Tema Nº 18: Aminoacidos

1- Definir pool de AA
En el organismo la mayor parte de los aminoácidos se encuentran formando parte de
las proteínas de los tejidos. No obstante, en el interior de las células, en el líquido
intersticial, la sangre y otros líquidos corporales existen aminoácidos libres. Los
aminoácidos libres de los diferentes compartimientos del organismo se encuentran
relacionados a través de la circulación sanguínea y el conjunto constituye el
denominado “pool de aminoácidos”

2- Explicar los proceso de transaminacion y desaminacion que experimenta

los AA
Durante la transaminación.
Durante el metabolismo de los aminoácidos, el grupo funcional Amino (-NH2)( los
aminoácidos proteicos, excepto lisina, treonina y prolina) debe ser removido para que
el esqueleto carbonado (el resto de la molécula compuesta sobre todo por átomos de
Carbono) pueda entrar a las rutas metabólicas para ser oxidado (degradado) y obtener
energía a partir de él. Mientras que el grupo funcional Amino podrá ser usado para la
síntesis de alguna biomolécula que necesite átomos de Nitrógeno. El exceso de
grupos amino debe ser eliminado, ya que es potencialmente tóxico, pues se convierte
en amoniaco (NH3) y posteriormente en amonio (NH4+). La transaminación ocurre en
el citoplasma
Ejemplo:
Transaminación
Durante el proceso de Transaminación, un aminoácido le transfiere su grupo
funcional amino al Cetoglutarato para formar Glutamato y en el proceso se obtiene un
cetoácido. Existe una gran variedad de enzimas Transaminasas, prácticamente una
para cada aminoácido.

pág. 1 Autor: Alexander Antonio Sánchez Lamas

Las enzimas Transaminasas requieren del cofactor Piridoxal Fosfato (derivado de
la Vitamina B6) para realizar la transferencia del grupo Amino en un mecanismo
denominado de ping pong en donde el grupo amino es transferido temporalmente al
Piridoxal Fosfato (produciendo una Piridoxamina Fosfato) y de ahí es transferido al
cetoácido. Todos los aminoácidos presentes en las proteínas donan su grupo amino
de esta manera para formar glutamado, excepto la Lisina, Treonina, Prolina y Serina.

Existen dos Transaminasas de importancia médica que sirven como indicador de daño
hepático: la Glutamato-Oxaloacetato Transaminasa, GOT (también llamada
Aspartato Aminotransferasa, AST) y la Glutamato-Piruvato Transaminasa, GPT
(también llamada Alanina Aminotransferasa, ALT). Estas dos enzimas lleva a cabo las
siguentes reacciones:

GOT: Glutamato + Oxaloacetato   ←→   α-Cetoglutarato + Aspartato

GPT: Glutamato + Piruvato   ←→   α-Cetoglutarato + Alanina

Estas reacciones, acopladas a otras de transferencia de grupos amino, le permiten a la

célula transferir grupos nitrogenados a los destinos necesarios. Como se comentó
anteriormente, el exceso de nitrógenos debe ser eliminado y esto se lleva a cabo
transportando al Glutamato hacia el interior de la mitocondría de los hepatocitos para
ser eliminado mediante el Ciclo de la Urea.

La desaminación oxidativa es una reacción química que se caracteriza por la ruptura

de un grupo amino. Esta reacción es clave a nivel biológico en la degradación de los
aminoácidos.

pág. 2 Autor: Alexander Antonio Sánchez Lamas

Ejemplo
Desaminación
Una vez en la mitocondria, el Glutamato se desprenderá de su grupo amino mediante
el proceso de Desaminación. Esta reacción es catalizada por la enzima Glutamato
Deshidrogenasa (Número EC 1.4.1.3) mediante una reacción formalmente
denominada Desaminación Oxidativa. Esta enzima puede ser activada por ADP y GDP
miestras que es inhibida por ATP, GTP y NADH.

Existen tres tipos de Glutamato Deshidrogenasa, una que puede usar tanto
NAD+ como NADP+, (EC 1.4.1.3), otra que sólo puede usar al NAD+ (EC 1.4.1.2) y otra
que solo usa el NADP+ (EC 1.4.1.4).

