TEMA 4

Las proteínas y biocatalizadores

CONTENIDOS
1. Los aminoácidos: concepto, clasificación y propiedades.
2. La formación y estructura de las proteínas: el enlace
peptídico, los péptidos y estructura de las proteínas.
3. Propiedades y funciones de las proteínas.
4. La clasificación de las proteínas.
• -  Holoproteínas.
• -  Heteroproteínas.
5. Los biocatalizadores: las enzimas.
• -  Naturaleza y propiedades.
• -  Mecanismo de acción.
• -  Cinética enzimática. Factores que regulan su
actividad.
6. Las vitaminas
ESTÁNDARES DE APRENDIZAJE
1. Reconocer los diferentes tipos de macromoléculas que constituyen la materia viva y
relacionarlas con sus respectivas funciones biológicas en la célula.
Reconoce y clasifica los diferentes tipos de biomoléculas orgánicas, relacionando su composición
química con su estructura y su función.
Diseña y realiza experiencias identificando en muestras biológicas la presencia de distintas
moléculas orgánicas.
Contrasta los procesos de diálisis, centrifugación y electroforesis interpretando su relación con las
biomoléculas orgánicas.
2. Identificar los tipos de monómeros que forman las macromoléculas biológicas y los enlaces
que les unen.
Identifica los monómeros y distingue los enlaces químicos que permiten la síntesis de las
macromoléculas: enlaces O-glucosídico.
3. Determinar la composición química y describir la función, localización y ejemplos de las
principales biomoléculas orgánicas.
Describe la composición y función de las principales biomoléculas orgánicas.
4. Comprender la función biocatalizadora de los enzimas valorando su importancia biológica.
Contrasta el papel fundamental de los enzimas como biocatalizadores, relacionando sus propiedades
con su función catalítica.
5. Señalar la importancia de las vitaminas para el mantenimiento de la vida.
Identifica los tipos de vitaminas asociando su imprescindible función con las enfermedades que
previenen.
RECOMENDACIONES
15.- Aminoácidos proteicos: Estructura general. Carácter anfótero. Clasificación según la cadena
lateral: apolar, polar sin carga y polar con carga (ácida o básica). Aminoácidos esenciales
(concepto).

16.- Enlace peptídico. Péptidos, oligopéptidos y proteínas.

17.- Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria (secuencia de aminoácidos),

secundaria (α-hélice y β-laminar), terciaria (enlaces que estabilizan la estructura, proteínas
globulares y fibrosas) y cuaternaria (hemoglobina).

18.- Propiedades de las proteínas: solubilidad, desnaturalización y renaturalización. Clasificación

de las proteínas (holo y heteroproteínas) y función de las mismas (transportadora, reserva,
estructural, enzimática, hormonal, defensa y contráctil).

19.- Concepto de Biocatalizador. Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad

enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática (concentración de sustrato, Tª, pH,
inhibidores y cofactores). Las vitaminas: Definición, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y
función como coenzimas.
ORIENTACIONES
3. Conocer el concepto de aminoácido esencial y nombrar algunos. Identificar y describir el
enlace peptídico. Concepto de péptido, oligopéptido y proteína. Describir la estructura de
las proteínas. Relacionar solubilidad con proteínas globulares y funciones varias, e
insolubilidad con proteínas fibrosas y funciones estructurales. Explicar en qué consiste la
desnaturalización y renaturalización de proteínas, y condiciones en las que se producen.
4. Conocer el concepto de biocatalizador (enzimas, hormonas y vitaminas). Explicar el
concepto de enzima y las características que la distinguen de los demás catalizadores
(actividad y especificidad). Factores que regulan la actividad enzimática (concentración de
sustrato, Ta, pH, inhibidores y cofactores). Explicar el concepto de vitamina, clasificación
(hidrosolubles y liposolubles) y función de las vitaminas hidrosolubles (complejo B) como
coenzimas.
1. LOS AMINOÁCIDOS (aa)
1.1. CONCEPTO Y ES TRUCTURA
CONCEPTO: Los aa son los monómeros que forman los péptidos y las proteínas. Se conocen
unos 200 de cuales sólo 20 forman parte de las proteínas; a estos aa se les llama
aminoácidos proteicos y son iguales para todos los seres vivos

