Proyecto de Química.

Características de los aminoácidos.

Katya Vanessa Alguera López.

María Jesús Fernández Ramírez.
María Jimena Solano Álvarez.
Keyla Mesen Leal.

Instituto Parauniversitario ASEMECO.

Química General.

Jorge Arturo Villalobos Madriz.

Junio, 2022.
 Introducción
Según Enciclopedia de Biología (2020) ¨los aminoácidos son pequeñas moléculas
orgánicas que forman parte de la estructura de las proteínas y están compuestas
por 4 elementos químicos básicos: carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno¨.
Estos se denominan por formar al unirse cadenas de péptidos y polipéptidos, los
que cuales son proteínas degradadas. Estos están formados principalmente por
dos enlaces que le aportan acidez, los cuales son un grupo de amino (NH_2) y un
grupo de carboxilo o también conocido como ácido carboxilo (COOH). Cabe
mencionar que es realmente curioso que como comenta Grupo Ajinomoto (s.f) los
aminoácidos constituyen aproximadamente el 20% de nuestro cuerpo y un 50% de
nuestra masa corporal, de hecho, es uno de los componentes más abundantes
después del agua, ya que como se mencionó anteriormente son el componente
principal de las proteínas y existen unas 100,000 proteínas que están compuestas
por tan solo 20 aminoácidos, muchos de ellos son producidos en el cuerpo o son
ingeridos, sin embargo no son solo un componente más de nuestro cuerpo sino
que también gracias a ellos se llevan a cabo diversas funciones sumamente
primordiales para nuestro organismo .

Por lo tanto, en dicha investigación se hablará a cerca de las características

químicas de los aminoácidos y el papel significativo que juegan estos
específicamente en el metabolismo del cuerpo humano, los cuales a partir de ello
se desencadenan muchas de sus funciones más importantes y conocidas; de las
misma forma se determinara como estos funcionan en el organismo detallando
cuáles son sus aplicaciones metabólicas en el cuerpo y como puede verse
afectado si posee una deficiencia de los mismos. Además, se realizará un
experimento en el cual pueden verse implicados los aminoácidos y su relación en
la degradación de las proteínas. La finalidad de esta investigación es el dejar claro
como sus propiedades químicas y su trabajo en el metabolismo pueden ser
verdaderamente indispensables y beneficiosas para nuestro funcionamiento y
salud en general.
Objetivo general

• Analizar las características químicas de lo aminoácidos y su importancia en el

metabolismo del cuerpo humano

Objetivos específicos

• Determinar las funciones y procesos metabólicos de los aminoácidos.

• Identificar los efectos del déficit de aminoácidos en el metabolismo.

• Explicar las propiedades químicas de los aminoácidos.

• Desarrollar un experimento a cerca de la desnaturalización de proteínas en

algunos alimentos.
 Marco Teórico

Funcionamiento de los aminoácidos en el metabolismo; procesos

y funciones metabólicas

Explica Potential Nutrition (s.f) que previamente se debe de degradar las proteínas
porque el cuerpo no puede absorberlas al ser muy grandes, por lo cual estas
pasan por un proceso de digestión realizado por el estómago y los intestinos,
volviéndolas componentes más pequeños, formando así a los aminoácidos, que
ya pueden ser absorbidos por los enterocitos del intestino y utilizados para
diversas funciones. Posteriormente los aminoácidos adquiridos por alimentos se
encuentran en el torrente sanguíneo y se junta con los demás aminoácidos que
provienen de la degradación de proteínas endógenas y los del hígado. Por lo
tanto, al pasar por el torrente sanguíneo por la vena porta los lleva al hígado, este
es el órgano destinado a realizar los procesos metabólicos, como:

