REPUBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA

MINISTERIO DE L PODER POPULAR PARA LA EDUCACIÓN UNIVERSITARIA

INSTITUTO UNIVERSITARIO DE TECNOLOGÍA VALENCIA
SECCIÓN DE POSTGRADO
ESPECIALIZACIÓN CONTROL Y GESTIÓN AMBIENTAL

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

PARTICIPANTES:
ÁLVAREZ RICHARD
GÓMEZ SCARLETT
MAYORCA MARÍA
ROMERO CÉSAR
SILVA LEONELA

PROFESO:
LIC: ROCOO COTUGNO
UNIDAD CURRICULAR: BIOLOGÍA AMBIENTAL

VALENCIA, 19 DE FEBRERO DE 2011

1
 Tabla de contenido

Introducción 3

Aminoácidos 5
Estructura 6
Clasificación

Según las propiedades de su cadena 7

Según las propiedades de su cadena lateral 7

Según su obtención 8

Función 9-11
Propiedades 11-12
Péptidos 12
Enlaces peptidicos 13
Punto isoeléctrico 14

Proteínas 14
Estructura 15
Primaria 16
Secundaria 17
Terciaria 18
Cuaternaria 18
Función 19
Propiedades 20
Desnaturalización de proteínas 21-23
Efecto de la polaridad del disolvente 23
Efecto de la fuerza iónica 23
Efecto del pH 23
Efecto de la temperatura 24

Conclusión 25

Bibliografía 26

2
 INTRODUCCIÓN

El siguiente trabajo pretende realizar un estudio sobre los aminoácidos y

proteínas, siendo estas sustancias esenciales para desarrollo de la vida en
nuestro planeta

Los aminoácidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen
carácter ácido como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son
ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula, 20
aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las proteínas.
Aparte de éstos, se conocen otros que son componentes de las paredes
celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo
solo sintetiza 16, reciclando las células muertas a partir del conducto intestinal
y catabolizando las proteínas dentro del propio cuerpo.

Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas

denominadas proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos"
con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas
específicas consumidas por la sola acción de vivir.

Las proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del
organismo, a la vez son fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la
gran variedad de proteínas existentes y como consecuencia de su estructura,
las proteínas cumplen funciones sumamente diversas, participando en todos
los procesos biológicos y constituyendo estructuras fundamentales en los seres
vivos. De este modo, actúan acelerando reacciones químicas que de otro modo
no podrían producirse en los tiempos necesarios para la vida (enzimas),
transportando sustancias (como la hemoglobina de la sangre, que transporta
oxígeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la queratina
del pelo), sirviendo como reserva (albúmina de huevo), etc.

Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se
absorben normalmente en tal constitución sino que, luego de su

3
desdoblamiento ("hidrólisis" o rotura), causado por el proceso de digestión,
atraviesan la pared intestinal en forma de aminoácidos y cadenas cortas de
péptidos, según lo que se denomina " circulación entero hepática".

A lo largo del trabajo, se trataran aspectos como definición, función, estructura,

propiedades, enlaces péptidos, punto isoeléctrico de los aminoácidos y
proteínas. También estudiaremos la desnaturalización y efecto del pH en las
proteínas.

4
 AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos comunes se definen como aquellos para los que existen al
menos un codón específico genético. La transcripción y la traducción del
código del ADN dan lugar a la polimerización de aminoácidos en una secuencia
lineal específica, característica de cada proteína.

Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman
parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de
condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos
"residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido
se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta
reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres
en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.

Estos compuestos, tienen en común un átomo de carbono central alfa, al que

están unidos covalentemente un grupo acido carboxílico (-COOH; ácido), un
grupo amino (-NH2) y un átomo de hidrogeno. Además, al átomo de carbono
alfa se le une un grupo químico específico, denominado cadena lateral y
representado por R, que es diferente para cada uno de lo 20 aminoácidos
comunes.

5
Estructura

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un

carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo
amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido.

Técnicamente hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el
grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo
(–COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras
químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la
célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que
se encuentra ionizado.

Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su

forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su
forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH específico para
cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma

6
magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado
se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.

Clasificación

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas que se
presentan a continuación son las más comunes.

Según las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.