ESTRUCTURA: Todos los aa protéicos están formados por:

- 1 Átomo de C: es asímetríco, se llama Cα —> α-aminoácidos
- 1 Grupo amino (-NH2) libre: caracter básico
- 1 Grupo carboxilo (-COOH)libre: carácter ácido
- 1 Átomo de H
- 1 Grupo o cadena lateral (R) +/- compleja: varía de unos aa a otros.
1. LOS AMINOÁCIDOS (aa)
1.2. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
Los aa son solubles en agua, punto de fusión alto (200ºC)—> sólidos, cristalinos, son
anfóteros y presentan esteroisomería D/L

COMPORTAMIENTO ANFÓTERO
Cuando están en una disolución
acuosa se pueden comportar como
ácido o como base según el pH de las
disolución.
En disoluciones acuosa neutras, los aa
están ionizados:
- El grupo carboxilo pierde un protón y
queda cargado negativamente.
- El grupo amino gana un protón y
queda cargado positivamente.

Punto isoeléctrico (pl): es el valor de

pH para el cual el aa es un ión dipolar
neutro (igual número de cargas + y -)
1. LOS AMINOÁCIDOS (aa)
1.2. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
ESTEROISOMERÍA
Todos los aa a excepción de la
glicina tienen un C asimétrico,
llamado Cα.

Cada aa puede tener dos

esteroisómeros L o D según el
grupo amino este a la izquierda o
derecha respectivamente.

Ambos esteroisómeros son

imágenes especulares no
superponibles entre sí, es decir,
son enantiómeros.

Todos los aa proteicos tienen

configuración L.
1. LOS AMINOÁCIDOS (aa)
1.2. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Según las características de sus cadenas laterales se clasifican en:
1.Aa neutros apolares: tienen carga 0 y cadenas laterales hidrófobas. Alanina.
2.Aa neutros polares: tienen carga 0 y cadenas laterales hidrófilas. Glicina.
3.Aa ácidos: tienen carga negativa y un grupo carboxilo ionizado. Ácido aspártico.
4.Aa básicos: tienen carga positiva y un grupo amino ionizado. Lisina.

1.2. AMINOÁCIDOS ESENCIALES

CONCEPTO: Los aa esenciales son aquellos aa proteicos que los organismos
heterótrofos no son capaces de sintetizar y por tanto, los tiene que tomar en la dieta.
El nº de aa esenciales varía según la especie. Ej en el ser humano son 8 (valina,
luecina, isoleucina, triptófano, fenilalanina, metionina, treonina y lisina).
Alimentos fuente de aa esenciales: Carne, pescado, huevos, queso y otros
productos de origen animal.
Los orgnanismos autótrofos, son capaces de sintetizar todos los aa proteicos.
Con los 20 aa proteicos —> infinitas proteínas
º
2. EL ENLACE PEPTÍDICO
2.1. DEFINCIÓN Y CARACTERÍSTICAS
DEFINICIÓN: es el enlace que une entre sí a los aa para formar los péptidos y las
proteínas.
Se produce entre el grupo carboxilo de una aa y el grupo amino del siguiente
liberándose una molécula de agua. Los aa unido se llama residuos ya que no están
completos.
Estos enlaces se rompen por hidrólisis a través de métodos químicos (ácidos,
alcalis, etc.) o mediante enzimas proteolíticos.
2. EL ENLACE PEPTÍDICO
2.1. DEFINCIÓN Y CARACTERÍSTICAS
2. EL ENLACE PEPTÍDICO
2.2. LOS PÉPTIDOS
CONCEPTO: Son compuestos formados por la unión de aa mediante enlaces
peptídicos. (una proteína o un trozo pequeño de proteína )

Según el nº de aa se distinguen dos grupos:

1.Los oligopéptidos (2-10 aa): di-, tri-, tetrapéptido.
2.Los polipéptidos (más de 10 aa): son las proteínas. Frecuentemente la proteínas
están formados por más de una cadena polipeptídica.

