BIOMOLÉCULAS: LAS PROTEÍNAS

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contenido

1. Los aminoácidos......................................................................................................... 04

1.1. Enlace pep�dico................................................................................................... 05

Recordemos lo aprendido N°1 ................................................................................... 06

2. Estructura de las proteínas......................................................................................... 06

2.1. Primaria................................................................................................................ 06

2.2. Secundaria............................................................................................................ 07

2.3. Terciaria................................................................................................................ 07

2.4 Cuaternaria............................................................................................................ 08

Recordemos lo aprendido N°2.................................................................................... 09

3. Propiedades de las proteínas..................................................................................... 09

3.1 Especificidad.......................................................................................................... 09

3.2 Desnaturalización.................................................................................................. 10

Recordemos lo aprendido N°3.................................................................................... 10

4. Clasificación de las proteínas....................................................................................... 11

4.1 Holoproteínas o proteínas simples........................................................................ 11

A. Globulares......................................................................................................... 11

B. Fibrosas............................................................................................................ 12

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4.2 Heteroproteínas o proteínas conjugadas.............................................................. 12

Recordemos lo aprendido N°4.................................................................................... 13

5. Funciones de las proteínas.......................................................................................... 13

Recordemos lo aprendido N°5.................................................................................... 14

6. Conclusiones................................................................................................................ 15

Bibliogra�a................................................................................................................... 15

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Las proteínas son biomoléculas cuaternarias formadas básicamente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno (CHON). Pueden además contener azufre y en algunos �pos de proteínas,
fósforo, hierro, magnesio, cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polímeros de unas
pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros. Los
aminoácidos están unidos mediante enlaces pep�dicos.

1. LOS AMINOÁCIDOS
La fórmula general de un aminoácido es:

Atómo de
hidrógeno Atómo de
carbono
H Son las unidades básicas que forman las
proteínas. Su denominación responde a
la composición química general que

H2n c COOH presentan, en la que un grupo amino

(-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH)
Grupo Grupo se unen a un carbono α (-C-). Las otras
animo carboxilo dos valencias de ese carbono quedan
saturadas con un átomo de hidrógeno
R (-H) y con un grupo químico variable al
que se denomina radical (-R).

Grupo de
cadena lateral

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por sí solo. Esto
implica que la única fuente de los aminoácidos esenciales es la ingesta directa a través de la dieta. Las
rutas para la obtención de estos aminoácidos esenciales, suelen ser largas y energé�camente
costosas. Cuando un alimento con�ene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que
son de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son la carne, los huevos, los lácteos y
algunos vegetales como la espelta, la soya y la quinua.

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1.1. enlace peptídico

H O H H
Los aminoácidos se encuentran unidos NH� + C C OH H N C COO
linealmente por medio de uniones pep�dicas. R1 R2
Estas uniones se forman por la reacción de
síntesis (vía deshidratación) entre el grupo
H20 H20
carboxilo del primer aminoácido con el grupo
amino del segundo aminoácido. La formación H O H
del enlace pep�dico entre dos aminoácidos es NH3 + C C N C COOH
un ejemplo de una reacción de condensación, R1 H R2
porque hay liberación de agua.
Enlace
pep�dico

R R
H N C C OH H N C C OH Dos moléculas se unen mediante un enlace de
�po covalente CO-NH con la pérdida de una
H H O H H O molécula de agua, el producto de esta unión
Aminoácido H2O Aminoácido es un dipép�do. El grupo carboxilo libre del
1 2
dipép�do reacciona de modo similar con el
R R grupo amino de un tercer aminoácido, y así
sucesivamente hasta formar una larga
H N C C N C C OH
cadena. Podemos seguir añadiendo
H H O H H O aminoácidos al pép�do, porque siempre hay
Dipéptido
un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.

Los aminoácidos pueden unirse para formar polímeros más grandes por medio de un enlace
pep�dico.

