débilmente ácido con carga negativa cuando dona un protón.

Amida – polar, no tiene carga

12. Básicos:

Grupos funcionales que se pueden protonar.

13. Aromaticos:

Grupo fenólico –hidrocarburo aromático

14. Átomo de azufre:

Cisteína – grupo funcional tiol.

Metionina – sin posibilidad de hacer enlaces de hidrógeno.

15. Iminoácido – imino y carboxilo

Cadena lateral forma enlace con el grupo amino (ciclo), dando una estructura cíclica.

16. Por la polaridad del grupo radical

No polares

Polares neutros

Polares básicos (carga positiva)

Polares ácidos (carga negativa)

17. No polares:

Grupo hidrocarbonado sin cargas positivas o negativas.

Hidrófobos - importante en el mantenimiento de la estructura tridimensional de las proteínas.

Hidrocarburos aromáticos y alifáticos.

18. Polares sin carga:

Grupos funcionales que pueden formar puentes de hidrógeno. Hidrofílicos.

19. Polares – básicos, con carga positiva

Pueden formar enlaces iónicos con aminoácidos ácidos.

20. Polares – ácidos, con carga negativa

Cadenas laterales con grupo carboxilo. Carga negativa a pH fisiológico.

Propiedades de los aminoácidos:

21. Esteroisómeros:

Moléculas que se diferencian en la disposición espacial de sus átomos (Imagen especular de la

otra/reflejo).

Propiedades físicas idénticas excepto desvían la luz polarizada en un plano en direcciones

opuestas.

22. Gliceraldehído – azúcar de referencia:

Compuesto de referencia para isómeros ópticos.

D- y L- sólo se refieren a las relaciones estructurales de una molécula con cualquiera de los
isómeros del gliceraldehído, no con la dirección en la que desvían la luz polarizada en un plano.

Con pocas excepciones, en las proteínas sólo hay aminoácidos L.

23. Propiedades de los aminoácidos

Los aminoácidos pueden tener carga neta positiva, negativa o cero.

-COOH y -NH3 existen en equilibrio protónico dinámico.

Ambos son ácidos débiles, pero el grupo carboxilo es más fuerte que el grupo amino.

24. Anfoterísmo:

A pH neutro (7.4):

Grupo carboxilo como base conjugada (-COO‾)

Grupo amino como ácido conjugado (-NH3+)

Cada aminoácido puede comportarse como ácido y como base a la vez, según la sustancia =
anfótero

Las moléculas neutras con igual número de cargas + y – son zwitteriones

25. Sal interna – zwitteriones

Los aminoácidos suelen ser sólidos, cristalinos, no volátiles, insolubles en disolventes poco polares
y solubles en agua. Estructura de sal interna o zwitterion - El carboxilo y el amino se neutralizan
mutuamente (carga positiva y negativa, sin carga neta).
 26. pK =

Constante de disociación. Fuerza que tienen las moléculas de ácidos débiles para disociarse.

27. Punto isoeléctrico (pI):

Una vez el grupo carboxilo ha perdido su protón y el grupo amino está protonado, el aminoácido
no tiene carga neta y es eléctricamente neutra.

El punto isoeléctrico es el pH al que se tiene una carga neta cero.

28. pH isoeléctrico (pI) y pK:

La carga neta depende de pKa de esos grupos funcionales, y del pH del medio circundante.

pI es el punto medio entre los valores pK de ionización para cada grupo isoeléctrico.

29. Titulación de los aminoácidos:

Ilustra el efecto del pH sobre la estructura de un aminoácido.

Reactividad.

Base fuerte (ej. NaOH) →pérdida de electrones.

Solución muy ácida → grupo amino protonado.

30. Todos los grupos ionizables de las proteínas son los grupos de las cadenas laterales de
siete aminoácidos:

histidina, lisina, arginina, aspartato, glutamato, cisteína y tirosina.

31. Valores de pKa varían con el ambiente

Un ambiente no polar aumenta la pKa de un grupo carboxilo, lo que hace de él un ácido más débil,
pero disminuye la pKa de un grupo amino, lo que hace de él un ácido más fuerte.

