TRANSAMINASAS

TGO (Transaminasa Glutmico Oxalactico) TGP (Transaminasa Glutmico Pirvico)

Son enzimas que catalizan la transferencia de grupos amino entre un aminocido dondador (sustrato) y un cetocido

TGO (Transaminasa Glutmico Oxalactico) o tambin llamada AST (Aspartato Amino Transferasa)
Es una enzima que se encuentra en corazn, hgado y msculo estriado, rin y pncreas (citados en orden decreciente de concentracin). Cuando existe una lesin en alguno de estos rganos, se libera hacia la sangre y se encuentra aumentado el valor de la enzima en el suero. En caso de dao al miocardio se libera de 6 a 12 horas despus de la lesin. Se normaliza su valor de 3 a 5 das despus. En caso de dao al tejido heptico, se ve considerablemente aumentada. Tiene como sustrato al Aspartato y al -cetoglutarato.

1) -Cetoglutarato + L-aspartato 2) Oxalacetato + NADH + H+

TGO AST

L-glutamato + oxalacetato Malato + NAD+

Malato Deshidrogenasa (MDH)

En la reaccin 2), la malato deshidrogenasa (MDH) cataliza la oxidacin del NADH a NAD. Se analiza la desaparicin de NADH a =340nm (Ultra Violeta), registrndose la disminucin de absorbancia por unidad de tiempo durante 3 minutos.

La medicin anterior es proporcional a la actividad enzimtica. Los valores normales son: 0 25 U/L (30C) 0 37 U/L (37C) Se presentan cifras aumentadas en: 1.- Infarto de Miocardio (IM) La cifra puede estar aumentada de 4 a 10 veces La concentracin de la enzima regresa a su valor normal despus de 3 5 das de ocurrida la lesin, si permanece alta es indicador de recurrencia de IM

2.- Enfermedad del Hgado Aumenta en cirrosis heptica, Hepatitis aguda, Necrosis heptica, principalmente. 3.- Otras enfermedades con cifras elevadas de TGO Pancreatitis aguda Enfermedad renal aguda Quemaduras graves Distrofia muscular progresiva.

TGP (Transaminasa Glutmico Pirvico) o tambin llamada ALT (Alanino Amino Transferasa)
Es una enzima que se encuentra en hgado, rin, corazn, msculo estriado y pncreas (citados en orden decreciente de concentracin). Se emplea para: Diagnosticar alguna enfermedad heptica., Monitorizar evolucin del Tx. de hepatitis. Para diferenciar la ictericia obstructiva y la ictericia hemoltica. Se considera ms especfica para evaluar condiciones hepticas que la TGO por su abundancia en el tejido heptico.

PRINCIPIO La TGP o ALT cataliza la conversin de L-alanina y -cetoglutarato a piruvato y L-glutamato. 1) -Cetoglutarato + L-alanina
TGP ALT

L-glutamato + Piruvato

2) Piruvato + NADH + H+

Lactato Deshidrogenasa (LDH)

Lactato + NAD+

En la reaccin 2), la LDH cataliza la oxidacin de NADH a NAD.

Los valores normales son: 8 20 U/L (30C) 12 31 U/L (37C) Se presentan cifras aumentadas de TGP en: Enfermedad hepatocelular Cirrosis activa (ligero) Tumos metastsico del hgado.(ligero) Ictericia obstructiva/ obstruccin biliar Hepatitis infecciosa Las determinaciones de estas enzimas son por mtodo cintico La lectura de absorbancia se realiza en el rango UV (340 nm) Tanto los valores de TGO como los de TGP se relacionan con los valores de otras enzimas para la determinacin del diagnstico definitivo de ciertas patologas.

LACTATO DESHIDROGENASA (LDH)

Es una protena ampliamente distribuida en los tejidos del organismo. Presenta 5 isoenzimas las cuales estn distribuidas en distintas proporciones en el organismo.

ISOENZIMA LDH1 LDH2 LDH3 LDH4 LDH5

LOZALIZACIN PRINCIPAL Corazn, eritrocitos, corteza renal Corazn, eritrocitos, corteza renal (en menor cantidad que la LDH1) Pulmones Leucocitos, ndulos linfticos, msculo, hgado (menor conc. Que LD5) Hgado, msculo

Cataliza la reaccin de oxidacin de L-lactato a Piruvato con la mediacin de NAD como aceptor de Hidrgeno LDH L- lactato + NAD
+

Piruvato + NADH+

La direccin de la reaccin es dependiente del pH. Y aqu se monitorea la produccin de NADH, es decir que se va a observar un aumento gradual en la absorbancia a 340 nm. Su determinacin se realiza para evaluar enfermedades hepticas, cardiacas, enfermedades renales, anemias megaloblsticas y alunas neoplasias. Se emplea junto con otras pruebas para el diagnstico definitivo de la enfermedad.