Número de aminoácidos Polímero

2 Dipép�dos

3 Tripép�dos

4 – 20 Oligopép�dos

Hasta 50 Polipép�dos

5
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recordemos lo aprendido N°1

De acuerdo con los niveles de organización, relaciona las siguientes afirmaciones:

Los __________ son las unidades de las proteínas que se unen mediante el enlace
___________ que forman una reacción de ___________ con liberación de agua.

a) Saponificables – glicosídico – condensación

b) Monómeros – pep�dico – neutralización
c) Aminoácidos – pep�dico – condensación
d) Aminoácidos – glucosídico- neutralización

2. ESTRUCTURA de las proteínas

2.1. ESTRUCTURA primaria
Viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica unida por el enlace
pep�dico, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazadas. Las
posibilidades de estructuración a nivel primario son prác�camente ilimitados. Como en casi todas las
proteínas, existen 20 aminoácidos diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las
variaciones con repe�ción de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de aminoácidos
que componen la molécula proteica.

29 Conocer la estructura primaria de una

SER LYS TYR THR
proteína no solo es importante para
TYR LEU ASN entender su función (ya que esta
ASP depende de la secuencia de
ASP
MET aminoácidos y de la forma que adopte),
SER SER sino también en el estudio de
LEU enfermedades gené�cas. Es posible que
THR ARG el origen de una enfermedad gené�ca
TRP radique en una secuencia anormal. Esta
PHE ARG anomalía, si es severa, podría resultar en
GLN
1 que la función de la proteína no se
THR HIS
ALA VAL ejecute de manera adecuada o, incluso,
GLY GLN SER GLN ASP PHE en que no se ejecute en lo absoluto.

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2.2. ESTRUCTURA SECUNDaria

Es el plegamiento que la cadena polipep�dica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno

entre los átomos que forman el enlace pep�dico (la cadena R no par�cipa). Los puentes de
hidrógeno se establecen entre los grupos-CO- y-NH- del enlace pep�dico (el primero como aceptor
de H, el segundo como donador de H). Hay dos �pos: hélice alfa y láminas beta.

Hélice alfa
Enrollamiento helicoidal de la estructura primaria. Esta
estructura se man�ene gracias a los puentes de hidrógeno
intracatenarios formados entre el grupo –NH de un enlace
pep�dico, el grupo C=O del cuarto aminoácido que le sigue.

Láminas beta o láminas plegadas
Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en
zigzag y se asocian entre sí, estableciendo uniones mediante
puentes de hidrógeno entre dos o más cadenas polipep�dicas
paralelas. Todos los enlaces pep�dicos par�cipan en estos
enlaces cruzados, confiriendo así, gran estabilidad a la
estructura. Esta conformación �ene una estructura laminar y
plegada a la manera de un acordeón.

2.3. ESTRUCTURA TERCIARIA

Disposición tridimensional de todos los
átomos que componen la proteína,
concepto equiparable al de conformación
absoluta en otras moléculas. La estructura
terciaria de una proteína es la responsable
directa de sus propiedades biológicas, ya
que la disposición espacial de los dis�ntos
grupos funcionales determina su interacción
con los diversos ligandos. Para las proteínas
que constan de una sola cadena
polipep�dica (carecen de estructura
cuaternaria), la estructura terciaria es la
máxima información estructural que se
puede obtener.

Existen dos �pos de enlaces que estabilizan la estructura terciaria entre los grupos radicales o R:
Enlace covalente (puente di sulfuro: entre cisteína)
Enlace no covalente (interacciones hidrofóbicas, puente electrostá�co, puente de hidrógeno)

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2.4. ESTRUCTURA CUATERNARIa

Cuando una proteína consta de más de una cadena polipep�dica, es decir, cuando se trata de una
proteína oligomérica, decimos que �ene estructura cuaternaria. Las proteínas con dos subunidades
de polipép�dos se llaman dímeros (dos partes). La hemoglobina, por ejemplo, es un tetrámero
(cuatro partes).