NOTA: Los péptidos que no son proteínas se pueden obtener por hidrólisis parcial
de estas.
3. LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.
Las proteínas adoptan una
determinada configuración
espacial que va a definir su
función. En esta configuración
se diferencia 4 niveles
estructurales:

1.Estructura primaria
2.Estructura secundaria
3.Estructura terciaria
4.Estructura cuaternaria
3. LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.
3.1. LA ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia lineal de aa que forman la proteína, es decir, indica el
número y orden de los aa que la componen (viene determinado genéticamente)
- La cadena peptídica tiene un eje formado por el Cα, el C carboxilico y el N amino, que se
repite un número variable de veces y se dispone en zigzag
- Las cadenas laterales de los aa
(R) se disponen alternativamente a
un lado y otro del eje.
- Todas las cadenas tienen un
extremo N-terminal (aa con grupo
amino libre) y un extremo C-
terminal (aa con grupo carboxilo
libre)
- Los aa se numeran del del
extremo N.terminal al C-terminal.
-CαH-CO-NH-
3. LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.
3.1. LA ESTRUCTURA SECUNDARIA
Las cadenas de aa, gracias a la capacidad de rotación de los Cα, se pliegan y adoptan
distintas estructuras espaciales, siendo las más frecuentes la α-hélice y la lámina-β o lámina
plegada.

La estructura α-hélice
- Se produce cuando la cadena de aa se
enrolla helicoidalmente sobre si misma en
sentido dextrógiro.
- En cada vuelta de hélice entran 3,6 aa.
- Las cadenas laterales (R) quedan hacia el
exterior de la hélice y se mantienen gracias a
puentes de H entre grupos NH y grupos CO de
enlaces peptídicos diferentes.
- La estructura α-hélice aparece en proteínas
globulares y fibrosas
3. LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.
3.1. LA ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura a lámina-β o lámina plegada.

- Se produce cuando varios fragmentos
polipectídicos iguales o diferentes se
disponen paralelos o antiparalelos unos a
otros en zigzag.
- Se unen mediante puentes de H entre
grupos NH y CO de enlaces peptídicos
distintos que quedan enfrentados.
- Las cadenas laterales (R) se disponen
alternativamente a un lado y a otro de la
lámina.
- La estructura lámina-β aparece en
proteínas globulares y proteínas fibrosas con
función estructural.
-Ejemplo: la fibroína de la seda
3. LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.
3.1. LA ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria es la disposición espacial
que adopta la estructura secundaria en el espacio,
y por tanto, nos indica la configuración trimensional,
que recibe el nombre de conformación.

Tipos de conformación:
Conformación globular: la estructura secundaria
se pliega adoptando formas más o menos esférica.
Las proteínas globulares son solubles y
desempeñan funciones dinámicas. Ejemplo
hemoglobulina, mioglobulina y enzimas.
Conformación fibrosa: la estructura secundaria no
se pliega adoptando forma alargada. Estas
proteínas son insolubles y desempeñan
funciones estructurales. Ejemplo, queratina,
colágeno y la fibroína de la seda.
Las estructura 3ª se mantienen gracias a los diferentes enlaces entre los restos de los aa de
la cadena peptídica. Enlaces covalentes como los puentes disulfuro, y no covalentes
como los puentes de H, fuerzas de Van der Waals, interacciónes hidrofóbicas, enlaces
electrostáticos…
3. LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.
3.1. LA ESTRUCTURA TERCIARIA
3. LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.
3.1. LA ESTRUCTURA CUATERNARIA
- Solo la presentan aquellas proteínas que
están formadas por varias cadenas
polipeptídicas, denominadas subunidades o
protómeros, que pueden ser iguales o
diferentes.
- Esta estructura se mantiene gracias a
enlaces (similares a los que mantienen la
estructura terciaria) entre las cadenas
laterales de aa de protómeros diferentes
(Enlaces covalentes como los puentes
disulfuro, y no covalentes como los puentes
de H, fuerzas de Van der Waals,
interacciones hidrofóbicas, enlaces
electrostáticos…).
- Ejemplo hemoglobina
4. PROPIEDADES Y FUNCIONES DE LAS
PROTEÍNAS.
4.1. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
COMPORTAMIENTO QUÍMICO Y LA SOLUBILIDAD
Son sustancias anfóteras —> pueden amortiguar las variaciones del pH.
En cuanto solubilidad, las proteínas fibrosas son insolubles en agua y las globulares si
son solubles pero debido a su gran masa molecular forman dispersiones coloidales.

