BIOLOGÍA
CICLO 2022-I
“PROTEÍNAS, ACIDOS NUCLEICOS
Y VITAMINAS”
EQUIPO DE DOCENTES
PROTEÍNAS
- Son sustancias nitrogenadas de elevado peso
molecular, su nombre deriva del griego
Proteuo (de primera importancia, lo
primero).
- Están formadas por unidades llamadas
aminoácidos, son 20 naturales , resultan de
la hidrólisis de las proteínas o de la absorción
del medio que la rodea, constituyen el pool
de aminoácidos.
- Un aminoácido deriva de un ácido orgánico
( COOH ) al reemplazar un hidrógeno por un
grupo amino ( NH2 ) .
Las proteínas se forman por condensación de
aminoácidos, un grupo COOH de un
aminoácido combina con el grupo NH2 de
otro , perdiéndose una molécula de agua . La
unión - NH - CO - se llama unión o enlace
peptídico.
O H2O O H
H
COOH
C OH + H N - CH C N
H N CH
2 R1
H2 N CH
R
R
aminoácido + aminoácido dipéptido
Las proteínas son sustancias cuaternarias
formadas de carbono ( 53%) , hidrógeno (
6% ) , oxígeno ( 23% ) , nitrógeno ( 16% ) ,
siendo este último el elemento característico
. Frecuentemente contienen otros elementos
químicos como : Azufre , hierro , fósforo ,
zinc , cobre , etc.
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SEMANA Nª (3)
PROPIEDADES :
a. Elevado peso molecular : su límite
inferior es cercano a 10,000 y el límite
superior alcanza varios millones. La
oxihemoglobina tiene un peso molecular
de 68,000 , y su fórmula es :
C2932 H4724 N828 S8 Fe4 O840
b. Difunden lentamente , debido a su
elevado peso molecular .
c. No dializan a través de las membranas
semipermeables .
d. Tienen un alto grado de especificidad :
las proteínas de un organismo son
exclusivas de ese organismo . Las
proteínas difieren considerablemente de
los hidratos de carbono o de la grasas por
sus casi infinitas variaciones
estructurales . Incluso un hidrato de
carbono muy complejo ,por ejemplo , es
estructuralmente el mismo tanto si lo
obtenemos de setas o de mangos , de
ratones o de hombres. Del mismo modo
, un lípido determinado es siempre el
CONH
mismo lípido , independientemente de
CH donde se encuentre . Sin embargo esto no
R
ocurre con las proteínas ; estos
1
compuestos varían tanto, que no hay dos
* enlace organismos que posean exactamente las
peptídico mismas. Incluso los organismos gemelos
poseen proteínas ligeramente distintas , y
estas diferencias son mayores cuanto
menos estrechamente emparentados
estén los dos organismos .
e. Por acción del calor ,alcohol , variación
del pH y otras sustancias pueden
desnaturalizarse.
f. La mayor parte de las proteínas son
solubles en el agua . Forman soluciones
coloidales
1
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g. Presentan carácter anfótero, j. Algunas proteínas de membrana

disociándose como ácidos o como bases permiten el paso selectivo de ciertas
según el pH del medio. biomoléculas.
k.. Son amortiguadoras o sustancias buffers,
FUNCIONES : debido a que pueden neutralizar ácidos y
a. Muchas proteínas sirven como enzimas bases.
catalizadoras de reacciones químicas . l.. Son fuente de energía: la oxidación de 1
Una célula típica contiene unas dos mil g. de proteína libera 4.1 cal.
enzimas diferentes. m. Ejercen presión oncótica o
b. Función estructural . Son los compuestos coloidoosmótica .
estructurales más importantes del tejido n. Participan en la coagulación de la sangre,
animal, tal como la celulosa es para la como la trombina.
estructura de las plantas. Numerosas
proteínas forman parte de diversas AMINOÁCIDOS :
estructuras, como, la queratina de las Los alfa() aminoácidos constituyen las
uñas, piel , pelo , plumas , lana , colágeno unidades estructurales de las proteínas.
del tejido conectivo, lipoproteínas Derivan de los ácidos orgánicos, formándose
componentes de las membranas cuando se reemplaza un hidrógeno por un
celulares. grupo amino (-NH2) en un carbono contiguo
c. Función de transporte: como la al grupo carboxilo (-COOH)
hemoglobina que transporta oxígeno .
Grupo ácido
d. Función de reserva: Ciertas proteínas R R (grupo carboxilo)
O O
pueden almacenar algunas sustancias, H - C - C - OH H - C - C - OH
como la caseína de la leche que H NH2
suministra fósforo. grupo amino (grupo básico)
e. Función de reconocimiento celular: Acido orgánico Alfa ( ) aminoácido
Muchas células son capaces de reconocer
si las células adyacentes pertenecen o no La fórmula de la derecha representa la
a la misma especie o al mismo tejido , fórmula general de un alfa aminoácido , en
que viene a ser la base de la aceptación o donde R, representa una agrupación de
rechazo de un transplante . En este átomos cuya composición puede variar
reconocimiento tiene papel importante considerablemente.
las glucoproteínas de la superficie
celular. PROPIEDADES:
f. Función de defensa: Ciertas células Son sólidos, cristalinos , incoloros , no
reaccionan ante la presencia de células o volátiles , solubles en agua e insolubles en
moléculas extrañas sintetizando disolventes orgánicos no polares.
proteínas de defensa , como las El carácter salino de los aminoácidos puede
globulinas. explicarse con facilidad si a los aminoácidos
g. Función contráctil: como la actina y se les asigna una estructura iónica dipolar
miosina de los músculos. (también denominada sal interna o
h. Función hormonal: como la insulina , switterion). Como los aminoácidos
oxitocina. contienen grupos ácidos (– COOH ) y
i. Ciertas proteínas como las histonas y básicos (– NH) en la misma molécula puede
protaminas facilitan el empaquetamiento postularse una reacción de neutralización
del ADN en los cromosomas.

