protenas

Las protenas son macromolculas orgnicas de

elevado peso molecular; compuestos qumicos
muy complejos que se encuentran en todas las
clulas vivas.
Estn constituidas bsicamente por carbono
(C), hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N);
aunque pueden contener tambin azufre (S) y
fsforo (P) y, en menor proporcin, hierro (Fe),
cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).

 Qumicamente, las protenas

estn formadas por la unin de
muchas molculas relativamente
sencillas y no hidrolizables,
denominadas Aminocidos (Aa).
Los aminocidos se unen entre s
originando pptidos. Segn su
tamao molecular, pueden ser
oligopptidos, formados por no
ms de 10 Aa y polipptidos,
constituidos por ms de 10 Aa.

Clasificacin de las protenas

Protenas filamentosas
Holoprotenas

Protenas globulares
Cromo protenas
Glucoprotenas

PROTENAS

Heteroprotenas

Lipoprotenas
Nucleoprotenas
Fosfoprotenas

Aminocidos: Unidades
estructurales de las Protenas
Los aminocidos son compuestos orgnicos de bajo peso
molecular.
Estn compuestos siempre de C, H, O y N y adems pueden
presentar otros elementos.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (COOH) y un
grupo amino (NH2) que se unen al mismo carbono (carbono
).
Las otras dos valencias del carbono
se saturan con un tomo de H y con
un grupo variable denominado
radical R.
Este radical es el que determina las
propiedades qumicas y biolgicas
de cada aminocido. Segn ste se
distinguen 20 tipos de aminocidos.

Clasificacin de aminocidos
1. Aminocidos alifticos. Son los aminocidos en los que el
radical R es una cadena hidrocarbonada abierta, que puede
tener, adems, grupos COOH y NH2. Los aminocidos
alifticos se clasifican en neutros, cidos y bsicos.
1. Neutros. Si el radical R no posee grupos carboxilo
ni amino.
2. cidos. Si el radical R presenta grupos carboxilo,
pero no amino.
3. Bsicos. Si el radical R tiene grupos amino, pero no
grupos carboxilo
2. Aminocidos aromticos. Son aquellos cuyo radical R es
una cadena cerrada, generalmente relacionada con el
benceno.
3. Aminocidos heterocclicos. Aquellos cuyo radical R es
una cadena cerrada, generalmente compleja y con algunos
tomos distintos del carbono y del hidrgeno.

1. Aminocidos con R no polar, hidrfobo

2. Aminocidos con R polar sin carga, hidrfilos y por
tanto ms solubles que los anteriores.
3. Aminocidos cidos. Presentan carboxilos en el
radical R, que normalmente est ionizado.
4. Aminocidos bsicos. Presentan un radical R que se
carga positivamente a pH neutro.
De los 20 aminocidos proteicos (hay otros 150 que no
forman parte de las protenas), hay 8 que son esenciales
para la especie humana y que deben ser incorporados en la
dieta. Slo los vegetales y las bacterias pueden
sintetizarlos, aunque todos los seres vivos los necesitan
para fabricar sus protenas.

Aminocidos Esenciales

Son aquellos que los organismos

hetertrofos deben tomar de su
dieta ya que no pueden
sintetizarlos en su cuerpo (los
auttrofos pueden sintetizarlos
todos)

Las rutas metablicas para su

obtencin suelen ser largas y
energticamente costosas, por lo
que los vertebrados las han ido
perdiendo a lo largo de la
evolucin (resulta menos costoso
obtenerlos en los alimentos).

Presentes en personas
mayores de 8 aos
- Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptfano
Valina
Arginina
Histidina

Estructura de los aminocidos

En un aminocido, un carbono central () se
une a:
Un grupo amino NH2
Un grupo carboxilo COOH
Un hidrgeno
Un cadena lateral R que difiere en los 20
aminocidos existentes.

PROPIEDADES

1. Los aminocidos son compuestos slidos.

2. compuestos cristalinos
3. Presentan un elevado punto de fusin.
4. Son solubles en agua.
5. Tienen actividad ptica

Unin de los aminocidos.

Los enlaces qumicos entre aminocidos se denominan

enlaces peptdicos y a las cadenas formadas, pptidos. *
Si el nmero de aminocidos que forma un pptido es dos,
se denomina dipptido, si es tres, tripptido. etc.
Slo cuando un polipptido se halla constituido por ms de
cincuenta molculas de aminocidos o si el valor de su
peso molecular excede de 5 000 se habla de protena.

UNIN PEPTDICA ENTRE AMINOCIDOS

UNIN PEPTDICA
H

O H
= N N
CC
OH H
=

O
OH

Los aminocidos se unen entre s mediante

uniones peptdicas para formar cadenas lineales
no ramificadas.