El amonio producido entrará al Ciclo de la Urea para que pueda ser eliminado del
organismo sin peligro. En el cuerpo humano, la desaminación se lleva a cabo
principalmente en el hígado, sin embargo, el glutamato también se desamina en el
riñón.
Destino de los esqueletos de carbono
Los esqueletos de carbono (radicales carbonados) liberados durante la transaminación
y desaminación se transforman en siete metabolitos, los cuales pueden oxidarse hasta
CO2 y agua produciendo ATP. De los que se producen en el hígado, algunos son
usados como sustratos para la síntesis de glucosa y cuerpos cetónicos, dependiendo
condición energética del organismo.

1- Los aminoácidos cuyos radicales carbonados se transforman en -

cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato, oxalacetato o piruvato, originan glucosa,
por lo que se denominan glucogénicos. Aquellos que sus radicales carbonados
se transforman en acetil-CoA o Acetoacetil-CoA originan cuerpos cetónicos y
se llaman cetogénicos. En condiciones fisiológicas la mayor parte de los
aminoácidos originan glucosa, y sólo unos cuantos cuerpos originan cetónicos.

pág. 3 Autor: Alexander Antonio Sánchez Lamas

 2- El glutamato, la arginina, la glutamina, la histidina y la prolina producen -
cetoglutarato. La isoleucina, la metionina, la treonina y la valina son
generadores de succil-CoA.

3- La fenilalanina y la tirosina generan fumarato. La asparagina y el aspartato

producen oxalacetato. La alanina, cisteína, glicina, serina, treonina y triptófano
forman piruvato.

4- La isoleucina, la leucina, la treonina y el triptófano producen acetil-CoA. Por

último, la leucina, la lisina, fenilalanina, tirosina y el triptófano rinden
acetoacetil-CoA.

5- los radicales carbonados de algunos aminoácidos, como la isoleucina, la

tirosina y el triptófano, pueden generar más de un producto, por lo que son
precursores tanto de glucosa como de cuerpos cetónicos.

3- Citar los Procesos Que permiten a los tejidos Utilizar o desechar el ion
Amonio Producido en la desaminacion de los AA
Posteriormente, la desaminación oxidativa del glutamato es catalizada por la glutamato
deshidrogenasa. Esta enzima alostérica mitocondrial requiere de NAD o NADP como
coenzima, es inhibida por el GTP y el ATP, mientras que el GDP y ADP la activan. Así,
una disminución del nivel energético incrementa la desaminación. Mediante esta
reacción, el glutamato pierde su grupo amino en forma de amonio y libera su esqueleto
de carbono como -cetoglutarato, esto ocurre en ambos sentidos; la glutamato
deshidrogenasa tanto desamina al glutamato como lo sintetiza
Transporte del amonio
El amonio generado en la desaminación oxidativa es tóxico para las células, por lo que
es convertido a urea en el hígado. Ya que todos los tejidos extrahepáticos producen
amonio, es necesario un sistema de transporte adecuado. La mayoría utiliza a la
enzima glutamina sintetasa para convertir el amonio en glutamina, producto atóxico.
La glutamina se trasporta por la sangre al hígado, en donde la glutaminasa la hidroliza
y se libera el amonio. Por otro lado, dado que el músculo obtiene energía
principalmente de la glucólisis, utiliza una ruta diferente, el ciclo de la glucosa-alanina.
El piruvato que se genera en la glucólisis experimenta una transaminación con
glutamato, consecuentemente se forma alanina.
El glutamato a su vez ha obtenido su nitrógeno del amonio gracias a la glutamato
deshidrogenasa. La alanina se transporta del músculo al hígado donde pierde su
nitrógeno en forma de amonio mediante transaminación y desaminación.
La transaminación de alanina genera piruvato a partir del cual se sintetiza glucosa por
gluconeogénesis. La glucosa se libera a la sangre para dirigirse al músculo o para
nutrir al cerebro. Este proceso cíclico permite al músculo eliminar el amonio y tener
glucosa disponible.

