“Año del Buen Servicio al Ciudadano”

Especialidad: Ing. Agroindustrial

Facultad : Ing. Industrial

Curso : Biotecnología

Tema : Producción de aminoácidos y biopolímeros

Profesor : McBlgo Jorge Luis Bermejo Benites

Fecha : 22/09/2017

Ciclo : VII

Universidad Nacional De Piura

(proedunp-chulucanas)

2017

PRODUCCION DE AMINOACIDOS

1.- INTRODUCCION:
Se conoce con la denominación de aminoácidos a aquellos ácidos orgánicos, algunos de los
cuales son los componentes básicos de las proteínas humanas, por tanto, estos últimos son
los más frecuentes y los que despiertan un mayor interés; y entonces, todos los
aminoácidos componentes de proteínas se conocen como alfa aminoácidos.

Los aminoácidos son entonces sustancias básicas para conformar las proteínas, y ambos,
proteínas y aminoácidos, resultan ser los sostenes esenciales de la vida.
Una vez que las proteínas se descomponen o las digerimos, los aminoácidos se terminan y
ello por supuesto afectará al proceso vital porque el cuerpo los usa para producir las
proteínas como dijimos para asistir al organismo en la descomposición de los alimentos,
para crecer conformes, para la reparación de tejidos corporales, y para llevar a buen
puerto muy bien otras funciones corporales.

2.- HISTORIA:

El primer aminoácido fue descubierto a principios del siglo XIX. En 1806, los químicos
franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet aislaron un compuesto de un
espárrago (asparagus en inglés), que en consecuencia fue nombrado asparagina y se trata
del primer aminoácido descubierto. La cistina se descubrió en 1810, aunque su monómero,
cisteína, permaneció desconocido hasta 1884. La glicina y leucina se descubrieron en 1820.
El último de los 20 aminoácidos comunes que se descubrió fue la treonina en 1935 por
William Cumming Rose, quien también determinó los aminoácidos esenciales y estableció
los mínimos requerimientos diarios de todos los aminoácidos para su crecimiento óptimo.

Se usa el término amino acid en la lengua inglesa desde 1898. Se supo que las proteínas
dan aminoácidos después de la disgestión enzimática o de la hidrólisis ácida. En 1902,
Emil Fischer y Franz Hofmeister propusieron que las proteínas son el resultado de la
formación de enlaces entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro,
en una estructura linear que Fischer denominó "péptido".

3.- ESTRUCTURA GENERAL DE UN AMINOACIDO:

La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono

central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un
hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):
"R" representa la cadena lateral', específica para cada aminoácido. Tanto el carboxilo
como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización dependiendo de los
cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se encuentra realmente en la
forma representada en la figura, sino que se encuentra ionizado.

Dependiendo y de las sustancias que actúen las cadenas laterales los aminoácidos se
comportaran de distintas maneras, de manera general a pH b bajo (ácido), los
aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva),
mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa).

En condiciones fisiológicas normales (pH=7.3) observamos que el grupo carboxilo es

desprotonado formándose el anión carboxilo, en el caso inverso el amino se protona
formándose el catión amonio, a esta configuración en disolución acuosa (que es la forma
más común de encontrarlos) se le conoce como Zwitterión donde se encuentra en una
forma dipolar (neutra + y - donde da una carga de 0)

La mayoría de los alfa-aminoácidos son aminas primarias siendo 19 los que comparten
esta característica, esto debido a que solo difieren en la cadena lateral, solo la Prolina es
una amina secundaria, debido a que dentro de su estructura los átomos de N y del carbono
alfa se encuentran dentro de n anillo.
4.- CLASIFICACION:

Existen muchas formas de clasificar los aminoacidos, las tres que se presentan a
continuacion son las mas comunes

4.1.- Según las propiedades de su cadena:

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena
lateral:
 Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T),
glutamina (Gln, Q), asparagina(Asn, N), tirosina (Tyr, Y).
 Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), cisteína (Cys, C),
valina (Val, V), leucina(Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina
(Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptófano (Trp, W) y glicina (Gly, G).
 Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico
(Glu, E).
 Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His,
H).
 Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptófano (Trp, W) y
prolina (Pro, P) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no
polares).
4.2.- Según su obtención:
A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama
esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del
organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o
crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los
aminoácidos esenciales son:
 Valina (Val, V)
 Leucina (Leu, L)
 Treonina (Thr, T)
 Lisina (Lys, K)
 Triptófano (Trp, W)
 Histidina (His, H) *
 Fenilalanina (Phe, F)
 Isoleucina (Ile, I)
 Arginina (Arg, R) *
 Metionina (Met, M)

