Universidad Tecnológica

Del Cibao Oriental

(UTECO)

Asignatura:

QUÍMICA CLÍNICA II

Tema:

UNIDAD IV-. Enzimología Clínica.

Sustentante:
Suleiky Marte ………….. 2014-0858
Albania Rodríguez ….…. 2015-2424
Ceferina Duran …….… 2007-266
Leliana Fabian ………… 2015-0285
Introducción

Enzimas son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las
reacciones químicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la
"energía de activación" propia de la reacción.

Una enzima es una proteína que actúa como catalizador de una reacción química
acelerándola. Las enzimas son protagonistas fundamentales en los procesos del metabolismo
celular. Las enzimas unen su sustrato en el centro reactivo o catalítico, que suele estar
protegido del agua para evitar interacciones no deseadas. En el centro reactivo la disposición
espacial y los tipos de cadenas laterales de aminoácidos son fundamentales para orientar
correctamente el sustrato y poder interaccionar de la forma deseada para llevar a cabo la
catálisis de la reacción. Las enzimas son muy selectivas en relación con los sustratos que
modifican. Las enzimas suelen ser mucho más grandes que sus sustratos y en muchas
ocasiones requieren de la participación de otras moléculas más pequeñas no polipeptídicas
como las coenzimas (biotina, NADH entre otros) o los iones metálicos llamados cofactores.

Si los genes son los patrones absolutos e irreemplazables de la vida, las enzimas son los
obreros especializados que hacen posible que la vida celular tenga lugar. Las enzimas son
proteínas que facilitan las reacciones entre moléculas que pueden reaccionar naturalmente
entre sí, pero en presencia de una enzima, la velocidad de la reacción se incrementa de tal
modo que ocurre en tiempo de segundos o menos. Las enzimas son catalizadores, es decir,
son sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad.
No es que hagan factibles reacciones imposibles, sino que aceleran las que podrían producirse
espontáneamente. Ello hace posible que, en condiciones fisiológicas, tengan lugar reacciones
que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH. La
función de las enzimas como partícipe fundamental en una reacción bioquímica fue conocida
en los albores de la bioquímica clásica. En resumen, las enzimas son obreros calificados que
unen, cortan, transfieren y/o modifican los grupos químicos participantes de las reacciones
bioquímicas vitales para la vida.
 • Concepto de enzima.

Una enzima es un catalizador biológico. Es una proteína que acelera la velocidad de una
reacción química específica en la célula. La enzima no se destruye durante la reacción y se
utiliza una y otra vez.

Se denomina enzimas a un conjunto de proteínas encargadas de catalizar (disparar, acelerar,

modificar, enlentecer e incluso detener) diversas reacciones químicas, siempre que sean
termodinámicamente posibles. Esto quiere decir que son sustancias reguladoras en el cuerpo
de los seres vivos, por lo general disminuyendo la energía inicial requerida para poner en
marcha la reacción.

• Enzimas de importancia clínica.

Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en todas
las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que
consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La coagulación de la sangre es otro ejemplo
del trabajo de las enzimas.

Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en cada
órgano y célula del cuerpo, como en:

✓ La sangre
✓ Los líquidos intestinales
✓ La boca (saliva)
✓ El estómago (jugo gástrico)

• Funciones de las enzimas.

Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas. En su estructura
globular, se entrelazan y se pliegan mediante una o más cadenas polipeptídicas, que así
aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se
reconoce el sustrato, y donde se realiza la reacción.

En general, se pueden clasificar de un modo práctico en tres grupos. Por un lado, están las
digestivas, que son secretadas a lo largo del tubo digestivo y ayudan a nuestro organismo a
aprovechar eficazmente los nutrientes de los alimentos que conforman nuestra dieta. Por otro
lado, están las enzimas metabólicas, que se producen en el interior de las células del cuerpo
y contribuyen a la eliminación de sustancias de deshecho y toxinas, intervienen en procesos
de obtención de energía, la regeneración de las células y en el buen funcionamiento de nuestro
sistema inmunológico. Y, por último, están las dietéticas o también llamadas enzimas de los
alimentos, que al igual que las primeras favorecen los procesos digestivos y el
funcionamiento de las otras enzimas. Forman parte de la composición de alimentos crudos,
y atención porque la mayor parte se destruyen por la acción del calor.

