Universidad Nacional Abierta y a Distancia

Unidad 1: Tarea 1 – Biomoléculas

Grupo colaborativo en campus 151030A-762

Nombre estudiante: Lizeth Alejandra Gamba Ardila

1.024.453.258

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA UNAD

Ciudad, Bogotá Día 07 de Junio del Año 2020

1. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo con el tipo de sustrato sobre el que
actúa?
las enzimas se les ha puesto en nombre del sustrato sobre el que actúan terminado
en ¨asa", por ejemplo, la palabra sacarasa es el nombre de una enzima cuyo sustrato
es la sacarosa, una peptidasa se refiere a una enzima que tiene como sustrato a
péptidos y la lipasa degrada lípidos. Sin embargo, esta forma de llamar a las
enzimas es poco formal y se presta a muchas confusiones, puede haber dos
enzimas diferentes que tengan un mismo sustrato y por lo tanto llevarían el mismo
nombre.
Existen una clasificación internacional e las enzimas las cual basa en el tipo de
reacción que catalizan, a continuación, presenta de manera simplificada los
principales grupos de las enzimas que existen

2.Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre los que
actúan, y reacción que catalizan, las siguientes

enzimas: Es conjunto de proteínas encargadas de catalizar (disparar, acelerar,

modificar, enlentecer e incluso detener) diversas reacciones químicas, siempre que
 sean termodinámicamente posibles. Esto quiere decir que son sustancias
reguladoras en el cuerpo de los seres vivos,
Lipasa: Es una enzima que se usa en el organismo para disgregar las grasas de los
alimentos de manera que se puedan absorber. Su función principal es catalizar la
hidrólisis de triacilglicerol a glicerol y ácidos grasos libres. Las lipasas se
encuentran en gran variedad de seres vivos.

Proteasa: son enzimas que rompen los enlaces peptídicos de las proteínas. Para
ello, utilizan una molécula de agua por lo que se clasifican como hidrolasas
Lactasa: es una enzima producida en el intestino delgado y que se sintetiza
durante la infancia lactante de todos los mamíferos. Su acción es imprescindible
para el proceso de conversión de la lactosa, azúcar doble, en sus componentes
glucosa y galactosa.
Papaína: Es una enzima que se extrae del fruto llamado papaya y que pertenece a
una familia de proteínas relacionadas, que incluye endopeptidasas
Tripsina: Enzima que es segregada por el páncreas e interviene en la digestión de
las proteínas.
Sacarasa: Es una enzima que convierte la sacarosa en glucosa y fructosa. Está
presente en el intestino delgado, en el borde del cepillo de las vellosidades
intestinales

3.Las enzimas son moléculas de proteínas que son fabricadas por todas las células
vegetales y animales. Todas las células requieren enzimas para sobrevivir y funcionar.

a. Explique ¿cómo actúan las enzimas como catalizadores? ¿Qué significa las
reacciones químicas sean más rápidas y con menor gasto de energía, en
comparación con otros catalizadores?
son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los
enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una
reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las
reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que espontáneamente
podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan
 lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de
presión, temperatura o pH.

1.- El enzima y su 2.- Unión al centro 3.- Formación de

sustrato activo productos

Ph de las enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH;

amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus
aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica
positiva, negativa o neutra.

La mayoría de los enzimas

son muy sensibles a los
cambios de pH.
Desviaciones de pocas
décimas por encima o por
debajo del pH óptimo
pueden afectar drásticamente
su actividad. Así, la pepsina
gástrica tiene un pH óptimo
de 2, la ureasa lo tiene a pH
7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de la izquierda). Como ligeros cambios
del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han
desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH
intracelular.
b. las enzimas digestivas causan que los alimentos que se descomponga. ¿Cómo
es el mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones? Interprete la
siguiente ecuación.
Las enzimas digestivas fragmentan los alimentos en moléculas. Las hallamos
en la saliva, los jugos gástrico y pancreático y las secreciones intestinales.
Destacan las lipasas, las amilasas y las proteasas
 estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos
estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la
reacción catalítica y de la especificad del enzima. La velocidad de una reacción
catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en
muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se
realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de
cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas
condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima
(Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los
productos o la desaparición de los reactivos.