Según las propiedades de su cadena lateral:

 Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T),
Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina
(Tyr, Y).

 Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala,

A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met,
M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).

 Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico

(Glu, E).

7
  Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e
Histidina (His, H).

 Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W)

(ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Según su obtención

A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo, para obtenerlos
se los llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el
desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los
tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el
ser humano, los aminoácidos esenciales son:

 Valina (Val)  Histidina (His) *

 Leucina (Leu)  Fenilalanina (Phe)
 Treonina (Thr)  Isoleucina (Ile)
 Lisina (Lys)  Arginina (Arg) *
 Triptófano (Trp)  Metionina (Met)

A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce
como no esenciales y son:

 Alanina (Ala)  Asparagina (Asn)

 Prolina (Pro)  Glutamina (Gln)
 Glicina (Gly)  Tirosina (Tyr) **
 Serina (Ser)  Ácido aspártico (Asp)
 Cisteína (Cys) **  Ácido glutámico (Glu)

Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de

bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido.

Los datos actuales en cuanto a número de aminoácidos y de enzimas ARNt

sintetasas se contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado
que existen 22 aminoácidos distintos que intervienen en la composición de las
cadenas polipeptídicas y que las enzimas ARNt sintetasas no son siempre
8
exclusivas para cada aminoácido. El aminoácido número 21 es la
Selenocisteína que aparece en eucariotas y procariotas y el número 22 la
Pirrolisina, que aparece sólo en arqueas (o arqueobacterias).

Funciones

Todos los aminoácidos participan en la síntesis de las proteínas pero a la vez

cada uno de ellos tiene una serie de funciones muy concretas.

 Ácido Glutámico: sirve principalmente como "combustible" del cerebro

y ayuda a absorber el exceso de amoníaco (afecta a las funciones
cerebrales)
 Alanina: es uno de los aminoácidos no esenciales que interviene en el
metabolismo de la glucosa.
 Arginina: interviene en los procesos de detoxificación del organismo, en
el ciclo de la urea y en la síntesis de creatinina. Estimula la producción y
liberación de la hormona de crecimiento.
 Asparagina: este tipo de aminoácidos se forma a partir del ácido
aspártico. Ayuda también a eliminar el amoníaco del organismo actúa
(protegiendo así el sistema nervioso) y mejora la resistencia a la fatiga.
 Carnitina: este aminoácido colabora en disminuir niveles altos de
colesterol; puede prevenir o mejorar arritmias cardíacas y también es útil
en algunos casos de sangrado de encías y piorreas.
 Cisteína: ayuda al organismo a eliminar los metales pesados. Es uno de
los aminoácidos que interviene en el crecimiento y la salud del cabello y
también forma parte del factor de tolerancia a la glucosa.
 Citrulina: participa en el ciclo de la urea y síntesis de creatinina
 Fenilalanina: pertenece al grupo de aminoácidos que ayudan a nuestro
organismo a mantener niveles adecuados de endorfinas que son
responsables de la sensación de bienestar. Este aminoácido reduce el
apetito desmesurado y ayuda a calmar el dolor.
 Glicina: facilita al cuerpo la creación de masa muscular (útil para la
distrofia muscular) Útil para tratar la hipoglucemia y para la hiperactividad
gástrica.

9
 Glutamina: puede ayuda a mejorar el coeficiente intelectual y diversos
problemas mentales (desánimo, principios de demencia senil, etc.) De
entre los aminoácidos destaca por ser de ayuda para combatir la adicción
al alcohol.
 Histidina: es un aminoácido precursor de la histamina. Puede ayudar a
mejorar en algunos casos la artritis reumatoidea, síntomas alérgicos y
úlceras.
 Isoleucina: interviene en la síntesis de hemoglobina y mantiene el
equilibrio de la glucosa en la sangre. Interviene en la producción de
energía y reparación del tejido muscular.
 Leucina: junto a otros aminoácidos como la Isoleucina interviene en la
formación y reparación del tejido muscular. Colabora en la curación de la
piel y huesos
 Lisina: participa junto con la metionina en la síntesis del aminoácido
carnitina y ayuda a tratar o prevenir los herpes. Incrementa con la arginina,
la producción de la hormona de crecimiento.
 Metionina: su déficit puede ocasionar algunos tipos de edemas,
colesterol y pérdida de cabello.
 Ornitina: colabora, como otros aminoácidos, en el metabolismo de la
glucosa. En este caso lo hace estimulando la liberación de insulina.
También puede ayudar a fabricar masa muscular.
 Prolina: como otros aminoácidos interviene en la síntesis de
neurotransmisores cerebrales relacionados con el alivio de la depresión
temporal y colabora también en la síntesis de colágeno.
 Serina: interviene en el metabolismo de grasas y ácidos grasos así
como también hace de recursor de los fosfolípidos (nutren el sistema
nervioso)
 Taurina: es uno de los aminoácidos condicionalmente esenciales y
destaca su función de neurotransmisor cerebral. Colabora en la
degeneración grasa del hígado.
 Tirosina: destaca entre los aminoácidos por su función de
neurotransmisor y puede ayudar en caso de ansiedad o depresión.