ESPECIFICIDAD NO EBAU
Las proteínas de los seres vivos son características de cada especie, y dentro de una
misma especie a veces varían de unos individuos a otros —> rechazo de transfusiones y
transplantes.
Proteínas homólogas: realizan la misma función en especies diferentes. Las diferencias
entre estas proteínas se usan para ver el parentesco evolutivo de las especies.

La especificidad de las proteínas también hace referencia a que las proteínas se unen a una
determinada molécula y no a otras. Esto se debe a la conformación espacial de la estructura
terciaria y cuaternaria. Una proteína se une selectivamente a otra molécula cuya geometría
sea complementaria a la superficie activa de la proteína. Esta especificidad reside en la
secuencia de aa de la proteína. La variación de un solo aa puede hacer que la proteína deje
de ser funcional (ejmeplo anemia—> variación de un aa en la hemoglobina impide que se
una al O2)
4. PROPIEDADES Y FUNCIONES DE LAS
PROTEÍNAS.
4.1. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
DESNATURALIZACIÓN Y RENATURALIZACIÓN
Es el proceso por el cual la proteína pierde su
configuración espacial característica (confomación
nativa), quedando reducida a su estructura 1ª
Como con secuencia pierde sus propiedades y su
función biológica.
Se produce por aumento de Tª, variaciones de pH,
Radiación ultravioleta, etc, que rompen los enlaces
que mantiene las estructuras 2º, 3ª y 4ª, pero no la 1ª.
En determinadas condiciones (factores adversos poco
intensos y durante poco tiempo) la desnaturalización
es reversible y la proteína vuelve a su conformación
nativa (renaturalización)
4. PROPIEDADES Y FUNCIONES DE LAS
PROTEÍNAS.
4.2. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.
Según su composición las proteínas se pueden clasificar en:
- Holoporteínas: o proteínas simples, están formadas exclusivamente por aa.
- Heteroproteínas: ademas de aa, tienen otros compuestos de naturaleza no proteica.