Transaminación: En dicho proceso es parte del catabolismo, que se da a partir

de un AA1 (aminoácido 1) y un cetoácido obtenido de un AA2 (aminoácido 2) y
cetoácido. Se da la canalización realizada por enzimas hepáticas (transferasas)
como la ALT (alanina transferasa) y AST (aspartato transferasa). Según Oiseth et
al. (2022) la ALT es la que se encarga de la transferencia del grupo amino de la
alanina α-cetoglutarato para formar piruvato y glutamato y AST se encarga de
transferir el grupo amino del aspartato al α-cetoglutarato, formando oxalacetato y
glutamato, ambas son primordiales en el transporte de nitrógeno en los tejidos
hepáticos y en el ciclo de urea. Dicho proceso se puede comprender como la
pérdida de un grupo de amino original y ganancia un grupo ceto, convirtiéndose en
α-cetoácido, ese α-cetoácido pierde un grupo ceto y gana un amino,
convirtiéndose en un aminoácido no esencial. Aunque el proceso va a depender
de las necesidades del cuerpo, ya que el grupo amino es capaz de transferir y
producir otros aminoácidos basado en lo que cuerpo requiera en ese momento.

¨aminoácido (1) + α-cetoácido (1) <==> α-cetoácido (2) + Glutamato¨Potential

Nutrition (s.f).

Es decir, de dicho proceso obtenemos glutamato

¨Diagrama esquemático de las reacciones de transaminación de aspartato y

glutamato (ácido glutámico). Los grupos amino están resaltados en rojo, mientras
que los grupos ceto están resaltados en verde¨ Oiseth et al. (2022).

Desaminación: Es el proceso posterior a la transaminación, parte del

catabolismo, los grupos amino de este aminoácido se separan por la
desaminación oxidativa, el cual el producto de la transaminación (glutamato) es
participe de dicho proceso.

¨Glutamato + H20 + NAD ——–> α-cetoglutarato + NH3 +NADH¨ Potential

Nutrition (s.f)

Esta reacción se cataliza por la enzima Glutamato hidrogenasa. En este proceso

se produce α-cetoglutarato y NH3 (amoniaco), que son conocidas como
sustancias toxicas en el cuerpo, por lo que NH3 se debe degradar a urea en el
ciclo de urea, para que se vuelva una sustancia más tolerable para el cuerpo para
viajar en la sangre y los riñones excreten las sustancias toxicas sanguíneas
convirtiéndolas en orina; y α-cetoglutarato va a pasar por el ciclo de Krebs en
donde se obtiene energía oxidando Acetil CO en forma de ATP. Se interpretar este
proceso como la oxidación que se encarga de convertir el grupo amino en un
imino, en donde NAD+ se reducen a NADH/H y posteriormente se le agrega agua
al grupo amino, convirtiéndose en un grupo alfa- ceto, liberando amonio o α-
cetoglutarato.

¨Diagrama esquemático de la reacción de desaminación oxidativa del glutamato.

Los grupos funcionales que contienen nitrógeno están resaltados en rojo¨ Oiseth
et al. (2022).

Aparte de la desaminación oxidativa, se puede mencionar otros tipos de

desaminación como:

Desaminación Hidrolítica: En este proceso el agua reacciona a el grupo amino,

agregándose de forma irreversible al grupo OH, de esta manera eliminándose el
grupo amino en forma de amoníaco.
¨Diagrama esquemático de una reacción de desaminación hidrolítica. Los grupos
funcionales que contienen nitrógeno están resaltados en rojo¨ Oiseth et al. (2022).

Desaminación Eliminativa: En dicho proceso los aminoácidos pequeños (como

la serina y cisteína) que liberan agua o sulfuro de hidrógeno para los aminoácidos
sulfurosos. Mediante la hidrolisis, el grupo amino se divide obteniendo piruvato.

¨Diagrama esquemático de la reacción de desaminación eliminativa de la serina.

Los grupos funcionales que contienen nitrógeno están resaltados en rojo, mientras
que la molécula de agua y sus componentes están resaltados en verde¨ Oiseth et
al. (2022).