10
  Treonina: ayuda en los procesos de desintoxicación junto a los
aminoácidos Metionina y Ácido Aspártico. También participa en la síntesis
del colágeno y de la elastina.
 Triptófano: precursor del neurotransmisor serotonina. Este aminoácido
también actúa como antidepresivo natural, favorece el sueño y también
puede mejorar los casos de ansiedad. Útil en terapias contra el
alcoholismo.
 Valina: favorece el crecimiento y reparación de los tejidos musculares.
Puede ser, dentro de los aminoácidos, muy útil para reducir el apetito y la
bulimia.

En una dieta equilibrada no es habitual que tengamos deficiencia de ningún

aminoácido pero a veces podemos necesitar un aporte extra (en determinadas
enfermedades o en personas que practican el culturismo o ejercicio físico con
pesas)

Propiedades

 Ácido-básicas.

Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier

aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan
sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico.
Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero
cuando el pH sea 6,1.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

 Ópticas.

Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo

que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de
polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del
plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se

11
denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido
antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en
sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la
naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido
se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el
espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea
dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D.

 Químicas.

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc

Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R.

Péptidos

Los péptidos son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios

aminoácidos mediante enlaces peptídicos, o enlace triple con una conjugacion
de ADN (ácido desoxirribonucleico)

Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son
responsables por un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía
no se conocen.

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido:

 Oligopéptido: menos de 10 aminoácidos.

 Polipéptido: más de 10 aminoácidos.
 Proteína: más de 100 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena
polipeptídica se denominan proteínas monoméricas, mientras que las
compuestas de más de una cadena polipeptídica se conocen como
proteínas multiméricas.

Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen
menos de diez mil o doce mil Daltons) y que las proteínas pueden estár

12
formadas por la únión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos. Un
ejemplo de polipéptido es la insulina, compuesta de 55 aminoácidos y conocida
como una hormona de acuerdo a la función que tiene en el organismo de los
seres humanos.

Enlace peptídico

El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un

aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y
las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces
peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la
formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida
sustituido.

Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo

COOH terminal.

Para nombrar el péptido se empieza por el NH 2 terminal por acuerdo. Si el

primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina
tendríamos el péptido alanil-serina.

13
El punto isoeléctrico.

El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta

cero. El concepto es particularmente interesante en los aminoácidos y también
en las proteínas. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula.
Para calcularlo se deben utilizar los pKa.

(Los pKa a considerar para esta ecuación, en una tabla de pH, son los que
contienen a la especie química con carga igual a cero, cuando tienen más de
un pKa).

14
Las moléculas complejas, tales como las proteínas, se combinan con los iones
hidrógeno y con otros iones presentes en la disolución, dando lugar a la carga
neta de la molécula. A la concentración de iones hidrógeno, o al pH, para el
cual la concentración del ion híbrido de una proteína es máxima y el
movimiento neto de las moléculas de soluto en un campo eléctrico es
prácticamente nulo, se le denomina punto isoeléctrico.

Los aminoácidos pueden existir como sal interna, llamada zwitterión. Esto

ocurre porque el protón del grupo carboxilo es abstraído por el
grupo amino NH2 que está en posición alfa y quedando este como
grupo amoníaco NH3+.