5.1. HOLOPROTEÍNAS
Según su conformación las holoproteínas se pueden clasificar en:
1.- Proteínas globulares o esferoproteínas: tienen conformación globular, son solubles en
agua (disoluciones polares) y tienen gran actividad biológica.
- Albúminas: Ej: seroalbumina, ovoalbúmina y lactoalbúmina (función transporte moléculas y
reserva de aa)
- Globulinas: Ej: Seroglobulinas (función transportadora).
- Histonas y protaminas: Ricas en aa. Se asocian con el ADN para formar la cromatina.
(función estructural)
2. Proteínas fibrosas o fibroproteínas: tienen conformación filamentosa, son insolubles en
agua y tiene función estructural.
- Colágeno: Tej. Conjuntivo, cartilaginoso y óseo. (función estructural)
- Queratina: Pelos, uñas, plumas, cuernos… (función estructural)
- Elastina: confiere elasticidad a vasos sanguíneos, pulmones.
- Miosina y actina: responsables de las contracción muscular (función contractil)
5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.
5.1. HETEROPROTEÍNAS
Están formadas por aa y por una parte no proteica llamada grupo prostético. Según la naturaleza
del grupo prostético se diferencian:
- Glucoproteínas (glúcido): fibrinógeno (coagulación, función defensiva), inmunoglobulinas
(anticuerpos, función defensiva), gonadotropinas (gonadas, función hormonal), mucoproteínas
(secreciones, función defensiva) ribonucleasa (ARN, función enzimática)
- Lipoproteínas (lípido): presentes en las membranas y el plasma (VLDL, LDL y HDL) (Función
estructural)
- Fosfoproteínas (ác. fosfórico): Caseína (leche) y vitelina (huevo) (función reserva energética)
- Nucleoproteínas (ac. nucleico): forman las fibras de cromatina (Función estructural)
- Cromoproteínas (molécula coloreada) o pigmentos:
- Porfirínicas: hemoglobina, mioglobina que transportan O2 (Fe —> rojo) y citocromos
transportan electrones
- No porfirínicas: hemocianina (Cu —> azul) Transporte de O 2
6. LAS ENZIMAS Y SU MECANISMO DE
ACCIÓN
6.1. CARACTERÍSTICA GENERALES
Los enzimas son biocatalizadores de todas las reacciones químicas que constituyen el
metabolismo, intervienen a concentraciones muy bajas y aceleran las reacciones en las que
participan, sin experimentar por ello modificación alguna.
A diferencias de otros catalizadores no biológicos, los enzimas presenta una alta especificidad
para la reacción catalizada y para las moléculas sobre las que actúan.
En las reacciones enzimáticas, las sustancias que reaccionan reciben el nombre de sustratos,
y las sustancias formadas se denominan productos.
6. LAS ENZIMAS Y SU MECANISMO DE
ACCIÓN
6.2. NATURALEZA DE LAS ENZIMAS
A excepción de los ARN catalíticos (ribozimas) y los anticuerpos catalíticos, las enzimas tienen
una naturaleza proteica
Tienen masas moleculares elevadas —> su tamaño es mucho mayor que el de los sustratos
sobre los que actúa.
Según su composición pueden ser:
- Holoproteínas: formadas sólo por proteínas.
Ej. La pepsina
- Holoenzimas: formadas por una parte proteica
(apoenzima) y otra no proteica (cofactor)
 6. LAS ENZIMAS Y SU MECANISMO DE
ACCIÓN
6.3. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
En función de la reacción que catalizan, las enzimas se pueden agrupar en 6 clase principales
6. LAS ENZIMAS Y SU MECANISMO DE
ACCIÓN
6.4. MECANISMO DE ACCIÓN
LAS ENZIMAS DISMINUYEN LA LA ENERGÍA DE
ACTIVACIÓN
• La energía de activación es la energía mínima
necesaria para relajar o romper unos enlaces y
formar otros nuevos, es decir, es la energía mínima
para que se produzca la reacción.
• Los enzimas, al disminuir la energía de activación
aceleran la velocidad de las reacciones químicas.
• Las enzimas forman un complejo activado
(conjunto de moléculas de los reactivos que han
entrado en contacto) menos energético que el que
se formaría sin la enzima.
• Las enzimas aceleran la velocidad de la reacción
sin alterar su equilibrio o influir en la concentración
de los productos que se obtienen.
6. LAS ENZIMAS Y SU MECANISMO DE
ACCIÓN
6.4. MECANISMO DE ACCIÓN
LAS ENZIMAS FORMAN UN COMPLEJO ENZMA-
SUSTRATO
•En las reacciones enzimáticas, el enzima (E) se
une al sustrato (S) para forma el complejo enzima-
sustrato (ES), que, tras la transformación
enzimática, se separa en los productos (P) de la
reacción y el enzima libre(E)