Asimismo, se llevan a cabo otros procesos de catabolismo como:

Descarboxilación: Se da la ruptura del grupo carboxilo de un aminoácido, acá se

libera CO2. Se cataliza por la enzima descarboxilasa y el fosfato de piridoxal juega
un papel de coenzima. Algunos ejemplos de este pueden ser la histamina,
formado por descarboxilación de la histidina o se genera ácido gamma-
aminobutírico a partir ácido glutámico y dopamina.
¨Diagrama esquemático de la reacción de descarboxilación de histidina a
histamina¨ Oiseth et al. (2022).

Catabolismo del Esqueleto de Carbono: Involucra reacciones anapleróticas, eso

quiere decir que forman intermediarios de rutas metabólicas. En este proceso se
descompone el esqueleto de carbono de los aminoácidos para clasificarlos en
rutas metabólicas para que sus productos catabólicos sean intermediarios.

¨Aminoácidos glucogénicos → intermediarios de la gluconeogénesis

Aminoácidos cetogénicos → intermedios de cetogénesis

Aminoácidos glucogénicos y cetogénicos → ambas vías

Los aminoácidos se clasifican en:

Aminoácidos glucogénicos: Metabolizan el piruvato o metabolitos del ciclo del

ácido cítrico y los productos catabólicos se mueven hacia el ciclo del ácido cítrico
para producir energía o se usan como sustratos para la gluconeogénesis.

 Alanina
  Arginina
 Asparagina
 Ácido aspártico
 Cisteína
 Ácido glutámico
 Glutamina
 Glicina
 Histidina
 Metionina
 Prolina
 Serina
 Valina

Aminoácidos cetogénicos: Se metabolizan directamente a acetil-Coa, luego

ingresan en 1 de 3 vías metabólicas: el ingreso al ciclo del ácido cítrico para
producir ATP/energía, cetogénesis (producción de cuerpos cetónicos) y la síntesis
de ácidos grasos o colesterol

 Lisina
 Leucina

Aminoácidos glucogénicos/cetogénicos: Metabolizan a intermediarios de vías

lipídicas y glucogénicas.

 Isoleucina
 Fenilalanina
 Treonina
 Triptófano
 Tirosina¨
¨Diagrama esquemático de las 3 categorías de productos catabólicos de
aminoácidos: glucogénico (verde), cetogénico (rojo), y tanto glucogénico como
cetogénico (azul). La ruta de glucosa-piruvato de la izquierda representa la
glucólisis y la gluconeogénesis. La vía cíclica de la derecha representa el ciclo del
ácido cítrico. Todos los aminoácidos se dividen en 1 de 6 intermedios (recuadros
verdes): piruvato, acetil-CoA, oxaloacetato, alfa-cetoglutarato, succinil-CoA y
fumarato¨ Oiseth et al. (2022).

Además, según Beratz (s.f) hay otros procesos metabólicos en donde los
aminoácidos poseen rutas metabólicas específicas y que originan distintos
productos, como:

Metabolismo de catecolaminas: La fenilalanina se convierte en tirosina y

producen catecolaminas como adrenalina, noradrenalina, dopamina, etc. Se
sintetizan una y luego la otra y así sucesivamente.

Producción de melanina y de hormonas y de tiroides: La melanina se encarga

a aportar color a nuestra piel y cabello en general; y las hormonas tiroideas T3 y
T4 derivan tirosina

Producción de serotonina y melatonina: La serotonina es sintetizada y

almacena en células cerebrales e intestino y la melatonina es una hormona de la
glándula pineal; ambas se sintetizan por triptófano.

