Documentos de Académico
Documentos de Profesional
Documentos de Cultura
INTERCULTURAL DE LA AMAZONIA
CARRERA PROFESIONAL DE
INGENIERÍA AGROINDUSTRIAL
Sistemas proteicos
alimentarios
Asignatura:
BIOQUÍMICA AGROINDUSTRIAL
Docente:
Ing. MSc. Ronald Marlon Lozano Reátegui
Introducción:
Existe en la actualidad un
marcado interés por el
estudio de sistemas
proteicos de origen animal,
vegetal y microbiano,
investigando los efectos de
la obtención de productos
mezclando sus elementos
proteicos, a fin de mejorar
las características
nutricionales, funcionales y
económicas de alimentos
para uso animal o humano.
Proteínas de origen
animal:
Proteínas de la carne:
La carne como fuente de proteínas:
Según Badui (2012):
• La carne es un medio muy útil y
eficiente de abasto de proteínas.
• Proviene de los músculos
esqueléticos de diversos animales y
se caracteriza por su estructura
fibrosa y su textura.
• Es un sistema complejo, que incluye
lípidos, y micronutrientes
biodisponibles: Fe, ácido fólico, Se y
Zn.
• La composición de las fibras de los
diferentes músculos esqueléticos,
influye en los procesos bioquímicos
para la conversión del músculo a
carne.
Tipos de proteínas de la carne:
Los tipos de proteína
presentes en la carne se
han clasificado en tres
grandes grupos, de
acuerdo con su función
biológica y su solubilidad:
•Proteínas contráctiles o
miofibrilares,
•Proteínas sarcoplásmicas
o solubles, y
•Proteínas del estroma o
insolubles.
Proteínas contráctiles o miofibrilares:
• Conforman estructuralmente
el tejido muscular,
• Son las encargadas de
transformar la energía química
en mecánica durante la
contracción y relajación de los
distintos músculos,
• Son solubles en soluciones
salinas concentradas,
• Destaca la miosina, que tiene
una estructura helicoidal con
55% de a-hélice,
Proteínas contráctiles o miofibrilares:
• Interactúa con la actina para
producir actomiosina,
• Hidroliza el ATP en ADP y
fosfato inorgánico, con
liberación de la energía
necesaria para el trabajo
mecánico del músculo, en
una reacción que se activa
por iones Ca, pero que se
inhibe por el Mg.
• Aproximadamente 400
moléculas de miosina causan
las contracciones musculares.
Proteínas contráctiles o miofibrilares:
• La actina presenta dos
fracciones:
La G (actina globular), y
La F (actina fibrosa);
• Es esférica, presenta 30% de
conformación de a-hélice y
contiene una molécula de
ATP;
• Está directamente
relacionada con el
fenómeno de la contracción
y la relajación muscular.
Proteínas sarcoplásmicas o solubles:
• Se conocen con el nombre
genérico de miogeno;
• Son principalmente globulinas y
albúminas.
• Son buenos agentes
emulsificantes y retienen gran
cantidad de agua, evitando la
resequedad durante el proceso
de cocción de las carnes;
• Tienen la capacidad de coagular y
formar geles cuya textura es muy
deseable en diversos alimentos.
Proteínas del estroma o insolubles:
• Conforman el tejido conectivo fuerte
de los tendones, la piel, el hueso,
• La proteína representativa es el
colágeno: Contiene 33% de glicina,
12% de prolina, 11% de alanina y
10% de hidroxiprolina, es deficiente
en lisina y triptófano.
• Colágeno insoluble, responsable de
la dureza de la carne.
• Cuando se hidroliza, se produce el
ablandamiento, favorecido por
enzimas proteolíticas: Bromelina,
ficina y papaína.
Proteínas de la leche:
La leche como fuente de proteínas:
Baudi (2012), indica que la
leche es un buen alimento
debido a la alta calidad de
sus proteínas, las cuales se
dividen en dos grandes
grupos de acuerdo con su
estado de dispersión:
• Las caseínas, representan
80% del total, y
• Las proteínas del suero o
seroproteínas, con el 20%
restante.
Caseínas:
• Son fosfoglucoproteínas que
precipitan de la leche descremada
a pH 4,6 y 20°C,
• Son proteínas que contienen
residuos de hidratos de carbono y
fosfatos,
• Los fosfatos esterifican a los
hidroxilos de las serinas,
• Tienen estabilidad gracias a su
fuerte carga negativa,
• Contienen N en un 15,6%,
• Están asociadas en micelas y una
pequeña fracción en solución.
• Muestran 4 fracciones: as, b, k y g.
