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“Año al buen servicio al ciudadano”

UNIVERSIDAD PRIVADA SAN JUAN BAUTISTA


FACULTAD
CIENCIAS DE LA SALUD

ESCUELA PROFESIONAL
MEDICINA HUMANA

TEMA: INVESTIGACION FORMATIVA


AMINOACIDOS Y PROTEINAS
ASIGNATURA:
QUIMICA
DOCENTE:
HILDA COILA DE LA CRUZ
INTEGRANTES
CCOYURI HUAMAN SONIA
CORTEZ RODRIGUEZ NATHALIE MILAGROS DEL ROSARIO
NAVARRO FLORES, JAN MANUEL
SOTOMAYOR CONDORI, EDWIN MARLON

CHINCHA-PERU 2017
DEDICATORIA
El presente trabajo monográfico es
dedicado a nuestros padres porque nos
apoyan incondicionalmente para ser
personas de bien y para crecer
profesionalmente
AGRADECIMENTO
A nuestro maestro por su apoyo
ofrecido en este trabajo y por
habernos trasmitido conocimientos
necesarios para nuestra vida
cotidiana
RESUMEN

Cada uno de los 20α-aminoácidos encontrados en las proteínas se puede distinguir por
la substitución de los grupos-R en el átomo del carbono-α. Existen dos clases amplias de
aminoácidos de acuerdo a si el grupo-R, hidrofóbicos o hidrofílicos.
INDICE

PORTADA I

DEDICATORIA II

AGRADECIMIENTO III

RESUMEN IV

ÍNDICE V

INTRODUCCIÓN VI

MARCO TEÓRICO VII

1. AMINOACIDOS 7
1.1. Clasificación de los aminoácidos 7
1.2. Propiedades de los aminoácidos 9
1.3. Péptidos y Enlace peptídico 11

2. PROTEINAS 13

1.1.Composición Química y Clasificación 14


1.2. Estructura tridimensional 14

1.3. Propiedad de las proteínas 16

1.4. Función de las proteínas 18

CASOS CLINICOS

DESCRIPCIÓN DE LA FENILCETONURIA 21

TALASEMIAS 28

CONCLUSIONES VIII

BIBLIOGRAFÍA IX
INTRODUCCIÓN

Los aminoácidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter
ácido como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos
con, por lo menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los
componentes esenciales de las proteínas. Aparte de éstos, se conocen otros que son
componentes de las paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los
aminoácidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminoácidos, éstos, que el cuerpo
sintetiza reciclando las células muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando
las proteínas dentro del propio cuerpo.
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas
denominadas proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los
cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas
consumidas por la sola acción de vivir.
Las proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del organismo, a la
vez que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de proteínas
existentes y como consecuencia de su estructura, las proteínas cumplen funciones
sumamente diversas, participando en todos los procesos biológicos y constituyendo
estructuras fundamentales en los seres vivos. De este modo, actúan acelerando
reacciones químicas que de otro modo no podrían producirse en los tiempos necesarios
para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la hemoglobina de la sangre, que
transporta oxígeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la queratina
del pelo), sirviendo como reserva (albúmina de huevo), etc.
MARCO TEORICO

1. AMINOACIDOS

Los aminoácidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido
como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos con, por lo
menos, un grupo amino por molécula. Son 20 aminoácidos diferentes los componentes de las
proteínas. Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo solo sintetiza
16. Los aminoácidos constan de un C central; llamado carbono-α, unido a un grupo amino o
nitrogenado (-NH2) y a un grupo Carboxílico o ácido (-COOH) en el otro extremo, y a R llamado
resto, residuo o cadena lateral. En la figura 1 se muestra la estructura básica de un
aminoácido.

1.1. Clasificación de los aminoácidos

Cada uno de los 20 α-aminoácidos (grupo amino que está unido al carbono adyacente al
carboxílico) encontrados en las proteínas se puede distinguir por la substitución de los
grupos-R (estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los
diferentes aminoácidos) en el átomo del carbono-α. Existen dos clases amplias de
aminoácidos de acuerdo a el grupo -R, es hidrofóbicos o hidrofílicos.

Los aminoácidos hidrofóbicos tienden a rechazar el ambiente acuoso y, por lo tanto,


residen predominantes dentro de las proteínas. Esta clase de aminoácidos no se ionizan
ni participan en la formación de enlaces de H. Los aminoácidos hidrofílicos tienden a
interactuar con el ambiente acuoso, están implicados a menudo en la formación de
enlaces de H y se encuentran predominantemente en las superficies externas de las
proteínas o en los sitios reactivos de las enzimas. Los aminoácidos están clasificados en
ESENCIALES y NO ESENCIALES y esto depende del procedimiento mediante el cual
nuestro cuerpo los obtiene. Los aminoácidos esenciales son nueve, y el hombre los debe
obtener de la dieta ya que no los puede producir su propio organismo, estos son:
histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano y
valina. Los aminoácidos no esenciales son aquellos que pueden ser elaborados por el
organismo a partir de otros aminoácidos y otros nutrientes que se obtienen de la dieta
diaria, entre ellos se encuentran la alanina, arginina, asparagina, ácido aspartico,
cisteina, cístina, ácido glutámico, glutamina, glicina, ornitina, prolina, serina, taurina, y
tirosina. En la tabla I se muestran los diferentes aminoácidos conocidos.
1.2. Propiedades de los aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de


fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica
y con un comportamiento anfótero.

• Propiedades ópticas.

Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les
confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización
cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es
hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras
que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un
aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira
y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.

Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se


denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de
los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrógiro no quiere
decir que tenga configuración D.

• Propiedades químicas. Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación,


etc. Las que afectan al grupo amino, como la desaminación. Las que afectan al grupo R.

Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias buffer; es una o varias
sustancias químicas que afectan a la concentración de los iones de hidrógeno en el agua.

Propiedades ácido-básicas. Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza.


Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base; se denominan
sustancias anfóteras. Se muestra este comportamiento en la figura 3.
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir
pueden ionizarse, dependiendo del pH; los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran
mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se
encuentran en su forma aniónica (con carga negativa).Los aminoácidos a pH bajo
liberan protones quedando (-COO-) ,luego como base; los grupos -NH2 captan
protones, quedando como (-NH3 + ), ó pueden aparecer como ácido y base a la vez. En
este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica
llamada zwitterionica.

Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico (es el pH al
que una sustancia anfótera tiene carga neta cero, el 100% del aminoácido se encuentra
en estado de zwitterion). Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga
neta será cero cuando el pH sea 6,1. Existe un pH para el cual el 50% del aminoácido se
encuentra en forma de zwitterion y el 50% con carga (+) llamado PK1 y para el pH en
el cual el 50% del aminoácido se encuentra en - 11 - forma de zwitterion y el 50% con
carga (-) se llama PK2. En la figura 4 se muestran estos comportamientos

Es de suma importancia conocer el pK para el cálculo del punto isoeléctrico (pI) de los
aminoácidos. El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga
neta cero. El concepto es particularmente interesante en los aminoácidos. A este valor
de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula. Para calcularlo se deben utilizar los
pKa.
1.3. Péptidos y Enlace peptídico.

Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de
tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los
aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia
variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

a)Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.

 Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
 Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
 Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
 etc...

b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.

Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a


derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y
finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre,
de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos
(-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por
extensión, de unas proteinas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia
de sus aminoácidos.

El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-


COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato,
con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.
Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina
la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como
consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los
átomos que lo forman.
2. PROTEINAS

Son constituyentes químicos fundamentales e imprescindibles en la materia viva


porque:

a) son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la información


genética; es decir, las proteínas ejecutan las órdenes dictadas por los ácidos nucleicos.

b) son sustancias "plásticas" para los seres vivos, es decir, materiales de construcción y
reparación de sus propias estructuras celulares. Sólo excepcionalmente sirven como
fuente de energía.

c) muchas tienen "actividad biológica" (transporte, regulación, defensa, reserva, etc...).


Esta característica diferencia a las proteínas de otros principios inmediatos como
glúcidos y lípidos que se encuentran en las células como simples sustancias inertes.
2.1. Composición Química y Clasificación

Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso


molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y
nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor
proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc...

Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros)


llamados AMINOACIDOS, a los cuales podríamos considerar como los "ladrillos de los
edificios moleculares proteicos". Estos edificios macromoleculares se construyen y
desmoronan con gran facilidad dentro de las células, y a ello debe precisamente la
materia viva su capacidad de crecimiento, reparación y regulación.

Las proteínas son, en resumen, biopolímeros de aminoácidos y su presencia en los seres


vivos es indispensable para el desarrollo de los múltiples procesos vitales.

Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas según estén


formadas respectivamente sólo por aminoácidos o bien por aminoácidos más otras
moléculas o elementos adicionales no aminoaciditos.

2.2. Estructura tridimensional

La estructura tridimensional de una proteina es un factor determinante en su actividad


biológica. Tiene un carácter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad
creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria.

Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.

La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesión lineal de


aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos
componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los
aminoácidos en cada cadena peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un plan
predeterminado en el ADN.

Esta estructura define la especificidad de cada proteina.


La ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición espacial que
adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los
ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la
capacidad de rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles (puentes de
hidrógeno).

Las formas que pueden adoptar son:

a) Disposición espacial estable determina formas en espiral (configuración -helicoidal


y las hélices de colágeno)

b) Formas plegadas (configuración o de hoja plegada).

c) También existen secuencias en el polipéptido que no alcanzan una estructura


secundaria bien definida y se dice que forman enroscamientos aleatorios. Por ejemplo,
ver en las figuras anteriores los lazos que unen entre sí -hojas plegadas.

La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los superplegamientos y


enrrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales
geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro
entre dos cisteinas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals;
interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).

Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al


alcanzarla es cuando la mayoría de las proteinas adquieren su actividad biológica o
función.
Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en
disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.

Sin embargo, no todas las proteinas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos
mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas proteinas
filamentosas, que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idóneas
para realizar funciones esqueléticas. Entre ellas, las más conocidas son el colágeno de
los huesos y del tejido conjuntivo; la -queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc...;
la fibroina del hilo de seda y de las telarañas y la elastina del tejido conjuntivo, que
forma una red deformable por la tensión.

La ESTRUCTURA CUATERNARIA está representada por el acoplamiento de varias


cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que
quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta estructura no la
poseen, tampoco, todas las proteinas. Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y
los enzimas alostéricos.

2.3. Propiedad de las proteínas

SOLUBILIDAD

Las proteinas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La
solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse,
establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así,
cuando una proteina se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua
(capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteinas lo cual provocaría
su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación
de los tejidos de los seres vivos.
CAPACIDAD AMORTIGUADORA

Las proteinas tienen un comportamiento anfótero y ésto las hace capaces de neutralizar
las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base
y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION

La desnaturalización de una proteina se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenian


sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservandose solamente la primaria.
En estos casos las proteinas se transforman en filamentos lineales y delgados que se
entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que
pueden desnaturalizar a una proteina pueden ser: calor excesivo; sustancias que
modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular;
etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteinas se hacen menos
solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.

La mayor parte de las proteinas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan


entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrian por debajo de los 10
a 15 ºC.

La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es


irreversible.

ESPECIFICIDAD

Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies
de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteinas (diferentes de las de otras
especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias protéicas entre los
distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos
los seres vivos.

La enorme diversidad protéica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las


múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de
cada individuo.
La especificidad de las proteinas explica algunos fenómenos biológicos como: la
compatibilidad o no de transplantes de órgános; injertos biológicos; sueros sanguíneos;
etc... o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.

2.4. Función de las proteínas


Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los
procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y
permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar
daños, controlar y regular funciones, etc...Todas las proteínas realizan su función de la
misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteinas estructurales se agregan a
otras moléculas de la misma proteína para originar una estructura mayor. Sin embargo,
otras proteínas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos,
la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión
génica al ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc...
A continuación se exponen algunos ejemplos de proteínas y las funciones que
desempeñan:

Función ESTRUCTURAL

-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:

 Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como


receptores o facilitan el transporte de sustancias.
 Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los
genes.

