Aminoácidos:

• Los aminoácidos son ácidos carboxílicos (-COOH)

• Todos ellos son α-aminoácidos y constan de un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y
un grupo distintivo llamado R (la característica única de cada AA se debe al grupo R) o cadena
lateral unidos a un mismo carbono denominado carbono- α.

+
Propiedades
Ácido-básicas (COMPORTAMIENTO ANFÓTERO)
El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de
ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es
ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). son anfóteras.

En el interior celular los AA predominan en forma de ion dipolar o zwitterion (del alemán ion híbrido). En la
forma dipolar el grupo carboxilo se encuentra disociado (-COO-) y el grupo amino protonado (-N+H3), y la
carga de la molécula es neutra. Un zwitterion puede actuar como un ácido o como una base cediendo o
aceptando protones. El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual
número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico.
Solubilidad.
No todos los aminoácidos son igualmente solubles en agua debido a la diferente naturaleza de su
cadena lateral, por ejemplo si ésta es ionizable el aminoácido será más soluble.
Debido a la naturaleza química de las diferentes cadenas laterales los aminoácidos pueden ser hidrófilos
e hidrofóbicos. Entre algunos ejemplos de aminoácidos hidrófilos (“amantes del agua”) podemos incluir
la lisina, la arginina, el ácido aspártico y el ácido glutámico.
Entre los ejemplos de aminoácidos hidrófobos (“temor al agua”) podemos nombrar la leucina, la
isoleucina, la fenilalanina y la valina.
Isomería espacial o estereoisomería:
La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una
disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono , ya que se halla unido (excepto en la
glicina) a cuatro radicales diferentes.
Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada
hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvian hacia la izquierda

*Si tienen el grupo amino a la derecha serán D-aa y si lo

tienen a la izquierda L-aa. Todos los AA proteicos son L-aa.
*Aunque la mayoría de los AA se encuentran formando parte de las proteínas, hay algunos que pueden
desempeñar otras funciones. Hay, por tanto, dos grupos de AA: aminoácidos proteicos y no proteicos.
AA PROTEICOS.- se dividen en 2 grupos:

Aminoácidos universales o codificables, que permanecen como tal en las proteínas.

Aminoácidos modificados o particulares, que son el resultado de diversas modificaciones químicas

posteriores a la síntesis de proteínas

a)AA Universales son 20 y se encuentran codificando las proteínas funcionales.

De estos 20 AA, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no, y por lo tanto
deben ser suministrados en la dieta:
son los AA esenciales: Arg, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Thr, Mety Lys, Histid, en recién nacidos el
AA Histidina es esencial porque su organismo todavía no ha madurado lo suficiente como para
poder sintetizarlo.
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS EN FUNCIÓN AL TIPO DE SU CADENA
LATERAL
AA modificados o particulares: se han detectado hasta 100 aminoácidos modificados.
Son el resultado de diversas modificaciones químicas posteriores a la síntesis de proteínas. Entre las
modificaciones más frecuentes destacan:
Fosforilación ,La formación de puentes disulfuro, claves en la estabilización de la estructura terciaria de las
proteínas.

Hidroxilación, En el colágeno por ejemplo abunda el aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de

la hidroxilación de la prolina.

Glicosilación proceso de adición de carbohidratos a proteínas.

AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS.- Se conocen más de un centenar (150 aprox), que no aparecen
como constituyentes de las proteínas, encontrados sobre todo en plantas superiores
particularmente en especies de leguminosas y también en hongos, aunque su función es
desconocida.

Podemos encontrarlos como moléculas individuales en el citoplasma o bien asociados

covalentemente con otros aminoácidos formando péptidos cortos pero nunca integrando proteínas.

• Participan como precursores o intermediarios metabólicos.