2
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intramolecular , la cual conduce a la histidina solo se sintetizan en el adulto .

formación de una sal. Deben ingerirse con los alimentos.
R R
O O b. No esenciales: Aminoácidos que si
H - C - C H - C - O pueden ser sintetizados en el organismo.
N OH N+ O

H H H H
H AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO
Forma de sal interna ESENCIALES
de un aminoácido
(un ión dipolar) ESENCIALES NO ESENCIALES
Cuando se colocan en un campo eléctrico , Valina Alanina
los iones dipolares no emigran ni al ánodo ni Leucina Ac. Aspártico
al cátodo , indicando , por tanto , una carga Isoleucina Ac. Glutámico
neta nula. Treonina Asparragina
El pH al cual un aminoácido existe en Metionina Cisteina
solución como sal interna recibe el nombre Lisina Glicina
de pH isoeléctrico ( esto es, el pH al cual el Fenilalanina Glutamina
aminoácido es eléctricamente neutro y no Triptofano Tirosina
muestra tendencia a emigrar a algún Histidina Prolina
electrodo). Cada aminoácido posee su propio Arginina Serina
pH isoeléctrico característico.
PEPTIDOS
Los iones dipolares son sustancias Son compuestos que resultan de la unión de
anfotéricas ; pueden donar o recibir dos o más aminoácidos por condensación del
protones. Por tanto , son capaces de grupo carboxilo de un aminoácido y del
comportarse como ácidos o bases. Cuando se grupo amino del otro aminoácido , perdiendo
añade ácido a una solución de un aminoácido un OH el grupo carboxilo y un H el grupo
, que se encuentra en su pH isoeléctrico , los amino , dando lugar a la formación de una
iones hidrógeno son aceptados , la especie molécula de agua. Los aminoácidos quedan
adquiere carga positiva y emigra hacia el unidos por una unión de tipo amida llamado
electrodo negativo . La adición de una base enlace peptídico.
causa que la sal interna done protones ,
adquiriendo así carga negativa . R R R R
Las especies ahora emigrarán hacia el OH - COOH + OH - COOH CH - CONH - CH - COOH + H O
2
electrodo positivo. NH
2
HNH NH
2 enlace peptídico

Aminoácido
CLASIFICACIÓN :
Existen cerca de 300 aminoácidos en la
naturaleza , particularmente en el reino
vegetal , pero solamente unos 20 entran a
formar parte de las proteínas . Se clasifican
en dos grupos :
a. Esenciales: Aminoácido que no se pueden
sintetizar en el organismo : son ocho en el
adulto y diez en el niño . La arginina y la
Aminoácido
Dipéptido
De esta manera se forman cadenas de
aminoácidos; si dicha cadena tiene de dos a
diez aminoácidos, se llaman péptidos; si
tiene entre 10 y 100 se llaman polipéptidos;
y si tienen más de 100 aminoácidos se les
llama proteínas.
Los péptidos se nombran leyendo
secuencialmente los radicales de los
aminoácidos integrantes, comenzando por el

3
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que tiene el grupo amino libre ( con la ESTRUCTURA PROTEICA

terminación “il” ) dejando al último al que Las proteínas están formadas por cadenas de
tiene el grupo carboxilo libre con su nombre polipéptidos según como se dispongan estas
propio ( ver fig 1) cadenas en el espacio , la proteína tendrá un
determinado nivel de estructuración
CH 2 SH primaria , secundaria , terciaria y
H O H O
CH CH cuaternaria.
H N C N C N C N C OH
CH CH
H
O
H O Niveles Estructurales de las Proteínas
CH CH2
3
Grado de Niveles de
Enlaces implicados
Organización Estructuración