A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce

como no esenciales y son:
  Alanina (Ala, A)
 Prolina (Pro, P)
 Glicina (Gly, G)
 Serina (Ser, S)
 Cisteína (Cys, C) **
 Asparagina (Asn, N)
 Glutamina (Gln, Q)
 Tirosina (Tyr, Y) **
 Ácido aspártico (Asp, D)
 Ácido glutámico (Glu, E)

4.3.- Según la ubicación del grupo amino:

 Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 2 de la
cadena, es decir el primer carbono a continuación del grupo carboxilo
(históricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayoría de las
proteínas están compuestas por residuos de alfa-aminoácidos enlazados
mediante enlaces amida (enlaces peptídicos).
 Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 3 de la
cadena, es decir en el segundo carbono a continuación del grupo carboxilo.
 Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 4 de la
cadena, es decir en el tercer carbono a continuación del grupo carboxilo.

5.- FUNCIONES:

 Forman parte de las proteínas.

 Actúan como neurotransmisores o como precursores de neurotransmisores
(sustancias químicas que transportan información entre células nerviosas).
 Ayudan a minerales y vitaminas a cumplir correctamente su función.
 Algunos son utilizados para aportar energía al tejido muscular.
 Se los utiliza también para tratar traumas, infecciones y deficiencias de minerales o
vitaminas.
6.- PROPIEDADES:

 Acidos – Basicas:
Debido a la estructura química de un aminoácido en un medio ácido, grupo
carboxilo no se encuentra disociado completamente, mientras que en disolución
básica se encuentra totalmente como disociado, el caso inverso para el grupo
amino que en un pH alto no se encuentra disociado y en un pH bajo se encuentra
disociado, es por esto que los aminoácidos tiene tanto propiedades ácidas y básicas
dependiendo del medio donde se encuentren, también se deben de tomar en
cuanta las cadenas laterales ya que como se menciono anteriormente tenemos
aminoácidos ácidos, básicos o neutro debido a que las cadenas pueden ser ácidas,
básicas, o neutras, esta es la razón por la que se les cataloga con sustancias
anfóteras.
Como sabemos los aminoácidos se encuentran regularmente a un pH fisiológico
(7.3) donde haciendo uso de la ecuación Henderson-Hasselbach aunado al
conocimiento del pKa de cada uno podemos saber las cantidades en las que se
puede encontrar un aminoácido ya sean en su formas protonadas o zwitterión, en
este caso la cadena lateral tiene un papel muy importante ya que cadenas que
contiene halógenos, aldehídos o NO2 ó CN le confieren propiedades más ácidas,
mientra que aquellos como grupos hidroxilo los vuelven más básicos.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

 Opticas:
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su
carbono alfa (carbono asimétrico o quiral), lo que les confiere actividad óptica; esto
es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz
polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha
(en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se
desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido
puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra
levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se
denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio
de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminoácidos proteicos
son L-aminoácidos, pero ello no significa que sean levógiros.
Se consideran L-aminoácidos los que estructuralmente derivan de L-gliceraldehído y
D-aminoácidos los derivados del D-gliceraldehído.
  QUIMICAS:
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R o cadena lateral.

 SOLUBILIDAD:
No todos los aminoácidos son igualmente solubles en agua debido a la diferente
naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si ésta es ionizable el aminoácido será
más soluble.

 ESPECTRO DE ABSORCION:
Debido a que ningún aminoácido absorbe la luz dentro del espectro visible para el
ojo humano se somete a pruebas de absorción UV, donde vemos que aminoácidos
que presentan ciclos aromáticos como Tiriosina, Triptofano y Fenilalanina absorben
mejor esta luz. debido a que muchas proteínas están formadas por restos de
tiriosina, los 280 nm nos permiten determinar su composición.
Otra medida para conocer su composición por absorción es a 240 nm donde se
sabe que los puentes disulfuro abosrben la luz, todos los demás aminoácidos
presentan absorciones menores a 220 nm.