• Funcionan como agentes neurotransmisores, intervienen en la transmisión de los impulsos
nerviosos.
• Constituyen el macropolímero llamado peptidoglicano, el cual confiere soporte y rigidez a la
pared celular bacteriana
• Forman parte de las moléculas de las sales biliares, contribuyendo a conferirles un carácter, más
polar, esencial para la emulsificación de las grasas.
 PROTEINAS
•Proteína proviene del griego proteios que significado  “lo primero o de gran importancia”. El sueco J.
Berzelius propuso el término en 1838 para resaltar la importancia de estas moléculas.
•Las proteínas son las macromoléculas que más abundan después del agua dentro de la célula.
•1 gr. de Proteínas aporta 4 kcal.
•Cada una de ellas tiene una función específica.
•La función es de acuerdo a su estructura química, la cual varía ya que poseen una estructura primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
•Casi todos los procesos biológicos dependen de la presencia de proteínas.
Características: 
•Son incoloras, insípidas, termolábiles.
•Son biomóleculas CUATERNARIAS formadas básicamente por C, H, O, N y algunas S
•Forman dispersiones coloidales debido a su tamaño.
•Sus monómeros son los (AA) aminoácidos que se unen por enlace “Peptídico”
CLASIFICACIÓN DE A LAS PROTEÍNAS
Al ser moléculas muy complejas existe una gran diversidad de criterios para agruparlas: a) la función biológica
que cumplen b)Composición química b) la estructura.
1. Funciones Biológicas
La secuencia de aminoácidos será la responsable de las funciones que cumplan las proteínas.
a)Función estructural. 
El colágeno y la elastina son proteínas que en el tejido conjuntivo, matriz orgánica de los huesos y córnea del
ojo, forman las fibras colágenas y elásticas que representan aproximadamente un 30% de la proteína total del
cuerpo aunque tiene muy poco valor alimenticio.
la queratina: uñas, cabello, pelo de animales, escamas de los reptiles, plumas de las aves.
Proteínas Contráctiles: En las células del sistema musculo esquelético la actina y miosina inducen
deslizamientos entre los sarcómeros, provocando las contracciones musculares.
b)Función reguladora u hormonal. 
Algunas hormonas son también proteínas, son fabricadas por las células glandulares y son transportadas por la
sangre para que puedan actuar sobre otras células del organismo.
Ejemplo la insulina, la vasopresina, la oxitocina, la tiroxina, la hormona del crecimiento, etc.
La insulina es necesaria para aprovechar los azúcares en el organismo, sin ella la concentración de azúcares
aumenta en sangre desencadenando la diabetes mellitus
La vasopresina regula la absorción de agua en el riñón. 
La oxitocina regula la secreción de leche materna, produce contracciones del útero al momento del parto y
algunas actitudes relacionadas con el afecto y cuidado de la descendencia.
c)Función defensiva e inmunológica.
 Las más importantes son las inmunoglobulinas de la sangre que desempeñan funciones protectoras en el
organismo, reconocen moléculas u organismos extraños, se unen a ellos facilitando su destrucción (sistema
inmunológico).
Tóxica En algunos insectos y animales se forman toxinas que son proteínas de defensa frente al enemigo.
toxinas de bacterias son proteínas que causan el botulismo, la difteria, el cólera y el tétanos.
d)Función de reparación. 
Una herida, una hemorragia, las proteínas participan en el proceso de la coagulación frenando la pérdida
de sangre, produciendo fibrinógeno, fibrina y finalmente un coágulo. Cuando los procesos de reparación
se desequilibran, las células pueden funcionar mal, morir o producir enfermedades como diabetes,
Parkinson, cáncer.

