2008

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL NORDESTE FACULTAD DE MEDICINA CATEDRA DE BIOQUIMICA

ENZIMAS ENZIMAS
1 1 1 1 1 1 2 2 2 3 3 4 4 4

Distribucin de las enzimas en los espacios extra e intracelular Variantes enzimticas Fundamentos clnicos de la enzimologa Enzimas Plasmoespecficas: Enzimas secretadas o exocitoenzimas Enzimas celulares o endocitoenzimas Determinacin de enzimas sricas hepticas Transaminasas Gammaglutamiltranspeptidasa Fosfatasa Alcalina Determinacin de enzimas sricas pancreticas Determinacin de enzimas sricas en el infarto de miocardio Creatininafosfokinasa Lctico Deshidrogenasa

Brandan, Nora
Profesora Titular. Ctedra de Bioqumica. Facultad de Medicina. UNNE.

Llanos, Cristina
Jefa de Trabajos Prcticos. Ctedra de Bioqumica. Facultad de Medicina. UNNE.

Barrios, Beln Itat

Ayudante Alumno por Concurso. Ctedra de Bioqumica. Facultad de Medicina. UNNE.

INTRODUCCIN
Todas las reacciones metablicas que ocurren en nuestro organismo se hayan mediados por enzimas, estas en su mayora son de naturaleza proteica (algunas son ARN). Puede definirse a las enzimas (ez) como catalizadores, capaces de acelerar las reacciones qumicas en ambos sentidos, sin consumirse en ella, ni formar parte de los productos. La diferencia fundamental es que tienen gran especificidad de reaccin o sea por el sustrato sobre el cual actan. Ciertas ez requieren de ciertos compuestos orgnicos, termoestables para poder cumplir con su funcin cataltica, estas molculas se denominan coenzimas, generalmente tiene bajo peso molecular y suelen ser claves en el mecanismo cataltico. La apoenzima unida a la coenzima constituye la holoenzima. Estas molculas termoestables generalmente son vitaminas o metales. Segn el tipo de reaccin que catalizan las enzimas se dividen en 6 clases o grupos: 1) Oxidorreductasas. 2) Transferasas. 3) Hidrolasas. 4) Liasas 5) Isomerasas 6) Ligasas

Escalante Marassi, Andrea P.

Ayudante Alumno por Concurso. Ctedra de Bioqumica. Facultad de Medicina. UNNE.

Ruz Daz, Daniel A. N.

Ayudante Alumno por Concurso. Ctedra de Bioqumica. Facultad de Medicina. UNNE.

CATEDRA DE BIOQUIMICA FACULTAD DE MEDICINA - UNNE

ENZIMAS

Distribucin de las enzimas en los espacios extra e intracelular

En la clula las ez pueden encontrarse en el lquido celular (citosol) o bien pueden estar fijadas a determinadas organelas (ej. Adheridas a las mitocondrias). Hay enzimas 100 % citoplasmticas es decir que se encuentran solamente en el citosol, a estas se las llama uniloculadas. Por ejemplo GPT (glutmico-pirvico transaminasa) LDH (lctico deshidrogenasa). Otras enzimas estn en un cierto porcentaje en las organelas y otro porcentaje en el citoplasma, es decir que son biloculadas, como la GOT (glutmico-pirvico transaminasa) que est 60% en el citoplasma y 40% en mitocondria, MDH (malato deshidrogenasa) 50 % en citoplasma y 50% en mitocondria. En las clulas somticas normales, las actividades catalticas de las numerosas enzimas se mantienen muy constantes, ya que existe un equilibrio entre la sntesis y la degradacin enzimtica, pero constantemente llegan al espacio extracelular pequesimas cantidades de muchas enzimas intracelulares. En muchas enfermedades orgnicas est aumentada la salida de enzimas desde el interior celular, esto puede deberse por un aumento de la permeabilidad de las membranas celulares, o bien por disolucin de la estructura celular. De esta manera se originan modificaciones del nivel enzimtico en el plasma sanguneo, de indudable valor que ayudan a realizar un diagnstico.