Alenina Glicina OH Secuencia Estructura primaria Pépticos

Cisteína
Tirosina
Estructura secundaria Puentes de hidrógeno

Alanilgliciltirosilcisteína 
 Fuerzas electrostáticas
(Fig 1) Formación de un tetrapéptido  
Conformación  Enlaces hidrofóbicos
Estructura terciaria Puentes de hidrógeno
Los péptidos se representan escribiendo Puentes de disulfuro

secuencialmente las tres letras que
Atracciones polares
simbolizan cada aminoácido precedidas de
una - H ( amino libre ) y seguidas de un - OH Fuerzas hidrofóbicas
Estructura 
( carboxilo libre ) La fig. Del tetrapéptido se cuaternaria Enlaces electrostáticas
representa de la siguiente manera : Enlaces no covalentes
Asociación 

H - Ala - Gli - Tyr - Cys - OH

a. Estructura Primaria: Está determinada
Aunque la mayor parte de los péptidos se por la secuencia de aminoácidos en la
hallan integrados en las proteínas existen cadena polipeptídica, es decir informa
algunos que se encuentran libre en la sobre cuantos aminoácidos hay de cada
naturaleza. clase y en que orden se encuentran . Se
puede considerar a las unidades de
Péptidos de importancia Biológica aminoácidos como representantes de un
alfabeto de 20 “ letras” ; con este alfabeto
Nombres Número Importancia Biológica se puede construir un número
de astronómico de “ frases” polipeptídicas
Aminoáci
dos distintas. Por consiguiente el número
Glutatión 3 Coansina de varias enzimas posible de proteínas químicamente
Endorfinas 5 Responsable de la no distintas es también astronómico .
percepción del dolor Cambios de un aminoácido en la
Angiotensina II 8 Hipertensor arterial
Bradikinina 9 Potente hipertensor molécula proteica pueden originar
Ocitocina 9 causa contracción del útero cambios muy importantes en la función
Vasopresina 9 Hormona antidiurética de la proteína.
Gramicidina 10 Antibiótico
Gastrina 17 Estimula secreción de HCl
Insulina 51 Hormona pancreática. b. Estructura secundaria: Se refiere a la
disposición en el espacio de la estructura
primaria. Se debe a la formación de

4
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puentes de hidrógenos entre aminoácidos
cercanos. Es de dos tipos:
1. En alfa helicoide: La cadena
polipeptídica toma una disposición
helicoidal. Se debe a la formación de
puentes de hidrógeno que se forman
en la cadena polipeptídica entre un
grupo NH2 ( amino ) de un
aminoácido y el grupo COOH (
carboxilo ) de otro aminoácido
distante de él tres aminoácido . Ej. la
queratina que se encuentra en el pelo
y en la lana
2. En hoja plegada (o estructura
beta): los puentes de hidrógeno se
forman entre los aminoácidos
cercanos de dos cadenas
polipeptídicas paralelas . Ej. la
fibroina que se encuentra en la seda y
en la tela de araña.
c. Estructura terciaria: Se refiere a la
forma como la cadena polipeptídica se
dobla y se enrolla sobre sí, formando
estructura compacta . Se debe a la
formación de enlace no covalentes entre
aminoácidos lejanos en la secuencia
lineal ( enlace hidrofóbicos, atracciones
polares y electrostáticas , puentes de
hidrógeno) y de enlaces covalentes (
puentes de disulfuro) .
La actividad enzimática y la
antigenicidad dependen de la estructura
terciaria . Ej. hemoglobina , mioglobina,
ribonucleasa.
d. Estructura cuaternaria: Se observa en
las proteínas formadas por 2 ó más
cadenas polipeptídicas , que se forman
grandes complejos estructurales . La
estructura cuaternaria se refiere a
relaciones espaciales entre cadenas
polipeptídicas.
Un solo polipeptído no puede tener
estructura cuaternaria . Casi todas las
proteínas y sobre todo las de mayor
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importancia biológica presentan
estructura cuaternaria.
Las cadenas asociadas pueden ser :
1. Iguales o idénticas : como en el caso
de la hexoquinasa ( un dímero ) .
2. Análogas : No exactamente iguales
como la hemoglobina , formada de
cuatro cadenas muy parecidas ,
iguales dos a dos.
3. Diferentes : como ocurre con algunas
enzimas complejas.
DESNATURALIZACIÓN DE UNA
PROTEÍNA
Es la alteración de las características
biológicas de una proteína debido a cambios
de el medio : pH , temperatura , iones ,
presión , electricidad , detergentes metales
pesados ( Ag , pb , Hg ) , agentes caotrópicos
( Urea ) , solventes orgánicos , etc. que no
alteran la estructura primaria pero si su
estructura secundaria , terciaria o
cuaternaria.
La desnaturalización conlleva cambios
drásticos en las propiedades físicas de las
proteínas como: solubilidad , grado de
hidratación , índice de refracción etc. lo que
se traduce en la pérdida de su actividad
biológica.
R R R
  
CH - CONH - CH - CONH - CH - CONH
-

NH2
Fig. Estructura primaria de una proteína
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R
R

R
la desnaturalización se hace permanente e
C
H
C
H N
N C C H H N
N C C H H N irreversible y la proteína se coagula.
C C C C N C
R N N
R
O H H
O O R

H H O H H O H H
Son ejemplos de desnaturalización proteica:
C C
N C C
C N C N C N C N
O C C
H H O H C
H H O

R R
- La albúmina de la clara de huevo es
a b globular , soluble en el agua, transparente
y semilíquida en su estado nativo , pero se
Fig. Estructura secundaria de una proteína convierte por calentamiento en una
proteína fibrosa , insoluble en el agua ,
a) En helicoide b) En hoja plegada sólida y de color blanquecino ( huevo
cocido ) .