Propiedades de las caseínas:
• Tienen un alto contenido de
ácidos glutámico y aspártico,
cuyos carboxilos se encuentran
ionizados a pH 6,7 de la leche,
• La ionización genera carga (-)
que los estabiliza gracias a la
repulsión que se genera entre
ellas,
• La prolina, está distribuida de
forma homogénea a lo largo de
la estructura primaria de las
caseínas y evita formar hélices
de la estructura secundaria,
Propiedades de las caseínas:
• Excepcionalmente las caseínas
k, presentan una pequeña
fracción helicoidal, el resto
carece de ella,
• El resto tienen una conformación
al azar, por ello se consideran
"proteínas desnaturalizadas de
origen” resistiendo los
tratamientos térmicos severos sin
desnaturalizarse,
• Por contener más aminoácidos
hidrófobos que hidrófilos, en su
estructura primaria, presentan
zonas con propiedades apolares,
Propiedades de las caseínas:
• Las caseínas a, b y g son muy sensibles a
la [alta] de iones Ca propios de la leche; que
precipitarían pero las caseínas k, las
protegen y estabilizan,
• Sus regiones cargadas y fosforiladas les
permiten unirse electrostáticamente e
interaccionar con Ca,
• La caseína as no contiene cisteína,
• La caseína b, contiene alta proporción de
prolina,
• La caseína k es soluble en presencia de Ca.
• La caseína g, se deriva del ataque de
proteasas (plasmina) de la caseína b.
Proteínas del suero:
• Son compactas y globulares,
• Solubles en un amplio rango de pH
(incluso ácido, siempre que no
hayan sido desnaturalizadas por
calor),
• En estado natural no se asocian a
las caseínas, solo en leches
tratadas térmicamente y
homogeneizadas,
• Existen 8 fracciones, destacando la
b-lactoglobulina, la a-lactoalbúmina,
las inmunoglobulinas, la albúmina
bovina y las proteosa peptonas,
• Sensibles a las temperaturas altas y
menor a los pH ácidos,
Proteínas del suero:
• Son las primeras proteínas de la
leche en desnaturalizarse y su
calentamiento libera grupos
sulfhidrilo (-SH) que reducen el
potencial de axidorreducción,
evitando parcialmente la oxidación.
• Contienen la mayoría de los
aminoácidos siendo su valor
nutritivo superior al de la caseína,
• La b-lactoglobulina es insoluble
en agua destilada, soluble en
soluciones diluidas de sales,
• Se desnaturaliza y precipita a
menos de 73°C por soluciones al
50% de sulfatos de Mg o NH4,
Proteínas del suero:
• Representa el 45% del total de las
proteínas del suero,
• No se encuentra en la leche
materna y es responsable de
ciertas alergia que se observan en
infantes alimentados con leche de
vaca,
• La a-lactoalbúmina , segunda
proteína en importancia del suero,
• Tiene actividad biológica, forma
parte del sistema enzimático
requerido para la síntesis de la
lactosa,
• Algunas leches animales carecen
de ella y también de lactosa,
Proteínas del suero:
• No tiene grupos -SH libres,
pero sí 4 disulfuros
provenientes de cisteinas, por
ello tienen más S que las
caseínas,
• Presentan bajo peso molecular,
• Alto contenido de triptófano, y
• Una secuencia de aminoácidos
muy parecida a la lisozima del
huevo,
• Tiene una estructura globular
compacta con cuatro disulfuros
y se desnaturaliza a 63°C, pero
vuelve a su estado natural con
el enfriamiento,
Proteínas del suero:
• Las inmunoglobulinas suman
10% de todas las proteínas del
suero, provienen de la sangre del
animal,
• Constan de moléculas de
glucoproteínas con un alto
contenido de grupos azufrados y
con una actividad biológica de
anticuerpo,
• Se designan como IgM, IgA, IgG1
e IgG2,
• Componen los glóbulos de grasa y
promueven la formación de crema,
• Contribuyen a las propiedades
antibacterianas naturales de la
leche.
Proteínas del suero:
• Las proteosa peptonas están
compuestas por fosfoglucoproteínas
de la hidrólisis de la caseína b por la
acción de la plasmina,
• La albúmina bovina es la misma
que la del suero sanguíneo,
• Sirve de transporte de ácidos
grasos,
• Contiene un alto número de
cisteínas (17 por mol) y un grupo
sulfhidrilo libre, y
• Es fácilmente desnaturalizada e
incluso a bajas temperaturas.
Proteínas del huevo:
El huevo como fuente de proteínas:
Según Astiasarán y Martínez
(2003), el huevo:
• Es uno de los alimentos más
completos por la equilibrada
proporción de proteínas,
• Son fáciles de digerir y se deben
considerar de alto valor biológico,
• Pues el equilibrio en aminoácidos
esenciales es perfecto y próximo
al de la proteína ideal,
• La OMS la propuso como patrón
de referencia para determinar la
calidad proteica de otros
alimentos.
Proteínas de la clara:
Astiasarán y Martínez (2003), afirman que la clara es una
disolución acuosa de proteínas, ligeramente amarillenta,
formada por tres capas de diferente viscosidad (la interna y la
externa más líquidas, y la intermedia, que forma un gel, más
viscosa).
Proteínas de la yema:
Martin et al. (1964), indican que la yema está constituida por
una dispersión líquida formada por el plasma (75-81%) y los
gránulos (19-25%).