formas diferentes, todas son normales, pero difieren en algunos aminocidos, estas diferencias aminoacdicas se deben a mutaciones puntuales. 2) Heteroenzimas: enzimas de funcin semejante, especfica de las diversas especies biolgicas, por ejemplo la LDH del hombre y del conejo. 3) Aloenzimas: variante de ez e isoez condicionadas genticamente que solo aparecen en determinados individuos de una misma especie. La mayora de las aloenzimas no conducen a las manifestaciones patolgicas. Sirven para caracterizar el tipo bioqumico de un individuo. Por ejemplo hay aloenzimas de la Glucosa-6-Fosfato Deshidrogenasa y de la Pseudocolinestearasa.

Fundamentos clnicos de la enzimologa

Las ez plasmticas se clasifican de acuerdo a Bcher en 3 grandes grupos: Enzimas Plasmoespecficas: Seran las enzimas que tienen su lugar de accin en el plasma. Estas enzimas son sintetizadas en determinados tejidos y vertidas a la sangre activamente, que es su lugar de accin, donde se encuentran su sustrato y su coenzima. Por ejemplo las enzimas del complejo protrombnico, lipoproteinlipasa, plasmingeno y pseudocolinesterasa. Este grupo de enzimas son sintetizadas fundamentalmente por el hepatocito y son muy activas en el plasma (a diferencia de otras que si estn aumentadas indican dao). Entonces de este grupo de ez nos interesa saber sus valores inferiores; porque una disminucin de su actividad (normalmente alta en suero) indica una alteracin en la sntesis, y como la mayora son producidas en el hgado esto nos estara indicando una alteracin de la funcionalidad heptica. Enzimas secretadas o exocitoenzimas Son enzimas secretadas por glndulas tejidos muy especializados, su lugar de accin est alejado, es el caso de las enzimas digestivas segregadas por el pncreas y que van al duodeno a ejercer su accin, como por ejemplo la amilasa, lipasa, tripsina, etc. Clnicamente, estas enzimas en sangre estn en baja actividad. Aumentaran sus niveles en la patologa aguda como la pancreatitis y en casos de patologa crnica, donde la glndula est hipofuncionante, por lo que su actividad estara disminuida en su lugar de accin; en este caso en duodeno. Enzimas celulares o endocitoenzimas Son todas las enzimas que tienen su lugar de accin dentro de la misma clula que las sintetiza, no tienen accin en plasma por falta de sustrato y de coenzima. Se dividen es 2 grupos:

Variantes enzimticas
Las enzimas se subdividen en 3 grupos: 1) Isoenzimas: son variaciones en la molcula de la enzima que le da caractersticas fsico-qumicas (distinto pH, distinto Km, diferente accin de inhibidores y activadores) e inmunolgicas diferentes, localizacin o lugares de origen diferentes; de modo que realizan el mismo tipo de reaccin y actan sobre el mismo sustrato pero en condiciones distintas. Las causas de estas mltiples formas enzimticas pueden ser 3: La informacin gentica para estas molculas enzimticas estn localizadas en distintos genes. Por ejemplo la MDH tiene 3 isoenzimas que estn codificadas en los cromosomas 1, 4 y 6. Cuando los monmeros constituyentes de una ez (ez oligomricas) estn codificadas en genes diferentes. Por ejemplo la LDH, tiene 2 monmeros el M se encuentra en el cromosoma 11 y el H se encuentra en el cromosoma 12. Mutaciones: hay genes que codifican para ciertas ez que estn predispuestos a mutar ms que otros. Por ejemplo la Glutmico Deshidrogenasa (GLDH), presenta hasta 50