-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:

 El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.


 La elastina del tejido conjuntivo elástico.
 La queratina de la epidermis.

-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los
capullos de seda, respectivamente.

Función ENZIMATICA

-Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan
como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

Función HORMONAL

-Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que


regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis
como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de
corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Función REGULADORA

-Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división


celular (como la ciclina).
Función HOMEOSTATICA

-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas


amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

Función DEFENSIVA

 Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.


 La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos
para evitar hemorragias.
 Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
 Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes,
son proteinas fabricadas con funciones defensivas.

Función de TRANSPORTE

 La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.


 La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
 La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
 Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
 Los citocromos transportan electrones.

Función CONTRACTIL

 La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción


muscular.
 La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Función DE RESERVA

 La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina


de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del
embrión.
 La lactoalbúmina de la leche.
CASOS CLINICOS

DESCRIPCIÓN DE LA FENILCETONURIA

INTRODUCCIÓN

La fenilcetonuria (PKU, MIM # 261600) es un trastorno que afecta al aminoácido


aromático, la fenilalanina. Es el resultado de una deficiencia de fenilalanina hidroxilasa
(HAP) y si no se trata se caracteriza por discapacidad intelectual.

Aquí se presenta una descripción general de PKU. Una discusión general de los
trastornos de aminoácidos se presenta por separado.

EPIDEMIOLOGÍA - La incidencia de fenilcetonuria (PKU) es de 1 en 13,500 a


19,000 nacimientos en los Estados Unidos. Es menos común en la población
afroamericana, con una incidencia de aproximadamente 1 en 50,000 según los datos de
detección de recién nacidos del estado de Maryland. La PKU es rara en Finlandia y
Japón

FISIOPATOLOGÍA - La enzima hepática, fenilalanina hidroxilasa (HAP), cataliza la


conversión del aminoácido esencial fenilalanina en tirosina. La tetrahidrobiopterina
(BH4) es un cofactor requerido para la actividad de PAH. Esta vía explica la mayor
parte del catabolismo y es responsable de la eliminación de aproximadamente el 75 por
ciento de la dieta de fenilalanina, y el resto se utiliza para la síntesis de proteínas. La
fenilcetonuria (PKU), en la mayoría de los casos, es causada por la deficiencia de HAP.
Esto da como resultado concentraciones elevadas de fenilalanina en sangre y en orina, y
sus metabolitos, fenilacetato y fenilactato. La concentración de tirosina es normal o baja
normal. Ocasionalmente las concentraciones de tirosina son bajas. Los defectos en el
metabolismo de BH4 representan aproximadamente el 2 por ciento de los pacientes con
niveles elevados de fenilalanina.

La deficiencia enzimática completa da como resultado la PKU clásica, en la cual la


concentración de fenilalanina en suero excede los 20 mg / dL (1200 micromol / L) . La
actividad enzimática residual causa PKU moderada (concentraciones de fenilalanina de
900 a 1200 micromol / L), PKU leve (concentraciones de fenilalanina de 600 a
900 micromol / L), hiperfenilalaninemia leve (HPA, concentraciones de fenilalanina de
360 a 600 micromol / L) y HPA benigno leve que requiere tratamiento (concentraciones
de fenilalanina de 120 a 360 micromol / L)

Mecanismo de discapacidad intelectual: se desconoce el mecanismo por el cual la


concentración elevada de fenilalanina causa discapacidad intelectual (retraso
mental). Se cree que la fenilalanina excesiva interfiere con el crecimiento del cerebro, la
mielinización y la síntesis de neurotransmisores. Se han propuesto mecanismos
potenciales basados en los siguientes estudios.
● Eldesarrollo anormal de neuronas, glía y matriz extracelular del cerebro en ratas
postnatales expuestas a altos niveles de fenilalanina fue sugerido por los cambios
en los marcadores moleculares. Estos incluyeron una mayor actividad de unión a
hialuronato en la formación de matriz extracelular, alteración en el contenido de
molécula de adhesión de células neurales y aumento de la proteína ácida fibrilar
glial durante el desarrollo cerebeloso.
● Lasaltas concentraciones de fenilalanina pueden alterar el desarrollo del cerebro
a través del estrés oxidativo. En cerebros de ratas hiperfenilalaninémicas, el
potencial antioxidante total de captura de radicales se redujo y la
quimioluminiscencia aumentó. La fenilalanina inhibió tanto la catalasa como el
glutatión peroxidasa in vivo. Sin embargo, la catalasa se inhibió solo in vitro, y la
superóxido dismutasa no se vio afectada en ninguna de las dos condiciones.
●Los metabolitos de fenilalanina, fenilacetato y fenilpiruvato, pueden inhibir la
síntesis de alfa-tocoferolquinona, un cofactor esencial para la síntesis del ácido
araquidónico cerebral y ácido docosahexaenoico, ácidos grasos poliinsaturados
necesarios para el desarrollo normal del cerebro.
●En células cultivadas de hipocampo de rata, la fenilalanina inhibió
específicamente los receptores de N-metil-D-aspartato (NMDA), que se cree que
están involucrados en la regulación de la memoria y el aprendizaje.
●El transporte de aminoácidos neutros grandes (LNAA) al cerebro se inhibió por el
aumento de la concentración de fenilalanina. Se cree que la disminución de LNAA
inhibe la síntesis de proteínas y neurotransmisores, lo que resulta en
concentraciones deficientes de dopamina y serotonina

DEFICIENCIA DE LA FENILALANINA HIDROXILASA - La mayoría de los


casos de fenilcetonuria (PKU) son causados por la deficiencia de fenilalanina
hidroxilasa (HAP)

Genética: el modo de herencia para la PKU es autosómico recesivo. Casi todos los
casos son causados por mutaciones en el gen que codifica la HAP, que se ha asignado al
cromosoma humano 12q24. Se han identificado más de 500 mutaciones, incluyendo
deleciones, inserciones, defectos de empalme y mutaciones sin sentido y sin sentido. No
existe una única mutación en los caucásicos, aunque ciertas mutaciones son más
comunes en grupos étnicos específicos. La mayoría de los pacientes afectados son
heterocigotos compuestos para dos mutaciones diferentes.