PROTEÍNAS

La palabra proteína proviene del griego protos, que significa "lo primero o lo
más importante".

Son grandes moléculas que contienen nitrógeno. Son el componente clave de

cualquier organismo vivo y forman parte de cada una de sus células y son para
nuestro organismo lo que la madera es para el barco.

Cada especie, e incluso entre individuos de la misma especie, tiene diferentes

proteínas, lo que les confiere un carácter específico tanto genético como
inmunológico. La mayor similitud con los humanos, la encontramos entre los
animales mamíferos como los bovinos o porcinos y la menor con las proteínas
de los moluscos y las de las plantas.

Las proteínas están formadas por: carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno

fundamentalmente, aunque también podemos encontrar, en alguna de ellas,
azufre, fósforo, hierro y cobre. Las proteínas se distinguen de los carbohidratos
y de las grasas por contener además nitrógeno en su composición,
aproximadamente un 16%

La parte más pequeña en que pueden dividirse son los aminoácidos. Estos

15
aminoácidos son como las letras del abecedario, que con un nº determinado se
pueden formar infinidad de palabras. Existen 20 aminoácidos y con ellos se
forman todas las proteínas. De estos aminoácidos 8 son esenciales
(imprescindibles), es decir los tenemos que ingerir con la dieta ya que nuestro
organismo no los puede obtener de ninguna otra forma.

Las proteínas adquieren una estructura que, a veces, resulta muy compleja.
Esto es debido a las cargas que tienen los radicales de los aminoácidos y a la
rigidez del enlace peptídico. Las cargas que posean esos radicales generan
unas propiedades en las proteínas. La estructura de las proteínas nos sirve
para confeccionar una clasificación de estas complejas moléculas. También, la
estructura es la responsable de generar determinadas funciones que son
esenciales para los seres vivos.

Estructura de las proteínas.

La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el

espacio de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de
aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de
compuestos, simples o complejos que las estabilicen y/o conduzcan a un
plegamiento específico, distinto del espontáneo. Por ello, deriva de sus
componentes, es decir de la propia estructura de los aminoácidos, de cómo
interaccionan químicamente éstos, de forma jerarquizada y específica, y
evidentemente está en relación con la función a acometer en el destino celular.

La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie de niveles,

interdependientes. Estos niveles corresponden a:

1. Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de

aminoácidos.

2. Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos

estructurales.

16
 3. Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas
compuestas por un sólo polipéptido.

4. Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido.

Estructura primaria de las proteínas

La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de

aminoácidos., es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un
tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por
enlaces peptídicos siendo una de sus características mas importante la
coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.

La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de

niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia
de la información del material genético: Cuando se produce la traducción del
RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se
puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más
que el orden de aminoácidos que la conforman.

Estructura secundaria de las proteínas

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena

polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los
átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no
covalente.

Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.

17
Hélice alfa

Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en

una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6
aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un
giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos α de dos
aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å. La
hélice está estrechamente empaquetada, de forma
que no hay casi espacio libre dentro de la hélice.
Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están
dispuestas hacia el exterior de la hélice.

El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer

un enlace de hidrógeno con el grupo carbonilo del
aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n)
de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su
enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en
(n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por
vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Esta
dentro de los niveles de organización de la proteína.

Lámina beta

La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de

aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una
de las cadenas forman enlaces de hidrógeno co n los grupos carboxilo de la
opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una
ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las
cadenas laterales de esta estructura están posicionadas sobre y bajo el plano

18
de las láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un
impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina.

Estructura terciaria de las proteínas

Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir,

cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la
disposición de los dominios en el espacio.

La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se

sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto
provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van
der Waals y de puentes disulfuro1 (covalentes, entre aminoácidos de cisteína
convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.

Estructura cuaternaria de las proteínas

La hemoglobina es una proteína tetramérica que suele emplearse como

ejemplo de proteína con estructura cuaternaria.