e)Función de transporte.
Algunas de las proteínas encargadas del transporte son: la hemoglobina que transporta oxígeno en la
sangre de los vertebrados, la hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados, la
mioglobina transporta oxígeno en los músculos, las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre los
citocromos transportan electrones.
f)Función de reserva energética. 
Las proteínas grandes, generalmente con grupos fosfato, sirven para acumular y producir energía necesaria
para la movilización del organismo en sistemas y músculos.
g)Función síntesis de Enzimas (catalizadores biológicos)
Participan en la síntesis de enzimas que catalizan la síntesis de ácidos grasos.
2. Según su composición química
Por el tipo de proteínas
A)Proteínas Simples u holoproteínas: Son aquellas que al hidrolizarse (degradarse) sólo producen
aminoácidos Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).
B)Proteínas conjugadas o heteroproteínas: Consisten en proteínas simples combinadas con algún
componente no proteico. (Los grupos no proteicos se llaman grupos prostéticos) .
Nucleoproteínas: (Proteína + ácido nucleico). Son proteínas combinadas con ácidos nucleicos.
Ejem: Cromatina(ADN+Histonas) Virus (ADN o ARN+capside cubierta de proteínas de los virus).
Glicoproteínas (Proteínas + carbohidratos): Las glicoproteínas son proteínas combinadas con
carbohidratos. Ejem: Las glándulas salivales y las glándulas mucosas del tracto digestivo segregan
mucoproteínas.
Las glicoproteínas se dividen en dos categorías principales, las intracelulares y las secretoras. Las
glicoproteínas intracelulares están presentes en las membranas celulares.
Glicoproteínas secretoras son: glicoproteínas plasmáticas, segregaciones del hígado, segregaciones de
las glándulas tiroideas, inmunoglobulinas, ribonucleasa enzima que descompone el ARN y la
desoxirribonucleasa enzima que descompone el ADN.
Fosfoproteínas (proteína + fosfato): Las fosfoproteínas son proteínas combinadas con un radical que
contiene fosfato su grupo prostático es el ácido fosfórico. Unos ejemplos de fosfoproteínas son la
caseína de la leche, vitelina(yema del huevo), pepsina (degrada proteínas).
Cromoproteínas: Éstas son las proteínas, combinadas con un pigmento el cual vendría a ser el grupo
prostético. Algunos ejemplos de cromoproteínas son los pigmentos respiratorios de hemoglobina y de
hemocianina, las flavoproteínas y los citocromos.
Lipoproteínas: Estas son unas proteínas conjugadas con lípidos, su grupo prostético lípidos. Hay cuatro
tipos de lipoproteínas, las lipoproteínas de alta densidad (HDL) las lipoproteínas de baja densidad (LDL),
lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL) y los quilomicrones(se transportan por la linfa.
Metaloproteínas: Estas son proteínas conjugadas con iones metálicos su grupo prostético un metal. Entre
éstas se incluyen la hemocianina(Cu), ceruloplasmina (Cu), una enzima con actividad oxidasa que puede
transportar cobre en el plasma y ferritina (Fe).
3. Según su conformación estructural
a)Proteínas fibrosas o filamentosas(insolubles): Son aquellas que están formadas por cadenas polipeptídica
que se ordenan de manera paralela formando fibras o laminas extendidas (forma filamentosa o alargada,
formando estructuras compactas llamadas fibras). Participan en la constitución de estructuras de sosten.
Confieren fuerza y elasticidad a la molécula; son insolubles en agua y en disoluciones acuosas por ejemplo:
Colágeno (tejido conectivo, tendones, huesos y cartílagos) Queratina(cabello, uña y piel), Elastina(tejido
conectivo elástico, ligamentos, vasos sanguíneos).
Fibroina(presente en hilos de seda y telas de araña), Fibrina (presente en el coagulo sanguineo), Actina –
miosina (contracción muscular).
b)Proteínas globulares(solubles): se dispersan en agua, es decir, forman dispersiones coloidales.
Ejemplos de proteínas globulares se encuentran las enzimas, las inmunoglobulinas (anticuerpos) y las
proteínas de la sangre. Están formadas por cadenas polipeptídicas, se caracterizan por doblar sus
cadenas enrollandolas sobre sí misma dando lugar a una estructura más o menos esférica y compacta,
dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace
que sean solubles en disolventes polares como el agua,
Tenemos inmunoglobulinas, y proteínas de transporte (hemoglobina). 
Insulina (hormona reguladora de la glucosa en sangre), mioglobina (transporte de oxígeno),
ribonucleasa (controla la síntesis de RNA)  

c) Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en
los extremos). 
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEINAS

1. Estructura primaria(lineal).-
A la secuencia lineal de aminoácido en la cadena polipeptídica unidos entre si por medio de enlaces peptídicos se
le conoce como estructura primaria de la proteína.