Pgina 1

CATEDRA DE BIOQUIMICA FACULTAD DE MEDICINA - UNNE

ENZIMAS
sinonimia es GPT y GOT. 2) Organoespecficas: Enzimas especificas de determinados rganos tejidos que actan en procesos metablicos especficos de ciertos tejidos. Por ejemplo la GLDH, y SDH. dependa del tipo de metabolismo que desarrollaba y esto est en relacin con la disponibilidad de oxigeno que tienen los hepatocitos. Los hepatocitos cercanos al espacio porta tienen mayor disponibilidad de oxigeno que los hepatocitos cercanos a la vena centrolobulillar, por lo cual es diferente el incremento de enzimas en sangre ya sea que provengan de hepatocitos de la zona centrolobulillar o periportal. Transaminasas Son enzimas que realizan reacciones de transaminacin (consiste en la transferencia del grupo amino de una aminocido dador a un cetocido aceptor; convirtindose el aminocido dador en un cetocido y el cetocido aceptor en un aminocido) dando lugar a aminocidos y cetocidos distintos de los originales. En el hgado se han detectado no menos de 60 reacciones de transaminacin, pero las nicas transaminasas con valor clnico son la GOT y la GPT. Estas enzimas no son especficas del hgado y se hallan tambin en msculo, corazn, pncreas y cerebro. La GOT est constituida por dos isoenzimas, una citoplasmtica y otra mitocondrial, mientras que la GPT es exclusivamente citoplasmtica. Las concentraciones normales de estas enzimas en plasma traducen la normal destruccin de las clulas que las contienen, el cociente normal GOT/GPT es de aproximadamente 1,3. En todas las enfermedades hepticas que cursan con necrosis celular existe hipertransaminasemia, ms intensa cuanto ms aguda sea la lesin. Las hepatitis vricas y txicas, y ms raramente la insuficiencia cardaca de instauracin sbita y el hgado de shock, suelen producir niveles ms de 10 veces superiores a los normales. El hallazgo de una elevacin moderada de las transaminasas (menos de 10 veces los valores normales) es ms difcil de interpretar y puede corresponder a una hepatitis crnica, a una hepatitis aguda de poca intensidad, a la fase de regresin de una hepatitis aguda, pero tambin a una cirrosis, a una enfermedad biliar o a muchos otros procesos. Un cociente GOT/GPT superior a la unidad con hipertransaminasemia moderada sugiere una hepatopata alcohlica o neoplsica. Gammaglutamiltranspeptidasa La GT, conocida tambin como gammaglutamiltransferasa, cataliza la transferencia de grupos gammaglutamil de un pptido a otro o de un pptido a un aminocido. El tejido ms rico en esta enzima es el rin, seguido del pncreas, el hgado, el bazo y el pulmn. En las clulas se localiza en las membranas, fundamentalmente del retculo endoplsmico liso, en los microsomas, en la fraccin soluble del citoplasma y en los conductillos biliares. Los valores sricos normales de GT difieren en ambos sexos, siendo ms

1) Ubicuas: Son todas las que intervienen en el metabolismo general como por ejemplo LDH, MDH, ALT o Alanina-aminotransferasa, AST o Aspartato-aminotransferasa. A estas ez se las denomina comnmente transaminasas y su otra

Divisin de las enzimas que aparecen en el plasma segn su origen

Grupo Ejemplos Protrombina, plasmingeno, ceruloplasmina, lipoproteinlipasa, pseudocolinstearasa Amilasa pancretica, salival, fosfatasa prosttica, pepsingeno. LDH; MDH; Glicerol-3fosfato Deshidrogenasa; 1,6 difosfo-fructo-aldolasa; GOT; GPT. Ez del ciclo de la urea; glucosa-6-fosfatasa; 5ND.

