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a) Glicina: No polar
b) Tirosina: Polar
c) Acido glutámico: Acido
d) Histidina: Básico
e) Prolina: No polar
f) Lisina: Básico
g) Cisteína: No polar
h) Asparagina: Polar
i) Valina: No polar
j) Leucina: No polar
a) Carbono α
R: Es el carbono esqueletal siguiente al carbono carbonílico.
El carbono α es donde se unen los diferentes sustituyentes de
cada aminoácido diferente. Esto es, los grupos que "cuelgan"
del carbono α son los que les dan a los aminoácidos su
diversidad. Estos grupos le dan al carbono α sus propiedades
estrogénicas para cada aminoácido, excepto para la glicina.
En consecuencia, el carbono α es un estéreo centro para cada
aminoácido, excepto para la glicina. El carbono α de un
aminoácido es importante en el plegamiento de proteínas. En
general, los carbonos α de aminoácidos adyacentes en una
proteína.
b) punto Isoeléctrico
R: El punto isoeléctrico o el punto isotónico de un aminoácido
es el pH al cual las cargas positivas de un aminoácido son
iguales a las cargas negativas del mismo aminoácido. Se
denota por pI. Como no hay carga eléctrica neta en el
aminoácido, no puede migrar en un campo eléctrico. Por lo
tanto, el punto isoeléctrico es el punto en el que el aminoácido
es neutro.
En el punto isoeléctrico, se forma un zwitterion. Un zwitterion
es una molécula dipolar que tiene más de dos grupos
funcionales que tienen cargas positivas y negativas (grupos
funcionales con carga positiva y grupos funcionales con carga
negativa). Las cargas positivas en los grupos funcionales
deben ser iguales a las cargas negativas presentes en los
grupos funcionales del aminoácido. Esto hace que la carga
eléctrica neta del zwitterion sea cero.
c) enlace peptídico
R: El enlace peptídico es el enlace químico que se establece
entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de
otro aminoácido. Esta clase de enlace, donde se pierde una
molécula de agua, permite la formación de los mencionados
péptidos y de las proteínas.
Al unirse un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH)
con pérdida de una molécula de agua, se establece un enlace
CO-NH. El desarrollo de este enlace siempre necesita el
aporte de energía; a su vez, cuando el enlace peptídico se
rompe, se produce la liberación de energía.
d) aminoácido hidrófobo.
R: Estos aminoácidos suelen disponerse en el interior de la
proteína, evitando de esta manera las interacciones con el
agua. Este tipo de fuerzas hidrofóbicas intervienen en el
correcto plegamiento de la proteína. Las uniones hidrofóbicas
suelen darse en el interior, corazón hidrofóbico de la proteína,
donde la mayoría de las cadenas laterales puede asociarse
estrechamente y se encuentran protegidas de las
interacciones con el disolvente.
Aunque no todos los aminoácidos hidrofóbicos se encuentran
en el interior de las proteínas, cuando la cadena lateral
hidrofóbicas están expuestas a las moléculas polares del agua
usualmente involucran un enlace hidrofóbico externo.