Nivel Descripción Estabilizado por Ejemplo: hemoglobina

Secuencia de
Primario aminoácidos de un Enlaces pep�dicos Gly Ser Asp Cys
polipép�do

Enlaces de hidrógeno
Formación de hélices entre grupos del
Secundario α y láminas plegadas esqueleto pep�dico, así
β en un polipép�do pues, depende de la
estructura primaria

Enlaces y otras
Forma tridimensional interacciones entre grupos
global de un polipép�do R o entre grupos R y el
Terciario (incluye la contribución esqueleto pep�dico, por Una de las
de las estructuras tanto, depende de la subunidades de
secundarias) estructura primaria la hemoglobina

Enlaces y otras
Forma producida por interacciones entre
combinaciones de grupos R y entre
Cuaternario polipép�dos (es decir, esqueletos pep�dicos de
combinaciones de dis�ntos polipép�dos, por
estructuras terciarias) tanto, depende de la Hemoglobina compuesta
estructura primaria por cuatro subunidades
polipep�dicas

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recordemos lo aprendido N°2

De acuerdo con la estructura de las proteínas, relaciona las siguientes afirmaciones y marca la
alterna�va que consideres correcta.

a) Estructura primaria ( ) Proteínas que �enen más de una cadena

polipep�dica.
b) Hélice alfa ( ) Es la responsable directa de sus propiedades
biológicas.

c) Estructura cuaternaria ( ) Dos cadenas de aminoácidos dentro de una

misma proteína se ubican en forma paralela,
en zigzag.
d) Láminas beta ( ) Enrollamiento helicoidal de la estructura
primaria.

e) Estructura terciaria ( ) Secuencia u orden de los aminoácidos de la

cadena de polipép�dos.

a) c, e, d, b, a
b) e, c, b, d, a
c) c, e, b, d, a
d) e, c, d, b, a

3. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

3.1. ESPECIFICIDAD
Función
estructural Función
Función
transportadora
de reserva

Función
hormonal
Función
enzimá�ca

Función
defensiva
Función
ADN ARN reguladora

Proteínas
Núcleo Citoplasma

La especificidad se refiere a su función. Cada una lleva a cabo una determinada función y lo
realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia;
por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.

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C. COSTO REAL (AC)

3.2. DESNATURALIZACIÓN

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria por romperse los puentes que forman dicha
estructura. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura (huevo
cocido o frito) o variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una
proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso
que se denomina renaturalización.

recordemos lo aprendido N°3

De acuerdo con las propiedades de las proteínas, marca cierto o falso a las siguientes
afirmaciones:

1. La desnaturalización consiste en la pérdida de la estructura secundaria por romperse los

puentes que forman dicha estructura.
2. La desnaturalización se puede producir por cambios de pH o cambios de temperatura.

3. Cada proteína realiza una función específica.

a) Cierto – cierto – cierto

b) Falso – cierto – cierto
c) Falso – falso – cierto
d) Falso – falso – falso

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4. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su composición química,
su estructura y sensibilidad, su solubilidad. Una clasificación que engloba dichos criterios
es:

4.1. HOLOPOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES

Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos. Pueden ser globulares o fibrosas.

A. GLOBULARES

Se caracterizan por doblar sus cadenas en una

forma esférica apretada o compacta dejando
grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y
grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que
sean solubles en disolventes polares como el agua.
Cumplen con una función metabólica; la mayoría
de las enzimas, an�cuerpos, algunas hormonas y
proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas
globulares.

Algunos �pos son:

Hormonas: secretadas por células o glándulas endocrinas que modifican el

funcionamiento de otras células. Ejemplo: insulina, hormona del crecimiento, prolac�na.

Enzimas: proteínas catalizadoras, aceleran velocidad de reacción del metabolismo.

Trabajan sobre un sustrato formando un complejo y finalmente, el sustrato es conver�do
en un producto.

Gluteninas: también llamadas gluteínas. Poseen prolina y glutamina. Ejemplo:

glutenina (trigo), orizanina (arroz).

Prolaminas: son los vegetales ricos en prolina. Abundante en cereales. Ejemplo: zeína
(maíz), gliadina (trigo), hordeína (cebada), secalina (centeno), avenina (avena).

Albúminas: son las más abundantes del cuerpo humano. Son solubles en agua.
Ejemplo: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (clara de huevo), lactoalbumina (leche).

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B. FIBROSAS

Las proteínas fibrosas presentan cadenas

polipep�dicas largas y una estructura
secundaria a�pica. Son insolubles en agua
y en disoluciones acuosas. Cumplen una
función estructural o mecánica.