Es la organización más básica de las proteínas.

El orden especifico de los AA es uno de los
determinantes para que las proteínas adopten
su función.
Además debemos considerar también su
estructura tridimensional. La forma que adopte
la proteína en el espacio será de vital
importancia para la adquisición de su función
biológica
Estructura secundaria.- Es la disposición de la estructura primaria en el
espacio. Esta determinado por los enlaces puentes de hidrogeno entre AA a
distancias regulares que la estabilizan adquiriendo un plegamiento que puede
coincidir con 2 tipos de disposiciones geométricas:
la hélice alfa helicoidal dextrógira Ejem: Colágeno
y la lámina plegada beta(cuando la cadena de polipéptido se estira al máximo.
Depende de los enlace PUENTES de HIDRÓGENO

Las proteínas de la lana, el cabello y los músculos contienen segmentos

dispuestos en forma de hélice alfa, en cambio en la proteína de seda la
estructura secundaria es de la forma de lámina plegada beta.
 Estructura terciaria.- En este tipo de estructura las proteína adoptan una forma irregular. Puede:
Adquirir una conformación redondeada y compacta(cadena secundaria que puede doblarse) adquiriendo un
aspecto globular.
También puede adquirir una estructura estirada con formando una estructura fibrosa y alargada.
Se mantienen gracias a los enlaces: Enlaces Disulfuro, puentes eléctricos.
Las proteínas con forma globular reciben el nombre de esferoproteínas. Las proteínas con forma filamentosa
reciben el nombre de escleroproteínas. Ejem: Globina.
 
 Estructura cuaternaria.- Cuando varias proteínas se unen entre sí, forman una organización
superior, denominada estructura cuaternaria.
Cada proteína componente de la asociación, conserva su estructura terciaria. La unión se realiza
mediante gran número de enlaces débiles, como fuerzas de van Der Walls, interacciones
hidrofóbicas, enlaces salinos. unión de varias cadenas terciarias llamadas protómeros.
Ejemplos: Hemoglobina: formada por 4 protómeros

OBSERVE LOS GRUPOS HEM EN CADA DOMINIO.

Enlace Peptídico.- las proteínas están formadas por una o mas cadenas de aminoácidos llamados
polipéptidos. Es de naturaleza covalente y muy estable, formado por la reacción entre el grupo carboxilo
de un AA y el grupo amino de otro AA, liberandose una molécula de agua.