Especificas del plasma

De secrecin

Enzimas celulares

De vas principales Organoespecificas

Para la valoracin enzimtica hay que tener en cuenta: a) Distribucin de las enzimas; o sea conocer la topologa enzimtica frente a un aumento de una enzima para saber que correlacin clnica tiene. b) Localizacin de las enzimas dentro de la clula; para poder entender que tipo de dao sufri la misma. Por ejemplo si encontramos un aumento de enzimas citoplasmticas indica que la alteracin no es tan severa, pero si adems aumentan las enzimas mitocondriales significa que existen en ese tejido focos necrticos que permiten el pasaje de las mismas que solamente aparecen en sangre en casos de necrosis intracelular. c) Conocer el tiempo de vida media de esa enzima; para poder interpretar los tiempos de desaparicin de esas actividades enzimticas aumentadas. Por ejemplo si estamos frente al aumento plasmtico de una enzima de vida media larga, llevar ms tiempo la normalizacin de sus valores desde el momento de su entrada al plasma. En cambio, si estn aumentado los valores de cierta ez y su vida media es corta, esta se normaliza ms rpidamente.

Determinacin de enzimas sricas hepticas

El hgado es una glndula importante porque all no solo se realiza la sntesis proteica, sino tambin la detoxificacin de una serie de compuestos que deben ser eliminados de nuestro organismo. Contiene un gran nmero de enzimas, pero las que tienen mayor inters clnico son las transaminasas, la fosfatasa alcalina, la gammaglutamiltranspeptidasa y 5ND. Schmidt y colaboradores llegaron a determinar que no todas las clulas del hgado tenan la misma concentracin enzimtica, sino que la concentracin

Pgina 2

CATEDRA DE BIOQUIMICA FACULTAD DE MEDICINA - UNNE

ENZIMAS
Determinacin de enzimas sricas pancreticas
La comprobacin de cifras elevadas de las diferentes enzimas pancreticas en plasma y orina apoya fuertemente la existencia de una lesin pancretica. Este hallazgo, junto con la clnica y los datos obtenidos mediante las tcnicas de imagen, constituyen los pilares del diagnstico de la pancreatitis aguda. Las principales causas de pancreatitis son las enfermedades de las vas biliares y el alcoholismo crnico, situacin en la que las enzimas pancreticas elevan sus niveles en sangre. Sin embargo no existe relacin directa entre la duracin y la altura de los aumentos de actividad enzimtica en suero con la gravedad y pronostico de esta enfermedad. Una enzima que se dosa es la amilasa, ya que en la prctica y en condiciones normales, slo el pncreas y las glndulas salivales contribuyen de forma significativa al mantenimiento de los niveles sricos de esta. No obstante, adems de originarse en el pncreas, esta enzima proviene de otros rganos, como las trompas de Falopio, los ovarios, las glndulas salivales, el intestino, el pulmn, la prstata y el hgado. Por esta razn, procesos inflamatorios desarrollados en estos rganos pueden provocar elevaciones de las cifras de amilasa. Debido a la inespecificidad de la ez suele utilizarse como recurso la deteccin srica de la fraccin P3 de la amilasa (isoenzima de origen exclusivamente pancretico, aislada por electroforesis) que ha sido observada de forma casi constante en la pancreatitis aguda y est prcticamente ausente en los abdmenes agudos de otras etiologas. Pero adems pueden emplearse otras alternativas, como es la cuantificacin de la lipasa srica, que es la segunda determinacin ms frecuentemente empleada para diagnstico de la pancreatitis aguda. La lipasa es ms especfica del pncreas, aunque no totalmente, ya que tambin es producida por el intestino, la faringe, el rin y el bazo que en procesos inflamatorios de alguno de estos provocar elevaciones de la enzima. Otra posibilidad es fraccionar la amilasa en sus isoenzimas salival (S) y pancretica (P). La inhibicin de la isoamilasa tipo S, por un doble anticuerpo monoclonal, es un mtodo sencillo y rpido que permite juzgar la elevacin aislada de la enzima de origen pancretico, evitando as el problema de confusin con hiperamilasemias extrapancreticas. En oposicin al aumento de amilasa, que tambin puede estar elevado en enfermedades no pancreticas (ejemplo parotiditis) el aumento de lipasa solo puede deberse a afecciones del pncreas. La amilasa, se filtra por el glomrulo por su bajo peso molecular, en cambio la lipasa al presentar un alto peso molecular no se filtra y en consecuencia no aparece en orina. Por tal motivo, es posible determinar la amilasa en orina, recogiendo la muestra de dos horas. Sin embargo, en ocasiones, es posible detectar niveles urinarios de amilasa elevados durante algo ms de tiempo que en sangre, ya que en algunos casos la elevacin de amilasa srica puede ser fugaz. Las enzimas pancreticas pueden ayudar tambin en el