Gráfico 1. Transformación de una enzima de sustratos a productos

1. Las enzimas también tienen aplicaciones industriales y médicas importantes. La

fermentación del vino, la levadura del pan, la cuajada de queso y la elaboración de
cerveza eran producidas por las enzimas de distintos microorganismos que
actuaban en sobre estos sustratos, pero solo se entendieron hasta el siglo XIX.
a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato por el sustrato
que se encuentra por ejemplo en la fermentación del vino?
La Especificidad de una enzima por el sustrato que se encuentra, hace
referencia a la unión en la cual la enzima es capaz de distinguir entre los
distintos tipos de sustratos, lo que les permite modificar y alterar solo un tipo
de moléculas en medio de la reacción.
b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones químicas que
son catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores pueden afectar la actividad
enzimática?
Rta : Factores como la Afinidad de la enzima por el sustrato, la Eficiencia con
la que se transforma ese sustrato en el producto de la reacción y también la
información sobre ciertos detalles del Mecanismo químico por el que
transcurre la reacción catalizada.
c. ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?
Rta: A la estructura de la enzima con la naturaleza química necesaria para la
interacción con el sustrato, siendo este el lugar donde sucede la “acción”
catalítica. Para catalizar una reacción, una enzima se adhiere a una o más
moléculas de reactivo. Estas moléculas son los sustratos de la enzima.
 d. ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética enzimática en las
enzimas?

2. Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la ecuación de

Michaelis-Menten, la cual se muestra en una curva, dificultando los cálculos
cinéticos. Para determinar la actividad cinética, la ecuación de Michaelis-Menten y
la curva resultante de los cálculos de la velocidad, se transforma en una línea a
través de recíprocos dobles, método establecido por Lineweaver-Burk.

a. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

Muestra la forma de actuar las enzimas describiendo la velocidad de reacción
de muchas reacciones enzimáticas. Las enzimas alostéricas normalmente
tienen múltiples sitios activos y a menudo muestran cooperatividad, esto es,
que la unión de un sustrato a un sitio activo aumenta la capacidad de otros
sitios activos para unir y procesar sustratos.

b. La transformación de sustratos a productos implica las velocidades de

transformación. ¿Qué es la velocidad inicial V0 y la velocidad máxima V max?
 V0 se le llama a las medidas de velocidad que se toman en la primera etapa
lineal. Vmax es la tasa máxima teórica que se obtiene en unas condiciones
determinadas o la velocidad que obtendríamos cuando toda la enzima se
encuentra unido al sustrato.
c. Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-Menten. ¿Qué
es la Km? ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el sustrato?
KM es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es
la mitad de la velocidad máxima. En efecto, si KM = [S], la ecuación de
Michaelis-Menten se reduce a: v = Vmax/2.El valor

d. Un estudio de la cinética de una reacción química generalmente se lleva a cabo

con uno o los dos objetivos principales: Análisis de la secuencia de pasos
elementales que dan lugar a la reacción general. es decir, el mecanismo de
reacción y la determinación de la velocidad absoluta de la reacción y sus pasos.
¿Qué consisten?

e. Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes datos a través del
método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta actividad realice el cálculo
de los valores que se presenta, por el método de Lineweaver – Burk - Calcule
los recíprocos de la actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique
1/v como función de 1/ [S].

[S]
µM V µM/min 1/Vo 1/[S]
 0,033333
30 0,441 2,2675737 3
0,033333
30 0,44 2,2727273 3
50 0,68 1,4705882 0,02
50 0,683 1,4641288 0,02
0,013333 0.0
75 0,978 1,0224949 3 0.0
f(x) = 0.02 x − 0
0,013333
0.0
75 0,998 1,002004 3
0.0
100 1,144 0,8741259 0,01 Linear ()
100 1,152 0,8680556 0,01 0.0 Linear ()
125 1,468 0,6811989 0,008 0.0
125 1,427 0,7007708 0,008
0,003333 0.0

300 2,435 0,4106776 3 0

0 0.5 1 1.5 2 2.5
0,003333
300 2,624 0,3810976 3
0,001666
600 3,532 0,2831257 7
0,001666
600 3,311 0,3020236 7
0,001111
900 3,761 0,2658867 1
0,001111
900 3,606 0,2773156 1
1000 3,649 0,2740477 0,001
1000 3,797 0,2633658 0,001

vmax km
333,33330
0 5,3333

[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.

El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los valores inversos,
es decir (1/Vo y 1/[S]).

m: Es la pendiente de la recta

b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de estimación lineal arroja
una ecuación de la siguiente forma: y = mx + b (Línea recta). las variables del caso
son: 1/Vo = m y 1/[S] = b

1. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la enzima y a la

regulación enzimática.
Rta: Las vitaminas son sustancias presentes en los alimentos en pequeñas
cantidades que son indispensables para el correcto funcionamiento del organismo.
Actúan como catalizador en las reacciones químicas que se produce en el cuerpo
humano provocando la liberación de energía.