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas

que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades
distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian
entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de
hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una
proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un
homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero,
si no lo son.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Holoproteínas Heteroproteínas

Esferoproteínas Escleroproteínas

19
  Protaminas  Colágenos
 Cromoproteínas
 Histonas  Elastinas
 Glucoproteínas
 Prolaminas  Queratinas
 Lipoproteínas
 Gluteninas  Fibroínas
 Fosfoproteínas
 Albúminas
 Nucleoproteínas
 Globulinas

Funciones

 Función estructural: forman estructuras capaces de soportar gran

tensión continuada, como un tendón o el armazón proteico de un hueso
o un cartílago. También pueden soportar tensión de forma intermitente,
como la elastina de la piel o de un pulmón. Además, forman estructuras
celulares, como la membrana plasmática o los ribosomas.

 Movimiento y contracción: la actina y la miosina forman estructuras

que producen movimiento. Mueven los músculos estriados y lisos. La
actina genera movimiento de contracción en muchos tipos de células
animales.

 Transporte: algunas proteínas tienen la capacidad de transportar

sustancias, como oxígeno o lípidos, o electrones.

 Reserva energética: proteínas grandes, generalmente con grupos

fosfato, sirven para acumular y producir energía, si se necesita.

 Función homeostática: consiste en regular las constantes del medio

interno, tales como pH o cantidad de agua.

 Función defensiva: las inmunoglobulinas son proteínas producidas por

linfocitos B, e implicadas en la defensa del organismo.

 Función hormonal: algunas proteínas funcionan como mensajeros de

señales hormonales, generando una respuesta en los órganos blanco.

20
  Función enzimática: las enzimas funcionan como biocatalizadores,
ya que controlan las reacciones metabólicas, disminuyendo la energía
de activación de estas reacciones.

Propiedades

Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos

radicales de los aminoácidos que las componen.

 Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y

débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde
la solubilidad.

 Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis,

técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo
es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.
 Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está
determinada por su estructura primaria.
 Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como
amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden
comportarse como ácidos (aceptando electrones) o como bases
(donando electrones).

Desnaturalización de proteínas

Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el

disolvente, se dice que presenta una estructura nativa (Figura inferior). Se
llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de
orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena

21
polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura
tridimensional fija.

Estado
Estado nativo
desnaturalizado

Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente

disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la
desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización de las
cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno
facilitará la agregación intermolecular y provocará la precipitación. La
precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización
y se dice entonces que la proteína se encuentra desnaturalizada (Figura
superior).

En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo

tienen en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la
componen. Los demás niveles de organización estructural desaparecen en la
estructura desnaturalizada.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

1. cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la

viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
2. una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos
hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie
3. pérdida de las propiedades biológicas

22
Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria.
Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es
la estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para
adoptar niveles superiores de estructuración. El proceso mediante el cual la
proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama
renaturalización. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de
aislamiento y purificación de proteínas, ya que no todas la proteínas reaccionan
de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En
algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad,
con lo que la proteína precipita. La formación de agregados fuertemente
hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el proceso sea
irreversible.

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman

agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos
(detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos
casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar
proteínas de manera selectiva mediante cambios en:

 Efecto de la polaridad del disolvente

23
La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos
polares que el agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado
de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica,
provocando la agregación y precipitación. Los disolventes orgánicos
interaccionan con el interior hidrofóbico de las proteínas y desorganizan la
estructura terciaria, provocando su desnaturalización y precipitación. La acción
de los detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos.

 Efecto de la fuerza iónica

Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato amónico, urea
o hidrocloruro de guanidinio, por ejemplo) también provoca una disminución en
el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína, ya
que estos solutos (1) compiten por el agua y (2) rompen los puentes de
hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas
proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitación provocada
por el aumento de la fuerza iónica es reversible. Mediante una simple diálisis se
puede eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la estructura como la
función original. A veces es una disminución en la fuerza iónica la que provoca
la precipitación. Así, las proteínas que se disuelven en medios salinos pueden
desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan
cuando se restaura la fuerza iónica original.

 Efecto del pH

Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de
afectar a la envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga
eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los
aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las
interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo
provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima en su punto
isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de
repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados.

 Efecto de la temperatura

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Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las
moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se
desnaturalizan. Asímismo, un aumento de la temperatura destruye las
interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que
el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la
agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.

CONCLUSIÓN

25
 Bibliografía

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Caracas.1990.pp102.

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26
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Página de Internet

www.um.es

27