pág. 4 Autor: Alexander Antonio Sánchez Lamas

 4- Explicar, esquemáticamente la formación de glutamina y señalar su
importancia
La glutamina es uno de los 20 aminoácidos que constituyen las proteínas del
organismo. Desde el punto de vista nutricional es considerado un aminoácido
condicionalmente esencial, es decir, necesario solo bajo condiciones críticas. El grupo
R de la glutamina le otorga una fuerte polaridad de modo que este aminoácido es
relativamente más soluble en agua que en grasas.
Entre el 60-90% de su consumo es absorbido principalmente a través del yeyuno, por
lo cual, una pérdida de este segmento puede reducir la tasa de absorción hasta en un
20% 
La glutamina es el aminoácido libre más abundante en el plasma aunque también se
encuentran en grandes concentraciones en el tejido muscular. Su concentración en el
cuerpo se debe a la relación que existe entre la actividad biológica de dos enzimas: la
glutaminasa (depura glutamina) y la glutamina sintetasa (genera glutamina).
Aquellos órganos o sistemas con una mayor actividad de glutaminasa tales como el
sistema inmune, los riñones o intestinos, son considerados consumidores de glutamina
(el intestino delgado es el órgano con la actividad más alta de glutaminasa); mientras
que aquellos órganos o sistemas con una gran actividad de glutamina sintetasa son
considerados productores de glutamina tales como el músculo esquelético, los
pulmones, el hígado o el cerebro; de hecho el tejido muscular presenta la tasa más
elevada de síntesis de glutamina: 0.75 mg/dl (2), lo cual equivale a unos 60-80 g/d (1)

2. Metabolismo
La glutamina se puede sintetizar a partir de glutamato, aminoácidos de cadena
ramificada, aspartato y asparagina. El glutamato es un compuesto intermediario en la
liberación y degradación de glutamina. Cuando el glutamato incorpora una molécula
de amoniaco (NH3) el resultado es glutamina; mientras que cuando la glutamina libera
NH3 el resultado es glutamato 

pág. 5 Autor: Alexander Antonio Sánchez Lamas

 3. Funciones
Se reconoce el papel de la glutamina como un factor de transcripción celular tanto
para el estimulo de la producción de glutamina sintetasa, cuando los niveles de
glutamina celulares disminuyen, como para la producción de otras proteinas que
participan de la respuesta orgánica frente a las injuria inflamatoria.
La glutamina participa como factor de transcripción para la síntesis de HSP (por sus
siglas en inglés para Heat Shock Proteins), una familia de proteinas expresadas por
leucocitos, monocitos y granulocitos. Estas proteinas son importantes desde el punto
de vista molecular porque ayudan a generar las condiciones necesarias para la
sobrevivencia celular en condiciones críticas.
La glutamina también participa de la modulación de la respuesta inflamatoria,
reduciendo la síntesis de citoquinas proinflamatarias e incrementando los niveles de
glutatión en los tejidos; el glutatión es parte del sistema antioxidante humana que es
fundamental para reducir los radicales pro-oxidantes que se producen durante la
inflamación.
A nivel intestinal, el papel de la glutamina es sumamente interesante. Se conoce
desde mucho que los sujetos en estado crítico pueden presentar una pérdida
significativa de la integridad de la mucosa intestinal con lo cual se pierde la función
inmunológica del intestino y se produce una amplificación de la respuesta inflamatoria
general, evento responsable de la falla orgánica múltiple.

pág. 6 Autor: Alexander Antonio Sánchez Lamas

 5- Explicar el ciclo de felig o de la Glucosa-Alanina como: A) Mecanismo de
reciclaje para producir glucosa. B) Mecanismo eficiente para transportar al
hígado el nitrógeno de los Amino acido, liberado por la proteína muscular

El Ciclo de la Glucosa-Alanina 
De manera similar, este ciclo ocurre como un mecanismo de comunicación entre
músculo e hígado con el objetivo de regenerar a la glucosa, pero también para eliminar
el nitrógeno. Al obtener los piruvatos finales de glucólisis estos pueden ser
transaminados al ser tomados como sustrato junto con glutamato por la

pág. 7 Autor: Alexander Antonio Sánchez Lamas

enzima alanino-amino transferasa (ALT) para dar como productos alfa cetoglutarato y
alanina. La alanina a continuación es enviada al hígado donde ocurre el mismo
proceso de manera inversa, los piruvatos obtenidos entran a gluconeogénesis con el
objetivo de enviarse al torrente sanguíneo para llegar nuevamente hasta el músculo.
Piruvato + Glutamato  <—> Alanina + alfa-ceto glutarato
De esta manera, estos ciclos contribuyen al mantenimiento de una fuente de energía
continua para los tejidos cuando se encuentra en estrés (ejercicio, ayuno) pero
también se contribuye a la eliminación de moléculas tóxicas para el organismo, como
lactato y grupos amino.