• Propiedades de las enzimas.

Como propuso el químico sueco Jöns Jakob Berzelius en 1823, las enzimas son catalizadores
típicos: son capaces de acelerar la velocidad de reacción sin ser consumidas en el proceso.

Algunas enzimas, como la pepsina y la tripsina, que intervienen en la hidrólisis de muchos

tipos de proteínas, controlan muchas reacciones diferentes, mientras que otras como la
ureasa, son muy específicas y sólo pueden acelerar una reacción. Otras liberan energía para
la contracción cardiaca y la expansión y contracción de los pulmones. Muchas facilitan la
conversión de azúcar y alimentos en distintas sustancias que el organismo precisa para la
construcción de tejidos, la reposición de células sanguíneas y la liberación de energía química
para mover los músculos.

La especificidad entre el sustrato y la enzima se ha concebido como la relación de una “llave”

y su “cerradura”. La molécula del sustrato constituye la llave y la proteína constituye la
cerradura; en la superficie de la proteína existe una zona específica, denominada sitio activo
o catalítico, a la cual se une la molécula del sustrato para experimentar la transformación
catalítica.

Las enzimas son muy eficaces. Por ejemplo, unos 30g de pepsina cristalina pura son capaces
de digerir casi dos toneladas métricas de clara de huevo en pocas horas.

La cinética de las reacciones enzimáticas difiere de las reacciones inorgánicas simples. Cada
enzima es específica de forma selectiva para la sustancia sobre la que causa la reacción, y es
más eficaz a una temperatura determinada. Aunque un aumento de la temperatura puede
acelerar una reacción, las enzimas son inestables cuando se calientan. La actividad catalítica
de una enzima está determinada sobre todo por su secuencia de aminoácidos y por la
estructura terciaria, es decir, la estructura de plegamiento tridimensional de la
macromolécula.

• Mecanismos de liberación de las enzimas.

Se incorporaron a las células el cianuro o la iodoacetamina y se trataron con los diferentes

inductores de partículas lipídicas, donde se produjo una elevación en la cantidad de enzimas
LDH, ALT y AST, liberadas al medio en todos los casos y en ambas líneas celulares, lo cual
indica que al inducir las partículas lipídicas se liberan las enzimas a través de las membranas
celulares. Por lo que la liberación enzimática, no depende estrictamente del estado
hipoenergético, como hasta la fecha se ha postulado. Por lo tanto, consideramos que, al
inducir la formación de partículas lipídicas en la membrana plasmática, se favorece la
liberación de las enzimas sin requerimiento de energía. Este puede ser un mecanismo de
liberación de enzimas al torrente circulatorio, en una forma que no daña la membrana celular
y una elevada proporción de partículas lipídicas podría causar el rompimiento membranal
con la liberación del contenido y muerte celular, hecho que pudiera explicar los altos niveles
de enzimas séricas en muchas patologías. El conocer estos mecanismos permitirá establecer
estrategias dirigidas a mejorar tratamientos farmacológicos que impidan la formación de
partículas lipídicas y, por lo tanto, la liberación de enzimas.

• Clasificación de las enzimas de acuerdo con el tipo de reacción.

Las enzimas se clasifican en base a la reacción específica que catalizan, de la siguiente

manera:

• Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea, transferencia

de electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro. Ejemplo de ellas son
las enzimas deshidrogenasa y c oxidasa.
• Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico específico diferente del
hidrógeno, de un sustrato a otro. Un ejemplo de ello es la enzima glucoquinasa.
• Hidrolasas. Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura
de moléculas orgánicas mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la lactasa.
 • Liasas. Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos. Por ejemplo,
el acetato descarboxilasa.
• Isomerasas. Catalizan la interconversión de isómeros, es decir, convierten una
molécula en su variante geométrica tridimensional.
• Ligasas. Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de unión de
sustratos, mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos de trifosfato (tales como
el ATP o el GTP). Por ejemplo, la enzima privato carboxilasa.