Estas se integran ya que hay enzimas no funcionan de manera óptima, o incluso no

funcionan en absoluto, a menos que estén unidas a otras moléculas auxiliares no
proteicas conocidas 24 como cofactores el cual tiene un subconjunto llamado
coenzimas las cuales son moléculas orgánicas (basadas en el carbono) y su fuente
más común de coenzimas son las vitaminas de la dieta. Algunas vitaminas son
precursores de coenzimas y otras actúan directamente como coenzimas. Por
ejemplo, la vitamina C es una coenzima de varias enzimas que participan en la
construcción de la proteína llamada colágena, una parte clave del tejido conectivo.
2. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH.

a. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la temperatura está

en el punto A?

Rta: La velocidad es pequeña porque la temperatura es demasiado baja para

proporcionar la energía cinética suficiente que supere la energía de activación.

b. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B ?

 Rta: en el grafico podemos identificar que es un intervalo en el punto B alto en
que la enzima se desnaturaliza por el efecto de la temperatura perdiendo su
función catalítica

Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.

c. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al 100%?

Rta: Significa que tiene mayor especificada
d. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los distintos pHs que
indican las gráficas?
Rta: La enzima que realiza su actividad catalítica en diversos pH óptimo son
(los enzimas proteolíticos del jugo gástrico). Actividad (º/º)
Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de pH

2 Ejercicio 2. Bioenergética

A partir de las referencias estudiadas en la unidad 2

Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica

Panamericana, S.A.

Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a distancia

UNAD.

1. El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación para perder

electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad para ganar o perder
electrones.
a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a CO2 se
conserva en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?
Rta: En el caso de la glucosa, esta transfiere sus electrones a una molécula final
aceptadora de electrones, como el oxígeno. Sin embargo, este no lo hace
directamente ya que los electrones contenidos en los enlaces de la glucosa irán
de pasando de una molécula a otra, de forma de carbones de la glucosa perderán
todos los electrones posibles hasta llegar a su estado de oxidación final (CO2).
Es ahí donde los electrones son captados por moléculas oxidadas que se van
reduciendo, ya sean en coenzimas o moléculas transportadoras de electrones
capaces de aceptarlos. Los principales receptores y transportadores de electrones
son el NAD+ y el NADP+ ellos actúan intercambiando electrones en un sistema
de oxidación-reducción. Que el anillo nicotinamida de la molécula oxidada
puede aceptar los dos electrones y un protón (que equivale a un ion hidruro H)
b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos de
nicotinamida cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido(NAD)?
RTA: Se da al encontrar un dinucleótido (dos nucleótidos) que se une a través
de grupos fosfatos, el cual uno es una base de adenina y el otro una
nicotinamida, de esta forma buscan el intercambio de electrones y protones y
la producción de energía de todas las células.
c. ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?
Rta: esta FADH2 en la reoxidacion es decir, la liberación de los electrones y dos
protones capturados tiene lugar en la cadena respiratoria, lo que posibilita la
formación de ATP (fosforilación oxidativa).
d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín trifosfato (ATP)?
El adenosín difosfato (ADP) se convierte en un compuesto químico cuando está
formado por un nucleósido y dos radicales fosfatos unidos entre sí, debemos
contar con que el nucleósido lo componga una base púrica, la adenina, y un
azúcar del tipo pentosa que es la ribosa.

El adenosín trifosfato (ATP) se convierte al formarse una base nitrogenada (adeina)

una unidad al carbono unidad de azúcar de tipo pentosa, la ribosa, que tendrá en su
carbono 5 enlazados tres grupos de fosfato.
e. En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión de hidrógeno?
 Rta: es la unión de un Hidruro (H+) el cual se libera en la solución

1. ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP (adenosín
trifosfato)?
Rta: Principalmente por el carbono (fuente de carbono los nutrientes reducidos,
como los polisacáridos, de donde extraen la energía química en forma de ATP), que
como quimiótrofos consiguen la energía a partir de compuestos químicos. Este es un
proceso vital que de acuerdo a la energía química contenida en los enlaces
covalentes las moléculas se transforman mediante procesos de óxido-reducción
(procesos redox), se libera energía química que se almacenará en otros enlaces
(ATP) para liberarse de nuevo cuando sea necesario.

a. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la glucólisis?