Producción de nucleótidos: Se fabrican por aminoácidos glutamina, aspartato y

glicina

De acuerdo con Sarceno (2016) existe un proceso en donde se relacionan la

desaminación oxidativa y la transaminación, el cual es conocido como:

Transdesaminación: Este proceso se encarga de la transferencia de la gran

parte de grupos amino al ácido α-cetoglutárico para formar glutamato. Se toma en
cuenta que todo le nitrógeno amínico se originado de los aminoácidos es capaz de
concentrarse en el glutamato. Se le denomina de esta forma ya que se da la
liberación de nitrógeno como amoniaco que posteriormente se cataliza por enzima
L-glutamato deshidrogenasa que permite la reacción.

Diagrama esquemático de recopilación de la gran parte de los procesos

metabólicos descritos y explicados en la investigación. ¨Estas 3 fuentes de
aminoácidos generan un fondo llamado pool, en donde se utilizarán en diversos
procesos, como la síntesis de proteínas, compuesto no proteicos, desaminación,
excreción, etc.¨ Potential Nutrition (s.f).

A través de dichos procesos metabólicos se pueden usar las cadenas

carbonatadas de los aminoácidos para determinadas funciones como la síntesis
de energía y lípidos o llevar a gabo el glucolisis , que por medio de una molécula
de glucosa se genera energía en forma de ATP o la cetogénesis, que es el
catabolismo de ácidos grasos para formar cetónicos que se utilizan en el ciclo de
Krebs (ciclo de ácido cítrico) en el cual el α-cetoglutarato al ingresar a este ciclo
se vuelve en una de las rutas metabólicas más destacables, encargándose de la
respiración celular y síntesis de energía en la oxidación de Acetil Co en forma de
ATP. Explica Química Biológica Licenciatura en Ciencias Biológicas (s.f) que la
forma específica de llamar las cadenas carbonatadas se denomina esqueletos
carbonatados. Es importante destacar que nuestras células al estar en constante
renovación y degradación deben de mantener un balance de nitrógeno positivo,
sino el organismo podría deteriorar más tejido del que puede regenerar
ocasionando un proceso de desnutrición.

Ya que se determinó el funcionamiento y los debidos procesos metabólicos que se

dan en él, de acuerdo con Gómez (2018) es fundamental mencionar brevemente
algunos de los aminoácidos más importantes que realizan funciones metabólicas
en el organismo, como:

 L-Isoleucina: Se encarga de producir hemoglobina, regula los niveles de

glucosa en la sangre y al metabolizarse se convierte en hidratos de carbono
o lípido.
 L- Valina Se desempeña un balance nitrogenado, Además, según Vaexdar
Supplements (s.f), puede participar en la síntesis de energía.

Estos tienen en común el poseer funciones antiestrés y antidepresivas, asimismo

ser parte del metabolismo muscular. Al igual que estos, existen otros aminoácidos
con funciones antidepresivas, los cuales son:

 Ácido L-Aspártico: Se requiere enzimas que necesitan de vitamina B6

para realizar su síntesis. Se ven involucradas en el ciclo de urea y en el
metabolismo de ADN. También pueden ser un neurotransmisor y
fundamental en el metabolismo energético cerebral, a partir de ahí se le
designan funciones antidepresivas
 L- Glicina: Se ve implicado en procesos de síntesis de ADN y colágeno, a
su vez de energía. Se dice que su uso disminuye la depresión y epilepsia al
5%.
 L- Tirosina: Como se mencionó anteriormente, se encarga de producir
dopamina, noradrenalina y adrenalina, los cuales son neurotransmisores
cruciales en el sistema nervioso.
 L-Treonina: Posee altas concentraciones en bebes recién nacidos. Es un
estimulante del timo, que está ligado con el control de la depresión. De la
 misma manera en la que estos tienen relación con el sistema nervioso, hay
otros aminoácidos que comparten esta función en común, como:
 L -Triptófano: Se encargan de la síntesis de serotonina, que es un
neurotransmisor que reduce la actividad eléctrica cerebral, además regula
el sueño. También mantiene estable el humor y controla el estrés. Se
requiere este aminoácido para que las vitaminas B cumplan su función
adecuadamente
 L-Fenilalanina: Se conoce principalmente por sus funciones antidepresivas
y analgésicas, puede mejorar la memoria y aprendizaje y dar un efecto anti-
migraña. Se estimula la síntesis de tiroxina por la glándula tiroides, que
aporta equilibrio mental y del sistema nervioso. Produce noradrenalina y
dopamina.