•La unión tiene lugar en una parte del enzima

denominada centro activo (formada por un nº
reducido de aa)
•El centro activo tiene una estructura tridimensional
que se adapta perfectamente al sustrato. En él se
encuentran dos tipos de residuos de aa: De unión
y Catalíticos.
•En los holoenzimas el cofactor se encuentra en el
centro activo.
6. LAS ENZIMAS Y SU MECANISMO DE
ACCIÓN
6.4. MECANISMO DE ACCIÓN
LAS ENZIMAS TIENEN ESPECIFICIDAD
La especificidad de los enzimas se debe a la estrecha relación que existe entre el centro activo
y y la forma del sustrato. Hay dos niveles de especificidad:
De acción: un enzima sólo realiza una transformación de todas las que puede sufrir el sustrato.
De sustrato: puede ser:
•Absoluta: si actúa sobre un único sustrato. Ej: la ureasa sólo actúa sobre la urea
•De grupo: el enzima transforma sustratos con un determinado tipo de enlace. Ej:
Descarboxilasa elimina el CO2 de varios aa.
•Estereoquímica: Cuando actúa sobre uno de los dos isómeros ópticos. Ej: Aspartasas —> L-
aspartato
 7. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA
ECTIVIDAD ENZIMÁTICA
La cinética de las reacciones enzimáticas estudia la velocidad de la catálisis.
Los principales factores que afectan a la actividad enzimática son la concentración de sustrato,
el pH, la Tª, los inhibidores y los cofactores

7.1. CONCENTRACIÓN DE SUTRATO

Para una concentración constante de enzima, si aumenta la concentración de sustrato [S], se
produce un aumento progresivo de la velocidad de la reacción, hasta un cierto valor de [S], a
partir del cual, por más que aumente la [S] no aumenta la velocidad.
Esto se debe a que la velocidad de la reacción
depende del equilibrio existente entre la forma libre del
enzima [E] y su forma combinada [ES].
A altas [S] todas las moléculas de enzimas se
encuentran combinadas, es decir, están saturadas, y la
velocidad de la reacción es máxima.
 7. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA
ECTIVIDAD ENZIMÁTICA
7.2. INFLUENCIA DEL PH
Los enzimas tienen pH óptimo para el que su
actividad es máxima. Pequeñas variaciones en
torno al pH óptimo provocan un descenso
brusco de la actividad porque se ve afectada la
capacidad de unión de la enzima. Si las
variación es muy brusca, el enzima se
desnaturaliza y deja de ser funcional
7.3. INFLUENCIA DE LA Tª
Un incremento de la Tª aumenta la velocidad
de las reacciones químicas. La actividad se
duplica por cada 10 ºC de incremento de Tª,
hasta alcanzar un valor máximo de actividad
alrededor de los 40ºC. A partir de este valor la
actividad disminuye porque en enzima se
desnaturaliza (pierde su estructura 3ª)
 7. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA
ECTIVIDAD ENZIMÁTICA
7.4. EL EFECTO DE LOS INHIBIDORES
Los inhibidores son sustancias químicas que disminuyen o bloquean la actividad enzimática.
- Inhibidores irreversibles: efecto permanente.
- Inhibidores reversibles: efecto temporal y no destruye la actividad catalítica del enzima. En este
caso se distinguen dos tipos de inhibición reversibles.
Inhibición competitiva: Inhibición no competitiva:
El inhibidor compite con el sustrato para unirse al El inhibidor se une al enzima por un sitio
centro activo y evitar que se produzca la reacción. diferente del que se une el sustrato , alterando
Su efecto disminuye con el aumento de la [S] su conformación e impidiendo la unión del
sustrato. Un aumento de la [S] no reduce su
efecto
7. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA
ECTIVIDAD ENZIMÁTICA
7.5. EFECTO DE LOS COFACTORES
Algunos enzimas están formados únicamente por aa,
pero otros, los holoenzimas, necesitan estar unidos a
sustancias no proteicas denominadas cofactores
mediante enlaces covalentes o débiles para poder
realizar su función catalítica.
En los holoenzimas la parte proteica se llama
apoenzima (—> especificidad) y la no proteica
cofactor (—> acción).
El cofactor puede ser:
-Un ion metálico de Fe, Mg, Cu o Zn.
-Un coenzima: molécula orgánica compleja (NAD+,
FAD+,…) en cuya composición aparece, en muchos
casos, una vitamina.