Algunas proteínas fibrosas son:

Colágenos: forman parte de la matriz extracelular del tejido conec�vo. Se encuentra en piel,
huesos, tendones, car�lagos, vasos sanguíneos, dientes y córnea.
Elas�nas: componente del tejido conec�vo. Brindan elas�cidad a los tejidos. Abunda en los
tendones, piel, pulmones y vasos sanguíneos.
Quera�na: en formaciones epidérmicas de la piel uñas y pelos, plumas, escamas, garras y
picos de rep�les y pájaros.

4.2. HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS CONJUGADAS

Están formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina
grupo prosté�co. Dependiendo del grupo prosté�co, existen varios �pos.

Nucleoproteínas: el grupo prosté�co son los ácidos

nucleicos. Ejemplo: histonas (proteínas asociadas al ADN).

Glucoproteínas: el grupo prosté�co son los carbohidratos.

Ejemplo: Inmunoglobulina, lubricantes, receptores.

Lipoproteínas: el grupo prosté�co son fosfolípidos,

colesterol, triglicéridos. Ejemplo: LDL (lipoproteína de
baja densidad), HDL (lipoproteína de alta densidad),
quilomicrones.

Cromoproteínas: conjugadas con un grupo cromóforo

(sustancia coloreada que con�ene un metal). Ejemplo:
hemoglobina, hemocianina, clorofila, citocromo.

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recordemos lo aprendido N°4

Acerca de la clasificación de las proteínas, marca verdadero (V) o falso (F) a las siguientes
afirmaciones.

El colágeno es una holoproteína que forma parte de la matriz

extracelular del tejido conec�vo.

Las inmunoglobulinas son heteroproteínas que presentan como

grupo prosté�co a los carbohidratos.

Las proteínas fibrosas son holoproteínas de forma alargada y casi

siempre son insolubles en el agua.

Las heteroproteínas están formadas por una fracción proteica y

por un grupo no proteico, como por ejemplo el colágeno.

a) VVFF
b) VFVF
c) VVVV
d) VVVF

5. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más
versá�les y diversas. Realizan una enorme can�dad de funciones diferentes, entre ellas, funciones
estructurales, enzimá�cas, transportadoras, etc.

FUNCIÓN EJEMPLO
Glucoproteínas, forman parte de las membranas
Estructural Histonas en los cromosomas
Colágeno, tejido conjun�vo fibroso
Elas�na, tejido conjun�vo elás�co
Quera�na, en la epidermis
Enzimá�ca Actúan como biocatalizadores de reacciones químicas

Insulina y glucagón. Hormona del crecimiento

Hormonal
Calcitonina

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Defensiva Inmunoglobulina

Hemoglobina y hemocianina
Transporte
Citocromos
Ovoalbúmina (clara de huevo)
Reserva Gliadina (grano de trigo)
Lactoalbúmina (leche)

recordemos lo aprendido N°5

Marca la alterna�va correcta:

a) La ovoalbúmina es una heteroproteína cuya función es de reserva.

b) Las enzimas son holoproteínas que actúan como biocatalizadores de

reacciones químicas.

c) El colágeno es una holoproteína que cumple con la función de transporte.

d) La elas�na es una holoproteÍna globular que cumple con la función estructural.

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6. CONCLUSIONES
1. Las proteínas son macromoléculas formadas por
unidades básicas denominadas aminoácidos, las
cuales presentan un grupo amino, carboxilo y un
radical R.
2. Las proteínas desempeñan un papel fundamental
para la vida y son las responsables de proveer al
organismo con las energías que este u�lizará
cuando realice cualquier �po de ac�vidad. Por eso
decimos que cada proteína �ene una función
específica.

BIBLIOGRAFÍA
Si deseas ampliar la información del tema “Biomoléculas: las proteínas”, recuerda consultarla en la
bibliogra�a recomendada.

Campbell, N. & Reece, J.B. (2007). El contexto químico de la vida. En Campbell, N. & Reece,
J.B., Biología. Madrid: Editorial Médica Panamericana.

Respuestas a Recordemos lo aprendido:

1. c); 2. a); 3. b); 4. d); 5. b)

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Autor: Roxana Sifuentes Vásquez y Guadalupe Mosquera Vergaray