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BENITEZ CAMPOS ANDREA DENISE

ABC SISTEMAS GRUPO: 2851

Unidad de Enzimología Clínica

1. Definir enzima, isoenzima, coenzima y cofactor. Dar cinco ejemplos de cada uno.

Definición Ejemplos
ENZIMA: Las enzimas son moléculas orgánicas 1. Peroxidasas
que actúan como catalizadores de reacciones 2. Transaminasas
químicas, es decir, aceleran la velocidad de 3. Lipasas
reacción. Comúnmente son de naturaleza 4. Descarboxilasas
proteica, pero también de ARN. Las enzimas 5. Epimerasas
modifican la velocidad de reacción, sin afectar
el equilibrio de la misma, ya que una enzima
hace que una reacción química transcurra a
mayor velocidad, siempre y cuando sea
energéticamente posible. En estas reacciones,
las enzimas actúan sobre unas moléculas
denominadas sustratos, las cuales se
convierten en moléculas diferentes
denominadas productos. Casi todos los
procesos en las células necesitan enzimas para
que ocurran a unas tasas significativas. A las
reacciones mediadas por enzimas se las
denomina reacciones enzimáticas.
ISOENZIMA: son enzimas que difieren en la 1. Creatín fosfo quinasa o CPK
secuencia de aminoácidos que le da 2. Lactato deshidrogenasa ó LDH
características físico-químicas (distinto pH, 3. Fosfatasa Alcalina o Fal
distinto Km, diferente acción de inhibidores y 4. Amilasa
activadores) e inmunológicas diferentes, 5. aspartatoaminotransferasa o AST
localización o lugares de origen diferentes; de
modo que realizan el mismo tipo de reacción y
actúan sobre el mismo sustrato pero en
condiciones distintas. La existencia de las
isoenzimas permite el ajuste del metabolismo
para satisfacer las necesidades particulares de
un determinado tejido o etapa del desarrollo.
COENZIMA: son un tipo pequeño de molécula 1. Nicotinamida adenina dinucleótido
orgánica, de naturaleza no proteica, cuya (NADH y NAD+).
función en el organismo es transportar grupos 2. Coenzima A (CoA)
químicos específicos entre diversas enzimas, 3. Ácido tetrahidrofolico (Coenzima F)
sin formar parte de la estructura ellas. Se trata 4. Vitamina K
de un método de activación que consume las 5. Tetrahidrobiopterina (BH4)
coenzimas, las cuales son recicladas
continuamente por el metabolismo,
permitiendo la perpetuación del ciclo y del
intercambio de grupos químicos con un
mínimo de inversión química y energética.
Existe una muy amplia variedad de coenzimas,
algunas de las cuales son comunes a todas las
formas de vida. Muchas de ellas son vitaminas
o provienen de ellas.

COFACTOR: Un cofactor es un componente no Los cofactores son básicamente de dos tipos,


proteico, termoestable y de baja masa iones metálicos y moléculas orgánicas,
molecular, necesaria para la acción de una denominadas coenzimas.
enzima. El cofactor se une a una estructura cationes, como Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+
proteica, denominada apoenzima, y el
complejo apoenzima-cofactor recibe el
nombre de holoenzima.
Aquellos cofactores que están covalentemente
unidos a la apoenzima se denominan grupos
prostéticos, ya sean orgánicos (coenzimas) o
inorgánicos.

2. Mencionar los factores que modulan la actividad enzimática y que deben ser considerados
cuando se determina la actividad de una enzima en el laboratorio.