7.- IMPORTANCIA:

Los aminoácidos son la base de cualquier proceso vital porque son híper necesarios en
todos los procesos metabólicos que se generan en el cuerpo humano.
Entre las funciones más importantes de los mismos debemos destacar el transporte de
nutrientes y el óptimo almacenamiento de los nutrientes, tales como grasas, agua,
proteínas, carbohidratos, vitaminas y minerales.
En la actualidad vivimos muy rápidamente y ello muchas veces se traduce en
enfermedades complejas tales como la obesidad, la diabetes, el colesterol, insomnio,
estrés, caída del cabello, aparición de arrugas a edades tempranas, entre otros, que
pueden ser atribuidas a problemas metabólicos. Ahora bien, podemos enfrentar muchos
mejor estos problemas si en nuestro organismo disponemos de un importante porcentaje
de aminoácidos ahí listos para enfrentarlas y derrotarlas.
La pobre calidad de la dieta cotidiana es sin dudas la clave y la responsable de la ausencia
de aminoácidos.
Por caso es que se recomienda a aquellos que se encuentren flojos en este aspecto
consulten a su médico para poder recibir un suplemento de aminoácidos que los ayude a
mejorar algunos de los problemas de salud mencionados y a evitar otros tantos.
8.- REACCIONES DE LOS AMINOACIDOS:

Los aminoácidos sufren en los seres vivos tres reacciones principales que se inician cuando
un aminoácido se une con el fosfato de piridoxal formando una base de Schiff o aldimina.
De ahí en adelante la transformación depende de las enzimas, que tienen en común el uso
del fosfato de piridoxal como coenzima. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:

8.1.- La transaminación, que necesita la participación de un α-cetoácido.

8.2.- La descarboxilacion.
8.3.- La racemización, que es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa.
Aunque en las proteínas los aminoácidos están presentes únicamente en la
configuración L, en las bacterias podemos encontrar algunos D-aminoácidos
formando parte de péptidos pequeños.

9.- DEFICIENCIA:

La deficiencia de aminoácidos será debido a una dieta desequilibrada e inadecuada en

proteínas. Una dieta que no nos proporcione una cantidad suficiente de aminoácidos
esenciales, conducirá a padecer alguna enfermedad o trastorno.
Pero existen situaciones donde a pesar de tener una dieta adecuada, la deficiencia
aminoácidos ocurre de todas formas. Esa falta puede provocarse por:

 mala absorción de nutrientes

 infecciones
 traumas
 estrés
 consumo de drogas
 edad
 desequilibrio de otros nutrientes

Para evitar confusiones, es importante aclarar que la solución no es la ingesta excesiva de

proteínas, ya que no sería saludable, y se produciría una sobrecarga en los riñones y en el
hígado. Siempre se debe ingerir una cantidad adecuada de proteínas. Así, el hígado
metabolizará correctamente el amoníaco, generado por el mismo metabolismo proteico, y
de esta manera no será perjudicial para nuestra salud.
10.- CONSEJOS PARA SU CONSUMO:

 Si se ingieren aminoácidos individuales con fines curativos, se aconseja tomarlos

con el estómago vacío, para evitar problemas en su absorción
 Se mejora la absorción si se toman por la mañana o entre las comidas junto a las
vitaminas B6 y C
 Si se toma un complejo de aminoácidos, deben tomarse media hora antes o
después de las comidas
 Es importante saber que los investigadores advierten que no se deben tomar
aminoácidos individuales por largos períodos de tiempo, ya que pueden provocar
alteraciones neurológicas.

11.- PRODUCCION DE AMINOACIDOS:

La síntesis de aminoácidos es el conjunto de procesos bioquímicos (rutas metabólicas)

mediante los cuales se producen los distintos tipos de aminoácidos a partir de otros
compuestos.

Los sustratos para estas reacciones se obtienen a partir de la dieta del organismo o bien
del medio de cultivo. No todos los organismos son capaces de sintetizar todos los
aminoácidos. Los seres humanos, por ejemplo, sólo son capaces de sintetizar 11 de los 20
aminoácidos que pueden encontrarse en su organismo, formando parte de sus proteínas o
como intermediarios metabólicos. Los otros nueve se denominan aminoácidos esenciales y
deben incorporarse a la dieta, lo mismo ocurre con la histidina durante periodos de
crecimiento rápido.

La biosíntesis de aminoácidos consiste en crear nuevos aminoácidos a partir de otros

intermediarios metabólicos. . Todos los aminoácidos pueden ser sintetizados, como en el
caso de plantas leguminosas y la bacteria E. coli, pero la mayoría de los organismos no
pueden sintetizar todos los aminoácidos, los aminoacidos esenciales.

