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UNIVERISIDAD TECNOLOGICA DEL CIBAO ORIENTAL

(UTECO)

Asignatura:
Bioquímica 1
Grupo:
03
Actividad 6.1
Redacción Académica sobre Generalidades de las Enzimas

sustentado por:
Rancel Antonio Jiménez Ceballos..............................2018-0830
Dulce María Cruz Marte...................................2015-1229
Crismarly Lisbeth Martínez Otáñez................2017-0255
Nancy Almonte Roquez......................2012-1200

Facilitadora:
Altagracia Josefina Suarez
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Índice

Universidad Tecnológica del Cibao Oriental .................................................... 1

Índice ................................................................................................................. 2

Introducción ....................................................................................................... 3

6.1 Las Enzimas ................................................................................................. 4

6.2 Clasificación e importancia ......................................................................... 5

6.3 Acción catalizadora de las Enzimas ............................................................ 6

6.4 Especificidad de la Enzimas ........................................................................ 7

6.5 Funciones de las Enzimas ............................................................................ 8

Conclusión ....................................................................................................... 10

Bibliografía ...................................................................................................... 11
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Introducción
Al introducir este tema estaremos presentando los aspecto más relevante acerca de lo que
es la enzima en donde esta son proteínas complejas que producen un cambio químico
específico en todas las partes del cuerpo. Es bueno resaltar que esta puede ayudar a
descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La
coagulación de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas.

Otro tema a tratar son la clasificación e importancia de la enzima, además de estos temas
estaremos tratando la acción catalizadora de las enzimas, ya para finalizar estaremos
desarrollando la especificidad de las enzimas y las funciones de las enzimas.
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6.1 La enzima
Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de reacciones
químicas, es decir, aceleran la velocidad de reacción. Comúnmente son de naturaleza
proteica, pero también de ARN.

Las enzimas modifican la velocidad de reacción, sin afectar el equilibrio de la misma, ya

que una enzima hace que una reacción química transcurra a mayor velocidad, siempre y
cuando sea energéticamente posible. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas
moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes
denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para
que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las
denomina reacciones enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad
crece solo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas presentes en una célula
determina el tipo de metabolismo que tiene esa célula. A su vez, esta presencia depende
de la regulación de la expresión génica correspondiente a la enzima.

Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en
todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que
consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La coagulación de la sangre es otro
ejemplo del trabajo de las enzimas.

Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en cada
órgano y célula del cuerpo, como en:

➢ La sangre.
➢ Los líquidos intestinales.
➢ La boca (saliva).
➢ El estómago (jugo gástrico).

Las enzimas tienen una gran importancia y esta es que las enzimas son proteínas
complejas que producen un cambio químico específico en todas las partes del cuerpo. Por
ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo
los pueda usar. La coagulación de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas.

Las enzimas presentan una serie de características notables como las siguientes:
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➢ Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética de

ciertas reacciones químicas.
➢ Influyen sólo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio.
➢ Actúan en pequeñas cantidades.
➢ Forman un complejo reversible con el sustrato.
➢ No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez.
➢ Muestran especificidad por el sustrato.
➢ Su producción está directamente controlada por genes.

6.2 Clasificación e importancia

Estas se clasifican en la siguiente:

➢ OXIDORREDUCTASAS.
➢ TRANSFERASAS.
➢ HIDROLASAS.
➢ LIASAS.
➢ ISOMERASAS.
➢ LIGASAS.
Las enzimas se clasifican en base a la reacción específica que catalizan, de la siguiente
manera:

Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea, transferencia de

electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro. Ejemplo de ellas son las
enzimas deshidrogenasa y c oxidasa.

Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico específico diferente del

hidrógeno, de un sustrato a otro. Un ejemplo de ello es la enzima glucoquinasa.

Hidrolasas. Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura de moléculas orgánicas

mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la lactasa.

Liasas. Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos. Por ejemplo, el
acetato descarboxilasa.

Isomerasas. Catalizan la interconversión de isómeros, es decir, convierten una molécula

en su variante geométrica tridimensional.
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Ligasas. Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de unión de sustratos,

mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos de trifosfato (tales como el ATP o el
GTP). Por ejemplo, la enzima privato carboxilasa.