El apoenzima y el cofactor por separado son inactivos.

Un mismo cofactor puede constituyente de varias
enzimas
9. LAS VITAMINAS
9.1. CONCETO Y FUNICONES
CONCEPTO: Las vitaminas son un grupo de sustancias orgánicas de composición variada,
necesarias en cantidades muy pequeñas para el correcto funcionamiento del organismo; por
eso se les denomina micronutriente.
Al igual que algunos aa y ác. grasos, las vitaminas son compuesto esenciales, porque no
pueden ser sintetizados por la mayoría de los animales, por lo que deben ingerirse en la dieta.
FUNCIÓN: Desempeñan funciones catalíticas, como cofactores de los enzimas, y algunas
desarrollan funciones metabólicas de los macronutrientes (lípidos, H. De C y proteínas).

AVITAMINOSIS: Ausencia de alguna vitamina, generalmente hidrosolubles (Tiaminana,

Niacina, Riboflavina, Ácido fólico y Ácido ascórbico). Produce enfermedades carenciales muy
graves que pueden se mortales.
HIPERVITAMINOSIS: Exceso de alguna vitamina, generalmente liposolubles debido a la
dificultad de su eliminación (Retinol y Calciferol). Tiene efectos tóxicos.
9. LAS VITAMINAS
9.2. CLASIFICACIÓN
HIDROSOLUBLES:
- Son de naturaleza polar —> solubles en -
agua.
- Son excretas o destruida en el metabolismo
celular.
- Deben obtenerse regularmente en la dieta.
- Ejemplo: Vitamina B (1, 2, 3, 5, 6, y 12),
Biotina, Ácido fólico y Ácido ascórbico.
LIPOSOLUBLES:
- Son de naturaleza apolar —> insolubles en
agua. Solubles en disolventes polares
- Su insolubilidad en el agua dificulta su
eliminación.
- Su exceso en el organismo produce toxicidad
Ejemplo: Vitamina A, D, E y K
9. LAS VITAMINAS (ESTUDIAR UNA)
9. LAS VITAMINAS (ESTUDIAR TODAS)
10. ACTIVIDADES RESUELTAS DE EBAU
1.1.- Sobre biomoléculas:
a) Diga qué es la estructura primaria de las proteínas.
b) Indique qué tipo de enlace las caracteriza y nombre los grupos químicos queparticipan
en el mismo.
c) Indique qué se entiende por estructura terciaria y cite dos tipos de uniones existentes
para dar lugar a esta estructura.
d) Explique qué se entiende por desnaturalización de una proteína.

a) La estructura primaria de las proteínas viene determinada por la secuencia de aminoácidos

que forman una cadena unidos por los enlaces peptídicos. Las variaciones en esta estructura
las marcará el número, tipo y orden de los aminoácidos que la forman, en casi todas las
proteínas existen 20 aminoácidos diferentes, que originan combinaciones casi ilimitadas. La
cadena así formada quedará con los grupos R, o cadenas laterales, dispuestas de forma
alternante hacia arriba y hacia abajo. Esta estructura determina los siguientes niveles de
plegamiento de la proteína.

b) El enlace que caracteriza las proteínas es el enlace peptídico, que se establece entre el
grupo carboxilo del carbono alfa de un aminoácido y el grupo amino del carbono alfa del
siguiente, con pérdida de una molécula de agua. Es un enlace covalente de tipo amida, con
carácter parcial de doble enlace porque se establece resonancia entre los electrones del enlace
C=O y N-C. La unidad que se repite en una proteína sería - NH-Cα-CO-.
10. ACTIVIDADES RESUELTAS DE EBAU
c) La estructura terciaria de una proteína corresponde al tercer nivel de plegamiento de la
misma. Es la responsable directa de sus propiedades biológicas. En este nivel encontramos,
según la disposición en el espacio que adopta la cadena, proteínas globulares y filamentosas.
Los enlaces que la mantienen estable se establecen entre los grupos R y pueden ser,
covalentes como por ejemplo los puentes disulfuro, que se establecen entre dos cadenas
laterales de cisteína (Cys) y no covalentes como por ejemplo puentes de hidrógeno, que se
establecen entre las cadenas laterales de aminoácidos polares, atracciones hidrofóbicas y
fuerzas de Van der Waals entre cadenas apolares, enlaces electrostáticos entre zonas
cargadas…

d) La desnaturalización consiste en la pérdida de la estructura tridimensional de la proteína