Las mutaciones afectan la estructura de HAP. PAH es un tetrámero, con cada


monómero que consiste en un dominio catalítico y de tetramerización. La mayoría de
las mutaciones que resultan en PKU se encuentran en el dominio catalítico. Sin
embargo, algunos ocurren en la interfaz de los dos dominios, donde pueden afectar la
estabilidad de la enzima.

Características clínicas: debido a la detección neonatal generalizada, las


manifestaciones clínicas manifiestas de PKU son raras. Los recién nacidos son
asintomáticos antes del inicio de los alimentos que contienen fenilalanina (p. Ej., Leche
materna o fórmula infantil estándar). Si no se detecta mediante la detección de recién
nacidos, la aparición de PKU es insidiosa y puede no causar síntomas hasta la primera
infancia.

En pacientes no tratados, el sello distintivo de la enfermedad es la discapacidad


intelectual. El deterioro mental empeora durante la mielinización en la primera infancia
con el aumento de la exposición alimentaria, pero se estabiliza cuando se completa la
maduración cerebral. En una serie de 51 pacientes no tratados evaluados entre los 28,8 y
los 71,8 años de edad, el grado de discapacidad intelectual se dividió aproximadamente
en partes iguales entre severo (cociente de inteligencia [CI] <35) y de moderado a
moderado (cociente intelectual 36 a 67). Dos tenían coeficiente de inteligencia> 68. La
epilepsia ocurre con frecuencia, con 12 (23 por ciento) pacientes adultos
afectados. Algunos pacientes tenían pérdida de la función motora con el tiempo, aunque
41 (80 por ciento) no sufrieron más deterioro.

Los pacientes tratados con intervención dietética continua después del diagnóstico en el
cribado neonatal aún pueden mostrar algunas secuelas neurológicas, aunque mucho
menos importantes que los pacientes no tratados. Un área de la cognición que se ve
particularmente afectada es la función ejecutiva (lóbulo frontal) Se observa deterioro
leve en esta área incluso en pacientes con buen control dietético de los niveles de
fenilalanina.

Otros hallazgos incluyen anomalías de la marcha, postura sentada y postura. La


densidad mineral ósea es menor en pacientes con PKU, pero la disminución no parece
ser clínicamente significativa. La hiperactividad puede ocurrir. La pigmentación ligera
es común y los pacientes pueden tener una erupción eccematosa. El cuerpo y la orina
pueden tener un olor "mously" debido a la mayor concentración del metabolito ácido
fenilacético.

Imágenes cerebrales: la lesión de la materia blanca es aparente en la resonancia


magnética (RM) en la mayoría de los pacientes con PKU, incluidos los que se
detectaron mediante cribado neonatal y recibieron tratamiento dietético precoz. Un
hallazgo común es un aumento simétrico de la señal ponderada en T2 en la sustancia
blanca periventricular. Se cree que los cambios representan una mayor renovación de la
mielina causada por el aumento de la concentración de fenilalanina y pueden ser
reversibles

La gravedad de las anomalías parece estar relacionada con el estado de la dieta. Esto fue
demostrado por una serie de 34 pacientes con PKU, con edades entre 8 y 33 años, de los
cuales 25 fueron detectados por el cribado neonatal. En el grupo de diagnóstico precoz,
la gravedad de los cambios en la RM se asoció significativamente con la concentración
sérica de fenilalanina en el momento del estudio.

Diagnóstico: el diagnóstico de PKU se basa en el hallazgo de una concentración sérica


elevada de fenilalanina. Las elevaciones de la sangre pueden ser muy altas (> 20 mg /
dL, 1200 micromol / L) en pacientes con deficiencia completa de HAP.

El método de laboratorio más útil para el cribado neonatal es la espectrometría de masas


en tándem. Este método también puede medir aminoácidos adicionales, incluidos el
éster de tirosina y acilcarnitina. Una alta concentración de fenilalanina junto con una
concentración de tirosina baja a baja normal sugiere el diagnóstico de PKU. Además, la
espectrometría de masas en tándem puede identificar muchos otros errores innatos del
metabolismo en una sola muestra. Otros métodos son el ensayo de inhibición bacteriana
Guthrie y el análisis fluorométrico. Los niveles elevados de fenilalanina identificados
mediante el cribado neonatal deben confirmarse con un segundo análisis de
aminoácidos en plasma.

El análisis enzimático no se realiza para confirmar el diagnóstico, porque la actividad de


la HAP se expresa solo en el hígado. El análisis molecular puede usarse para confirmar
el diagnóstico de PKU mediante la identificación de dos mutaciones patogénicas en
el gen PAH (mutaciones heterocigóticas homocigóticas o compuestas). Las pruebas
genéticas se pueden usar para la detección de portadores o el diagnóstico prenatal en
familias en quienes se conocen las mutaciones. En algunos casos, es posible predecir la
actividad enzimática y / o larespuesta BH4 del HAPgenotipo, aunque la relación puede
ser inconsistente. La Conferencia de Desarrollo Consensual sobre PKU de los Institutos
Nacionales de la Salud (NIH) recomendó el análisis de la mutación y la determinación
del genotipo en todos los pacientes afectados para el diagnóstico inicial, el consejo
genético, el seguimiento y el pronóstico a largo plazo.

La prueba de defectos de tetrahidrobiopterina (BH4) se revisa a continuación.

Manejo - El manejo de pacientes con hiperfenilalaninemia (HPA) o PKU debe ser


proporcionado por un equipo interdisciplinario experimentado de nutricionistas,
psicólogos, trabajadores sociales, especialistas metabólicos y pediatras (o internistas
para pacientes adultos). Idealmente, los pacientes adultos deben ser vistos en una clínica
para adultos.