La presencia de un grupo con carga opuesta adyacente puede estabilizar, o de un grupo con carga
similar puede desestabilizar, una carga en desarrollo.

32. Solubilidad y carácter iónico

Solubles en solventes polares (agua y etanol).

Insolubles en solventes no polares (benceno, hexano, éter).

No absorben la luz visible → incoloros.

Proteínas:

33. Definición e importancia biológica:

Polipéptidos con 50 aminoácidos o más.

Las proteínas son compuestos orgánicos complejos, con alto peso molecular formado por
aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
La palabra griega “Protos” significa “primero”, haciendo alusión al elemento principal y
fundamental para las células vivas y demás sistemas de organización superiores.

La diversidad de sus funciones en los sistemas vivos depende de su estructura

34. Estructura:

Envoltura y soporte con fuerzas mecánicas significativas. Colageno (tejido conjuntivo), fibroína
(seda), elastina (vasos sanguíneos, piel).

35. Movimientos celulares:

Citoesqueleto.

36. Defensa:

queratina (daños físicos), fibrinógeno y trombina (coagulación de sangre), inmunoglobulinas (i.e.

anticuerpos como respuesta inmune a microrganismos extraños).

37. Regulación:

hormonas peptídicas como insulina. Hormonas de crecimiento que estimulan el desarrollo y

división celular.

38. Transporte:

pasan moléculas o iones a través de la membrana plasmática o entre células. Hemoglobina

(oxigeno), lipoproteínas (lípidos).

39. Almacenamiento:

reserva de nutrientes esenciales. Ovoalbúmina (huevos) y caseína (leche) en aves y mamíferos.

Zeína (germinación de las semillas).

40. Respuesta al estrés:

respuesta al estrés abiótico. Citocromo P450, metalotioneína. Proteínas de choque térmico que
promueven el plegamiento correcto de proteínas dañadas.

41. Catálisis:

Las enzimas son proteínas que dirigen y aceleran reacciones químicas.

42. Clasificación:
 Por su forma

Proteínas fibrosas: moléculas largas en forma de varilla, insolubles en agua y físicamente

resistentes.

Proteínas globulares: esféricas, compactas e hidrosolubles con funciones dinámicas

a. Enzimas

b. Inmunoglobulinas
 c. Proteínas de transporte – hemoglobina (oxigeno) y albúmina (ácidos grasos).

 Por su composición

Simples: Formadas por sólo aminoácidos.

Albuminas – huevo, lactoalbúmina, seroalbúmina.

Globulinas – miosina en la carne, glicinina en la soya.
Glutelinas – gluteína en trigo.
Prolaminas – zeina en el maíz.
Escleroproteínas – colágeno, queratina.
Histonas – cromatina (soporte).

Conjugadas: Combinadas con material no protéico (grupo prostético) como lípidos, ácidos
nucleicos o carbohidratos.

• Fosfoproteínas – caseína en leche, yema de huevo.

• Lipoproteínas – leche, yema de huevo.

• Nucleoproteínas – núcleo celular.

• Glicoproteínas - carbohidrato. Clara de huevo.

• Cromoproteínas – grupo prostético coloreado.

Derivadas: Obtenidas por métodos químicos o enzimáticos.

• Primarios – pocos cambios o secundarios. Caseína coagulada.

• Secundarios – con mayores cambios en su estructura como proteasas, peptonas y

péptidos.

43. Estructuras:

Primaria: esqueleto polipéptido.

Secundaria: Disposiciones localizadas de aminoácidos adyacentes (3 a 30 residuos) unidos por

puentes de hidrógeno.

Terciarias: Montaje tridimensional.

Cuaternaria: Cadenas polipéptidicas formando diferentes tipos y cantidades de unidades y su

disposición final.

44. Estructura primaria

Determina en una proteína:

a. Peso molecular.

b. Composición y secuencia de los aminoácidos.

c. N-terminal y C-terminal.
 45. Estructura secundaria:

Secuencias repetitivas de hélice α y lámina plegada β

Hélice α – Puentes de hidrogeno entre grupos N-H y el grupo carbonilo 4 residuos más adelante.

Conformación helicoidal con residuos hacia afuera.