Formación de Péptidos.-
Son moléculas formadas por la unión de 2 o mas AA
Los diferentes aminoácidos se polimerizan en el interior de las células para constituir péptidos y
proteínas.
Este proceso se inicia con una reacción de condensación entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con
el grupo amino del segundo para formar un enlace peptídico o amida con la eliminación de una molécula de
agua.
PÉPTIDOS: El compuesto resultante de la unión de dos AA es un dipéptido, el cual puede formar un segundo
enlace peptídico entre su grupo carboxilo terminal y el grupo amino de un tercer aminoácido dando lugar de
nuevo a una molécula de agua y originando un tripéptido(a partir de aquí empieza a llamarse
oligopéptido (de 3 a10 aminoácidos), polipéptido que poseen mas de 10 AA; o una proteína que son
polipéptidos con más de 50 aminoácidos y PM mayor a 10000 Da .
DIPÉPTIDO OLIGOPÉPTIDOS
CARNOSINA: Controla el pH intracelular
muscular. ala – hist CARNOSINA
ANSERINA: Carnes blancas (pollo),
músculos del conejo.
POLIPÉPTIDO
GASTRINA: Hormona que hace que las células del revestimiento del estómago libere un ácido que
ayuda a digerir los alimentos.
SECRETINA: hace que el páncreas, el hígado y el estómago liberen sustancias que ayudan a digerir
los alimentos.
CALCITONINA: es una hormona peptídica lineal compuesta por 32 aminoácidos que intervienen en
la regulación del metabolismo del calcio y del fósforo.​
Polipéptidos como: LAS ENDORFINAS, ENCEFALINAS Y DINORFINAS son neurotransmisores opioides
 producidos en el sistema nervioso central como moduladores del dolor, reproducción , temperatura
corporal, hambre y funciones reproductivas.
 ENZIMAS
Son biocatalizadores, sustancias que sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su
velocidad. Causantes de todas las reacciones que ocurren en la célula, las cuales serían tan lentas que
se volverían imperceptibles.
Aspectos generales sobre las Enzimas:
Las enzimas son proteínas globulares formadas por una o más cadenas polipeptídicas plegadas, creando
una “hondonada” donde encaja el sustrato y tiene lugar la reacción.
Muchas de estas enzimas son proteínas conjugadas, es decir que contienen componentes no proteínicos
(grupos prostéticos) llamados cofactores.
Las enzimas pueden ser catalizadores específicos, y también tener diversos grados de especificidad y cada enzima
cataliza un solo tipo de reacción
Ejem: -La enzima sacarasa es muy específica: rompe el enlace b-glucosídico de la sacarosa o de compuestos
muy similares. Así, para la enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la
isomaltosa son sustratos análogos. la enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con
menor eficacia sobre los sustratos análogos. 
-Entre las enzimas poco específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los
enlaces amida de proteínas y péptidos de diversos tipos.
FORMA DE ACTUAR
La sustancia sobre la que actúa la enzima se llama sustrato, este se une a una región concreta de la enzima,
llamada centro activo, que presenta (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto
directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el
mecanismo de la reacción. Una vez formado el producto la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción

Las enzimas poseen grupos químicos

ionizables (carboxilos -COOH; amino -
NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) enlaces y
en las cadenas laterales de sus
aminoácidos. Según el pH del medio,
estos grupos pueden tener carga
eléctrica positiva, negativa o neutra.
Las apoenzimas o apoproteínas:  son las formas inactivas de las enzimas, es decir, son las enzimas que
carecen de sus cofactores o coenzimas, que les son imprescindibles para llevar a cabo las reacciones
catalíticas de las que están encargadas.
El conjunto enzimático activo formado por una proteína con actividad catalítica y su cofactor o coenzima o
grupo prostético se denomina holoenzima o enzima conjugada.
Algunas enzimas requieren activadores: Casi un tercio de las enzimas conocidas requieren activadores
como:

Cofactor
Son básicamente de dos tipos: iones metálicos y moléculas orgánicas, denominadas coenzimas. Es un
componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular necesario para la acción de una enzima.
Estos cofactores son componentes no proteínicos (grupos prostéticos) los cuales pueden ser Inorgánicos
(metales) u Orgánicos Coenzimas.
Cofactores metálicos
Entre los cofactores metálicos están los cationes, como Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, Ca+ entre otros.
Coenzimas
Las coenzimas, por lo general son vitaminas (vitaminas B, vitamina C, Vitamina D, por ejemplo), la deficiencia de
las vitaminas dentro de un organismo, provoca la deficiencia en enzimas y por ende hay falta de reacciones
indispensables
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
1) Solo se requieren pequeñas cantidades.
2) No se alteran en forma irreversible durante la reacción, por lo que cada molécula de enzima puede
participar varias veces en reacciones individuales.
3) Las enzimas no aportan energía para una reacción química.

PUEDEN REQUERIR:
1) Sólo su secuencia de aminoácidos y su conformación
2) Un cofactor (iones inorgánicos como Fe2+, Mg2+ , Cu2+ )
3) Un grupo prostético coenzima
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
-Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de
incremento, la velocidad de reacción se duplica.
-Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser
proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor.
La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura
óptima.
EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en
las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica
positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas
eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es
el llamado pH óptimo.
Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su
actividad.
ACTIVIDAD EXPLIQUE LOS MODELOS SOBRE LA FORMA EN QUE
EL SUSTRATO SE UNE AL CENTRO ACTIVO DE LA ENZIMA