(estructura secundaria, terciaria o cuaternaria), perdiendo por tanto lo que se conoce como
estado nativo de la proteína, quedando reducida a su estructura primaria.
La desnaturalización puede provocar la precipitación de la proteína por cambios en la
solubilidad de la misma y pérdida de sus propiedades biológicas.
Los agentes que provocan la desnaturalización pueden ser físicos, como el calor, y químicos,
por detergentes o variaciones del pH, o variación en la concentración salina. El proceso puede
ser reversible, y la proteína, si cesa el agente causante de la desnaturalización, se renaturaliza
o irreversible, y en este caso no recuperar su forma nativa.
10. ACTIVIDADES RESUELTAS DE EBAU
1.4.- La Rubisco es la enzima clave en el proceso que realizan las plantas. Es una enzima
relativamente lenta: solo transforma unas tres moléculas de sustrato por segundo.
a) ¿Qué es una enzima y cómo interviene en una reacción química?
b) ¿Qué cantidad de enzima queda después de la reacción?
c) ¿Qué significa que la actividad enzimática es específica?
d) ¿Cuál es la naturaleza de la enzima?
e) Describe el mecanismo de acción enzimática y define el concepto de centro activo.

a) Una enzima es un biocatalizador biológico sintetizado por el propio organismo, cuya

composición química es total o parcialmente proteica. Los biocatalizadores son sustancias
que, sin consumirse en el proceso, intervienen en las reacciones químicas disminuyendo la
energía de activación y, por consiguiente, aumentando la velocidad de reacción.

b) Dado que los enzimas no se consumen en el proceso, la cantidad de enzima no varía una vez
catalizada la reacción

c) Que una enzima presenta afinidad por un determinado sustrato o grupo de sustratos o bien
cataliza un tipo específico de reacción química. Por tanto la especificidad se da a nivel de
sustrato y/o tipo de reacción química.
10. ACTIVIDADES RESUELTAS DE EBAU
d) Las enzimas están compuestas por aminoácidos, es decir, su composición es proteica
(proteínas globulares). Si, en su composición, además de aminoácidos presentan otra
molécula no proteica, se trata de una holoenzima. Esta está compuesta por una apoenzima
(parte proteica) y un cofactor (parte no proteica) sintetizado por el propio organismo. Si el
cofactor se une a la apoenzima de forma permanente, se denomina grupo prostético y, si se
une solo durante la reacción química, se denomina coenzima.

e) En general, el mecanismo de acción enzimática transcurre siempre con la unión del sustrato
a la enzima, formándose un complejo intermediario o complejo enzima-sustrato entre
ambos, imprescindible para que la reacción química pueda llevarse a cabo.
La reacción enzimática puede simbolizarse así:
[E] + [S] [ES]  [P] + [E]
La reacción enzima-sustrato tiene lugar a través del centro activo de la enzima.
Generalmente, el centro activo constituye una pequeña parte de la molécula de la enzima y
posee una estructura tridimensional en forma de hueco, formado por tres tipos de
aminoácidos; estructurales, de fijación y catalíticos. La unión con el sustrato se realiza
mediante enlaces débiles (tipo puentes de hidrógeno). Fischer explica esta unión como el
mecanismo de apertura de una cerradura con una única llave: modelo de “la llave y la
cerradura”. Kosland propone el modelo de ajuste inducido, que implica que la conformación
espacial de la enzima se modifica al unirse al sustrato.
10. ACTIVIDADES RESUELTAS DE EBAU
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11. ACTIVIDADES PARA CASA