6- Explicar mediante un esquema el ciclo de la urea: Intermediarios, nivel

celular, el órgano donde ocurre el proceso

pág. 8 Autor: Alexander Antonio Sánchez Lamas

El Ciclo de la Urea tiene como objetivo eliminar el exceso de nitrógeno de las células
(y por consiguiente del organismo). Consta de cinco reacciones, dos de las cuales se
lleva a cabo dentro de la mitocondria y tres en el citoplasma. Fue descubierta en 1932
por Hans Krebs (quien también descubrió el ciclo del ácido cítrico). Como su nombre lo
indica, se sintetiza urea, una molécula nitrogenada, soluble y poco tóxica para el
organismo. De esta forma, el nitrógeno generado por las células en forma de
amoniaco (NH3) es convertido en urea y eliminado en la orina.
Primera reacción del ciclo de la Urea
Esta primera reacción se lleva a cabo en el interior de la mitocondria. Una molécula de
dióxido de carbono (CO2) en forma de ión bicarbonato (HCO3-) se combina con un
amoniaco (NH3) para dar Carbamoil-fosfato. Esta reacción irreversible es catalizada
por la Carbamoil Fosfato Sintetasa I (Número EC 6.3.4.16) y requiere de 2 moléculas
de ATP.

Segunda reacción del ciclo de la Urea

En el siguiente paso, el Carbamoil es transferido a la Ornitina formando Citrulina y la
consiguiente liberación de un fosfato inorgánico (Pi). Es catalizada por la
enzima Ornitina Transcarbamoilasa (Número EC 2.1.3.3) y también ocurre en la
mitocondria. La Citrulina debe salir de la mitocondria para continuar con el Ciclo de
Urea, para ello usa un transportador llamado ORC (del inglés Ornithine Carrier).

Tercera reacción del ciclo de la Urea

En esta reacción, la Citrulina se une al aminoácido Aspartato para formar Arginino-
succinato. Es catalizada por la enzima Arginino-succinato Sintetasa (Número EC
6.3.4.5) y requiere la energía de dos grupos fosfato del ATP, liberando pirofosfato

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inorgánico (PPi), para activar a la Citrulina (uniéndola a AMP).

Cuarta reacción del ciclo de la Urea

La enzima Arginino-succinato Liasa (Número EC 4.3.2.1) cataliza la ruptura del
Arginino-succinato en Arginina y Fumarato. La Arginina continuará en el Ciclo de la
Urea, mientras que el Fumarato podrá entrar al Ciclo de Krebs y formar Oxaloacetato
que a su vez puede formar Aspartato (por una reacción de transaminación) y reponer
el que ha sido usado en la reacción anterior. De esta manera, el Ciclo de la Urea y el
Ciclo de Krebs están interconectados.

Quinta reacción del ciclo de la Urea

Finalmente, la enzima Arginasa (Número EC 3.5.3.1) hidrolisa a la Arginina en
Ornitina y Urea, terminando así el ciclo. La Ornitina iniciará otra serie de reacciones
mientras que la Urea será liberada al torrente sanguíneo para su eliminación.

1. Inicio de la biosíntesis: Carbomoil fosfato sintetasa I. La biosíntesis de urea

comienza con la condenación de bióxido de carbono, amoníaco y 2 ATP, para formar
carbamoil fosfato, reacción catalizada por la carbamoil fosfato sintetasa I (CPSI). En
los tejidos humanos existen dos formas de CPS. La carbamoil fosfato sintetasa I, del la
síntesis de la urea, es una enzima mitocondrial hepática. La carbamoil fosfato
sintetasa II (CPSII), una enzima citisólica que emplea glutamina en vez de amoníaco
como donador de nitrógeno, participa en la biosíntesis de pirimidinas. La CPSI es la
enzima limitante de la velocidad, o marcapaso, del ciclo de la urea. Esta enzima
reguladora es activa sólo en presencia del activador alostérico N-acetilglutamato, cuya