- La caseina de la leche (soluble en el agua )

origina por acidificación un precipitado
gelatinoso ( yogur).

GRUPOS PROSTÉTICOS
Muchas proteínas contienen unidades
orgánicas o inorgánicas que son parte
integrante de la molécula, pero que no son
aminoácidos . Estos grupos adicionales se
Fig. Estructura terciaria y cuaternaria de una les llama grupo prostético. La presencia de
proteína globular formada por dos un grupo prostético define a una proteína
subunidades conjugada .

Los grupos prostéticos pueden ser iónes

metálicos como : Fe++ , Zn++ , Mn++ , Mg++ ,
Cu++ , ; o un compuesto orgánico como :
lípido, carbohidrato , etc.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

a. Por su Solubilidad:
1. Solubles en el agua: Ej. albúmina.
2. Insolubles en el agua: Ej.
escleroproteínas.
Fig. Estructura terciaria y cuaternaria de una b. Por su Forma General :
proteína fibrosa (queratina del cabello) 1. Globulares: son proteínas esféricas y
compactas , cuyos diámetros son
Se conocen casos de desnaturalización aproximadamente iguales Son
reversible e irreversible. Si el efecto solubles en agua . Las proteínas
desorganizador es poco intenso o su reguladoras son de forma globular.
duración es breve , la desnaturalización es a Ej. insulina , globulina , caseina y la
menudo temporal y la proteína puede más mayoría de enzimas.
tarde a su estado nativo originario. Pero si el 2. Fibrosas: Son proteínas alargadas ,
cambio ambiental es drástico y persistente , cuyos diámetros no son iguales .
Tienden a ser insolubles en el agua
6
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.Las proteínas estructurales son
fibrosas : Ej. queratina , miosina.
c. Por su composición:
1. Proteínas Simples: Cuando al
hidrolizarse liberan únicamente
aminoácidos. Comprende los
siguientes grupos :
- Albúmina: constituyen el grupo
más común e importante de
proteínas simples : son solubles en
agua . Ej. ovoalbúmina del huevo ,
lactoalbúmina de la leche ,
leucosina del trigo.
- Globulinas: Insolubles en agua .
Ej. seroglobilina de la sangre ,
fibrinógeno de la sangre , miosina
del músculo, lactoglobulina de la
leche , ovoglobulina de la clara de
huevo.
- Glutelinas: Ej. gluteína del gluten.
- Prolaminas: Ej. gliadina del trigo ,
hordeína del centeno, zeína del
maíz.
- Histonas: Son proteínas básicas .
Se hallan asociadas a los ácidos
nucleicos formando las
nucleoproteínas. Ej. globina.
- Escleroproteínas: Tienen
funciones estructurales y de
protección . Son insolubles en el
agua . Ej. queratina de los pelos y
uñas ; colágeno de los huesos ,
tendones y cartílagos ; elastina del
tejido conectivo.
- Histaminas: Ej. salmina del
salmón , clupeina del arenque ,
escombrina de la caballa.
2. Proteínas Conjugadas: Son aquellas
proteínas que al hidrolizarse liberan
aminoácidos ( apoproteínas) y otras
sustancias no proteicas ( grupo
prostético) . La unión de la
apoproteína y del grupo prostético se
denomina holoproteíca.
- Glucoproteínas: proteínas unidas a
carbohidratos . Ej. Mucina.
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- Lipoproteínas: Proteínas unidas a
lípidos . Se les encuentra en la yema
de huevo, ribosomas.
- Cromoproteínas: Proteínas
combinadas con pigmento . Ej.
Hemoglobina , mioglobina ,
citocromos.
- Nucleoproteínas: Proteínas unidas
con ácidos nucleicos. Se hallan
constituyendo los cromosomas. Los
virus pueden ser considerados
como nucleoproteínas.
- Metaloproteínas: Proteínas unidas
a metales . Ej. ceruloplasmina. Que
contiene cobre.
- Fosfoproteínas: Proteínas unidas
al ácido fosfórico . Ej. caseína de la
leche.
ÁCIDOS NUCLEICOS
Son macromoléculas constituidas por unidades
(monómeros) llamados nucleótidos, es decir son
polinucleótidos. Son el ADN y el ARN
El ADN es el almacén fundamental de
información genética, la cual se transmite por
transcripción al ARN que la utiliza para la
síntesis de proteínas (traducción)
ADN  ARN  PROTEINA  FUNCION CELULAR
Estructura Química
Constituidos por nucleótidos .
- Nucleótidos: Moléculas intracelulares, son
las unidades de los ácidos nucleicos.
Formados por la unión de : ácido fosfórico,
una base nitrogenada y una pentosa
Nucleótido = ácido fosfórico + base + azúcar
- Nucleósido: Es la unión de una base
nitrogenada (purina o pirimidina) con un
azúcar (pentosa). Es decir, el nucleósido
fosforilado es un nucleótido.
Nucleósido = base + azúcar
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BASES PURICAS
Las pentosas son: Ribosa (ARN) y desoxirribosa
(ADN). Las bases pueden ser : púricas NH 2
O