elevados en los varones que en las mujeres. La GT aumenta en la mayora de las enfermedades del hgado, por lo que su especificidad es escasa. La GT es una enzima sumamente sensible, aumenta en menor o mayor grado en todas las hepatobiliopatas, los mayores aumentos se ven en procesos obstructivos o neoplsicos, tambin est aumentada en hepatitis. Los aumentos ms importantes se observan en procesos tumorales, en la colestasis intraheptica o extraheptica por proliferacin de conductillos biliares, adems su sntesis es inducida por el alcohol y tambin por barbitricos Tener en cuenta estos 2 factores cuando se solicita su determinacin. La actividad de la enzima es inhibida por estrgenos y progesterona, importante a tener en cuenta porque existe una colestasis del embarazo que cursa con GT normal por estar inhibida la ez por esas 2 hormonas que estn aumentadas en el embarazo. La GT es una enzima sumamente sensible, aumenta en todas las hepatobiliopatas, en menor o mayor grado. La GT es un parmetro muy til para el control de los pacientes alcohlicos, aunque tambin pueden traducir la exposicin a txicos industriales. La interrupcin del consumo de alcohol, en ausencia de otras causas de induccin enzimtica, es seguida de una reduccin inmediata de los valores plasmticos de GT, hasta normalizarse completamente al cabo de 6-8 semanas. Fosfatasa Alcalina La FAL srica tiene varios orgenes (hgado, rin, placenta, intestino, huesos, leucocitos), aunque las fuentes ms importantes son el hgado, los huesos y el intestino. Durante el crecimiento, los niveles sricos son altos debido al aumento de la fraccin sea, que traduce la actividad osteoblstica en el hueso. Lo mismo ocurre durante el embarazo, sobre todo en el tercer trimestre, en el que las elevaciones se deben a fosfatasa alcalina de origen placentario. La FAL tiene tres isoenzimas porque se origina en tres genes diferentes, una isoenzima de origen placentario, una intestinal y una que se llama no placentaria/no intestinal. Para establecer el origen del aumento de la fosfatasa alcalina se recurre a la separacin electrofortica de sus isoenzimas. Otro mtodo consiste en la determinacin de las fracciones termoestable (heptica) y termolbil (sea). La modificacin de la proporcin de ambas fracciones permite conocer cul es la responsable de la elevacin de los niveles sricos. Sin embargo, en la prctica es suficiente efectuar una valoracin indirecta mucho ms sencilla, que consiste en la determinacin de otras enzimas que se elevan en caso de colestasis, como la GT o la 5-nucleotidasa. El aumento de fosfatasa alcalina de origen heptico revela obstruccin biliar intra o extraheptica, con ictericia (coloracin amarillenta de piel y mucosas, producidas por el aumento de bilirrubina por encima de 2 mg/dl) o sin ella, o la existencia de un proceso heptico expansivo, infiltrativo o de naturaleza granulomatosa.