Algunas funciones no ligadas con el sistema nerviosos que distintos aminoácidos

pueden desempeñar son:

 L- Lisina: Se da la síntesis de anticuerpos, estimulando al sistema inmune

 L-Metionina: Participa en el metabolismo de lípidos y en la síntesis de
colina
 L-Alanina: Su síntesis realiza procesos complejos con moléculas de
piruvato y ruptura del ADN. Su metabolismo se regula por enzimas
dependientes a la vitamina B6. actúa como un sustrato energético en el
tejido muscular y son estimulantes del timo por lo que controlan la
depresión
 Ácido Gamma Aminobutírico (GABA) (Ácido L-Glutámico y L
Glutamina): Participan en la síntesis energética, además el L-glutámico es
un neurotransmisor estimulante. El GABA es relajante y la glutamina se
encarga de la síntesis de energía.
 L-Cisteína y Glutatión: La L- Cisteína participa en el metabolismo
energético y forma moléculas hormonales. El Glutatión tiene propiedades
detoxicantes por sus enzimas y forma células sanguíneas.
  L-Arginina: Se encarga de procesos de desecho de urea y amonio,
además de la síntesis de ADN). De acuerdo con Blog de Farmacia (s.f)
sintetiza óxido nítrico y elimina el amoniaco del cuerpo, desecho del
metabolismo del nitrógeno
 L-Ornitina: Participa en el ciclo de urea. Se requiere en la formación de
citrulina, prolina y ácido glutámico, además es un suministro de energía
para las células.
 L-Carnitina: Comenta que posee una función metabólica que consiste en
transportar ácidos grasos de cadenas largas a las mitocondrias de células
musculares, produciendo energía a partir de la oxidación. Elimina los
desechos de las mitocondrias y participa en la termogénesis y regulación
de la glucogénesis.

Una vez, dado por entendido los procesos y el funcionamiento especifico de los
aminoácidos, cabe destacar que estos son realmente esenciales en el organismo,
ya que, si existiese una ausencia de aminoácidos en el cuerpo, puede verse
afectado negativamente la salud del individuo. Por lo cual se explicarán a
continuación porque ocurre este déficit en algunas ocasiones y se enunciarán
algunos trastornos relacionados.

Efectos del déficit de aminoácidos en el metabolismo

Las alteraciones metabólicas son un conjunto de enfermedades en la una o

diversas vías metabólicas se han perturbado o no funcionan de forma adecuada, a
partir de ello los aminoácidos no pueden ser transportados con normalidad o en el
peor de los casos, se acumulan en el organismo produciendo daños irreversibles.
De tal forma, por la incapacidad de transporte de los aminoácidos o su
acumulación, genera un déficit de los mismos. Ya que, los aminoácidos se
involucran al metabolismo intermediario intra y extracelular por vías endógenas y
exógenas, además el plasma y demás fluidos también contienen aminoácidos.
Generalmente se relacionan con fallos congénitos, es decir alteraciones en el ADN
de las estructuras proteicas y sus funciones. También puede darse por la falta de
ingesta de proteínas Cristell2704 (2013). Por lo tanto, se analizará ciertos
trastornos relacionados con la deficiencia de aminoácidos en el metabolismo, que
ocasionan efectos significativos en el organismo en general.