(derivadas de la purina) y pirimídicas (derivadas N

N
de la pirimidina) N HN

- Púricas: adenina, guanina (ARN y ADN)

- Pirimídicas: citosina (ARN y ADN), timina H N N
N 2 N
(ADN) y uracilo (ARN). N
adenina guanina

PENTOSAS NUCLEOTIDOS (en los ácidos nucleicos)

HOCH HOCH
2
- Acidos adenílico : adenosina + fosfato
2
O H
O H - Acido guanilico : guanosina + fosfato
- Acido citidilico : citosina + fosfato
H H H H - Acido urídilico : uridina + fosfato
- Acido timidílico. timidina + fosfato
H OH OH H OH H Nucleoproteínas : En células los ácidos
Ribosa Desoxirribosa nucleicos están unidos a proteínas (protamina,
Unión base - azúcar : Entre C1 del azúcar y el histona) formando nucleoproteínas.
N9 del azúcar de las purinas o el N1 de las
pirimidinas. Forman nucleósidos Base + pentosa Nucleósido

NUCLEOSIDOS DEL ARN Nucleósido + Nucleótido

fosfato
- Adenosina. Adenina + ribosa
- Guanosina. Guanina + ribosa
Nucleótido Acido nucleico
- Citidina : Citosina + ribosa
- Uridina : uracilo + ribosa
NUCLEOSIDOS DEL ADN Acido nucleico + proteína Nucleoproteína
- Desoxiadenosinla:Adenosina- desoxirribosa
- Desoxiguanosina: Guanina - desoxirribosa ADN: Formado por Acido fosfórico,
- Desoxicitidina : Citosina - desoxirribosa desoxirribosa, adenina (A), guanina (G) ,
- Desoxitimidina : Timina – desoxirribosa citosina (C ) y timina (T)
6
H 7 4H
C
MODELO DE WATSON Y CRICK
C
5
N
8 3 N
5
CH
(DOBLE – HÉLICE 1953)
1 N C
CH Formado por 2 cadenas de polinucleótidos
1 HC C 2 HC CH helicoidales con giro a la derecha, que forman
N 6
N 4 N
H 1
una doble hélice. Las bases nitrogenadas son
3´
9
PIRIMIDINA íntimas. Ambas cadenas están unidas entre sí
PURINA
por puentes de hidrógeno establecidos entre los
BASES PIRIMIDICAS
O
pares de bases. Sólo son posibles 2 uniones entre
MH 2 O
bases.
N HN
CH3
HN C - G, mediante 3 puentes de hidrógeno G  T
A - T, mediante 2 puentes de hidrógeno A = T
O O O
N N
H
N
H
La distancia entre una base y la siguiente es de
H
timina uracilo o
citosina
3,4 A , cada giro de la doble hélice se da cada 10

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o La ADN - polimerasa actúa en la duplicación del

nucleótidos (34 A = 3,4 nm). La distancia entre
o
ADN, pero sólo en la dirección 5´ 3´; el
los dos azúcares de cadenas opuestas es 10,8 A problema surge cuando al desenrollarse las
La secuencia de las bases a largo de una cadena cadenas del ADN al ser complementarias y
es sumamente variable, pero la secuencia de la antiparalelas, una se enfrenta a la polimerasa en
otra cadena debe ser complementaria, así : dirección adecuada(5´ 3´), pero la otra lo hará
en dirección opuesta. Esto se soluciona porque
Cadena A : T G C G T A A C la síntesis de ADN se realiza en segmentos
        cortos siempre en dirección 5´ 3´, luego estos
cadena B : A C G C A T T G segmentos son pegados entre sí por acción de la
enzima con el extremo 3´de un segmento con el
Es decir una cadena es complementaria de otra. extremo 5´de otro segmento.
La variación en la secuencia de las 4 bases a lo Los virus oncogénicos (que producen tumores)
largo de la cadena de ADN constituye la clave tienen la enzima transcriptasa inversa que es
de la información genética. Es decir se formarán capaz de sintetizar ADN utilizando ARN como
miles de palabras (caracteres hereditarios) molde.
diferentes con sólo 4 letras (A, T, G, C) dada la Función : Información genética
longitud del ADN ARN.
Duplicación del ADN: Sucede durante la Formado por : ácido fosfórico, ribosa,
interfase, período S del ciclo celular. Ambas adenina(A), guanina(G), citosina (C ), y uracilo
cadenas se desenrrollan y cada una sirve como (U)
molde para la síntesis de dos cadenas Está formado por una sola cadena. Es
complementarias sintetizado dentro del núcleo. Existen 3 ARN: el
mensajero (ARNm), transferencia o soluble
P
T A
P Moléculas
(ARNt) y ribosómico (ARNr). La mayor parte
A T Progenitoras (casi 80%) es ARN ribosómico, el más escaso es
P P
el ARNm
G C

