PROTEINAS

• La condensación de un mayor número • Desde el punto de vista de la

de aminoácidos produce los nutrición, las proteínas desempeñan
polipéptidos o proteínas. un papel importante y esta es la
• Proteína deriva de la palabra griega razón fundamental por la cual se
Proteois, que significa de primera clase. estudian. El técnico debe procurar
• A nivel elemental las proteínas que éstos nutrimentos, lleguen al
contienen 50-55% de carbono 6-7% de consumidor con una calidad óptima,
hidrógeno, 20-23% de Oxigeno, 12-19% las proteínas, indispensables para el
de nitrógeno y 0,2-3,0% de azufre. bienestar de cualquier individuo en
algunos casos puede resultar muy
• Las proteínas se sintetizan en los tóxicas, como las toxinas de ciertos
ribosomas. microorganismos y en otras pueden
provocar hipersensibilidad y alergia
en ciertos individuos que las
consumen; por ejemplo la β-
lactoglobulina de la leche y la
Ovoalbúmina del huevo.
• Las proteínas son responsables en
gran medida de la textura y de las
características reológicas de muchos
alimentos, y las alteraciones
indeseables físicas o químicas que
estas sufren dan como resultado una
calidad sensorial y nutricional pobre
por consiguiente el rechazo del
producto.
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
I . Por su composición Química
a) Proteínas simples(Homoproteínas)
Están compuestos exclusivamente de aminoácidos y si
hidrólisis total sólo produce una mezcla de éstos,
ejemplo Insulina.