Enlace peptdico
1. En un enlace peptdico, los tomos del grupo carboxilo y del grupo
amino se sitan en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos.
2. Los grupos de aminocidos unidos por este enlace se denominan
residuos para resaltar la prdida de una molcula de agua en cada
enlace.
3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la
cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente.
Por convenio, los aminocidos se numeran desde el N-terminal.

Enlace peptdico
El enlace peptdico tiene un comportamiento similar
al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta
rigidez que inmoviliza en un plano los tomos que
lo forman.
Adems es un enlace ms corto que otros enlaces CN. Esto le impide girar libremente, los nicos
enlaces que pueden girar son los C-C y los C-N
que no corresponden al enlace peptdico.

Pptidos y oligopptidos de inters biolgico

Existen algunos pptidos
funcin biolgica.

cortos

con

Entre ellos podemos citar:

El tripptido glutatin (que acta como
transportador de hidrgeno en algunas
reacciones metablicas).
Los nanopptidos oxitocina y vasopresina
(con actividad hormonal), la insulina y el
glucagn que regulan la concentracin de
glucosa en sangre.
Los decapptidos tirocidina, gramicidina
y valinomicina (antibiticos).

Estructura de una Protena

Estructura de las protenas

La organizacin de una protena viene definida por cuatro
niveles estructurales ( o cuatro niveles de organizacin)
denominados:
1.
2.
3.
4.

ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la

anterior en el espacio.

Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena.
Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el
orden en que dichos aminocidos se encuentran.
La secuencia de una protena se escribe enumerando los aminocidos
desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.

Estructura primaria
La funcin de una protena depende de su secuencia de
aminocidos y de la forma que sta adopte. El cambio de un
solo aa de la secuencia de la protena puede tener efectos
muy importantes, como el cambio de un solo aa en la
hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.

Serina

Glicina

Tirosina

Alanina

Leucina

Estructura secundaria

La estructura secundaria es la disposicin de

la secuencia de aminocidos o estructura
primaria en el espacio.
Son conocidos tres tipos de estructura
secundaria: la -hlice, la hlice de colgeno
y la conformacin o lmina plegada . La
estructura secundaria de la cadena
polipeptdica depende de los aminocidos
que la forman.

Conformacin-

Los aminocidos forman una cadena en forma de

zigzag.
No existen enlaces de hidrgeno entre los
aminocidos prximos de la cadena polipeptdica. Si
que existen enlaces de hidrgeno intercatenarios, en
los que participan todos los enlaces peptdicos, dando
una gran estabilidad a la estructura.
Las dos cadenas se pueden unir de dos formas
distintas; paralela y antiparalela. Esta ltima es un
poco mas compacta y aparece con mayor frecuencia en
las protenas.

Estructura terciaria
Es disposicin espacial de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre
s misma originando una conformacin globular.
La conformacin globular en las protenas facilita su solubilidad en agua y en
disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte, enzimticas,
hormonales, etc
Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de enlaces
entre los radicales R de los aminocidos.

Enlaces covalentes en estructura terciaria: amida

H N

D,E

O C
N H
R
C O
H N
R

H N
C O

N H

O
O C

R
H N
C O

En los tramos rectos, la cadena polipeptdica posee estructura

secundaria de tipo -hlice o -lmina

En los codos o giros presenta secuencias sin estructura precisa.

Existen combinaciones estables, compactas y de aspecto globular de hlice y conformacin- que aparecen repetidamente en protenas
distintas.

Reciben el nombre de dominios estructurales y cada dominio se pliega

y se desnaturaliza casi independientemente de los dems.

Evolutivamente, se considera que los dominios estructurales han servido

como unidades modulares para constituir diferentes tipos de protenas
globulares.

Los distintos dominios suelen estar unidos por zonas estrechas o

cuellos, lo que posibilita un cierto movimiento rotacional. As, al
separarse dos dominios, permiten la introduccin de la molcula de
sustrato y, al acercarse, la fijan para actuar sobre ella.

Estructura cuaternaria
1. La estructura cuaternaria es la unin mediante
enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptdicas con estructura terciana, idnticas o
no, para formar un complejo proteico.
2. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe
el nombre de protmero (subunidad o monmero)
3. Segn el nmero de protmeros que se asocian.
las protenas que tienen estructura cuaternaria se
denominan:
Dmeros, como la hexoquinasa.
tetrmero como la hemoglobina.
Pentmeros, como la ARN-polimerasa.
Polmeros, cuando en su composicin
intervienen gran nmero de protmeros.
(cpsida del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 subunidades proteicas, los
filamentos de actina y miosina de las clulas
musculares, etc).

