Aminoácido

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo

carboxilo (-COOH ) unidos a un carbono central. Los aminoácidos más frecuentes y de
mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se
combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace
peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer
aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido.
Esta reacción tiene lugar de manera natural en los ribosomas.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Por lo

tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo
amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o
radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada
uno de los diferentes aminoácidos; existen cientos de radicales por lo que se conocen
cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 (actualmente se consideran 22)
forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o

simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica
supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma y,
especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable, definida.

Estructura general de un aminoácido

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono
central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un
hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente

hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se
encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Ambos grupos
funcionales son susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula ningún
aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.
Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma
catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica
(con carga negativa). Sin embargo, existe un pH específico para cada aminoácido,
donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de
la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se
encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.

Clasificación
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos formas que se presentan
a continuación son las más comunes.

Según las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena

lateral:

 Neutros polares, polares o hidrófilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cisteína
(Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G).
 Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina
(Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F)
y triptófano (Trp, W).

 Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).

 Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).

 Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya incluidos
en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Según su obtención
A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se les llama esenciales;
la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que
no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en
el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:

 Valina (Val, V) Leucina (Leu, L)

 Treonina (Thr, T) Lisina (Lys, K)
 Triptófano (Trp, W) Histidina (His, H) *
 Fenilalanina (Phe, F) Isoleucina (Ile, I)
 Arginina (Arg, R) * Metionina (Met, M)

A los aminoácidos que pueden sintetizarse o producirse mediante la síntesis de

aminoácidos en el organismo se los conoce como no esenciales y son:

 Alanina (Ala, A) Prolina (Pro, P)

 Glicina (Gly, G) Serina (Ser, S)
 Cisteína (Cys, C) ** Asparagina (Asn, N)
 Glutamina (Gln, Q) Tirosina (Tyr, Y) **
 Ácido aspártico (Asp, D) Ácido glutámico (Glu, E)

Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con
requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido.

Aminoácidos codificados en el genoma

Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están codificados
en el genoma; para la mayoría de los seres vivos son 20: alanina, arginina,
asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y
valina.
Sin embargo, hay unas pocas excepciones: en algunos seres vivos el código genético
tiene pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. El aminoácido
número 21 es la selenocisteína que aparece tanto en eucariotas como procariotas y
arqueas, y el número 22 es la pirrolisina, que aparece sólo en arqueas
(macroorganismo Procariota unicelular)

Aminoácidos modificados
Las modificaciones postraduccionales de los 20 aminoácidos codificados
genéticamente conducen a la formación de 100 o más derivados de los aminoácidos.
Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran
importancia en la correcta funcionalidad de la proteína.

Son numerosos los ejemplos de modificación postraduccional de aminoácidos. La

formación de puentes disulfuro, claves en la estabilización de la estructura terciaria de
las proteínas, está catalizada por una disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar
la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-hidroxiprolina, que
es el resultado de la hidroxilación de la prolina. La traducción comienza con el codón
"AUG" que, además de ser señal de inicio codifica el aminoácido metionina, que casi
siempre se elimina por proteólisis.4

Algunos aminoácidos no proteicos actúan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por

ejemplo, la beta-alanina, el ácido gamma-aminobutírico (GABA) o la biotina.

Propiedades
 Ácido-básicas.

Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido

puede comportarse como ácido y como base, por lo que se denominan sustancias
anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un
aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH
sea 6,1.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

 Ópticas.

Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que
les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de
polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano
de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina
dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se
denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas
 enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es
encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se
denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio
de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminoacidos proteicos
son L-aminoácidos, pero ello no significa que sean levógiros.

 Químicas.

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc

Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R.

Reacciones de los aminoácidos

En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un
aminoácido se une con el fosfato de piridoxal formando una base de Schiff o aldimina.
De ahí en adelante la transformación depende de las enzimas, las cuales tienen en
común el uso de la coenzima piridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan
pueden ser:

1. la transaminación (transaminasa): Necesita la participación de un α-cetoácido.

2. la descarboxilación
3. la racemización: Es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en
las proteínas de los eucariotas (animales, plantas, hongos...) los aminoácidos están
presentes únicamente en la configuración L, en las bacterias podemos encontrar D-
aminoácidos.