Fenilcetonuria: También conocido como PKU, es un fallo congénito con una

estructura de herencia recesiva del metabolismo, por la ausencia de la enzima
fenilalanina hidroxilasa o dihidropterina reductasa (DHPR), ocasiona la
incapacidad de metabolizar tirosina por la fenilalanina en el hígado. Es un tipo de
hiperfenilalanimemia. El resultado de esta deficiencia es una acumulación de
fenilalanina, la cual resulta toxica para el sistema nervioso central, ocasionando
daño cerebral. Y otros problemas como: retraso metal, convulsiones, náuseas,
vómitos, erupciones eccematosas y un olor corporal fuerte y desagradable
Alvarado et al. (2019).

Trastorno del ciclo de la urea: Se da a partir del déficit de las enzimas aplicadas
en la urea-génesis. Ya que ocurre un bloqueo del ciclo, en donde se acumula el
amonio (en cual es toxico) y provoca un cuadro de hiperamonemia que genera
encefalopatía moon1(2010).

Albinismo: Se da debido a la deficiencia de la producción de melanina que

ocasiona la carencia de coloración en la piel y cabello.

Alteraciones en el grupo de la hiperhomocisteinemia: Se provoca por la

deficiencia de vitamina B6, cobalamina o una alteración del metabolismo del ácido
fólico. Se relaciona con problemas como: alteración en la matriz ósea, problemas
oculares como la luxación del cristalino. En la gran parte de los casos se aumenta
la probabilidad de desarrollar aterosclerosis y trombosis, intensificando la
presencia de episodios cardiovasculares.

La enfermedad de la orina jarabe de arce: Es una enfermedad ocasiona por la

deficiencia de la deshidrogenasa que genera una acumulación de aminoácidos de
cadena ramificada. Provoca la discapacidad cognitiva, orina de olor dulce (por eso
su nombre particular) y distonía Oiseth et al. (2022). De igual manera puede
provocar cetoacidosis, retraso metal y problemas neurológicos moon1(2010).
Homocistinuria: Se da por la falta de la enzima cistationina β-sintasa, que genera
una acumulación de homocisteína. Se puede presentar enrojecimiento, retraso en
el desarrollo, dislocación del cristalino, enfermedades vasculares y osteoporosis
Oiseth et al. (2022).

Alcaptonuria: La deficiencia de ácido homogentísico dioxigenasa, provoca una

alteración de la degradación normal de tirosina a fumarato. Asimismo, la
decoloración negro-azulada de los tejidos conectivos, artritis y calcificaciones de
diversos tejidos.

Tirosinemia: La deficiencia de fumarilacetoacetato hidrolasa, que se conoce

como la última enzima en el catabolismo de la tirosina, la cual genera
enfermedades hepáticas, de nervios periféricos y renales, además del aumento de
peso deficiente

Al haber explicado detalladamente el porque se da el déficit de aminoácidos y sus

consecuencias; seguidamente se explicarán diversas propiedades químicas
relevantes para entender mejor funcionamiento de los aminoácidos.

Propiedades químicas de los aminoácidos.

 Estereoisómero L: Según un estudio de Corona (2021):” Es la molécula

que tiene el grupo funcional amino a la izquierda. Además, posee el mismo
número de átomos”.
 Grupo carboxilo: Según Serrate (2020):” Los aminoácidos son moléculas
de bajo peso molecular formados por C, H, O, N y S, y los que forman parte
de las proteínas son α-aminoácidos, es decir, el grupo amino (-NH2) y el
carboxilo (-COOH), están unidos al carbono central o Cα, pueden tener
otros grupos sustituyentes en las cadenas laterales o radicales (R), que van
a determinar sus características fisicoquímicas”
  Reacciones de la cadena lateral: La cadena lateral de los aminoácidos
están unidos el cual forma un enlace peptídico. Una vez unidos estos
forman varios enlaces que cumplen funciones específicas, por ejemplo:
Según un estudio realizado por Guillén (2009):” Hélice alfa; en esta
estructura la cadena se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno
intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el
grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue, cuando la cadena
polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros
producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una
conformación denominada héliceα. Esta estructura es periódica y en ella
cada enlace peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno, un
puente de hidrógeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptídico del
aminoácido en posición n y el grupo -CO- del enlace peptídico del
aminoácido situado en posición n-4.