Restricción dietética: el pilar de la terapia con PKU es la restricción dietética de la


fenilalanina. Esto requiere el uso de alimentos médicos, incluidos los sustitutos
proteicos sin fenilalanina (mezclas de aminoácidos) que suministran aproximadamente
el 75 por ciento de los requerimientos de proteínas (excepto la fenilalanina). Los
alimentos médicos pueden contener glycomacropeptides (GMPs) como la fuente de la
proteína. GMP es una proteína natural que se encuentra en el suero de queso que
contiene una pequeña cantidad de fenilalanina y se complementa con varios
aminoácidos neutros grandes (LNAA). Los estudios han demostrado la eficacia y la
palatabilidad de una dieta GMP en pacientes con PKU. La tabla muestra las pautas de
tratamiento para los Estados Unidos y los países europeos seleccionados. Se alienta a
los lactantes que amamantan con PKU bajo la supervisión de un dietista metabólico
experimentado y se alterna con la alimentación con fórmula libre de fenilalanina. La
leche materna generalmente se limita a aproximadamente el 25 por ciento de las tomas,
dependiendo de la gravedad de la enfermedad. La ingesta de fenilalanina a través de la
leche materna debe tener en cuenta el aporte diario de fenilalanina. La leche materna es
más baja en fenilalanina que la fórmula infantil estándar (14 mg / onza versus 19 mg /
onza, respectivamente). La restricción de la dieta materna no tiene ningún impacto en la
composición de aminoácidos de la leche materna.
La ingesta óptima de sustituto proteico necesaria para cumplir los requisitos, incluido un
crecimiento y desarrollo óptimos, es incierta. Los estudios no controlados tienen
resultados contradictorios con respecto al beneficio de la ingesta alta versus baja de
sustituto proteico. Se compararon dos semanas de terapia con ingesta sustitutiva de
proteína baja (1.2 g / kg por día) y alta (2.0 g / kg por día) en un estudio cruzado
aleatorizado en 25 niños con PKU bien controlada cuya ingesta de proteína mediana
habitual fue de 2.2 g / kg por día.Durante la ingesta sustitutiva baja en proteínas, los
niveles medios de fenilalanina aumentaron en comparación con el período de
control. Durante la ingesta sustitutiva alta en proteínas, los niveles medios de
fenilalanina no se modificaron con respecto al período de control. Sin embargo, hubo
una gran variabilidad entre los sujetos, que parecía estar relacionada con el contenido de
carbohidratos y / o grasa del sustituto proteico.

La mala palatabilidad de los sustitutos proteicos afecta negativamente el cumplimiento


de la dieta, especialmente en niños mayores. La cantidad requerida de fenilalanina se
proporciona con pequeñas cantidades de proteína natural. Los pacientes raros pueden
necesitar suplementos de tirosina.

El tratamiento debe iniciarse lo antes posible, generalmente antes de una semana de


edad, en lactantes con PKU y concentración de fenilalanina en la sangre> 6 mg /
dL (360 micromol / L). El tratamiento de niveles elevados, pero ligeramente inferiores
de fenilalanina, es controvertido. Recomendamos tratar a los recién nacidos con niveles
persistentes de fenilalanina de 7 a 10 mg / dL (420 a 600 micromol / L). La deficiencia
de BH4 debe descartarse como causa del HPA.

La continuación de la restricción dietética a lo largo de la vida parece ser necesaria para


obtener resultados óptimos. La Agencia para la Investigación y Calidad de la Salud
llevó a cabo un metanálisis de 17 estudios (incluidos 432 individuos con PKU) que
examinaron la relación de la fenilalanina en sangre con el coeficiente de
inteligencia. Encontraron una probabilidad creciente de bajo coeficiente de inteligencia
(<85) a niveles más altos de fenilalanina en la sangre, independientemente de si se
midió el cociente intelectual durante la niñez o más allá, con una asociación más fuerte
observada entre la fenilalanina medida en la infancia temprana y posterior CI.

La dieta para toda la vida también fue apoyada por los hallazgos en un estudio de
seguimiento a largo plazo de recién nacidos con PKU que participaron en un ensayo de
manejo dietético. En el ensayo inicial, los bebés fueron tratados con una dieta
restringida en fenilalanina hasta que alcanzaron los seis años de edad y luego fueron
asignados aleatoriamente para continuar o suspender la dieta. Aproximadamente a los
25 años de edad, se reevaluaron 70 de los 211 recién nacidos iniciales. Los niños que
continuaron la dieta tuvieron una tasa reducida de eccema (11 versus 28 por ciento),
asma (0 versus 12 por ciento), dolor de cabeza (0 versus 31 por ciento), trastornos
mentales (22 versus 41 por ciento), hiperactividad (0 versus 14 por ciento), e
hipoactividad (0 versus 19 por ciento), en comparación con aquellos que suspendieron
la dieta. La continuación de la dieta se asoció con mejores puntuaciones intelectuales y
de rendimiento y menor concentración de fenilalanina en la sangre. Las anomalías en la
RM se asociaron con concentraciones más altas de fenilalanina en el cerebro evaluadas
por espectroscopia de resonancia magnética.

En estudios no aleatorizados, las puntuaciones de CI permanecieron estables en niños


mayores y adultos con PKU que no estaban en una dieta restringida. Sin embargo, se
observaron déficits sutiles en las medidas de atención y la velocidad de procesamiento
cuando se compararon con los pacientes basales, con tratamiento continuo y /
o controles sanos. Se demostró que los niveles altos de fenilalanina afectan el estado de
ánimo y la atención sostenida en adultos en un ensayo aleatorizado y cruzado. Nueve
adultos recibieron un suplemento que contenía fenilalanina o placebo durante cuatro
semanas con una dieta restringida. Los puntajes en el cuestionario Perfil de estados de
ánimo (POMS) completados tanto por los pacientes como por sus amigos o parientes
fueron significativamente menores con la administración de suplementos de fenilalanina
en comparación con el placebo.

Farmacoterapia : la farmacoterapia primaria disponible para el tratamiento de PKU


leve es tetrahidrobiopterina / sapropterina , un cofactor para la HAP. La fenilalanina
amoniaco liasa pegilada (PEG-PAL), una enzima que degrada la fenilalanina, está bajo
investigación.