Aminoácidos esenciales
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede
sintetizar por sí mismo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos
organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de
los aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas.

Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice
que son de alta o de buena calidad, aunque en realidad la calidad de cada uno de los
aminoácidos contenidos no cambia. Incluso se pueden combinar (sin tener que
hacerlo al mismo tiempo) las proteínas de legumbres con proteínas de cereales para
conseguir todos los aminoácidos esenciales en nuestra nutrición diaria, sin que la
calidad real de esta nutrición disminuya. Algunos de los alimentos con todos los
aminoácidos esenciales son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales
como la espelta, la soja y la quinoa. Combinaciones de alimentos que suman los
aminoácidos esenciales son: garbanzos y avena, trigo y habichuelas, maíz y lentejas,
arroz y maní (cacahuetes), etc. En definitiva, legumbres y cereales ingeridos
diariamente, pero sin necesidad de que sea en la misma comida.

No todos los aminoácidos son esenciales para todos los organismos (de hecho sólo
nueve lo son), por ejemplo, la alanina (no esencial) en humanos se puede sintetizar a
partir del piruvato.

Conjunto Básico de 20 aminoácidos (1. Berg, Stryer, and Tymoczko )

Esenciales No esenciales

Isoleucina Treonina Fenilalanina Valina Alanina Glutamina Glutamato Prolina

Leucina Triptófano Arginina Lisina Tirosina Glicina Asparagina Serina

Metionina Histidina Aspartato Cisteina

Los aminoácidos que contienen azufre, metionina y cisteína, se pueden convertir uno
en el otro, por lo que por conveniencia se consideran una única fuente. Del mismo
modo, la arginina, ornitina y citrulina son interconvertibles, y también se consideran
una única fuente de aminoácidos nutricionalmente equivalentes.

En otros mamíferos distintos a los humanos, los aminoácidos esenciales pueden ser
considerablemente distintos. Por ejemplo, a los gatos les falta la enzima que les
permitiría sintetizar la taurina, que es un ácido derivado de la cisteína, así que la
taurina es esencial para los gatos.

Un detalle interesante es que casi ningún animal puede sintetizar lisina.

Deficiencia de aminoácidos esenciales

Los aminoácidos que son esenciales en la dieta humana fueron establecidos en una
serie de experimentos liderados por William Cumming Rose. Estos experimentos
involucraron dietas elementales a estudiantes graduados saludables. Estas dietas
consistieron en almidón de maíz, sacarosa, mantequilla sin proteína, aceite de maíz,
sales inorgánicas, las vitaminas conocidas, un “caramelo” hecho con extracto de
hígado saborizado con aceite de menta (para suplir una deficiencia de cualquier
vitamina desconocida), y mezclas de aminoácidos individuales altamente purificados.
El Dr. Rose notó síntomas de nerviosismo, fatiga y mareos en mayor o menor grado
cuando los sujetos eran privados de un aminoácido esencial.

La deficiencia de aminoácidos esenciales debe ser distinguida de la malnutrición por

deficiencia de proteínas, la cual puede manifestarse como marasmo o síndrome de
kwashiorkor. El kwashiorkor fue alguna vez atribuido a una deficiencia de proteínas en
individuos que consumen suficientes proteínas. Sin embargo esta teoría ha sido
desafiada por hallazgos que revelan que no existen diferencias en las dietas de niños
desarrollando marasmo en comparación con los que desarrollan kwashiorkor .

Glutamina: favorece la recuperación del glucógeno en el hígado y en los músculos, lo

que nos proporciona mayor capacidad para afrontar los ejercicios intensos.

Arginina: es un efectivo estimulante cardiovascular, de la inmunidad, y muy útil a la

hora de ganar masa muscular por lo que es uno de los aminoácidos más buscados por
los fisicoculturistas. También favorece la aceleración en la recuperación luego de
intervenciones quirúrgicas.

Triptófano: es un neurotransmisor, que a su vez sirve para la síntesis de otros

neurotransmisores como la serotonina. Con ello favorece el sueño, ya que la
serotonina es precursora de la hormona melatonina, vital para regular el ciclo diario de
sueño-vigilia. Es un aminoácido esencial, es decir, solo se obtiene a través de la
ingesta de ciertos alimentos, entre ellos los ricos en proteínas como el huevo, el
amaranto, la leche, los cereales integrales, el chocolate, la avena, los dátiles, las
semillas de sésamo, los garbanzos, las pipas de girasol, las pipas de calabaza, los
cacahuetes, los plátanos, la calabaza, la espirulina, el queso cottage, las carnes rojas,
el pescado, el pollo y las almendras, entre otros.