Ruptura de uniones hidrógeno

A T A
CLASES DE ARN
T
P P P P ARN mensajero: Es un molde copiado del ADN,
A T A T
es complementario de una de las cadenas del
P P P P

G C G C
ADN. La enzima ARN polimerasa une los
Cadena vieja Cadena nueva Cadena nueva Cadena vieja
ribonucleótidos formando la cadena.
Hay que considerar que la bases
DUPLICACIÓN DE ADN (Síntesis complementaria de la adenina del ADN es el
discontinua) uracilo del ARN
Lleva la información genética hacia el
5´ 3´
3´ 5´ 3´ 5´ 3´
3´
5´
5´
5´ 3´
5´
3´
5´
5´
3´
5´ citoplasma. Las palabras del código genético del
3´ 3´
3´ 5´ 3´ 5´
5´ 3´
ADN originan la formación de palabras
complementarias en el ARNm, llamadas
3´ 5´
codones, cada codón indica un determinado
aminoácido.
5´ 3´ 5´ 3´ 5´ 3´ 5´ 3´ Pasos funcionales:
A B C D

A : CADENAS ANTIPARALELAS C : DUPLICACION (5´ 3´)

1. Transcripción del ADN para formar ARNm
B : SEPARACION DE LAS CADENAS D : UNIONES MEDIANTE
LA ADN LIGASA
2. Transporte del ARNm al citoplasma

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3. Asociación a los ribosomas para iniciar la ARN ribosómico . Se encuentra en los

traducción o síntesis de proteínas. ribosomas, constituyendo junto con las
proteínas la estructura de estos.

El ribosoma debe reconocer y guiar a los ARNt

que entran y salen dejando aminoácidos a
medida que el ARNm se desplaza por los
ribosomas con su mensaje genético.
Conforme se dejan los aminoácidos se van
uniendo y va creciendo la cadena polipeptídica
de la proteína. En cada ribosoma se forma una
MODELO DE WATSON - CRICK cadena polipetídica, ósea en un polisoma de 5
ARN de transferencia : Es capaz de leer el ribosomas se formarán 5 cadenas.
mensaje expresado en los codones del ARNm y
de reconocer a los aminoácidos especificados SÍNTESIS PROTEICA
por los codones. Es decir traducen el mensaje Aminoácido
genético debido a que no existe afinidad entre el ARNt

ARNm y los aminoácidos.

Para cada aminoácido (20), existe uno o más
ARNt específico. Cada ARNt presenta un ARNm

anticodón (formado por un triplete de bases 1

Ribosoma
2
específico) capaz de unirse al codón
correspondiente del ARNm Proteína formada
El modelo del ARNt es de una hoja de trébol,
que presenta 4 regiones especiales:
1. Sitio de unión del aminoácido 3
2. Anticodón (sitio de reconocimiento del
codón)
3. Sitio de reconocimiento de la enzima
activadora del aminoácido CODONES: Están formados por tripletes de
4. Sitio de reconocimiento del ribosoma bases (3 bases), son de 3 clases:
1. Codones que inician la síntesis de una
Se llama de transferencia porque transfiere los cadena polipeptídica. Codón de iniciación;
aminoácidos que indica el ARNm al ribosoma AUG
R
2. Codones que señalan el término de una
C
C cadena, la señal es dada por los codones sin
R
sentido: UAG, UAA, UGA
ARNt
3. Codones de identificación de cada uno de los
Y G Y
Valina . Amino-ácido 20 aminoácidos
Y A u C A
E R ARN - t
R C A G
G C G C

3
A T T
4
Anticodón
Codón VITAMINAS
C G U G U C A C C

T ARN -m
U A ARNt Y ARNm -INTERRELACION Las vitaminas son sustancias orgánicas
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imprescindibles en los procesos metabólicos que
Anticodón
tienen lugar en la nutrición de los seres vivos.