TETRAHIDROBIOPTERINA / SAPROPTERINA: las dosis farmacológicas de


tetrahidrobiopterina (BH4) pueden ser una alternativa o un complemento a la restricción
dietética de la fenilalanina en pacientes con HPA o fenotipos de PKU de leves a
moderados. La respuesta a BH4 entre los niños con PKU (pero no la deficiencia de
BH4) se ha evaluado en varios estudios. En uno de los estudios más grandes, se
midieron los niveles de fenilalanina en sangre en 557 recién nacidos y niños con PKU
después de la administración de BH4 (20 mg / kg de peso corporal). Con la capacidad
de respuesta definida por una reducción del 30 por ciento en el nivel de fenilalanina, el
38 por ciento de los pacientes respondieron cuando se midió la fenilalanina ocho horas
después de la administración, y el 46 por ciento respondió cuando se midió la
fenilalanina 24 horas después de la administración. La prevalencia de la respuesta fue
del 79 al 83 por ciento en pacientes con HPA (fenilalanina <10 mg / dl, 600 micromol /
l), del 49 al 60 por ciento en pacientes con PKU leve (fenilalanina 10 a 20 mg / dl, 600 a
1200 micromol / L), y del 7 al 10 por ciento en pacientes con PKU clásica
(fenilalanina> 20 mg / dL, 1200 micromol / L). En un estudio más pequeño, la
capacidad de respuesta a BH4 no fue predicha sistemáticamente por el genotipo.

La sapropterina , una forma sintética biológicamente activa de BH4, fue aprobada por la
Administración de Drogas y Alimentos de los Estados Unidos (FDA) en diciembre de
2007 .Sapropterin se puede utilizar como un complemento a la restricción dietética en
pacientes con PKU que responden a BH4 .A los pacientes se les debe ofrecer un ensayo
de terapia con sapropterina para evaluar la capacidad de respuesta, excepto aquellos con
dos mutaciones nulas en trans. La capacidad de respuesta de sapropterina se determina
comúnmente al obtener un nivel basal de fenilalanina en sangre el día que se inicia el
medicamento y luego se inicia al paciente con una dosis diaria única de sapropterina a
20 mg / kg. Luego, se obtienen niveles adicionales de fenilalanina en sangre a intervalos
regulares, generalmente a las 24 horas, una semana, dos semanas y, en algunos casos,
tres o cuatro semanas.

La respuesta a BH4 se determina utilizando un protocolo de carga BH4 apropiado con


un período de observación de al menos 24 horas (48 horas es mejor), seguido de una
prueba de sapropterina de una a cuatro semanas con ajuste posterior de la dosis de
sapropterina y la ingesta de fenilalanina para optimizar niveles de fenilalanina.

En niños, la dosis inicial sugerida es de 10 mg / kg una vez al día durante hasta un


mes. La dosis final en niños y adultos se puede ajustar dentro de un rango de 5 a 20 mg /
kg por día, ajustado al nivel de fenilalanina en la sangre.

En un ensayo multicéntrico, 89 pacientes con PKU fueron asignados aleatoriamente al


tratamiento con sapropterina (10 mg / kg) o placebo durante seis semanas. El
tratamiento con sapropterina se asoció con una disminución en la concentración media
de fenilalanina en la sangre de 3.9 mg / dL (236 micromol / L) en comparación con
un aumento de 0.05 mg / dL (3 micromol / L) en el grupo placebo; El 44 por ciento de
los pacientes en el grupo de tratamiento tuvo una reducción de la concentración de
fenilalanina en sangre desde el inicio del estudio de al menos el 30 por ciento en
comparación con el 9 por ciento de los controles. No se ha evaluado la función
neurológica a largo plazo en pacientes con PKU tratada con sapropterina.

En un estudio de seguimiento, 46 pacientes (de 4 a 12 años) que respondieron


a sapropterina fueron asignados aleatoriamente (3: 1) a sapropterina (20 mg / kg por día)
o placebo durante 10 semanas. Los sujetos continuaron con una dieta restringida en
fenilalanina, pero, después de tres semanas, se agregaron o eliminaron suplementos
dietéticos de fenilalanina cada dos semanas, dependiendo del control con
fenilalanina. La tolerancia a fenilalanina aumentó en los pacientes tratados con
sapropterina (diferencia de medias ajustada 17,7 mg / kg por día, IC del 95%: 9,0-
27,0 mg / kg por día).

Los datos a largo plazo sobre la terapia con BH4 y sapropterina son limitados. En un
estudio retrospectivo del tratamiento con BH4 o sapropterina con o sin restricción
dietética en 147 pacientes, las concentraciones medias de fenilalanina fueron estables y
dentro del rango deseado en todos los pacientes. Además, la mediana de tolerancia
dietética a la fenilalanina aumentó. No hubo eventos adversos graves y los efectos
secundarios se resolvieron con la reducción de la dosis.
TALASEMIAS
Las talasemias son un grupo de afecciones sanguíneas que afectan la manera en la que
el cuerpo genera hemoglobina, una proteína que se encuentra en los glóbulos rojos y
que es la responsable de transportar oxígeno a través del cuerpo.

Las células del cuerpo más abundantes son los glóbulos rojos, y cada uno de éstos tiene
4 meses de vida. Cada día, el cuerpo produce nuevos glóbulos rojos para reemplazar los
que han muerto o los que el cuerpo ha perdido.

En la talasemia, los glóbulos rojos se destruyen a una velocidad mayor generando


anemia, una afección que causa cansancio y otras complicaciones.

La talasemia es hereditaria; se lleva en los genes y se pasa de padres a hijos. Los


portadores del gen de la talasemia no presentan síntomas y es posible que no sepan que
son portadores de la enfermedad. Si ambos padres son portadores, pueden pasarle la
enfermedad a sus hijos. Las talasemias no son contagiosas.

Si bien existen muchos tipos de talasemias, las dos principales son:

1. Alfa talasemia: cuando el cuerpo tiene dificultades produciendo alfa globina


2. Beta talasemia: cuando el cuerpo tiene dificultades produciendo beta globina

Este tipo de talasemia ocurre cuando falta el gen que controla la producción de alguna
de estas proteínas o cuando el gen sufre una mutación.