b) Proteínas conjugadas(Heteroproteínas)
Estas proteínas sometidas a hidrólisis producen no
solamente aminoácidos, sino también una fracción no
proteica llamada grupo prostético.
Hidrólisis
Proteína Aminoácido + Grupo Prostético
Metaloproteínas.-Contienen un metal
(cobre o Hierro) unido en forma no
covalente a un determinado aminoácido
ó formando parte de un grupo porfirinico,
como ocurre en la hemoglobina,
mioglobina, citocromo C, catalasa.
Glucoproteínas.-En ellas se encuentran
una fracción de hidratos de carbono,
generalmente monosacáridos,
oligosacáridos o un amino azúcar como la
galactosaminas.
Fosfoproteínas.-Cuyo grupo prostético es
el fosfato esterificado a los hidroxilos de
la Treonina y de la Serina, éstos fosfatos le
confieren ciertas propiedades así como
una alta estabilidad a los polipéptidos,
puesto que favorecen su hidratación,
ejemplos: Caseína de la leche,
Flavoproteínas, Pepsinas, Vitelina(yema
de huevo).
 Lipoproteínas.-Se encuentran en forma
natural en los alimentos con carácter de
emulsión, en la sangre y en las membranas de
muchas células y son los fosfolípidos, los
triacilgliceroles y el colesterol, ejemplos:
lipovitelina de la yema del huevo.
 .
II. Por su Solubilidad
La solubilidad depende del tipo de Glutelinas Son insolubles en agua, en etanol y en
aminoácidos que contenga, de tal manera que soluciones salinas y sólo se solubilizan en ácidos PH = 2
el polipéptido que tenga muchos residuos o en álcalisis PH = 12, junto con las prolaminas,
constituyen la mayoría de las proteínas que se
hidrófobos tenderá a ser menos soluble en encuentran en algunos granos como el trigo y el maíz.
agua que el que tenga un elevado número de Entre las más importantes está la glutelina del trigo, la
grupos hidrófilos. oricenina del arroz.
Albúminas.-Son solubles en soluciones Prolaminas.-Solo se solubilizan en etanol al 50-80%,
salinas diluidas y en agua y precipitan en ejemplos: La zeina del maíz, la gliadina del trigo,
sulfato de amonio al 50%, ejemplos de este hordeína de la cebada.
grupo son: la α-Lactoalbúmina de la leche, las .
albúminas del suero sanguíneo, la
ovoalbumina de la clara del huevo, etc. En
general éstas corresponden a la clasificación
de las proteínas simples.
Globulinas.-Son insolubles en agua pero
solubles en soluciones salinas diluidas, en esta
categoría están la miosina del tejido muscular,
la β-Lactoglobulina de la leche, la globulina
del suero sanguíneo, la glicina de la soya, la
araquinina y la conaraquinina del cacahuete.
Histonas.-Solubles en agua y en los Escleroproteínas. -Son insolubles prácticamente en todos
los disolventes, presentan cierto grado de cristalinidad y
ácidos, se caracterizan por su son muy resistentes a la acción de la mayoría de los
elevado contenido de); agentes químicos y enzimáticos, ejemplo: las proteínas
Escombriona(en el esperma del fibrosas pertenecen a este grupo, colágeno, elastina,
escombre y otros peces). queratina, miocina, actina, fibrinógeno.
aminoácidos básicos, tienen poca
importancia en la tecnología de
alimentos ya que son muy escasos,
ejemplo Histonas(en los
corpúsculos rojos de la sangre de
los pájaros
III.Clasificación de las Proteínas por su Conformación.
1Proteínas Fibrosas.-Estas proteínas se hallan
constituidas por cadenas polipeptídicas ordenadas de
modo paralelo a lo largo de un eje, formando fibras o
láminas.
Son físicamente resistentes, insolubles en el agua o en
las soluciones salinas diluidas, proporcionan rigidez a los
tejidos y se caracterizan por estar constituidas por varias
cadenas de polímeros unidas a lo largo de un eje común,
esta integración causa que se produzcan fibras muy
estables e inertes a agentes físicos, químicos y
enzimáticos; su papel biológico en el reino animal se
puede comparar con el que desempeña la celulosa en
los vegetales.
Destacan por su importancia, el colágeno (parte integral
del hueso, del cartílago y del tejido conectivo en
general) y la queratina, que le proporciona rigidez a
ciertos tejidos muy duros como las uñas, el cabello, las
pezuñas, los cuernos, las plumas y la lana.
La estabilidad de las queratinas y su insolubilidad en la
mayoría de los disolventes se deben en gran medida a la
presencia de un elevado número de enlaces disulfuro
intermoleculares provenientes de la oxidación de
residuos de cisteina.
Otra proteína importante es la elastina del tejido
conjuntivo elástico de los ligamentos.
Proteínas Globulares.
-Presentan una estructura esférica por
el doblamiento de su cadena, de tal
manera que integran un modelo
tridimensional redondo.
La mayoría son solubles en soluciones
acuosas, generalmente desempeñan
una función móvil o dinámica en la
célula.
Las enzimas son por lo general
proteínas globulares, así como los
anticuerpos, algunas hormonas y
muchas proteínas que desempeñan
función de transporte tales como la
seroalbúmina y la hemoglobina.
• Algunas proteínas se hallan situadas
entre los tipos fibrosos y globular,
pareciéndose a las proteínas
fibrosas por su forma cilíndrica y a
las proteínas globulares por ser
solubles en soluciones acuosas,
salinas; así tenemos la Miosina,
elemento estructural del músculo, el
fibrinógeno, elemento estructural
de los coágulos sanguíneos
IV.Clasificación de las Proteínas por sus Funciones Biológicas.