La síntesis de aminoácidos ocurre en caso de que el organismo no tenga suficiente ingesta

de proteínas para degradar en aminoácidos durante un periodo extendido de tiempo. Esta
vía es el último recurso ya que hay un gran costo energético y no es conveniente en caso
de que el organismo se encuentre bajo situaciones de ayuno extremo.
12.- AMINOACIDOS DERIVADOS DEL α – cetoglutarato:

Los aminoácidos derivados del α-cetoglutarato son el glutamato y éste a su vez de la

glutamina, prolina y arginina. Sin embargo por el momento sólo se considerará al
glutamato, glutamina y prolina, por ser los que el ser humano puede sintetizar. Como
primer paso para la síntesis de los aminoácidos derivados del α-cetoglutarato, se necesita
sintetizar glutamato como se muestra en la siguientereacción, catalizada por la
glutamato-deshidrogenasa:

NH3 + α-cetoglutarato + NAD(P)H + H+ --> L-glutamato+NAD(P)++ H2O

La glutamina se forma a partir del glutamato por medio de dos reacciones catalizadas por
la glutamina sintetasa, como se describe en seguida: ATP + Ácido glutámico <--> ADP + γ-
glutamil-fosfato γ-glutamil-fosfato + NH3 <--> Glutamina + Pi La glutamina también se
forma a partir del glutamato por medio de una serie de 5 reacciones descritas.

13.- AMINOACIDOS DERIVADOS DEL OXALACETATO:

La primera reacción necesaria para la síntesis de asparagina, metionina, lisina y treonina,

es la síntesis de aspartato. Para este primer paso es necesario tener dos de los
intermediarios del ciclo de Krebs y así obtener aspartato. Glutamato + oxalacetato <--> α-
cetoglutarato + aspartato El aspartato es el primer aminoácido que puede ser producido a
partir de oxalacetato, sin embargo, éste es el punto de partida para los siguientes
aminoácidos. La asparagina, es producida bajo el esquema de la siguiente reacción
catalizada por la asparagina sintetasa:

NH3 + aspartato + ATP --> asparagina + ADP + Pi

Los otros derivados del oxalacetato, la metionina, la treonina, la lisina y la isoleucina no

pueden ser sintetizadas por el ser humano.

14.- AMINOACIDOS DERIVADOS DEL 3- FOSFOGLICERATO:

A partir del 3-fosfoglicerato, se pueden sintetizar serina, glicina y cisteína. La serina, se

forma a través de varios procesos, en los cuales el 3-fosfoglicerato es transformado. La
glicina es un producto directo de la serina. Para la formación de la cisteína, se requiere de
dos aminoácidos, la serina y la metionina. La principal función de la metionina, es de
proporcionar el S(azufre) que tiene en su estructura, y la serina proporciona el esqueleto
de carbonos.
15.- AMINOACIDOS DERIVADOS DEL PIRUVATO:

Del piruvato se obtienen alanina, valina, leucina e isoleucina. La alanina se obtiene a

través de la transaminación acoplada al piruvato. La valina se obtiene a través de cuatro
reacciones a las cuales se somete al piruvato: comparte cuatro enzimas con la isoleucina.
La isoleucina, se obtiene a través de cinco reacciones a las que entra el piruvato. La
leucina, se obtiene a través de la síntesis de valina, cuando en el α-cetoisovalerato, toma
una vía alterna y se produce leucina

16.- AMINOACIDOS DERIVADOS DEL FOSFOENOLPIRUVATO Y ERITROSA - 4 – FOSFATO

El triptofano, la fenilalanina, y la tirosina, tienen una síntesis bastante similar, ya que

comparten el origen, que es el siquimato. Este último, se sintetiza hasta formar corismato,
donde se divide la síntesis de cada aminoácido, es decir, el triptofano toma una ruta
metabólica diferente al de la fenilalanina y la tirosina.

17.- AMINOACIDOS DERIVADOS DE LA RIBOSA - 5 - FOSFATO:

De esta familia solo se puede encontrar a la histidina. La síntesis de éste aminoácido, sigue
la vía de las pentosas fosfato.

17.- CONCLUSIONES:

Los aminoácidos juegan un papel vital en el metabolismo. Se debe recordar la importancia

de las plantas en la producción de aminoácidos, ya que los mamíferos pueden producir
solo la mitad de estos y dependen plenamente de que los vegetales les proporcionen los
llamados aminoácidos esenciales.