 Fuerza osmótica: La mayoría de las enzimas no pueden tolerar concentraciones de sal


extremadamente altas. Los iones interfieren con los débiles enlaces iónicos de las
proteínas. Las enzimas típicas son activas en concentraciones salinas de 1 a 500 mM.
Existen excepciones como las enzimas de las algas y bacterias halófilas.
 Temperatura: Todas las enzimas trabajan en un rango de temperaturas específicas del
organismo al que pertenecen. Los aumentos de temperatura generalmente provocan un
incremento de la velocidad de reacción. Esto se debe a alteraciones de la estructura de la
proteína debidas a la interrupción de uniones iónicas que resultan en la estabilización de
la estructura tridimensional de la enzima. La temperatura óptima de las enzimas humanas
se encuentra generalmente entre los 35 y los 40 °C; la temperatura media del organismo
del ser humano es 37 °C. Así, las enzimas humanas comienzan a desnaturalizarse
rápidamente a partir de los 40 °C. En cambio, las enzimas de las arqueas termófilas, que se
encuentran en manantiales calientes, son estables hasta a 100 °C.5 Sin embargo, la idea de
de una velocidad "óptima" para una reacción enzimática es engañosa, ya que la velocidad
observada a cualquier temperatura es el producto de dos velocidades, la velocidad de
reacción y la velocidad de desnaturalización. Si se usase un ensayo para medir esta
segunda actividad por segundo, la velocidad sería alta a altas temperaturas, y usando un
ensayo para cuantificar la formación de producto ésta sería baja a esas temperaturas.
 pH: La mayoría de las enzimas son sensibles al pH y tiene un rango específico en el que se
detecta actividad; todas tienen un pH óptimo. El pH puede detener la actividad enzimática
al provocar la desnaturalización de la estructura proteica rompiendo enlaces iónicos y
puentes de hidrógeno. La mayoría de las enzimas funcionan entre un pH 6 y 8; sin
embargo, la pepsina estomacal tiene un pH óptimo de 2 y la tripsina de 8.
 Saturación del sustrato: Aumentando la concentración de sustrato aumenta la velocidad
de la reacción o actividad enzimática. Sin embargo, el límite de saturación limita la
velocidad. Una enzima está saturada cuando los sitios activos de todas las moléculas están
ocupados la mayoría del tiempo. A partir del punto de saturación la reacción no puede
acelerarse mediante adición de sustrato, sea cual sea la cantidad añadida. En un gráfico la
velocidad de reacción habría alcanzado una meseta.
 Presencia de inhibidores: Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un
enzima: son los inhibidores. Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el
centro activo por semejanza estructural con el sustrato original (inhibidor competitivo) o
bien alteran la conformación espacial del enzima, impidiendo su unión al sustrato
(inhibidor no competitivo)

3. Definir unidad internacional de enzima.

Según la comisión de enzimas (E.C) de la unión internacional de bioquímica, se define como una
Unidad Internacional de Enzima (U) como la cantidad de enzima que cataliza la formación de 1
micromol de producto por minuto bajo condiciones definidas.

4. Indicar a que se refiere el término enzimología clínica y las características que debe tener
una enzima para ser utilizada como marcador de daño tisular.

La enzimología clínica es la aplicación del conocimiento de las enzimas (proteínas especializadas en


la catálisis de reacciones orgánicas) al diagnóstico, tratamiento y pronóstico de la enfermedad.

 Las enzimas que se utilizan en el diagnóstico son enzimas intracelulares, cuya


concentración en plasma es muy baja.
 Se relación concentración plasma/ concentración tejidos es menor 1:1000
 La presencia de niveles elevados de enzimas en el suero implica que ha habido lesión
celular lo que permite la salida a la circulación en enzimas normalmente confinados en el
interior de las células
 La cantidad de actividad de actividad enzimática medible depende de su liberación al
medio, de la estabilidad de la enzima, de su velocidad de eliminación
 Se trata de enzimas (o isoenzimas) que se expresan mayoritariamente en un determinado
tejido, pudiendo servir de marcador tisular especifico.
 No utilizar muestras congeladas y descongeladas varias veces.

6. Realizar un cuadro indicando: muestras biológicas (al menos 3) que se pueden emplear
en enzimología clínica, enzimas que se miden y patología asociada.