Pgina 3

CATEDRA DE BIOQUIMICA FACULTAD DE MEDICINA - UNNE

ENZIMAS
Es una ez. tetramrica formada por la combinacin de dos tipos de cadenas diferentes: las designadas H del miocardio y las M del msculo estriado esqueltico. Estas subunidades pueden combinarse de cinco maneras diferentes dando lugar a las isoenzimas correspondientes. El infarto de miocardio es la muerte celular de las miofibrillas causada por falta de aporte sanguneo a una zona del corazn que en la mayora de los casos es a consecuencia de la oclusin aguda y total de la arteria que irriga dicho territorio. Esta patologa ocasiona diversas alteraciones humorales, como leucocitosis y aumento de la velocidad de sedimentacin globular (VSG). No obstante, desde el punto de vista diagnstico, slo tiene importancia el aumento en la actividad srica de ciertas enzimas, liberadas al torrente circulatorio como consecuencia de la necrosis. Normalmente en el plasma la concentracin de la LDH 1 es menor que la de la LDH 2. En el infarto la alteracin que se manifiesta es el aumento de LDH1 que llega a valores que superan a la LDH 2. Esta alteracin aparece precozmente antes que los valores de LDH total supere su valor normal y permanece alterado el isoenzimograma tiempo despus que los valores de LDH total retornaron a la normalidad por eso tiene valor para diagnstico tardo dado que la alteracin de la LDH1 es patognomnico del infarto, en cambio la LDH2 es caracterstica de los procesos de hemlisis de los glbulos rojos. En la prctica se determinan tres de ellas, CK, GOT y LDH, la velocidad con que se activan es diferente para cada una de ellas. La ms precoz es la CK (6-8 hs), intermedia la GOT (16-48 hs) y ms tarda la LDH (2460 hs). Los valores de las dos primeras se normalizan al cabo de 3-4 das, mientras que la LDH permanece elevada entre 8 y 14 das. Es importante recordar que estas enzimas no son especficas del corazn, puesto que se encuentran en otros tejidos; por consiguiente, un valor anormal de cualquiera de ellas puede deberse a un proceso distinto al infarto. As pues, para sustentar el diagnstico de necrosis miocrdica se realizan determinaciones seriadas durante los primeros 3-4 das y se requiere que muestren la curva de ascenso y su normalizacin tpica para cada una de ellas. La determinacin de las isoenzimas de la CK y de la LDH facilita el diagnstico y permite conocer si el aumento se debe especficamente a un infarto de miocardio, ya que las isoenzimas CK-MB y la LDH1 son casi exclusivas del corazn. Adems, la primera puede estar anormalmente elevada en algunos casos en que la actividad de la CK total es normal. Recientemente se ha demostrado que ciertos marcadores como la mioglobina pueden ser ms precoces, y tambin las troponinas T e I, las cuales son ms especficas que las enzimas utilizadas clsicamente. Los valores mximos de estas enzimas presentan una correlacin discreta con la extensin de la necrosis y se han utilizado con fines pronsticos; no obstante, existen muchos factores diferentes que influyen en el grado de actividad enzimtica, por lo que este parmetro slo tiene un valor orientativo.

caso de pancreatitis crnica. En esta enfermedad, la disminucin de los niveles de amilasa total, amilasa pancretica, lipasa y tripsina orientan hacia la existencia de prdida avanzada de parnquima excrino. Por el contrario, su elevacin, aunque con intensidad discreta, coincidiendo con brotes de dolor, sealara la permanencia de actividad inflamatoria aguda sobre tejido funcionante, aun en el contexto de enfermedad crnica. No menos importante es el tener en cuenta que en los casos graves de necrosis pancretica pueden disminuir rpidamente las actividades enzimticas elevadas. En las determinaciones enzimticas que no se realizan con suficiente precocidad deja de ser posible el comprobar actividades elevadas.