No estimulan la formación de enlaces α:

a. Glicina

b. Prolina (anillo rígido sin grupo N-H disponible)

c. Grandes cantidades de a.a. cargados o R voluminosos.

Lamina plegada β – dos o más segmentos unidos al lado.

Extendida en vez de enrollada.

Estabilizadas por puentes de hidrógeno entre grupos N-H y carbonilos de la cadena adyacente.

Pueden ser Paralelas: puentes de hidrogeno en la misma dirección y Antiparalelas: puentes de

hidrogeno en direcciones opuestas.

46. Estructura terciaria:

Plegado tridimensional nativa (biológicamente activas).

Se establecen entre las cadenas laterales.

Covalentes:

a. Puentes disulfuro (cys)

No covalentes:

b. Fuerzas electrostáticas

c. Puentes de hidrógeno

d. Interacciones hidrofóbicas

e. Fuerzas de polaridad

47. Enlace de estructura:

Enlaces de hidrógeno - Preferidas entre los aminoácidos vecinos.

Enlaces iónicos – laterales ionizadas.

Fuerzas de Van der Waals – interacciones dipolo-dipolo

 48. Estructura cuaternaria:

Proteínas con pesos moleculares elevados.

Se forma entre cadenas polipeptídicas (subunidades) y conlleva a la formación de dimeros,

trimeros, tetrámeros, etc.

Depende de los enlaces no covalentes.

a. Puentes de hidrogeno

b. Enlaces iónicos

c. Interacciones hidrofóbicas

d. Puentes disulfuro

49. Desnaturalización:

Calor, fuerzas mecánicas, fuerzas químicas como cambios en el pH o concentraciones altas de

sales rompen los enlaces débiles de las estructuras terciarias y cuaternarias y la proteína se
“desdobla”.

La desnaturalización conlleva a la perdida de la función inicial biológica de la proteína.

El desdoblamiento puede llegar incluso a modificar la estructura secundaria.

Irreversible → no es posible la renaturalización.

Reversible → renaturalización.

Sistema de proteína en los alimentos:

50. Proteína animal- leche:

Dos grupos:

Caseínas (fosfoproteínas - 78% del peso total).

Suero de leche (lactoalbúminas, inmunoglobulinas y seroalbúminas).

Además posee sustancias de nitrógeno no proteico y algunas enzimas.

51. Proteína- queso:

Contiene al menos 20 aminoácidos.

Queso hecho por leche pasteurizada – Mayor concentración de aminoácidos a mayor edad de
maduración.

Proteosas – compuesto producido durante la digestión y ruptura hidrolítica de las proteínas

durante maduración del queso.

Peptonas – productos intermediarios de la hidrolisis de las proteínas por un acido o enzima

durante la digestión.
 52. Proteína- carne

Músculos: 70% de proteínas fibrosas y 30% de proteínas solubles en agua.

Fibras envueltas en sarcolemas junto con grasa y tejido conectivo.

Tres tipos generales de proteínas:

Solubles (enzimas y mioalbuminas)

Contráctiles (fibrilla)

Proteínas del estroma (tejido conectivo)

53. Miosina

Proteína más abundante en los músculos.

Actividad enzimática donde puede separar el ATP a ADP, liberando energía para la contracción
muscular.

54. Actina:

13% de la proteína muscular.

Dos formas:

G-actina: monómero – prolina

F-actina: polímero – formado cuando el ATP es separando de la G-actina.

55. Proteína- colageno

Proteínas contráctiles están separadas del tejido conectivo.

Tejido conectivo – suavidad o dureza – calidad.

Grupo de proteínas más comunes en los animales.

Se encuentra en músculos, órganos, piel, huesos, dientes y tendones.

Secuencias comunes de aminoácidos

a. Glicina

b. Prolina

c. Hidroxiprolina
56. Gelatina:

Proteína soluble derivada de colágeno insoluble.

Contiene trazas de otros aminoácidos y no contiene triptófano.

Es una proteína incompleta (no nutritivo).

Proceso (80°C):
 a. Ruptura de # limitado de enlaces peptídicos.

b. Ruptura o desorganización de residuos.

c. Cambio en la configuración de la cadena.