18.- REFERENCIAS BIBLIGRAFICAS:

 http://www.uaz.edu.mx/histo/Biologia/Wiki/aminoacidos_sintesis.pdf
 http://www.ucm.es/info/btg/personales/andalcan/SINTESIS%20AMINOACIDOS.pdf
 http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/aminoacidos.html
 https://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido
 BIOPOLIMEROS
1.- INTRODUCCION:

Los biopolímeros son macromoléculas sintetizadas por organismos vivos consisten en

moléculas idénticas o muy similares unidos covalentemente formando una cadena grande,
son sustancias poliméricas naturales, especies químicas de alto peso molecular, gran
tamaño y forma predominantemente alargado presentes en los seres vivos.

Los biopolímeros plásticos de origen renovables son unas estructuras moleculares

compuestas por cadenas de monómeros, que en conjunto poseen una estructura y
propiedades similares a los plásticos de origen fósil. Usando como materia prima para la
fermentación bacteriana de fuentes de carbono de origen renovable, como pueden ser los
azucares procedentes de cultivos energéticos o los residuos generados en diferentes
industrias (biodiesel, aguas residuales, biomasa…) se pueden conseguir dichos
biopolímeros, con la propiedad fundamental de que son biodegradables y totalmente
inocuos en el momento de su descomposición.

En el caso de usar como materia prima, los residuos obtenidos en la industria del biodiesel
(glicerina cruda), los biopolímeros con mayor proyección son el PLA (ácido poliláctico) y el
PHA (polihidroxialcanatos), obtenidos mediante fermentación bacteriana y con
propiedades similares a los termoplásticos. Un bioplástico es un material natural fabricado
con recursos renovables y biodegradables, ya que son fácilmente desintegrados por los
microorganismos, dejando residuos como agua y humus. Se sintetizan a partir de
bacterias, ácido láctico y celulosa o almidón.

2.- CLASIFICACION DE LOS BIOPOLIMEROS:

Se clasifican en tres diferentes categorias:

2.1.- Biopolímeros de materia prima regenerable, biodegradables:

 Polimeros de amido (PA)

 Ácido poliláctico (PLA)
 Polihidroxialcanoatos (PHB) Y (PHA)

2.2.- Biopolímeros de materia prima regenerable, pero no biodegradables.

2.3.- Biopolímeros de materia prima fósil, biodegradables.

3.- VENTAJAS DE LOS BIOPOLIMEROS:

 Biodegradable y Biocompatible.
 Puede ser producido a partir de algunos efluentes industriales, principalmente para
la industria alimentaria.
 Los costos de producción están disminuyendo con mucho interés actual en el sector
del medio ambiente y las nuevas tecnologías disponibles.
 Sus Aplicaciones específicas en el campo de los biomateriales y la nanotecnología
están aportando mucho valor comercial.
 Bioreabsorbible.
 Fotoresistentes.
 Resistentes al calor.
 Termo-moldeables.
 Son Barreras de oxígeno.
 Resistentes a químicos.
 En los procesos de separación y purificación no son necesarios solventes
peligrosos.
 El proceso de producción es continuo y escalable.
 El proceso completo es amigable con el medio ambiente.
 Bajas probabilidades de contaminación cruzada debido a organismos vivos
modificados.

4.- DESVENTAJAS DEL USO DE BIOPOLIMEROS:

 La combustión de los biopolímeros renovables lleva al CO₂ , pero su caída natural

puede llevar a CH, cuya absorción es más lenta y puede causar problemas
ambientales si las cantidades son excesivas.
 Además de esto estos materiales contienen plastificantes y aditivos que puede
poseer cualquier efecto tóxico.

5.- ANTECEDENTES HISTORICOS DE LOS BIOPOLIMEROS:

Los biopolímeros obtenidos microbiológicamente son resultado de las actividades

enzimáticas que desarrollan microrganismos especialmente bacterias: En los comienzos de
la historia de los polímeros biodegradables debemos citar a la empresa agrícola Cargill y la
química Dow Chemical, ambas estadounidenses. Descubrieron que ciertas bacterias
transforman, por fermentación, el azúcar del maíz en ácido láctico. Por medio de otro
proceso químico, las moléculas de ácido láctico se reúnen en cadenas para formar un
biopolímero (ácido poliláctico).
En los años 70 hubo una crisis mundial de petróleo, en la que el precio del combustible fósil
creció mucho. En ese contexto, las investigaciones alrededor de los PHA florecieron, y la
empresa ICI desarrolló un proceso para producir a escala industrial un bioplástico que se
comercializó bajo el nombre de “Biopol”.