Acerca de la alfa talasemia

La alfa talasemia ocurre cuando falta el gen encargado de controlar la producción de las
alfa globinas, o cuando este gen es defectuoso. La afección puede ser de moderada a
grave y es más común en las poblaciones de África, Medio Oriente, China, Sudeste de
Asia y, a veces, personas de ascendencia mediterránea.

Algunos niños que sufren de alfa talasemia no presentan síntomas y es posible que no
necesiten tratamiento. Los casos más graves requieren transfusiones de sangre en forma
regular para tratar la anemia y otros síntomas.
La única manera de que un niño puede contraer alfa talasemia es heredando los genes de
sus padres. Los genes son "componentes básicos" que juegan un papel importante en
determinar las características físicas, y muchas otras cosas más, de la persona.

Los seres humanos cuentan con trillones de células que forman la estructura de nuestro
cuerpo y llevan a cabo trabajos específicos, como extraer nutrientes de los alimentos y
convertirlos en energía. Los glóbulos rojos, los cuales contienen hemoglobina,
trasportan oxígeno a todo el cuerpo.

Todas las células cuentan con un núcleo que actúa como "cerebro" o "puesto de
comando" de la célula. El núcleo le indica a la célula que crezca, madure, se divida o
muera. El núcleo contiene ADN (ácido desoxirribonucleico), una molécula larga, en
espiral, que contiene los genes que determinan el color del cabello, el color de los ojos,
si una persona será zurda o diestra y muchas otras características. El ADN, junto con los
genes y la información que éstos contienen, pasa de padres a hijos durante la
reproducción.

Cada célula contiene muchas moléculas de ADN, pero dado que las células son muy
pequeñas y las moléculas de ADN son largas, el ADN está extremadamente
comprimido en cada célula. Estos paquetes comprimidos de ADN se denominan
"cromosomas". Cada célula contiene 46 cromosomas (23 pares). Cada par está
compuesto de un cromosoma que proviene del padre y otro que proviene de la madre.
Cuando un niño tiene talasemia, significa que hubo una mutación en el cromosoma 16.

La alfa globina se genera en el cromosoma 16. Por lo tanto, si los genes que le indican
al cromosoma 16 que produzca alfa globina no se encuentran o han mutado, se produce
menos alfa globina. Esto afecta la hemoglobina y disminuye la capacidad de los
glóbulos rojos de transportar oxígeno por el cuerpo.

Tipos de alfa talasemia

La alfa globina está compuesta por cuatro genes y uno o varios de éstos puede estar
mutado o faltar. Por lo tanto, hay cuatro tipos de alfa talasemia:
1. Cuando falta un gen, o un gen es anormal, el niño es un portador de alfa talasemia
silencioso. Los portadores de alfa talasemia no presentan síntomas de la enfermedad,
pero tienen la capacidad de pasar la talasemia a sus hijos.
2. La alfa talasemia menor (o característica alfa talasemia) ocurre cuando faltan dos
genes, o éstos han mutado. Los niños que sufren de esta afección suelen tener
glóbulos rojos más pequeños que los normales (microcitosis) y sufrir de una anemia
leve.

Las personas que sufren de alfa talasemia menor por lo general no presentan
síntomas, pero pueden pasar la talasemia a sus hijos. Los dos genes anormales
pueden estar en el mismo cromosoma (esto se denomina "posición cis") o en
diferentes cromosomas (denominado "transposición"). Si están afectados dos genes
del mismo cromosoma, la persona puede pasar el defecto de dos genes a sus hijos.
Esta situación es mucho más común en las personas de ascendencia asiática.
3. Cuando faltan tres genes, o éstos han mutado, se denomina enfermedad de
hemoglobina H. Los síntomas pueden ser de moderados a graves.
4. La alfa talasemia mayor, o hidropesía fetal, ocurre cuando faltan genes, o éstos
han mutado. Por lo general, esto produce la muerte del feto antes del parto o la
muerte del bebé inmediatamente después de su nacimiento. Sin embargo, si se
sospecha de la existencia de esta enfermedad a causa de una historia familiar, es
posible diagnosticarla antes del nacimiento. En ciertos casos, si se inicia un
tratamiento antes de que el bebé nazca, es posible que el bebé sobreviva.

Complicaciones

Además de la anemia y la hidropesía fetal, los casos graves de alfa talasemia y


hemoglobina H pueden generar complicaciones graves, especialmente cuando no se las
trata. Las siguientes son algunas de las complicaciones de la alfa talasemia:

 Exceso de hierro. Cuando los niños sufren de alfa talasemia, pueden terminar
teniendo un nivel de hierro muy elevado en el cuerpo, ya sea por la enfermedad en sí
o por las transfusiones de sangre continuas. El exceso de hierro puede dañar el
corazón, el hígado y el sistema endocrino.
 Deformidades óseas o huesos rotos. La alfa talasemia puede causar la expansión de
la médula ósea, lo cual suele hacer que los huesos se ensanchen y sean más delgados
y frágiles. Los huesos son más susceptibles a las quebraduras, y es posible que la
estructura ósea se desarrolle de manera anormal, particularmente en los huesos de la
cara y del cráneo.
 Dilatación del bazo. La función del bazo es impedir las infecciones y filtrar todo
tipo de material no deseado del cuerpo, como las células sanguíneas muertas o
dañadas. La alfa talasemia puede hacer que los glóbulos rojos mueran a una mayor
velocidad. Esto significa que el bazo aumentará su tamaño para poder trabajar más.
Un bazo dilatado empeora la anemia y tendrá que ser extirpado si aumenta mucho de
tamaño.
 Infecciones. Los niños afectados por la alfa talasemia tienen un riesgo mayor de
sufrir infecciones, especialmente aquellos a los que se les ha extirpado el bazo.
 Crecimiento más lento. La anemia que surge como resultado de la alfa talasemia
puede afectar el crecimiento de los niños. Es posible que el crecimiento de estos
niños sea más lento y retrase la pubertad.

Síntomas

Los síntomas de la alfa talasemia varían según el tipo de alfa talasemia que tenga el niño
y la gravedad de ésta. Los niños que sufren de características de alfa talasemia no
presentan ningún síntoma.