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No aportan energía, puesto que no se utilizan PRACTICA 03 2022-I BIOLOGIA

como combustible, pero sin ellas el organismo
no es capaz de aprovechar los elementos 1. Los nucleótidos, monosacáridos y
constructivos y energéticos suministrados por la aminoácidos, son respectivamente, las
alimentación. unidades estructurales de:
Las vitaminas deben ser aportadas a través de la a) ácidos nucleicos, proteínas y carbohidratos
alimentación, puesto que el cuerpo humano no b) proteínas, lípidos y carbohidratos
puede sintetizarlas. Una excepción es la c) ácidos nucleicos, carbohidratos y proteínas
vitamina D, que se puede formar en la piel con d) ácidos nucleicos, carbohidratos y lípidos
la exposición al sol, y las vitaminas K, B1, B12 y e) lípidos, proteínas y ácidos nucleicos
ácido fólico, que se forman en pequeñas 2. Los componentes macromoleculares más
cantidades en la flora intestinal. abundantes en los seres vivos son:
a) Polisacáridos
Las deficiencias de vitaminas y los excesos de b) Lípidos
algunas de ellas producen enfermedades de c) Ácidos Nucleicos
mayor o menor gravedad. d) Proteínas
Clasificación: e) Carbohidratos
a) Vitaminas hidrosolubles: Se caracterizan 3. Es la función de las proteínas relacionada
porque se disuelven en el agua. No se con las reacciones de hipersensibilidad y
almacenan en el organismo; el exceso se alérgicas:
excreta por la orina. a) Estructural
b) Vitaminas liposolubles. -No son solubles en b) Inmunológica
agua, se almacenan en el organismo y su c) Transportadora
ingesta en exceso puede provocar desajustes. d) Catalítica
Químicamente se trata de lípidos e) Motora
saponificables (no forman jabones), ya que 4. Según la Ley de Chargaf las bases púricas y
carecen en sus moléculas de ácidos grasos las pirimídicas que se unen mediante 2 enlaces
unidos mediante enlaces puente de hidrógeno son:
éster. Son: A,D,E,K. I) Adenina – Citosina
Las principales vitaminas son: Hidrosolubles: II) Citosina – Guanina
complejo B y C. Liposolubles: A,D,E,K. III) Uracilo – Timina
IV) Adenina – Timina
Es correcto:
a) I, III
b) II, III
c) III, IV
d) Solo IV
e) Solo II
5. Respecto a los ácidos nucleícos, la
proposición incorrecta es:
a) El ADN forma genes
b) Los ácidos nucleicos son polímeros de
nucleótidos
c) El ADN tiene bases de adenina, citosina,
guanina y timina
d) En el ADN las bases guanina – timina y
citosina – adenina son complementarias

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e) El ARNm, ARNt y ARNr sintetizan b) II; III; V

proteínas c) IV;VI
6. De acuerdo a su función biológica, se d) III;VI
consideran proteínas estructurales: e) II y V
a) Insulina y adrenalina 12. Con relación a la ubicación de los ácidos
b) Anticuerpos y actina nucleicos, el ADN no se encuentra en:
c) Queratina y colágeno a) Cromosomas
d) Hemocianina y hemoglobina b) Mitocondrias
e) Ptialina y lactasa c) Ribosomas
7. Las proteínas son polímeros de d) Cloroplastos
aminoácidos unidos por medio de enlaces: e) Plásmidos
a) Fosfodiésteres 13. Cuando dos moléculas complementarias de
b) Glucosídicos ADN se unen para formar una doble hélice, los
c) Peptídicos tipos de enlace que se forman son:
d) Puentes de hidrógeno a) Puentes de hidrógeno
e) Iónicos b) Enlaces peptídico
8. Son heteroproteinas, excepto: c) Puentes salinos
a) Escleroproteínas d) Interacciones hidrofóbicas
b) Nucleoproteínas e) Enlaces azúcar – fosfato
c) Metaloproteínas 14. Las bases nitrogenadas en los ácidos
d) Lipoproteínas nucleicos son de dos tipos; pirimidicas y
e) Glucoproteínas puricas. Son puricas:
9. Cuando las proteínas se alteran fálcimente a) Adenina y guanina
por acción del calor, cambios de pH, etc, a este b) Citosina y uracilo
proceso se llama: c) Timina y citosina
a) Esterificación d) Adenina y timina
b) Aminificación e) Guanina y citosina
c) Descarboxilación 15. Aminoácidos que presentan azufre en su
d) Isomerización estructura química.
e) Desnaturalización a) Glicina y alanina
10. La proteína que presenta grupo prostético b) Valina y leucina
es: c) Cisteína y metionina
a) Albúminas d) Serina y treonina
b) Actina e) Lisina y arginina
c) Miosina 16. Las Proteínas tienen como elemento
d) Globulina característico al ………..…. y están formadas
e) Caseína por unidades de ………….…..
11. Cuáles de las siguientes son bases a) Nitrógeno – Polipéptidos
nitrogenadas pirimidinas de un ribonucleótido. b) Fósforo – Aminoácidos
I. Timina c) Nitrógeno – Nucleótidos
II. Citosina d) Nitrógeno – Aminoácidos
III. Insulina e) Azufre – Aminoácidos
IV. Guanina 17. De los siguientes grupos de Aminoácidos,
V. Uracilo ¿Cuáles son esenciales?:
VI Adenina a) Prolina y serina
Es correcto: b) Leucina y lisina
a) II ; III c) Cisteina y glicina
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d) Tirosina y glutamina d) proteína histona.