Enzimas.
Representa la clase más amplia, cada
enzima cataliza un tipo diferente de
reacción química. Son especificas en su
función; por ejemplo la enzima
hexoquinasa cataliza la transferencia de
un grupo fosfato desde el ATP a la
glucosa, el citocromo C transfiere
electrones hacia él oxigeno molecular
durante la respiración, el lactato
deshidrogenasa deshidrogena el lactato,
DNA-polimerasa replica y repara el
DNA.
 Proteínas Transportadoras
Son proteínas capaces de unirse y transportar
tipos especiales de moléculas por la sangre.
La Seroalbúmina se une estrechamente a los
ácidos grasos libres y de éste modo transporta
sus moléculas entre el tejido adiposo y otros
órganos de los vertebrados.
Las Lipoproteínas del plasma sanguíneo
transportan lípidos entre el intestino, el hígado y
los tejidos adiposos
La Hemoglobina de los eritrocitos de los
vertebrados transportan oxígeno desde los
pulmones a los tejidos.
Los invertebrados poseen la Hemocianina,
transportadoras de oxígeno.
La Mioglobina transporta oxigeno en el músculo.
La Ceruloplasmina, transporta Cu en la sangre.
Globulina que liga Hierro, transporta Fe en la
sangre.
 Proteínas con Función Protectora o Defensa
Proteínas Contráctiles Las proteínas trombina y fibrinógeno participan en la
Actúan como elementos esenciales de los sistemas coagulación de la sangre e impiden de éste modo la
contráctiles, ejemplos. Miosina, actina, elementos perdida de sangre del sistema vascular de los vertebrado
proteicos principales de los sistemas contráctiles del Los anticuerpos o inmunoglobulinas son las proteínas
músculo protectoras más importantes, estas proteínas se combinan
con las proteínas extrañas y así las neutralizan o con otros
cuerpos que se han introducido en la sangre o en los
tejidos de un vertebrado determinado.
 Proteínas de Reserva
Desempeñan la función de almacenar
aminoácidos como elementos nutritivos y como
sillares para el embrión en crecimiento,
ejemplos:
Ovoalbúmina : Proteína de la clara del huevo
Caseína : Proteína de la leche
Ferritina : reserva de Hierro en el bazo
Gliadina : Proteína de la semilla del trigo
Zeina : Proteína de la semilla del maíz
 Las Toxinas • La extrae de las semillas del ricino, en concreto es una
Son sustancias tóxicas para los animales superiores fitricina es una de las toxinas más potentes conocidas,
en cantidades muy pequeñas, ejemplos: la cual se otoxina con actividad citotóxica
Toxina de Clostridium botulinum, origina
envenenamiento bacteriano de los alimentos.
Toxina difterica, toxina bacteriana.
Venenos de serpientes, son enzimas que hidrolizan
los fosfoglicéridos
Ricina, proteína tóxica de la semilla del ricino
Gosipina, proteína tóxica de la semilla del algodón
Proteínas que cumplen función hormonal
Estas proteínas actúan como hormonas, por
ejemplo:
La hormona del crecimiento o somatotropina.
La insulina segregada por ciertas células
especializadas del páncreas, regula el
metabolismo de la glucosa.

•
Proteínas estructurales
El colágeno es la proteína estructural
extracelular en el tejido conectivo y en el hueso.
La elastina del tejido elástico amarillo
La α-queratina, en la piel, plumas, uñas
Mucoproteínas en las reacciones mucosas,
fluido sinovial
Además de estas clases principales de proteínas, algunas tienen
funciones poco habituales, las arañas, los gusanos de seda segregan una
disolución espesa de la proteína fibroina, la cuál se solidifica
rápidamente formando el filamento insoluble que sirve para formar las
telarañas y capullos.
La sangre de algunos peces que habitan en las aguas antárticas a
temperaturas inferiores a cero grados, contienen una proteína que
impide la coagulación de la sangre y recibe el nombre de proteína
anticongelante.
La monolina es una proteína de sabor dulce, lo encontramos en algunos
frutos, cuando se desnaturaliza no conserva su sabor dulce
 NIVELES DE ESTRUCTURACION DE LAS PROTEINAS
Una característica de las proteínas es que
posee estructuras tridimensionales bien
definidas. Esta organización en el espacio,
denominada conformación de la proteína
permite que cumpla una función biológica en
el organismo.
Para comprender porque una proteína
adquiere una forma determinada y para
reconocer las fuerzas químicas que la
estabilizan, se han establecido los siguientes
niveles de estructura de la conformación de las
proteínas.
ESTRUCTURA PRIMARIA
Se refiere a la secuencia lineal de los
aminoácidos y la ubicación de los enlaces
disulfuro S-S entre los residuos de Cisteina.
Esta estructura está estabilizada por los
enlaces de tipo covalente.
En conclusión lo que nos indica esta
estructura es de que aminoácidos conforman
la proteína y el orden en que dichos
aminoácidos se encuentran, la función de una
proteína depende de su secuencia y de la
forma que este adopte.
Es una propiedad controlada genéticamente,
altamente reproducible y única para cada
fracción.
Por esta razón, se han estudiado las secuencias de
estos monómeros y se ha llegado a pensar que pueden
existir relaciones genéticas entre diferentes especies,
por ejemplo: la α-lactoalbúmina de la leche y la
lisozima del huevo presentan estructuras primarias
muy semejantes que sólo varían en unos cuantos
residuos, debido a esta gran similitud existe la hipótesis
de que tanto las aves como los bovinos desciendan de
un tronco común que vivió hace muchos años.
La enzima β galactosidasa , esta formada por una sola
cadena polipeptídica de 1021 residuos de aminoácidos
La ϒ-globulina tiene cuatro cadenas polipeptídicas y
corresponde a una molécula de anticuerpo y consta de
1320 residuos de aminoácidos
Lactoalbumina