Las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan en la parte externa del

helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estéricos. En consecuencia,
esta estructura puede albergar a cualquier aminoácido, a excepción de la prolina,
cuyo Ca no tiene libertad de giro, por estar integrado en un heterociclo. Por este
motivo, la prolina suele determinar una interrupción en la conformación en héliceα.
Los aminoácidos muy polares

(Lys, Glu) también desestabilizan la héliceα porque los enlaces de hidrógeno

pierden importancia frente a las interacciones electrostáticas de atracción o
repulsión. Por este motivo, la estructura en héliceα es la que predomina a valores
de pH en los que los grupos ionizables no están cargados”.

 Comportamiento anfótero: Según Serrate (2020):” Pueden comportarse

como ácido y como base en solución acuosa, y son solubles en agua, En
general a pH ácido de los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en
forma de catión (protonado) y el pH básico se encuentran en forma de
anión (desprotonado)”.
  Forman zwitteriones: Según Nafate (2011):” Todos los aminoácidos
poseen una forma zwitterionica, sin embargo, en el caso de los
aminoácidos con un grupo R ionizable, el establecimiento de la forma
zwitterionica se verá influenciado por las características de cada grupo R en
particular”.

En el cuerpo humano los aminoácidos son muy importantes ya que son los
encargados de brindar las proteínas necesarias, el sistema digestivo al absorber
los nutrientes va cumpliendo la función de cada una de las propiedades los
aminoácidos se unen para formar cadenas que permite a su vez estimular el
metabolismo, al consumir proteínas el sistema digestivo las descompone para así
formar aminoácidos.

Según un estudio de Morales (2017): “los aminoácidos tienen diferentes funciones

en el organismo, pero ante todo sirven como unidades básicas de los péptidos y
de las proteínas. En el código genético (ADN) solo se consideran 20 aminoácidos
proteicos; estos 20 aminoácidos son los que se encuentran regularmente en las
proteínas y en algunos casos sufren modificaciones después de su incorporación
a ellas (cambios postraduccionales) . En los lípidos también se encuentran
aminoácidos o sus derivados como unidades básicas, por ejemplo, la serina en los
fosfolípidos y la glicina en las sales biliares. Algunos aminoácidos se desempeñan
como neurotransmisores y otros son precursores de neurotransmisores, de
mediadores o de hormonas. Los aminoácidos son constituyentes importantes de la
nutrición (algunos son inclusive esenciales). Determinados aminoácidos forman
precursores para otros metabolitos, Como por ejemplo para la glucosa en la
gluconeogénesis, para las bases de purinas y pirimidinas, para el hemo y para
otras moléculas. Ciertos aminoácidos no proteicos funcionan como intermediarios
en la síntesis y en la degradación de otros aminoácidos proteicos y en el ciclo de
la urea.”

Químicamente se clasifican según la polaridad o carga como se menciona en el

estudio realizado por Serrate ( 2020) : “Neutros polares o hidrófilos (R polar),
serina (Ser, S), treonina (Thr, T), glutamina (Gln),asparagina (Asn, N), tirosina
(Tyr, Y), cisteína (Cys, C) y glicina (Gly, G),neutros no polares o hidrófobos (R
apolar), alanina (Ala, A), valina (Val,V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I),
metionina (Met, M), prolina (Pro), fenilalanina (Phe, F), y triptófano (Trp, W),ácidos
o con carga negativa o ácidos (R con grupo –COOH): ácido aspártico (Asp, D) y
ácido glutámico (Glu, E).”