En 1926 por el microbiólogo Francés Maurice Lemoigne, el cuál también realizó su

aislamiento y caracterización en 1926 en el instituto paster en Paris, desde entonces se ha
encontrado una amplia variedad de PHAs con diferentes propiedades en más de 90
géneros de bacterias. Posteriormente, en 1958 Macrae e Wildinson observaron que
Bacillus megaterium acumulaba el polímero cuando la relación glucosa/nitrógeno en el
medio de cultivo no se encontraba en equilibrio y observaron su degradación cuando
existía falta o deficiencia de fuentes de carbono o energía.

6.- BIOPOLIMEROS INDUSTRIAES:

Los principales biopolímeros producidos y comercializados en el mundo son: biopolímeros

derivados del almidón, el ácido poli láctico (PLA), y los polihidroxiacanoatos (PHAs), estos
últimos presentan ventajas en su amplio rango de aplicación, además de no ser
hidrosolubles. Es así como nace Biopolímeros Industriales compañía Colombiana que quizo
asumir el reto de ofrecer al mercado Colombiano alternativas de polímeros biodegradables
para todo tipo de empaques y envases.

Los polihidroxialcanoatos son producidos por muchas especies de bacterias, que, en la

generación de energía para su propia subsistencia, los almacenan como fuentes de
carbono. Este proceso es inducido por energía que le llega a la bacteria de una fuente
exterior y que supera la que necesita para crecer y mantenerse. Los investigadores
evaluaron varios materiales que aumentan la producción y han encontrado una pulpa
vegetal (cuya patente está en trámite) que en Colombia se desperdicia mucho y que
permite una muy buena producción del compuesto. Como posibilidad para potenciar esa
alternativa, el grupo Probiom explora bacterias nativas y trabaja con ingeniería genética
para que la cepa encontrada produzca mucho más.

7.- IMPACTO AMBIENTAL:

Los biopolímeros pueden ser sostenibles, por ser renovables ya que están hechos de
materiales de plantas que pueden crecer año tras año de forma indefinida. Estos
materiales vegetales provienen de los cultivos no alimentarios. Por lo tanto, el uso de
biopolímeros crearía una industria sostenible .Además, los biopolímeros tienen el potencial
de reducir las emisiones de carbono y reducir las cantidades de CO₂ en la atmósfera: esto
es debido a que el CO₂ que se libera cuando se degradan pueden ser reabsorbidos por los
cultivos. Algunos biopolímeros son biodegradables: son descompuestos en CO₂ y agua por
microorganismos. Algunos de estos biopolímeros biodegradables son compostables : se
pueden poner en un proceso de compostaje industrial y se descomponen en un 90% dentro
de los seis meses. Un ejemplo de un polímero biodegradable es PLA, En Europa hay una
casa de compostaje logotipo estándar y asociada que permite a los consumidores
identificar la eliminación de estos materiales. Una buena parte de los países del
denominado Tercer Mundo poseen una ventaja indiscutible en este campo. Es una
alternativa que sus gobiernos y pueblos deben tener en cuenta, como forma de impulsar su
propio desarrollo. Ya se han dictado directivas y acuerdos supranacionales que dan pautas
para tal fin, entre ellos el Convenio sobre Diversidad Biológica, el cual estableció tres
objetivos a cumplirse: la conservación de la diversidad biológica, el uso equilibrado y
sostenible de sus componentes, y la participación justa y equitativa de los beneficios que se
deriven de los recursos genéticos. Es necesario, entre otras cosas, un compromiso fuerte
con la conservación de los recursos, la preservación ambiental y las tecnologías
sostenibles. Al interior de cada nación, esto puede lograrse mediante acuerdos y una
voluntad política sólida que respalden la elaboración y puesta en marcha de proyectos
agroindustriales, que incluyan la producción de biopolímeros, que permitan la explotación
equilibrada y sostenible de los recursos naturales propios de cada región. Ya se vienen
percibiendo signos crecientes del deseo de las personas de vivir en mayor armonía con la
naturaleza y dejar a las futuras generaciones un planeta saludable.