57. Proteína-pescado:

Proteínas estructurales – actina, miosina, tropomiosina y actimiosina. 70% a 80% (vs mamíferos
40%)

Proteínas sarcoplasmaticas – mioalbuminas, globulinas y enzimas. 24% a 30%

Proteínas de tejido conectivo – colágeno.

58. Proteína-huevito:

Alto valor biológico.

Proteínas de clara – al menos 6, más abundante ovoalbúmna (fosfoproteína y carbohidrato)

Proteínas de yema – lipoproteínas.

Membrana de la cáscara – keratinas y mucinas.

59. Proteína-trigo:

Albuminas, globulinas, gliadinas y gluteninas – varían en la solubilidad de diferentes solventes.

Interés comercial – calidad y procesamiento de alimentos.

Gluten tiene 75% - 80% de proteínas (gliadinas y gluteninas).

60. Proteína del gluten:

Proteínas de almacenamiento (funcionales).

No tienen actividad enzimática – pero forma masa que retiene gas de la cual se obtienen
productos ligeros.

Se puede separar del almidón y albuminas y globulinas trabajándola bajo un flujo constante de
agua.

61. Proteína- maíz

Contenido proteico depende de la variedad, clima, etc. (9% a 10%)

Principalmente en el endospermo:

a. Zeina y glutelina

b. En mínima cantidad albumina y globulina.

Bajos en aminoácidos lisina y triptófano.

 62. Proteína- arroz

Endospermo (6% a 9%).

Parte de las proteínas se pierden en el proceso de limpieza (arroz blanco).

Alto contenido de lisina.

Glutelina y prolamina.

Glutelina principalmente en el grano.

En el salvado hay albumina y globulina.

63. Soja:

Contenidas en gránulos proteicos (aleuronas).

Alto contenido de lisina. Poco metionina y tryptofano.

No posee gliadina ni glutenina.

Globilinas.

Proteínas del suero de soja – albuminas y globulinas, además de carbohidratos, nitrógenos no

proteicos, sales, vitaminas y fitatos.

Enzimas:

64. ¿Qué son las enzimas?

Proteínas que sirven como catalizadores biológicos y cumplen funciones especificas:

a. Control de procesos metabólicos.

b. Convierten nutrientes a energía.

c. Desintegrar material alimenticio.

Todas compuestas por -aminoácidos.

Únicas enzimas que no son proteínas: ARN ribosomales y ribozimas.

65. Estructura:

Pueden llegar a formar hasta estructuras cuaternarias.

Covalentes:

a. Puentes disulfuro (cys) – estables al calor.

No covalentes:

b. Fuerzas electrostáticas

c. Puentes de hidrógeno
 d. Interacciones hidrofóbicas

e. Fuerzas de polaridad

66. Monoméricas

Una sola cadena polipeptídica.

Sin estructura cuaternaria.

67. Oligoméricas

Formadas por diferentes subunidades.

Dímeros, trímeros, tetrámeros.

68. Oxidorreductasas:

Catalizan oxidaciones y reducciones (reacciones redox). Cambian el estado de oxidación de uno o

más átomos en la molécula.

69. Transferasa:

Transfieren grupos moleculares (grupos funcionales) de una molécula donadora a una receptora.

70. Hidrolasas:

Logra la ruptura de enlaces C-N, C-O y O-P por adición de agua.

71. Liasas:

Catalizan reacciones de ciertos grupos como H2O, NH3 y CO2 donde estos se eliminan formando
doble enlace o uniéndose a un doble enlace.

72. Isomerasas:

Grupo heterogéneo. Catalizan diferentes tipos de reordenamientos moleculares, i.e. cambios

geométricos o estructurales.

73. Ligasa:

Formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato. Acopladas a hidrólisis de ATP.

74. Sitio activo:

Superficie de unión única e intrínseca.

Cada sitio activo es una hendidura o grieta dentro de la molécula donde se pueden unir ciertas
moléculas.

Permite la alineación optima de los sustratos con los cofactores, grupos prostéticos y cadenas
laterales de aminoácidos.

Protege y genera un ambiente donde la polaridad, hidrofobicidad, acidez o alcalinidad puede

diferir notoriamente del circundante.
 75. Sitio alostérico:

Sitio diferente al sitio activo. Produce un cambio definido en su forma.