• Cofactores y coenzima.
✓ Principales coenzimas y cofactores

Las enzimas están en el centro de todos los procesos bioquímicos. Actúan en secuencias
organizadas catalizan cientos de reacciones consecutivas en las que se degradan moléculas
de nutrientes, se conserva y transforma la energía química y se fabrican las macromoléculas
biológicas a partir de precursores sencillos. A través de la acción de los enzimas reguladores
los sistemas enzimáticos se coordinan de un modo muy eficaz, permitiendo una integración
armoniosa de la multitud de actividades metabólicas diferentes que son necesarias para la
vida.

• Factores que afectan la velocidad enzimática. Isoenzimas.

La actividad enzimática puede verse afectada por diversos factores, como temperatura, pH y
concentración. Las enzimas funcionan mejor dentro de rangos de temperatura y de pH
específicos, y bajo condiciones que no son las óptimas una enzima puede perder su capacidad
de unirse a un sustrato.

Lista de factores que afectan la actividad enzimática

Concentración de enzimas

A medida que aumenta la concentración de enzimas, la velocidad de la reacción aumenta de

manera proporcional. Sin embargo, esto es así solo hasta cierta concentración, pues en un
momento determinado la velocidad se hace constante.

Esta propiedad se utiliza para determinar las actividades de las enzimas séricas (del suero
sanguíneo) para el diagnóstico de enfermedades.
Concentración de sustrato

Al aumentar la concentración de sustrato se incrementa la velocidad de la reacción. Esto se

debe a que más moléculas de sustrato colisionarán con las moléculas de enzima, por lo que
se formará el producto más rápidamente.

No obstante, al superar cierta concentración de sustrato no habrá ningún efecto sobre la

velocidad de la reacción, pues las enzimas estarían saturadas y funcionando a su máxima
velocidad.

pH

Los cambios en la concentración de iones hidrógeno (pH) influyen considerablemente en la

actividad de las enzimas. Debido a que estos iones poseen carga, generan fuerzas de atracción
y repulsión entre los enlaces de hidrógeno e iónicos de las enzimas. Esta interferencia
produce cambios en la forma de las enzimas, afectando así su actividad.

Cada enzima tiene un pH óptimo en el que la velocidad de reacción es máxima. Así, el pH

óptimo para una enzima depende de dónde funciona normalmente.

Por ejemplo, las enzimas intestinales tienen un pH óptimo de aproximadamente 7.5

(ligeramente básico). En contraste, las enzimas en el estómago tienen un pH óptimo de
aproximadamente 2 (muy ácido).

Salinidad

La concentración de sales también afecta el potencial iónico y en consecuencia pueden

interferir en ciertos enlaces de las enzimas, los cuales pueden formar parte del sitio activo de
la misma. En estos casos, al igual que con el pH, la actividad enzimática se verá afectada.

Temperatura

A medida que aumenta la temperatura aumenta la actividad enzimática y, en consecuencia,

la velocidad de la reacción. Sin embargo, las temperaturas muy altas desnaturalizan las
enzimas, esto significa que el exceso de energía rompe los enlaces que mantienen su
estructura haciendo que no funcionen de manera óptima.
Así, la velocidad de la reacción disminuye rápidamente a medida que la energía térmica
desnaturaliza las enzimas. Este efecto se puede observar de manera gráfica en una curva en
forma de campana, donde se relaciona la velocidad de reacción con la temperatura.

La temperatura a la que se produce la velocidad máxima de reacción se denomina

temperatura óptima de la enzima, que se observa en el punto más alto de la curva.

Este valor es diferente para las distintas enzimas. No obstante, la mayoría de las enzimas en
el cuerpo humano tienen una temperatura óptima de alrededor de 37.0 °C.

En resumen, a medida que aumenta la temperatura, inicialmente la velocidad de reacción

aumentará debido al aumento de la energía cinética. Sin embargo, el efecto de la ruptura de
la unión será cada vez mayor, y la velocidad de reacción comenzará a disminuir.