Por otra parte, como se explicó anteriormente las propiedades químicas de los
aminoácidos; por consiguiente, se hará un breve experimento en donde se
desnaturalizará una proteína y se verán implicados los aminoácidos, además se
explicará porque la proteína se desnaturaliza y detalles importantes para entender
el resultado del experimento.

Metodología

Experimento de desnaturalización de proteínas.

Componentes

 2 huevos
 Un limón
 Tres recipientes
 Agua

1. Primero, se rompen dos huevos dejando solo la clara en el recipiente.

2. Luego, se vierten las claras en un recipiente y se le agrega el mismo
volumen de agua y se mezcla.

3. Posteriormente, cuando ya todo se ha incorporado, se vierte la sustancia en

partes iguales en 3 vasos diferentes, se empieza agregando zumo de limón
a uno de los recipientes, que será el desnaturalizador de la ovoalbúmina.
 4. Después, al tener la solución de clara de huevo más agua y zumo de
limón, de esta manera se da una desnaturalización de las proteínas, donde
ocurre una pérdida de las estructuras del orden superior quedando así la
cadena polipeptídica (cadena de aminoácidos). De esa forma la
desnaturalización provoca la precipitación de la proteína al fondo del
recipiente

5. Finalmente podemos observar como la proteína se ha precipitado, se ha

reducido a cadenas de aminoácidos; además obteniendo grasas como
sobrenadantes.
Discusión

Cabe destacar que según Desgualangue Show (2020) la ovoalbúmina es una

proteína muy abundante en la clara de los huevos de ave. Pertenece a la familia
de la proteína conocida como serpin o inhibidores de serín proteasas (un grupo
diverso en proteínas eucariotas). Este representa el 60 % a 65% del contenido
proteico total de la clara y no posee actividad como inhibidor de proteasas.

De acuerdo con Staff (2020) El limón posee un pH bastante fuerte de 2,00 – 2,60,
ya que este contiene ácido cítrico; y la ovoalbúmina posee un pH neutral de 6,6
Desgualangue Show (2020). Debido a ello, cuando el ácido cítrico entra en
contacto con la proteína, por la acidez del pH del ácido cítrico, la proteína se
desnaturaliza y su estructura pierde forma, volviéndose nuevamente en un
aminoácido. Además, se puede observar grasas como sobrenantes en la
sustancia, ya que, como comenta López (2020) el limón ácido contiene ácidos
grasos saturados y ácidos grasos monoinsaturados.

Conclusión

Para concluir exitosamente dicha investigación, se analizaron detalladamente las

características químicas de los aminoácidos, describiendo su compartimiento,
estructura y forma; además de como estas se relacionan con las proteínas y otras
moléculas. Asimismo, la gran importancia que representan los aminoácidos en los
procesos y funciones de carácter metabólico para nuestra salud en general. A
pesar de que los aminoácidos sean moléculas relativamente pequeñas, su
impacto es significativo en nuestro organismo, ya que, como se evidencio, la
ausencia de la producción de uno o diversos aminoácidos en específico puede
tener fuertes repercusiones negativas tanto temporales como irreversibles en
nuestro cuerpo. Por lo cual, es fundamental mantener una cantidad balanceada y
adecuada de aminoácidos en nuestro organismo, para poder llevar a cabo
múltiples funciones indispensables para vivir sanamente.

Bibliografía

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Corona, B. (2021). Aminoácidos: Concepto, Estructura y Clasificación.
https://scholar.google.es/scholar?hl=es&as_sdt=0%2C5&q=Amino%C3%A1cidos
%3A+Concepto%2C+Estructura+y+Clasificaci%C3%B3n.++&btnG=

Guillén, M. V. (2009). Estructura y propiedades de las proteínas.

https://d1wqtxts1xzle7.cloudfront.net/38770765/proteinas_09-with-cover-page-
v2.pdf?
Expires=1658366752&Signature=THLJ~wTK0dy4A2KAFcCwMAAeuRoZ2Azc8QH
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