6.3 Acción catalizadora de las enzimas

La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía de activación para

llegar fácilmente al estado de transición y permitir que la reacción se lleve a cabo. En
definitiva, sin la presencia del catalizador no es posible alcanzar el estado de transición
espontáneamente, y con él, sí es posible.

Las enzimas son proteínas específicas que actúan como catalizadores de las reacciones
bioquímicas en todos los seres vivos. La actividad enzimática puede comprobarse
experimentalmente mediante la identificación y cuantificación de los productos formados
en las reacciones que ellas regulan

Perfil de energía libre en una reacción sin catalizar (A) y comparación con el efecto de
un catalizador (B)

Las enzimas aceleran las reacciones disminuyendo la energía de activación.

Los catalizadores realizan su acción favoreciendo la aproximación de moléculas de los

reactivos, pero como no actúan como tales, no se consumen. Únicamente ayudan a que
se produzca la reacción.

Todas las reacciones metabólicas (salvo alguna excepción) son reacciones catalizadas por
enzimas.

Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente, la reacción catalizada se

produce en tres etapas:

1. En primer lugar, el sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-

sustrato (ES). Como ya se ha apuntado, esta unión se caracteriza por un alto grado de
especificidad, de modo que para cada tipo de sustrato y de reacción se necesita una enzima
concreta.

La especificidad enzimática se debe a la estructura proteica de la apoenzima, la cual

presenta una zona, denominada centro activo, con una forma espacial característica en la
que se acopla el sustrato. Este acoplamiento se ha comparado con el que existe entre una
llave y su cerradura: sólo es posible abrirla si los salientes y entrantes de una y otra
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encajan exactamente, por lo que cualquier cambio que se produzca en la forma impedirá
su acoplamiento.

2. Una vez formado el complejo enzima-sustrato, el cofactor lleva a cabo la reacción y se

obtiene el producto final (P). Esta etapa es muy rápida e irreversible.

En el caso de que no existan cofactores, la acción catalítica la realizan algunos

aminoácidos del propio centro activo.

3. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a unirse
a nuevas moléculas de sustrato.

Una holoenzima es una enzima que está formada por una apoenzima y un cofactor, que
puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no (una
coenzima). En estos casos, la parte proteica de la enzima se denomina apoenzima y la
fracción no proteica es el cofactor.

6.4 Especificidad de las enzimas

Los enzimas, además de ser unos catalizadores muy eficaces, presentan un alto grado de
especificidad química, es decir, son capaces de inducir la transformación de un sólo tipo
de moléculas y no de otros que también se encuentran presentes en el medio de reacción.
Un enzima es capaz de discriminar entre dos sustancias que potencialmente podrían
actuar como sustratos.

La especificidad enzimática se refiere a la capacidad de cada enzima para diferenciar

sustancias que tienen características semejantes (especificidad de sustrato) o para realizar
una transformación concreta (especificidad de acción). La especificidad de sustrato es
absoluta cuando un enzima sólo puede catalizar la transformación de una sustancia (en
algunos casos sólo puede unirse a uno de los isómeros D o L de una misma sustancia,
pero no a los dos); se habla de especificidad de grupo cuando una misma enzima puede
catalizar la transformación de un grupo de sustancias que tienen un tipo de enlace
determinado (por ejemplo, la α-glucosidasa tiene acceso a glúcidos con enlace α), o que
son portadoras de determinado grupo (las fosfatasas separan los grupos fosfatos de
cualquier tipo de molécula).
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La relación que existe entre el enzima y su sustrato es un caso particular de un fenómeno

más amplio: la relación entre las proteínas y sus respectivos ligandos. Aunque hemos
introducido alguna salvedad sobre el particular (el enzima no es exactamente
complementario con el sustrato sino más bien con el estado de transición), podemos
afirmar que entre el enzima y su sustrato se da un acoplamiento espacial (el sustrato
"encaja" en el centro activo del enzima) y químico (ambos poseen grupos funcionales que
pueden establecer interacciones débiles entre sí). La especificidad de los enzimas reside
en esta complementariedad estructural (Figura 14.7). Así, aquellos potenciales sustratos
que, por falta de acoplamiento espacial y/o químico, no puedan acceder al centro activo
del enzima, no podrán ser transformados por él. Por otra parte, es necesario tener en
cuenta que, en muchos casos, no es la totalidad de la molécula de sustrato, sino solamente
una parte de ella, denominada grupo determinante de la posición, la que se acopla espacial
y químicamente con el centro activo.