Los valores normales son: 95 200 U/L Se presentan cifras aumentadas de LDH en: Infarto al Miocardio:Se observa aumento de 2 a 10 veces por arriba de lo normal. Estos valores pueden permanecer por 6 a 10 das Infarto Pulmonar Leucemia aguda Anemias hemolticas Enfermedad heptica. Cncer extenso

Se presentan cifras disminuidas de LDH en: Respuesta favorable al tratamiento contra el cncer

CREATIN FOSFOCINASA, CREATIN FOSFOKINASA (CPK) o CREATIN CINASA (CK)

Enzima que cataliza la transformacin del fosfato de creatina en creatina y ATP. CPK Fosfato de Creatina + ADP (Fosfocreatina) Creatina + ATP

Se encuentra presente en concentraciones elevadas en el msculo cardiaco, msculo esqueltico y cerebro. Su cuantificacin en suero se usa como indicador de lesin de miocardio y msculo esqueltico. Existen 3 isoenzimas especficas de cada tejido: ISOENZIMA CPK MM CPK MB CPK BB TEJIDO Msculo Esqueltico Miocardio Cerebro

La valoracin de estas isoenzimas es de utilidad en el diagnstico diferencial de las enfermedades que involucran el aumento de esta enzima. CPK Fosfato de creatina + ADP HK ATP + D-glucosa
G-6-PDH

Creatina + ATP

(CPK= Creatin Fosfocinasa)

ADP + D-glucosa-6-fosfato

(HK= Hexocinasa)

D-glucosa-6-fosfato + NADP+

Ac. 6-fosfoglucnico + NADPH + H+

(Glucosa 6 Fosfato Deshidrogenasa)

Se observa un incremento en la absorbancia debido al aumento en la produccin de NADPH, el cual es proporcional a la actividad de la CPK.

Valores de Referencia:

Hombres: 38 -174 U/L Mujeres: 26 140 U/L

En Infarto de Miocardio se ve incrementada ms rpidamente que la TGO, despus de 3 6 horas de la lesin. Otras enfermedades y condiciones fsicas involucradas en el aumento son: Enfermedad cerebrovascular aguda Distrofia muscular progresiva Ciruga cardiaca Desfibrilacin cardiaca Choque elctrico Electromiografa Convulsiones

Algunos factores que interfieren mostrando valores aumentados de la CPK son: Ejercicio excesivo Los atletas por su gran cantidad de masa muscular Mltiples inyecciones intramusculares Algunos frmacos

AMILASA SRICA

Su funcin en el organismo es la conversin de almidn en azcar. Se encuentra en varios tejidos pero principalmente en pncreas e hgado. La -amilasa es una enzima del aparato digestivo. Hidroliza el almidn de los alimentos y el glicgeno para formar maltosa. La enzima es normalmente secretada en el tubo digestivo a partir de las glndulas partidas y el pncreas. En condiciones normales, las clulas pancreticas secretan la amilasa y la vierten hacia el conducto pancretico y posteriormente pasa al duodeno, ah empieza a cumplir su funcin digestiva. Cuando existe una lesin grave de las clulas pancreticas o una obstruccin en el conducto pancretico, se filtra esta enzima hacia la cavidad peritoneal y al sistema linftico, y ah es captada por los vasos sanguneos, produciendo un aumento en la concentracin sangunea de la amilasa. El mtodo enzimtico que cuantifica la liberacin de 2-cloro-p-nitrofenol a partir del sustrato 2-cloro-pnitrofenil-D-maltotriosido (CNPG3).
-Amilasa

CNPG3 (2-cloro-p-nitrofenil- -D-maltotriosido)

2-Cloro-p-nitrofenol Absorbancia a 405nm

Esta prueba se emplea para diagnosticar y monitorizar la pancreatitis aguda principalmente. Valor de referencia: 18 87 U/L Implicaciones Clnicas: CIFRAS AUMENTADAS Pancreatitis aguda Obstruccin del conducto pancretico lcera pptica perforada Necrosis intestinal