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unión induce un cambio conformacional que aumenta la afinidad de la sintetasa por el
ATP.
2. Formación de citrulina. La L-ornitina transcarbamoilasa cataliza la transferencia de
la porción carbamoil del carbamoil fosfato a un aminoácido ornitna, formando citrulina
y ortofosfato. Esta reacción se lleva a cabo en la matriz mitocondrial; la formación del
sustrato ornitina y la metabolización subsecuente del producto, citrulina, se lleva a
cabo en el citosol. Por tanto la entrada como la salida de ornitina y citrulina de la
mitocondria implica la participación de un sistema de transporte situado en la
membrana interna de esta organela, formado por un contratransportador
citrulina/ornitina.
3. Formación de argininosuccinato. La reacción de la argininosuccinato sintetasa
une aspartato y citrulina a través del grupo amino del aspartato, y suministra el
segundo nitrógeno de la urea. La reacción requiere ATP para formar un intermediario
citrulina-AMP y luego, desplazando el AMP por aspartato forma citrulina.
4. Formación de arginina y fumarato. La escisión del argininosuccinato, catalizado
por la argininosuccinasa o arginino succinato liasa, retiene nitrógeno en el producto
arginina y libera el esqueleto del aspartato como fumarato. La adición de agua al
fumarato genera malato, y la oxidación de éste, dependiente de NAD+ , forma
oxalacetato. Estas dos reacciones, correspondientes a ciclo TCA, se catalizan por la
fumarasa y la malato deshidrogenasa citosólicas. La transaminación del oxalacetato
con el glutamato forma de nuevo aspartato. El esqueleto carbonado del
aspartato/fumarato, actúa como un transportador para el paso del nitrógeno del
glutamato a un precursor de la urea.
5. Formación de ornitina y urea. La reacción final del ciclo de la urea, la ruptura
hidrolítica de la arginina caltalizada por la arginasa hepática, libera urea. El otro
producto, ornitina, reingresa a la mitocondria hepática para ser utilizada nuevamente
en el ciclo de la urea. Cantidades menores de arginasa también se encuentran en los
tejidos renal, cerebral, mamario, testicular y en la piel. La ornitina y la lisina son
inhibidores potentes de la arginasa, y por tanto, compiten con la arginina.

Regulación del ciclo de la urea.

La regulación de la formación de urea se realiza en dos niveles, en la carbamoil fosfato
sintetasa I y por inducción enzimática.
La CPSI necesita de forma obligada el activador alostérico N-acetilglutamato. Este
compuesto es sintetizado a partir de glutamato y acetil-CoA por la N-acetilglutamato
sintetasa, que es activada por la arginina.
El acetil-CoA, el glutamato y la arginina son necesarios para suministrar intermediarios
o energía (ATP desde el ciclo TCA) al ciclo de la urea, y la presencia de N-
acetilglutamato indica que todos ellos están disponibles y en abundancia.
Es comprensible que una ruta que controla el nivel de amoníaco en plasma,
potencialmente tóxico, y que es además altamente dependiente de energía, esté
finamente regulado.
La inducción enzimática del ciclo de la urea (de 10 a 20 veces) tiene lugar cuando
aumenta el suministro de amoníaco o aminoácidos al hígado. La concentración de los

pág. 11 Autor: Alexander Antonio Sánchez Lamas

intermediarios del ciclo también desempeña un papel en su regulación a través de la
ley de acción de masa. Una dieta rica en proteínas (exceso de aminoácidos) o la
inanición (exceso de amoníaco por utilización de cadenas carbonadas de aminoácidos
para obtener energía), tienen como resultado la inducción de las enzimas del ciclo de
la urea.
7- Señalar utilizando un esquema, la relación ciclo de Krebs con el ciclo de la
urea
Relación del ciclo de la urea con el ciclo TCA.
Los dos ciclos descriptos por Krebs se relacionan por medio del fumarato, producto de
la argininosuccinasa en el ciclo de la urea, éste metabolito puede ingresar a la
mitocondria y seguir, como vimos, el ciclo TCA, llegando a la formación de
oxalacetato, el cual puede seguir tres vías:
1. Continuar el TCA para dar energía.
2. Dar glucosa, vía fosfoenolpiruvato, en la gluconeogénesis.
3. Transaminarse con glutamato y dar α-cetoglutarato y aspartato; este último es
sustrato en el citosol de la argininosuccinato sintetasa, aportando uno de los dos
grupos nitrogenados para la formación de urea.