Rta: Durante la glucólisis, una molécula de glucosa se divide en
dos moléculas de piruvato, usando 2 ATP mientras se producen
4 moléculas de ATP y 2 moléculas de NADH.

b. ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena

transportadora de electrones?
 Rta: Varia en la deficiencia del proceso el cual s puede dar 38 ATP en la
cadena transportada por electrones

2. Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la función

enzimática.

a. ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de importancia en la

actividad enzimática de algunas enzimas?
Rta su nombre es cofactor (cationes metálicos) y tiene un componente no
proteínico que es necesario para el correcto funcionamiento de numerosas
enzimas. Tienen funciones:
 Estructurales (como Ca, MG, ZN)
 Balance eléctrico y osmótico (Na, K)
 Catálisis ácido bases (Zn, Fe, Mn)
 Catálisis redox (Fe, Cu, Mn, Co)
 Funciones Electroquímicas “mensajeros” (Ca, Mg)
 Respiración y fotosíntesis (Mg, Fe, Cu)
b. ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas actúan?
Rta: Litio: El litio, en concentraciones terapéuticas, inhibe la enzima inositol-
1-fosfatasa, impidiendo el reciclaje del inositol. Además, inhibe la enzima

cofactor Enzima
k+ Pirubato quinsa
MG2+ Hexoquinasa, glucosa ó fosfatasa, Piruvato de Quinasa
CU2+ Citocromo oxidasa, amino oxidasa
NI2+ ureasa
SE Glutatión peroxidasa

inositol polifosfato-1-fosfatasa, que está involucrada en el reciclaje de inositol

polifosfato a inositol
Potasio: La carga de la foto asimilados en el floema es impulsado por la
ATPasa, y el potasio es el elemento encargado de activar esta enzima.
Plata: El contacto de la plata con las membranas de las bacterias, que son
bastante ácidas, provocan que la plata se deshaga de iones. Estos iones de plata
entran en la bacteria, y allí reaccionan con las enzimas que hay dentro,
concretamente con los grupos químicos llamados “tiol”
Calcio: La unión del calcio a la proteína calmodulina, activas enzimas que
degradan el glicógeno en el músculo para aportar energía a la contracción
muscular
Zinc: zinc estabiliza la estructura terciaria de enzimas, dándoles una forma
conocida como "dedos de zinc", las cuales se unen al ADN para la trascripción
y expresión génica
 c. La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se denominan? Y
consultar sobre la función que cumplen en las enzimas y dar ejemplos
Rta: En el proceso de catálisis, o de unir pequeñas moléculas, como los
sustratos o ... es la pérdida o merma de la función, de la capacidad enzimática.
d. Realice la descripción de las enzimas y su constitución como holoenzimas. Sus
mecanismos de acción y los factores que afectan la actividad.
Rta: Una enzima es una proteína que cataliza las reacciones bioquímicas del
metabolismo. Las enzimas actúan sobre las moléculas conocidas como sustratos
y permiten el desarrollo de los diversos procesos celulares. Las enzimas son
moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de reacciones . El término
"holoenzima" también puede ser aplicado a aquellas enzimas que contienen
múltiples subunidades, como en el caso de la ADN ... Los mecanismos de la
enzima de la catálisis desempeñan muchos papeles importantes en el
funcionamiento de una carrocería sana. Una enzima puede existir mientras que
un complejo o ella de la multi-subunidad se puede asociar a un cofactor tal como
trifosfato de adenosina (ATP). Las enzimas son vitales para las reacciones
bioquímicas que ocurren a un régimen muy lento en la temperatura ambiente o la
presión porque pueden impulsar la reacción incluso bajo condiciones de otra
manera normales.

Conclusiones

Antes de dar inicio con los aportes y leer detenidamente toda la guía de actividades y
garantizando los aportes se desarrollarán en el Entorno de Aprendizaje Colaborativo en el
tema denominado “Tarea 2 – Enzimología y Bioenergética

relaciona la enzimología con el papel central desempeñan las enzimas en todos los seres
vivos a través de la transformación de los sustratos a productos; la especificidad de las
enzimas por determinados sustratos, los procesos asociados a las velocidades de
transformación de sustratos a producto denominado cinética enzimática, las asociaciones de
la enzima con otras moléculas o iones para complementar la actividad requerida para el
trabajo colaborativo el cual se realiza con las compañeras brindado cada una y obteniendo
conocimientos para lograr este trabajo

REFERENCIAS BIBLIOGRADICAS