Georgina Reneé Rosales Ruíz- Bioquímica

Enzimas Hepaticas

La fosfatasa alcalina es una enzima hidrolasa responsable de eliminar grupos de

fosfatos de varios tipos de moléculas como nucleótidos, proteínas y otros
compuestos fosforilados. El proceso de eliminar el grupo fosfático se denomina
desfosforilación. Como sugiere su nombre, las fosfatasas alcalinas son más
efectivas en un entorno alcalino.
La fosfatasa alcalina recibe el nombre de orto-fosfórico-monoéster hidrolasa. Estas
enzimas proceden de la ruptura normal de las células sanguíneas y de otros
tejidos, muchas de ellas no tienen un papel metabólico en el plasma excepto las
enzimas relacionadas con la coagulación y con el sistema del complemento. La
fosfatasa es una enzima clasificada dentro de las hidrolasas. Las fosfatasas
alcalinas son enzimas que se encuentran presentes en casi todos los tejidos del
organismo, siendo particularmente alta en huesos, hígado, placenta, intestinos y
riñón. Tanto el aumento, así como su disminución en plasma tienen significado
clínico.
Las causas de un aumento de FAL:
Enfermedad ósea de Paget, obstrucciones hepáticas, hepatitis, mononucleosis,
hepatoxicidad por medicamentos y osteomalacia.

La alanina aminotransferasa (ALT), también llamada transaminasa glutámico

pirúvica (GPT) es una enzima que pertenece al grupo de las transaminasas o
aminotransferasas. Esta enzima se encuentra principalmente en las células del
hígado. El nivel en sangre de alanino aminotransferasa es un parámetro muy útil
en medicina, pues la elevación de las cifras normales puede indicar lesión
hepática por destrucción de hepatocitos (citolisis). Tiene una vida media en sangre
de 47 horas. Cataliza la transferencia de un grupo amino (NH2) de la alanina al
ácido α-cetoglutárico dando lugar a piruvato y glutamato. La reacción es
reversible.
Algunas de las causas más frecuentes que provocan elevación de alanina
aminotransferasa en sangre son las enfermedades que afectan al hígado,
incluyendo el consumo excesivo de bebidas alcohólicas, determinados
medicamentos, esteatosis hepática, hepatitis A, hepatitis B, hepatitis C, cirrosis
hepática y hemocromatosis.
 Georgina Reneé Rosales Ruíz- Bioquímica

El aspartato aminotransferasa, antes conocida como transaminasa glutámico-

oxalacética (GOT) y también llamada aspartato transaminasa (AST), es una
enzima aminotransferasa que se encuentra en varios tejidos del organismo de los
mamíferos, especialmente en el corazón, el hígado y el tejido muscular. Se
encuentra en cantidades elevadas en el suero en casos de infarto agudo de
miocardio, de hepatopatía aguda y de miopatías, por el empleo de determinados
fármacos y en casos de cualquier enfermedad o trastorno en donde las células
resulten dañadas gravemente. Tiene una vida media en sangre de 17 horas.
Esta enzima cataliza la reacción de transferencia de un grupo amino desde el L-
aspartato al 2-oxoglutarato, formándose L-glutamato y oxaloacetato. Esta enzima
utiliza el piridoxal 5'-fosfato como cofactor
También puede actuar sobre la L-tirosina, la L-fenilalanina y el L-triptófano. Esta
actividad puede ser formada desde la enzima aminoácido aromático transaminasa
mediante proteólisis controlada.

Prieto Valtueña y Yuste Ara, J. M. y J. R. (2019). Balcells. La clinica y el

laboratorio: Interpretación de analisis y pruebas funcionales. Exploracion de los
sindromes. Cuadro biologico de las enfermedades. España: ELSEVIER. p. 333