Estructura cuaternaria
Las interacciones que estabilizan esta
estructura son en general uniones dbiles:

hidrofbicas.
Puentes de hidrgeno.
Interacciones salinas.
Fuerza de Van der Waals.
En algunas ocasiones puede haber enlaces
fuertes tipo puentes disulfuro, en el caso
de las inmunoglobulinas.

32

En resumen, la estructura de una protena.

Primaria

Secundaria

Terciaria

Cuaternaria

Combinacin
ilimitada de
aminocidos.

Hlice

Globular

Subunidades iguales

Hoja Plegada

Fibrosa

Subunidades distintas

Unin
Peptdica

Puente de
Hidrgeno

Puente de Hidrgeno,
Interacciones hidrofbicas,
salinas, electrostticas.

Secuencia

Conformacin

Fuerzas diversas no
covalentes.

Asociacin

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Las propiedades de las protenas dependen sobre todo
de los radicales R libres y de que stos sobresalgan de
la molcula y, por tanto, tengan la posibilidad de
reaccionar con otras molculas.
El conjunto de aminocidos de una protena cuyos
radicales poseen la capacidad de unirse a otras
molculas y de reaccionar con stas se denomina
centro activo de la protena.

Desnaturalizacin y renaturalizacin

Consiste en la prdida de todas las estructuras de orden

superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando
la protena reducida a un polmero con estructura
primaria.
Consecuencias inmediatas son:
- Disminucin drstica de la solubilidad de la
protena, acompaada frecuentemente de
precipitacin
- Prdida de todas sus funciones biolgicas
- Alteracin de sus propiedades hidrodinmicas

Agentes desnaturalizantes
I. Fsicos
1. Calor. La mayor parte de las
protenas experimentan desnaturalizaciones
cuando se calientan entre 50 y 60 C; otras
se desnaturalizan tambin cuando se enfran
por debajo de los 10 a 15 C.

Agentes desnaturalizantes
2. Radiaciones

II. Qumicos: todos los agentes que rompen

interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la
protena:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de
pH
4. Reactivos de grupos -SH

Capacidad amortiguadora
Las protenas, al estar constituidas por aminocidos, tienen un
comportamiento anftero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH
del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y,
por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio

CLASIFICACIN DE PROTENAS
Se clasifican en:
Holoprotenas: Formadas solamente por aminocidos.

Heteroprotenas: Formadas por una fraccin protenica y por

un grupo no protenico, que se denomina "grupo prosttico.
Se clasifican segn la naturaleza del grupo prosttico.

Protenas filamentosas
Holoprotenas

Protenas globulares
Cromoprotenas
Glucoprotenas

PROTENAS
Heteroprotenas

Lipoprotenas
Nucleoprotenas
Fosfoprotenas

HOLOPROTENAS

Globulares:
Ms complejas que las fibrosas. Forman estructuras compactas,
casi esfricas, solubles en agua o disolventes polares. Son
responsables de la actividad celular

1. Prolaminas: Zena (maza),gliadina

(trigo), hordena (cebada)
2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina
(arroz).
3. Hormonas: Insulina, hormona del
crecimiento, prolactina, tirotropina

HOLOPROTENAS
Fibrosas: Ms simples que las globulares. Forman estructuras
alargadas, ordenadas en una sola dimensin, formando
haces paralelos. Son responsables de funciones
estructurales y protectoras

1. Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

2. Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas,
plumas, cuernos.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguneos
4. Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

HETEROPROTENAS

1. Glucoprotenas: ribonucleasa mucoprotenas,

anticuerpos, hormona luteinizante
2. Lipoprotenas: De alta, baja y muy baja
densidad, que transportan lpidos en la sangre.
3. Nucleoprotenas: Nucleosomas de la cromatina,
ribosomas, histonas y protaminas de eucariotas.

Reserva
En general, las protenas no se utilizan para la obtencin de
energa. No obstante, algunas como la ovoalbmina de la clara
de huevo, la casena de la leche o la gliadina de la semilla de
trigo, son utilizadas por el embrin en desarrollo como
nutrientes.

Funcin homeosttica
Las protenas intracelulares y del medio interno intervienen en el
mantenimiento del equilibrio osmtico en coordinacin con los
tampones.

Funcin contrctil
El movimiento y la locomocin en los organismos unicelulares y pluricelulares
dependen de las protenas contrctiles:
la dinena, en cilios y flagelos,
la actina y miosina, responsables de la contraccin muscular.

Anticongelante
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antrticos.