• ).
 Lisozima La lisozima de clara de huevo de gallina,
La lisozima, es una enzima ,también llamada muramidasa,La es una cadena polipeptídica de 129
lisozima es abundante en numerosas secreciones como la aminoácidos (14,6 kD) con cuatro
saliva, las lágrimas y el moco. Es abundante en la leche humana enlaces disulfuro. La molécula tiene una
(unos 40mg/100ml) y de yegua, en las que constituye uno de forma más o menos helicoidal
30x30x45Å. Hay hélices alfa y algunas
los factores de defensa , mientras que está prácticamente
regiones de la cadena tienen
ausente en la leche de los rumiantes conformación de lámina beta extendida.
La clara de huevo contiene una gran cantidad de este enzima.
La lisozima fue descubierta por Fleming, el mismo que
descubrió la penicilina. Actúa como una barrera frente a las
infecciones.
En la industria, la obtenida de la clara del huevo, se utiliza para
el control de las bacterias lácticas en los vinos. También se
utiliza en la fabricación de quesos, para protegerlos de las
alteraciones por Clostridium
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
Se refiere a la ordenación regular y periódica de las
proteínas en el espacio, a lo largo de su eje o dirección.

Esta estructura esta estabilizada por diversas fuerzas, los

más importantes son: las fuerzas electrostáticas, los
puentes de hidrógeno, las interacciones hidrófobas.

Esta determinada por la interacción de los grupos

carbonilo y amino de los residuos de aminoácidos que
forman la proteína.

Las proteínas presentan 2 tipos de estructura secundaria:

Hélice α

Lámina β
 Hélice α
Los aminoácidos se tuercen en
espiral, como un resorte, cada vuelta
del espiral están formadas
aproximadamente de 3,6
aminoácidos.
La hélice α queda estabilizada por
enlaces de hidrógeno entre los
grupos carbonilo y amino de la
cadena principal.
De esta manera todos los grupos
amino y carbonilo de la cadena
principal quedan estabilizados a
través de puente de hidrógeno.
• El contenido de Helice-α ennlas proteinas conocidas es muy
variable.En las proteínas globulares varia de una proteína a otra y va
de 0-90%(ninguna cadena polipeptica puede tener 100% de héliceα y
seguir siendo globular , en tal caso seria fibrosa) por ejemplo en la
hemoglobina y mioglobina ambas proteínas globulares la héliceα es la
predominante, la enzima digestiva quimotripsina no tiene heliceα
Lámina β o Conformación β
Se presenta en las queratinas y en
otras proteínas clasificadas como
fibrosas, en ésta, cada polímero adopta
un conformación en zigzag extendida,
de tal manera que pueden existir varias
moléculas alineadas paralela o anti
paralelamente, que producen láminas
plegadas unidas transversalmente por
puentes de hidrógeno
intermoleculares.
Esta estructura está estabilizada por
enlaces de hidrógeno entre grupos y
amino y carbonilo de filamentos
peptídicos diferentes.
• La proteína fibrosa , la fibroína de la seda , producida por el
gusano de seda, contienen cadenas polipeptídicas
acomodadas en lamina β
• La conformaciónβ es una estructura común en las proteínas ,
en las globulares consta de 2 hasta 15 hebras polipeptidicas
 ESTRUCTURA TERCIARIA
Se refiere en que la cadena
polipeptídica se dobla
tridimensionalmente para producir
una estructura estrechamente plegada
y compacta, característica de las
proteínas globulares,
Presentan uniones covalentes
(disulfuro S-S), hidrófilos, hidrófobas y
también iónicas.
Las uniones covalentes son las más La estructura terciaria se mantienen
fuertes, imparten una mayor gracias a los enlaces entre los
estabilidad y se producen cuando se radicales R de los aminoácidos y los
oxidan dos moléculas de Cisteina, enlaces peptídicos
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Se refiere a la asociación de dos o más
cadenas(iguales o diferentes) a través
de uniones no covalentes; pone de
manifiesto la disposición en el espacio
de las proteínas compuestas por más de
una cadena polipeptídica. La proteína
representativa de estructura cuaternaria
es el de la hemoglobina, tetrámero
integrado por cuatro cadenas
polipeptídicas, dos α y dos β.