Aumentar o disminuye su actividad enzimática.

No son participantes directos de la reacción.

76. Modelo de ajuste inducido:

Modificación tridimensional del sitio activo por interacciones no covalentes.

Se adecua la forma al sustrato en el estado de transición.

77. Grupo prostético:

componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de las heteroproteínas o proteínas

conjugadas, estando unido covalentemente a la apoproteína (parte proteica de la proteína
conjugada).

78. Cofactor:

Compuesto químico orgánico o inorgánico, iones metálicos como Mg2+ o Zn2+

79. Coenzima:

Molécula orgánica pequeña que se requiere en los mecanismos catalíticos de determinadas

enzimas.

80. Apoenzimas:

Parte o componente proteínico de una enzima que carece de un cofactor esencial.

81. Holoenzimas:

enzimas intactas con sus cofactores unidos.

Metabolismo de proteínas:

82. Metabolismo:

Conjunto de todas las reacciones químicas de un organismo.

83. Vías metabólicas:

Reacciones químicas donde una molécula inicial se forma a otra para un fin específico.

Vías anabólicas (biosintéticas): Precursores más pequeños producen moléculas complejas.

Requieren aportes de energía.

Vías catabólicas: moléculas grandes y complejas se degradan a productos más pequeños y

sencillos.

Vía anfibólicas: ambas.

Ciclo de la urea:

84. Recambio de proteínas:

Los aminoácidos no se pueden almacenar.

Catabolismo de proteínas (libera a los aminoácidos esenciales) y del nitrógeno de aminoácidos.

Biosíntesis de aminoácidos nutricionalmente no esenciales.

85. La mayoría de las proteínas celulares se degrada mediante dos sistemas principales:

Sistema proteasómico de ubicuitina: Una vez ubicuitinadas, las proteínas se transfieren a

proteasomas, que las desdoblan en fragmentos peptídicos con un promedio de siete u ocho
residuos.

Sistema de autofagia lisosómica: Degradación de proteínas por acción de enzimas hidrolíticas

dentro de los lisosomas.

86. Transaminación:

Los grupos amino se transfieren de un esqueleto de carbono a otro.

87. Desaminación:

Ruptura de un grupo amino.

Clave en la degradación de aminoácidos.

Incorporación del ion amonio (NH4+)

Catalizada por desaminasas.

Son reversibles.

88. Recambio de proteínas

No existe una molécula de almacenamiento de nitrógeno (a excepción de semillas).

Los animales - suministro continuo de nitrógeno para sustituir el que se elimina como desechos.

El N se traspasa y elimina por reacciones transaminación y de desanimación oxidativa, y se

convierte en amoníaco.

89. Vías de degradación de los aminoácidos

Aminoácidos gluconeogénicos.

Aminoácidos cetogenicos (Lis, Leu).

Aminoácidos cetogenios y gluconeogénicos (Fen, Ile, Trp, Tir).

90. ¿Cuáles nitrogenados eliminamos?

Amonio (NH4+) – tóxico.

Diversidad de organismos – excretan N como amonio puro, amoníaco, ácido úrico o urea.

Los grupos aminos removidos de los aminoácidos se eliminan en la orina (mamíferos)

91. Aminoácidos abundantes se utilizan para sintetizar los escasos. Cuatro etapas:
1) transaminación,
2) desaminación oxidativa de glutamato,
3) transporte de amoníaco y
4) reacciones del ciclo de la ureax
92. Ciclo de la urea:

Dispone de casi el 90% del nitrógeno excedente de los organismos ureotélicos (que convierten
amoníaco en urea).

Ocurre en los hepatocitos.

La urea se forma a partir de amoníaco, CO2 y aspartato.

93. Biociclo de Krebs

La ornitina vuelve a las mitocondrias para condensarse con el carbamoil fosfato e iniciar de nuevo
el ciclo.

Tras su transporte de vuelta a la matriz mitocondrial, el fumarato se hidrata para formar malato,
un componente del ciclo del ácido cítrico.

El oxaloacetato producido por el ciclo del ácido cítrico puede utilizarse para generar energía o
convertirse en glucosa o en aspartato.