8- Explicar por que el amonio es toxico para el organismo

Las condiciones que pueden incrementar los niveles de amoníaco son, entre otras:
Insuficiencia hepática
Insuficiencia cardíaca congestiva severa
Eritroblastosis fetal
Sangrado gastrointestinal, por lo general en el tracto GI superior
Enfermedades genéticas del ciclo de la urea

pág. 12 Autor: Alexander Antonio Sánchez Lamas

 Leucemia
Pericarditis
Síndrome de Reye
Algunos medicamentos
el amoníaco (NH4+) es producido por células que se encuentran en todo el cuerpo,
especialmente en los intestinos, hígado y los riñones. En los riñones, el NH4+ juega un
papel menor en el equilibrio ácido-básico, pero por lo demás es un residuo metabólico
(principalmente el resultado del metabolismo de
proteínas).
La mayor parte del amoníaco que el organismo produce es utilizado por el hígado en
la producción de urea. Ésta también es un residuo, pero es mucho menos tóxico que el
amoníaco. El amoníaco es especialmente tóxico para el cerebro aun en
concentraciones 100 veces menor que las concentraciones normales de urea
El amoníaco es especialmente tóxico para el cerebro y puede producir confusión,
letargo y en algunas ocasiones coma.

Toxicidad del amoníaco.

El amoníaco es tóxico y afecta principalmente al sistema nervioso central. La
encefalopatía asociada a defectos severos del ciclo de la urea se debe a aumento de
amoníaco en sangre y tejidos. Como el hígado es el principal órgano encargado de la
eliminación del amoníaco, cuando hay una falla o insuficiencia hepática grave, la
amonemia asciende y se produce un cuadro de intoxicación, que pude llevar al coma e
incluso la muerte. Como se menciono anteriormente, al pH fisiológico de los fluidos del
organismo, la casi totalidad, alrededor del 99%, del amoníaco que es una molécula
neutra se convierte en ión amonio, el cual no puede atravesar la membranas celulares.
Se han postulados diferentes mecanismos que podrían contribuir a la notable toxicidad
del amoníaco.
1 Acumulación de glutamina. Los niveles de esta sustancia se incrementan
notablemente en las hiperamonemias. La acumulación de glutamina en el cerebro,
especialmente en astrositos, produce efecto osmótico, aumentando la PIC (presión
intracraneana) y dando hipoxia cerebral.
2. Inhibición de la lanzadera malato-aspartato. La síntesis exagerada de glutamina
reduce los niveles de glutamato, esto inhibe la lanzadera. Se produce aumento de
lactato y disminución del pH cerebral.
3. Actividad de la glucólisis. El amoníaco estimula la fosfofructoquinasa y con ello la
actividad glucolítica. Aumenta el lactato y el valor de la relación NADH/NAD+ .
4. Inhibición del ciclo de Krebs. El aumento de amoníaco en la mitocondria desvía la
reacción de la glutamato deshidrogenasa hacia la aminación de α-cetoglutarato para
formar glutamato. Este “drenaje” de uno de los intermediarios del ciclo del ácido cítrico
deprime la marcha de esta vía de oxidación, de la cual depende exclusivamente el
cerebro para proveerse de energía. El descenso de la concentración de ATP en las
neuronas ocasiona graves trastornos en su actividad, lo que conlleva en última
instancia a su muerte
9- Definir Aminoácidos Glucogenico y cetogenico

pág. 13 Autor: Alexander Antonio Sánchez Lamas

AMINOÁCIDOS GLUCOGÉNICOS:
Aspartato
Asparagina
Alanina
Glicina
Serina
Treonina
Cisteína
Glutamato
Glutamina
Arginina
Prolina
Histidina
Valina
Metionina
AMINOÁCIDOS CETOGÉNICOS:
Isoleucina
Fenilalanina
Triptófano
Tirosina
10- Explicar mediante un esquema, las vías para la utilización de los
esqueletos carbonados proveniente de la degradación de los AA
¿Qué son los esqueletos carbonados y cuáles son?
Los esqueletos carbonados pueden conservarse como carbohidratos o como ácidos
grasos. Los aminoácidos pueden ser glucogénicos, cetogénicos o ambos. Los
glucogénicos son los que generan piruvato o intermediarios del ciclo de Krebs como α-
cetoglutarato o oxaloacetato
Nota: Ya lo menciones Vuelve a leer y te daras Cuenta

pág. 14 Autor: Alexander Antonio Sánchez Lamas