Determinacin de enzimas sricas en el infarto de miocardio

Creatininafosfokinasa La CK es una ez dimrica formado por monmeros que pueden ser de 2 tipos: M y B. Por lo tanto la CK tiene 3 isoenzimas: CK-MM (localizacin muscular) o CK 3 CK-MB (localizacin cardaca) o CK2 CK-BB (localizacin cerebral) o CK1 Los distintos rganos presentan distribuciones diferentes de las isoenzimas. En el cerebro solamente se observa CK-BB. La barrera hematoenceflica intacta parece ser impenetrable para la CK, por lo que en general no debe contarse con la presencia de CK-BB en el suero. En individuos sanos la actividad total de CK en suero se compone fundamentalmente de CK-MM. En el infarto, no solo es de importancia la comprobacin de la actividad CK-MB sino tambin su proporcin en la actividad total de la CK. Las determinaciones de CK y CK-MB ayudan tambin a reconocer precozmente reinfartos o la extensin del infarto. Adems del infarto pueden encontrarse aumentos de la actividad srica de la CK y CK-MB en otras lesiones del miocardio. p.ej. en miocarditis, arritmias graves, intervenciones quirrgicas. La CK est aumentada en esfuerzos fsicos, inyecciones intramusculares, heridas musculares y dao hipxico de los msculos esquelticos. Este aumento se debe casi exclusivamente a lesiones de la musculatura esqueltica. Lctico Deshidrogenasa

Tipo
LDH1 LDH2 LDH3 LDH4 LDH5

Composicin
HHHH HHHM HHMM HMMM MMMM

Localizacin
Miocardio, eritrocito, rin, pncreas Miocardio, eritrocito, rin Pncreas, pulmn, leucocitos Hgado, msculo esqueltico Hgado, msculo esqueltico

Pgina 4

CATEDRA DE BIOQUIMICA FACULTAD DE MEDICINA - UNNE

ENZIMAS
BIBLIOGRAFIA
Revista Factores de riesgo hoy. Laboratorios Phoenix. Numero 2. Talleres Grficos Valdez. Abril 2001. 2. Raquel Osatinski, Luis Garnek. Revista de la Asociacin Bioqumica Argentina. Ao 1997. 3. Raquel Osatinski. Protenas plasmticas. Revista de la Asociacin Bioqumica Argentina. Ao 1997. 4. Lorena L. Enzimologa Clnica. Ao 1990. 5. Smith-Thier. Fisiopatologa Clnica. Editorial Panamericana. Ao 1986. 6. Anderson SC, Cockayne S. (1995). Qumica Clnica. Mjico. Ed. Interameericana McGraw-Hill. 7. KAPLAN. Clinical Chemistry. Interpretation and Techniques. Buenos Aires. Ed. Panamericana. 8. www.uned.es/pea-nutricion-y-dieteticaI/guia/guianutr/enzimas.htm 9. www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/e ncyclopedia_Ah-Ap.htm 10. www.alfa1.org/info_alfa1_higado_pruebas_fu ncion_hepatica.htm 11. www.cun.es/areadesalud/pruebasdiagnosticas/analisis-diagnosticos-en-uninfarto-agudo-de-miocardio 1.

Desde el punto de vista bioqumico los cambios que se producen en esta enfermedad son: Iniciada la isquemia (falta de aporte sanguneo) se producen cambios inicos intracelulares, la clula usa el oxgeno disuelto en el espacio intersticial. El miocito pierde actividad contrctil; Se observa una reduccin del metabolismo oxidativo por ende una disminucin de la disponibilidad del ATP, para compensar esto la clula usa las reservas de creatinina fosfato, all acta la CK, la cual es rica en el tejido cardaco, como consecuencia se observan cambios electrocardiogrficos inespecficos; Posteriormente se produce la activacin de la gluclisis anaerbica con aumento de la captacin de glucosa, vasodilatacin y una prdida de potasio y fosfato. Como consecuencia de la activacin de la gluclisis anaerbica se produce un aumento de la concentracin de lactato y protones que ocasiona acidosis celular. Estos cambios son reversibles y se producen como un intento para tratar de compensar la falta de oxgeno. Si la isquemia se prolonga en el tiempo estas alteraciones se tornan irreversibles.

Pgina 5