Alanina: es un aminoácido no esencial para el ser humano, pero es de gran

importancia, debido a que interviene en el metabolismo de la glucosa, que es la fuente
de energía por excelencia para los runners.

Leucina: es uno de los veinte aminoácidos que utilizan las células para sintetizar
proteínas. Como un suplemento en la dieta, se ha descubierto que la leucina reduce la
degradación del tejido muscular incrementando la síntesis de proteínas musculares

AMINOACIDOS EN LAS PLANTAS

Los principales aminoácidos para la nutrición de las plantas son la Metionina,

Glutamato, Arginina, Alanina, Glicina
Las plantas sintetizan los aminoácidos a partir del carbono, el oxigeno y el hidrógeno,
puesto que sólo son absorbidos y asimilados los aminoácidos y no las proteínas
completas.

Los principales aminoácidos para la nutrición de las plantas son la Metionina,

Glutamato, Arginina, Alanina, Glicina.

Las plantas sintetizan los aminoácidos a partir del carbono, el oxígeno y el hidrógeno,
puesto que sólo son absorbidos y asimilados los aminoácidos y no las proteínas
completas.
Los aminoácidos son moléculas componentes de péptidos y proteínas de gran
importancia producidos por las plantas. Los aminoácidos son sintetizados de manera
normal cumpliendo diversas funciones en la planta; entre las funciones que desarrollan
están la mejora en la absorción de nitrógeno, el efecto quelatante de algunos
aminoácidos como L-prolina y la actividad antioxidante de la L-glicina betaína y la
prolina.

Actualmente su uso en la bioestimulación de los cultivos está dirigido principalmente a

la mitigación del estrés biótico (son los organismos vivos que influyen en la forma de un ecosistema) y
abiótico ( son los componentes químicos y físicos sin vida del medio ambiente que afectan a
los organismos vivos y al funcionamiento de los ecosistemas). Los aminoácidos exógenos son
herramientas seguras, libres de genotoxicidad, ecotoxicidad o fitotoxicidad, razón por
la cual recientemente han sido estudiados por sus beneficios directos e indirectos en
las plantas. Su uso ha crecido en los últimos años, ya que son compuestos aptos para
los cultivos hortofrutícolas que requieran mejoras en el manejo de la nutrición,
fisiología y estrés vegetal. Características de los aminoácidos Los aminoácidos son las
sustancias más difíciles de producir por la planta e intervienen en muchos procesos,
principalmente en la recuperación de vegetales que han estado sometidos bajo algún
tipo de estrés, ya que cuando una planta está bajo estrés evita producir estas
sustancias que consumen mucha energía y las concentra en los puntos que necesita
vía floema. A continuación las características más importantes de estos compuestos.

Estructura. Las cualidades de estos compuestos dependen en gran medida de su

arreglo estructural. La posición del grupo amino y carboxilo provoca que haya dos
tipos de aminoácidos llamadas levógiros (L) y dextrógiros (D), de los cuales solo los L-
aminoácidos tienen acción benéfica en las plantas.

Libertad. Se consideran aminoácidos no libres cuando entre éstos hay enlaces

peptídicos que los unen, pero cuando son libres se encuentran de manera individual y
son fácilmente aprovechados por las plantas de manera rápida, pues de lo contrario se
requiere por medio de procesos metabólicos, romper enlaces y disponer de cada
aminoácido en el orden que lo requiera la planta.

Polaridad. Los aminoácidos pueden comportarse como ácidos, bases o neutros. Sus
configuraciones y composiciones diversas les atribuyen propiedades variadas, entre
ellas el pH.

No polares: poseen grupos alifáticos o aromáticos, son insolubles en agua. Por

ejemplo: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, prolina y
triptófano.

Polares neutros: tienen grupos hidroxilos, son fácilmente solubles en agua. Por
ejemplo: serina, treonina, tirosina, asparagina, glutamina y cisteína.
Polares básicos: poseen grupos amino con carga positiva por lo que actúan como
bases. Por ejemplo: lisina, arginina e histidina.