La importancia de las interacciones débiles entre grupos funcionales complementarios del

sustrato y del centro activo en la determinación de la especificidad de los enzimas debe
hacernos reflexionar sobre un hecho crucial: la energía de fijación, que como hemos visto
es la principal fuente de energía libre para la catálisis, proporciona también especificidad.
Catálisis y especificidad son dos propiedades de los enzimas que, aunque
conceptualmente se distinguen con facilidad, responden en realidad a un mismo
fenómeno: la interacción energéticamente favorable entre el enzima y el sustrato.

6.5 Funciones de las enzimas

Entre las funciones de las enzimas, se encuentra la de favorecer la digestión y absorción

de los nutrientes a partir de los alimentos que se ingieren: las enzimas digestivas
descomponen las proteínas, hidratos de carbono y grasas en sustancias asimilables por los
organismos vivos.

En este sentido, se dice que las enzimas son muy útiles en casos de hinchazón abdominal,
gases y digestiones en general muy pesadas. También producen la inhibición de procesos
inflamatorios y favorecen la recuperación de golpes, así como ayudan a eliminar las
toxinas y armonizan el sistema inmunológico.
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La dinámica interna de las enzimas está relacionada con sus mecanismos de catálisis. La
dinámica interna se define como el movimiento de diferentes partes de la estructura de la
enzima, desde residuos individuales de aminoácidos, hasta grupos de aminoácidos o
incluso un dominio proteico entero.

Estos movimientos se producen a diferentes escalas de tiempo que van desde

femtosegundos hasta segundos. Casi cualquier residuo de la estructura de la enzima puede
contribuir en el proceso de catálisis por medio de movimientos dinámicos.

Los movimientos de las proteínas son vitales en muchas enzimas. Dichos movimientos
podrán ser más o menos importantes según si los cambios conformacionales se producen
por vibraciones pequeñas y rápidas o grandes y lentas, y dicha importancia dependerá del
tipo de reacción que lleve a cabo la enzima. Sin embargo, aunque estos movimientos son
importantes en el proceso de unión y liberación de sustratos y productos, aún no está claro
si estos movimientos ayudan a acelerar los pasos químicos de las reacciones enzimáticas.
Estos nuevos avances también tienen implicaciones en la comprensión de los efectos
alexitéricos y en el desarrollo de nuevos fármacos.
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Conclusión
Al concluir esta actividad estuvimos resaltando cada una de los aspecto y funciones que
cumplen las enzimas, Las enzimas son proteínas “especialistas” y controlan todas las
reacciones químicas de nuestro cuerpo. Hay enzimas en todo lo que está vivo. Se dice que
son catalizadores, porque cada reacción química necesita una enzima para que se realice,
es decir, todo lo que se transforma lo hace gracias a una enzima.

Es bueno especificar que las enzimas Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias
que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad.

También vimos lo que son las funciones de las enzimas, se encuentra la de favorecer la
digestión y absorción de los nutrientes a partir de los alimentos que se ingieren: las
enzimas digestivas descomponen las proteínas, hidratos de carbono y grasas en sustancias
asimilables por los organismos vivos.

Como grupo nos sentimos muy satisfecho con lo que es la prestación de este tema ya que
pudimos adquirir nuevos conocimientos y sobre todo pudimos aprender mas acerca de la
enzima.
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Fuentes bibliográficas:

Biologia sur. (s.f.). Obtenido de Biologia sur: https://www.biologiasur.org/index.php/la-

celula/base/enzimas

Conceptos. (s.f.). Obtenido de Conceptos: https://concepto.de/enzimas/

Ejemplos. (s.f.). Obtenido de Ejemplos: https://www.ejemplos.co/25-ejemplos-de-

enzimas-y-su-
funcion/#:~:text=Entre%20las%20funciones%20de%20las,asimilables%20por%
20los%20organismos%20vivos.

Medline.plus. (s.f.). Obtenido de Medline.plus:

https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/002353.htm

Wikipedia. (s.f.). Obtenido de Wikipedia:

https://es.wikipedia.org/wiki/Enzima#:~:text=Las%20enzimas%E2%80%8B%E
2%80%8B%20son,ARN%20(ver%20ribozimas%E2%80%8B).&text=Casi%20t
odos%20los%20procesos%20en,ocurran%20a%20unas%20tasas%20significativ
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