e) Alanina y asparagina e) base nitrogenada.
18. Bases nitrogenadas purícas comunes en la 22. ¿Cuál de las siguientes moléculas está
estructura de un ribonucleótido y un presente tanto en el ADN como en el ARN?
desoxirribonucleótido. a) Ribosa.
I. Adenina b) Timina.
II. Guanina c) Uracilo.
III. Citosina d) Citosina.
IV. Uracilo e) Desoxirribosa.
V. Timina 23. Si un segmento de ADN posee un 35% de
Es correcto: la base nitrogenada citosina, es correcto afirmar
a) I; II; III que en este segmento hay un;
b) II; III I) 15% de la base nitrogenada timina.
c) I; III II) 70% de bases púricas unidas con bases
d) I; II pirimídicas.
e) IV; V III) 50% de uniones entre bases con tres
19. Según Watson y Crick, señale las puentes de hidrógeno.
afirmaciones correctas acerca de la estructura a) Solo I.
del ADN. b) Solo II.
1. Contiene 4 bases nitrogenadas: adenina, c) Solo I y II.
guanina, timina y citosina. d) Solo I y III.
2. Sus cadenas se hallan unidas entre sí, por e) I, II y III.
enlaces puente de hidrógeno 24. La molécula de ADN se
3. Cada giro completo de la hélice de la cadena I) replica a sí misma.
contiene 10 pares de bases II) transcribe originando ARN.
4. Es una estructura bicatenaria, antiparalela y III) traduce formando proteínas.
semiconservadora a) Solo I.
5. Su pentosa es la ribulosa b) Solo II.
Es correcto c) Solo III.
a) 1, 2 y 3 d) Solo I y II.
b) 1, 3 y 5 e) I, II y III.
c) 1, 3 y 4 25. Si en un segmento de ADN, una hebra tiene
d) 2, 4 y 5 la secuencia 3’ CGATCTGAC 5’ La hebra
e) Todas menos 5 complementaria necesariamente será;
20. Si se hidrolizan moléculas de ARN no a) 3’ GCTAGACTG 5’
podrán aparecer en sus productos b) 5’ GTCAGATCG 3’
ribonucleótidos de c) 5’ GCTAGACTG 3’
a) timina. d) 3’ GCUAGACUG 5’
b) uracilo. e) 3’ GTCAGATCG 5’
c) citocina. 26. Sobre el ARN de transferencia, es correcto
d) guanina. afirmar que
e) adenina. I) constituye la estructura ribosomal.
21. Un nucleósido se diferencia de un II) transporta aminoácidos para la síntesis
nucleótido, porque el primero NO posee proteica
a) ribosa. III) tiene por función almacenar y conservar la
b) fosfato. información genética.
c) desoxirribosa. a) Solo I.
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b) Solo II. b) secuencia aminoacídica.

c) Solo III. c) estructura terciaria.
d) Solo I y II. d) estructura cuaternaria.
e) I, II y III. e) desaminación.
27. En relación con el nucleótido, NO es 32. En el ácido desoxirribonucleico no se
correcto afirmar que encuentra
I) contiene cuatro bases nitrogenadas. a) el grupo fosfato.
II) es la unidad estructural de los ácidos b) la base nitrogenada citosina.
nucleícos. c) el enlace puente de hidrógeno.
III) contiene ácidos grasos en sus estructuras. d) el enlace fosfodiéster.
a) Solo I. e) el azúcar ribosa.
b) Solo II. 33. Indique el proceso en el que se obtiene
c) Solo I y II. ARNm a partir de un molde de ADN.
d) Solo I y III. a) replicación
e) I, II y IIII. b) transcripción
28. ¿Cuál de las siguientes proteínas cumple c) retrotranscripción
una función estructural? d) traducción
a) Amilasa. e) duplicación
b) Quitina 34. Los aminoácidos del citoplasma son
c) Colágeno. transportados hacia el ribosoma por el
d) Albumina. ............... durante la traducción. a) ARNm
e) Hemoglobina. b) ARNt
29. Los agentes desnaturalizantes de una c) ARNr
proteína se caracterizan por d) ATP
I) impedir su función biológica. e) ADN
II) romper su estructura terciaria y cuaternaria.
III) alterar el orden de los aminoácidos en su
estructura primaria.
a) Solo I.
b) Solo II.
c) Solo I y II.
d) Solo II y III.
e) I, II y III.
30. Al formarse un polipéptido de 100
aminoácidos se
I) liberan 99 moléculas de agua.
II) forman 100 enlaces peptídicos.
III) producen 99 reacciones de condensación.
a) Solo I.
b) Solo II.
c) Solo I y II.
d) Solo I y III.
e) I, II y III.
31. La siguiente característica proteica: pérdida
de la conformación espacial y con ello la
función biológica. Corresponde al concepto de;
a) desnaturalización.
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