Polares ácidos: poseen grupos carboxilo con carga negativa. Por ejemplo: ácido
aspártico y ácido glutámico.

Usos de los aminoácidos como bioestimulantes en plantas

En cuanto al contenido de aminoácidos libres en los productos comercializados en el

mercado hay tres importantes métodos de obtención, los cuales difieren en el
contenido final de L-aminoácidos libres; estos métodos son: hidrolisis ácida, alcalina y
enzimática. Cada una provee un nivel bajo (menor a 30 %), medio (30 – 50 %) o alto
(mayor a 90 %) de L-aminoácidos libres, respectivamente. Los objetivos del uso de los
aminoácidos en la bioestimulación de los cultivos dependen de la composición, fuente
y modo de extracción de estos compuestos. Los productos comerciales a base de
aminoácidos se pueden utilizar en:

Estrés vegetal. Es el uso actual más difundido de los aminoácidos, ya sea para
mitigar los efectos de las altas o las bajas temperaturas.

 Altas temperaturas: la L-prolina promueve la retención de mayor cantidad de

agua en el citoplasma de las células vegetales. El ácido glutámico refuerza la
permeabilidad de la membrana citoplasmática ante el estrés hídrico. La L-serina
actúa sobre las acuaporinas (proteínas especializadas) que regulan la entrada
de agua en la planta a nivel celular aún cuando existan limitaciones para
hacerlo, mientras que la L-valina mantiene la integridad de la membrana celular.
 Bajas temperaturas: una de las respuestas de la planta es acumular
aminoácidos hacia los puntos débiles, razón por la cual se trasladan los
aminoácidos libres por el floema para que se acumulen en donde la planta los
requiere. El principal aminoácido es la L-prolina, cuya función es ayudar a
reducir el daño por congelación.

Fotosíntesis: la L-glicina, L-alanina, L-ácido glutámico y L-arginina mejoran la

producción de clorofila, lo cual promueve el proceso de fotosíntesis y genera mayores
foto-asimilados, también aumentan la cantidad de clorofila en las hojas y por
consecuencia la eficiencia en la luz aprovechada.

Salinidad: La L-prolina actúa reteniendo agua ante una alta concentración de sales en
la célula, además ayuda a la absorción de agua incrementando la presión negativa del
xilema aún en suelos salinos. Otro aminoácido que mantiene el potencial osmótico de
la célula es la glicina-betaína.

Absorción de nutrientes: se ha comprobado que los aminoácidos mejoran la

absorción de agua y nutrientes debido a que tienen una acción de acomplejamiento
con nutrientes; los aminoácidos con este efecto son acido L-glutámico, L-glicina y
acido L-aspártico. Específicamente el ácido glutámico es el primer aminoácido
formado después de la absorción de nitrógeno, y mejora el metabolismo del nitrógeno
por medio de la enzima glutamina sintetasa.

Crecimiento radical: la L-metionina estimula la microbiota benéfica del suelo que a su

vez estimula el proceso de producción de raíces, mientras que L-arginina promueve el
crecimiento. Estos aminoácidos en conjunto tienen efecto positivo sobre la renovación
de raíces.

Polinización: los aminoácidos L-lisina, L-metionina y L-ácido glutámico ayudan al

crecimiento del polen. Lo anterior se logra al aumentar el potencial de germinación y la
elongación del tubo polínico, lo cual aumenta a su vez el cuajado de frutos. La prolina
favorece la polinización bajo condiciones adversas de temperaturas.

Reservorios de nutrientes: los aminoácidos pueden actuar como reservas de

nutrientes; en árboles frutales tal es el caso de L-arginina con nitrógeno. El ácido L-
glutámico también es una reserva de nitrógeno, pero además puede transformarse en
otros aminoácidos por medio de la enzima transaminasa, razón por la cual se
considera un aminoácido multifuncional que por diferentes rutas cubre las necesidades
de la planta.

Precursores hormonales: son aminoácidos que favorecen la síntesis de hormonas

vegetales en la planta. Por ejemplo, el L-triptófano es precursor de auxinas, la L-
arginina de citoquininas y la L-metionina de etileno, entre otros.