Concentración del producto

La acumulación de los productos de reacción generalmente disminuye la velocidad de la

enzima. En algunas enzimas, los productos se combinan con su sitio activo formando un
complejo suelto y, por lo tanto, inhibiendo la actividad de la enzima.

En sistemas vivos, este tipo de inhibición generalmente se previene mediante una eliminación
rápida de los productos formados.

Activadores enzimáticos

Algunas de las enzimas requieren la presencia de otros elementos para funcionar mejor, estos
pueden ser cationes metálicos inorgánicos como Mg2+, Mn2+, Zn2+, Ca2+, Co2+, Cu2+, Na+,
K+, etc.

En raras ocasiones, también se necesitan aniones para la actividad enzimática, por ejemplo:
el anión cloruro (CI-) para la amilasa. Estos pequeños iones se denominan cofactores
enzimáticos.

También existe otro grupo de elementos que favorecen la actividad de las enzimas, llamados
coenzimas. Las coenzimas son moléculas orgánicas que contienen carbono, como las
vitaminas que se encuentran en los alimentos.
Un ejemplo sería la vitamina B12, que es la coenzima de la metionina sintasa, una enzima
necesaria para el metabolismo de las proteínas en el cuerpo.

Inhibidores enzimáticos

Los inhibidores enzimáticos son sustancias que afectan negativamente la función de las
enzimas y, en consecuencia, ralentizan o en algunos casos, detienen la catálisis.

Hay tres tipos comunes de inhibición enzimática: competitiva, no competitiva e inhibición

del sustrato:

Inhibidores competitivos

Un inhibidor competitivo es un compuesto químico similar a un sustrato que puede

reaccionar con el sitio activo de la enzima. Cuando el sitio activo de una enzima se ha unido
a un inhibidor competitivo, el sustrato no puede unirse a la enzima.

Inhibidores no competitivos

Un inhibidor no competitivo también es un compuesto químico que se une a otro lugar del
sitio activo de una enzima, llamado sitio alostérico. En consecuencia, la enzima cambia de
forma y ya no puede unirse fácilmente a su sustrato, por lo que la enzima no puede funcionar
correctamente.
Conclusión

Las Funciones de las enzimas, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas,
que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se
adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a
adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no
participa en reacciones equivocadas.

Dentro de los Factores que incluyen las reacciones enzimáticas tenemos: Cambios en el pH,
Cambios en la temperatura, Presencia de cofactores, Las concentraciones del sustrato y de
los productos finales, Activación, Costes, Disponibilidad

Es importante saber cuál es la temperatura y de las enzimas ya que es elevación incrementa

la velocidad de una reacción catalizada por enzimas. Al principio la velocidad de reacción
aumenta cuando la temperatura se eleva debido al incremento de la energía cinética de la
energía de las moléculas reactantes. A esta temperatura predomina la desnaturalización con
pérdida precipitada de la actividad catalítica. Por tanto, las enzimas muestran una temperatura
óptima de acción.

Así como también es necesario conocer el pH ya que es la intensidad máxima de la actividad

de la enzima, ocurre en el pH óptimo, con rápida disminución de la actividad a cada lado de
este valor de pH. La actividad óptima generalmente se observa entre los valores de 5 y 9. El
pH óptimo de una enzima puede guardar relación con cierta carga eléctrica de la superficie,
o con condiciones óptimas para la fijación de la enzima a su sustrato.

Las Intracelulares son los responsables de los procesos de degradación celular. En estos
procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales propios
de las células cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe y las extracelulares son
aquellas que se activan por fuera de la membrana plasmática o pared celular de células,
muchas de ellas cumplen procesos metabólicos catalíticos destinados a la degradación de la
materia en energía química.
Bibliografía electrónica

https://concepto.de/enzimas/

https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/002353.htm

http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz1.htm

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https://www.ecured.cu/Enzimas

https://tesis.ipn.mx/bitstream/handle/123456789/18437/Eneyda%20Uri%C3%B3stegui%20
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https://www.lifeder.com/factores-actividad-enzimatica/

https://www.ecured.cu/Enzimas

https://www.monografias.com/trabajos71/enzimas/enzimas2.shtml#conclusioa