Aspartato aminotransferasa Creatina quinasa


Antes conocida como La CK puede fugarse del
transaminasa glutámico- interior de las miofibrillas
oxalacética (GOT) y también de un músculo deteriorado.
llamada aspartato Cuando se encuentran
transaminasa (AST), es una niveles elevados de creatina
enzima aminotransferasa quinasa en una muestra de
que se encuentra en varios sangre indica generalmente
tejidos del organismo de los que el músculo está siendo
mamíferos, especialmente destruido por algún proceso
en el corazón, el hígado y el anormal, tal como una
tejido muscular. Se distrofia muscular o una
encuentra en cantidades inflamación.Sin embargo,
elevadas en el suero en existen ciertas condiciones
casos de infarto agudo de como la fiebre o el esfuerzo
miocardio, de hepatopatía muscular que pueden
aguda y de miopatías, por el arrojar altos niveles
empleo de determinados sanguíneos de creatina
fármacos y en casos de quinasa sin patología
cualquier enfermedad o aparente.
trastorno en donde las
células resulten dañadas
gravemente.

7. Elaborar un cuadro en donde indique la localización a nivel de órgano y celular de las


siguientes enzimas e isoenzimas: AST, Amilasa, Lipasa, Tripsina, Quimiotripsina, CK-MB,
CK-MM, CK-BB, LDH (las cinco isoenzimas).

Enzima Localización (órgano) Localización celular


AST Corazón, hígado y tejido Leucocitos y eritrocitos
muscular
Amilasa Glándulas parótidas y
páncreas
Lipasa Se produce en el páncreas y
se secreta en el intestino
delgado
Tripsina Es producida en el páncreas y
secretada en el duodeno
Quimiotripsina Intestino delgado
CK-MB Corazón y musculo
esquelético
CK-MM Corazón y musculo
esquelético
CK-BB Cerebro, próstata, estomago,
intestino
LDH Corazón, hígado, riñones, Eritrocitos
musculo, cerebro y pulmones
8. Indicar el número de enzima (EC) y la reacciones que catalizan (en el organismo, no
fundamento de la determinación) las siguientes enzimas: LDH, AST, CK, Lipasa, Amilasa y
Quimiotripsina.

LDH (EC 1.1.1.27) Corresponde a la categoría de las oxidorreductasas, dado que


cataliza una reacción redox, en la que el piruvato es reducido a
lactato gracias a la oxidación de NADH a NAD+.
AST (EC 2.6.1.1) Esta enzima cataliza la reacción de transferencia de un grupo
amino desde el L-aspartato al 2-oxoglutarato, formándose L-
glutamato y oxaloacetato. Esta enzima utiliza el piridoxal 5'-
fosfato como cofactor.
También puede actuar sobre la L-tirosina, la L-fenilalanina y el L-
triptófano. Esta actividad puede ser formada desde la enzima
aminoácido aromático transaminasa mediante proteólisis
controlada.
CK (EC 2.7.3.2) Cuando el músculo se contrae, el ATP se consume y la creatina
quinasa cataliza la refosforilación del ADP para formar ATP,
usando fosfocreatina como reservorio de la fosforilación
En la miofibrilla, al inicio de la contracción muscular, la
concentración de ADP aumenta a medida que disminuye los
niveles de ATP. En esta situación la enzima cataliza la reacción
inversa, transfiriendo un radical fosforilo al ADP, restaurando
rápidamente la concentración de ATP.
Así, la fosfocreatina, por intermedio del ATP, constituye una
reserva energética
Lipasa (EC 3.1.1.3) Se usa en el organismo para disgregar las grasas de los alimentos
de manera que se puedan absorber. Su función principal es
catalizar la hidrólisis de triacilglicerol a glicerol y ácidos grasos
libres.
Amilasa Es una enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la
alfa-amilasa(EC3.2.1.1) reacción de hidrólisis de los enlaces 1-4 entre las unidades de
beta-amilasa (EC 3.2.1.2) glucosa al digerir el glucógeno y el almidón para formar
fragmentos de glucosa (dextrinas, maltosa) y glucosa libre.
Quimiotripsina(EC 3.4.21.1) La Quimotripsina es una enzima que puede realizar proteólisis. La
quimotripsina consiste en una cadena polipeptídica de 245
residuos, con cinco enlaces disulfuro (-S-S-). Es una enzima
digestiva encargada de degradar las proteínas de los alimentos en
el intestino.