Los siguientes son algunos de los síntomas más comunes de la alfa talasemia:

 cansancio, debilidad o dificultad al respirar


 un aspecto pálido o piel amarillenta (ictericia)
 irritabilidad
 deformidades de los huesos faciales
 crecimiento lento
 dilatación del abdomen
 orina oscura
Diagnóstico

En la mayoría de los casos, la alfa talasemia se diagnostica antes del segundo año de
vida del niño o a través de un análisis de sangre que se realiza cuando el niño nace. Los
niños que sufren de alfa talasemia mayor suelen presentar un abdomen dilatado u otros
síntomas de anemia, o problemas de crecimiento.

Si el médico sospecha que el niño sufre de alfa talasemia, indicará hacer un análisis de
sangre. Los análisis de sangre pueden identificar los glóbulos rojos que son pálidos, que
varían en tamaño y forma, o que sean más pequeños que lo normal. También pueden
detectar si el recuento de glóbulos rojos es bajo y si existen células con una distribución
de hemoglobina irregular. Estas células irregulares tienen el aspecto de un blanco, al ser
observadas mediante un microscopio.

Los análisis de sangre también pueden medir la cantidad de hierro en la sangre, evaluar
la hemoglobina y analizar el ADN del niño para ver si existen genes de hemoglobina
anormales.

Si ambos padres son portadores de la alfa talasemia, los médicos podrán realizar
pruebas en el feto antes del nacimiento del niño. Esto se lleva a cabo mediante:

 una muestra de vellosidades coriónicas, consiste en la extirpación de una pequeña


cantidad de placenta a las aproximadamente 11 semanas de embarazo para ser
analizada
 una amniocentesis, consiste en extraer una pequeña muestra del líquido que recubre
al feto a las aproximadamente 16 semanas de embarazo

Tratamiento

La cantidad de tratamiento que se necesita para la alfa talasemia depende de la gravedad


de los síntomas. En el caso de los niños con características de alfa talasemia, cuyo único
síntoma es una anemia leve de vez en cuando, no es necesario realizar ningún
tratamiento.
Sin embargo, cuando se sufre de características de alfa talasemia, los hemogramas son
muy similares a los conteos sanguíneos de la anemia por deficiencia de hierro, el cuál es
un trastorno muy común. Es importante que los médicos sepan que los niños sufren de
características de alfa talasemia, de manera que no son tratados con hierro, si no es
necesario.

También es posible que los médicos recomienden un suplemento de ácido fólico para
los niños que sufren de la enfermedad de hemoglobina H, con el fin de ayudar al cuerpo
a generar nuevos glóbulos rojos. Además, es posible que estos niños necesiten de vez en
cuando una transfusión de sangre, especialmente después de una cirugía.

Los niños con casos graves de la enfermedad de hemoglobina H requieren transfusiones


de sangre de forma regular durante toda su vida para mantenerlos sanos. Durante las
transfusiones de sangre, reciben sangre de los donantes con tipos de sangre compatible.
Con el tiempo, esto puede provocar la acumulación de hierro en el cuerpo. Por lo tanto,
es posible que los niños que reciben transfusiones de sangre con frecuencia, tengan que
tomar medicamentos para eliminar el exceso de hierro acumulado en el cuerpo.

En este momento, la única cura posible para la talasemia es un procedimiento


denominado "transplante de médula ósea". La médula ósea, que se encuentra en el
interior de los huesos, es la responsable de la producción de células sanguíneas. En un
transplante de médula ósea, la persona recibe primero una dosis elevada de radiación o
fármacos para destruir la médula ósea defectuosa. Después, la medula ósea se reemplaza
con células de un donante compatible; por lo general un hermano o familiar sano. Los
transplantes de médula ósea presentan riesgos y por lo tanto sólo se llevan a cabo en los
casos más graves de talasemia.

Dado que convivir con talasemia suele ser un desafío, las personas que son portadoras
de la alfa talasemia y desean tener hijos deben consultar con un profesional para obtener
consejo genético.

Si su hijo sufre de alfa talasemia, existen grupos de apoyo que pueden ayudar a la
familia a enfrentar los obstáculos que presenta esta enfermeda
CONCLUSIÓN

Las proteínas están constituidos por aminoácidos, por los cuales los métodos se basan en
el reconocimiento de los aminácidos.

Comprobaremos que las proteínas no son simplemente una sustancia, sino que hay
muchísimas proteínas diferentes en un organismo o incluso en una sola célula. Además,
son de todos los tamaños, formas y tipos que puedas imaginar, y cada una tiene una
función única y específica. Algunas son componentes estructurales que le dan forma a
las células o las ayudan a moverse. Otras actúan como señales, yendo y viniendo entre
las células como mensajes en una botella. Otras son enzimas metabólicas que unen o
rompen biomoléculas necesarias para las células. ¡Lo más probable es que durante tu
investigación uno de estos actores moleculares únicos se vuelva tuyo!

Las proteínas son una de las moléculas orgánicas más abundantes en los sistemas vivos
y son mucho más diversas en estructura y función que otras clases de macromoléculas.
Una sola célula puede contener miles de proteínas, cada una con una función única.
Aunque tanto sus estructuras como sus funciones varían mucho, todas las proteínas se
componen de una o más cadenas de aminoácidos. En este artículo veremos con más
detalle los componentes, las estructuras y las funciones de las proteínas.
BIBLIOGRAFIA
• MURRAY. Robert. Granner Daryl. Nayes Peter y Rodwell Victor. Bioquímica de
Harper. Capítulo 6-7 Proteínas. 14ª edición.

• CAREY Francis A. Química Orgánica. Capítulo 27 Aminoácidos, péptidos y


proteínas. 3ª Edición.

• Bruce A., Dennis B. 2006, Introducción a la biología celular, Ed. Médica


Panamericana, Madird, España, páginas 119-128.

LINCOGRAFIA
http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm

http://www.zonadiet.com/nutricion/proteina.htm

http://www.monografias.com/trabajos96/las-proteinas/las-proteinas.shtml
http://www.alimentacion-sana.org/informaciones/Vejez/proteinas.htm

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