ENZIMAS

UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA

ESCUELA PROFESIONAL DE AGRONOMIA

DOCENTE: Mg. Rohel Murrugarra Bardales

¿cómo se producen los carbohidratos?

CO2 H2O

Sustratos
Productos

Reacciones Metabólicas
El metabolismo celular es una secuencia de reacciones, organizado por las enzimas

Biocatalizadores biológicos,

Máquinas moleculares en miniatura

Son biocatalizadores eficaces y muy específicos.

Catalizan reacciones termodinámicamente favorables

¿ QUE SON LAS ENZIMAS ?
Son biocatalizadores que disminuyen la energía de activación.

Todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas
“Casi todas las enzimas conocidas son proteínas, sin embargo existen moléculas
de ARN catalíticamente activas”
Cumplen con todas las condiciones de las proteína, presentan estructura 1ª, 2ª, 3ª y 4ª

Sitio Activo

¿En que se diferencian del resto de proteínas?

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Presentan Un Sitio Activo.

SITIO ACTIVO es una hendidura tridimensional

formada por grupos que provienen de diferentes
partes de la secuencia de aminoácidos.
Es la región que se une a los sustratos (por
numerosas fuerzas débiles) y al cofactor, si existiera;
permitiendo la formación del estado de transición.
Contiene a los grupos catalíticos que participan
directamente en la producción y la ruptura de
enlaces.
Representa una parte relativamente pequeña del
volumen total de la enzima.

Mg. Rohel Murrugarra Bardales

Presentan Eficiencia Catalítica

Rx CATALIZADA
(CON ENZIMA)
• Aumentan la velocidad de 107 a 10 19 veces más que las
reacciones no catalizadas
O • Transforman de 100 a 1000 moléculas de sustrato en
T producto por cada segundo.
C
U • Aumentan la velocidad de la reacción, pero no alteran
D su equilibrio.
O
R Rx NO CATALIZADA • Ejemplo: la Anhidrasa Carbónica, hidrata 106 moléculas
P (Sin enzima) de CO2 por segundo:

CO2 + H2O → HCO-3 + H+

TIEMPO

Mg. Rohel Murrugarra Bardales

 Son Altamente Específicas.

La especificidad se debe a la
Sustrato 2
interacción precisa del Sustrato con la
Enzima. (sustrato correcto)
Sustrato 1

La enzimas catalizan una reacción

química o un grupo de reacciones
estrechamente relacionadas; ejemplo
las enzimas proteolíticas, que catalizan
enlaces peptídicos como la papaína
(rompe cualquier enlace peptídico,
POCO ESPECÍFICAS) y la tripsina
(rompe enlaces peptídicos por el lado
carboxílico de los residuos de Lisina y
Arginina, MUY ESPECÍFICAS)

Q. F. Rohel Murrugarra Bardales

“La especificidad enzimática es una propiedad que se puede explicar en parte por el modelo llave cerradura y el
ajuste inducido ”

Modelo Ajuste inducido (Daniel Koshland)

Modelo Llave y cerradura (Emil Fischer)
Algunas Requieren De Cofactores.

COFACTORES
Son moléculas o iones metálicos esenciales para la actividad enzimática.
Componente no proteico
Metales de transición Zn 2+ , Cu2+ y Fe++
Metales alcalinos y alcalinotérreos Na+ , K+,Mg2+ y Ca2+

Cofactor
Moléculas orgánicas (Coenzima)
A menudo sustancias derivadas de vitaminas: NAD+ (niacina),
FAD (riboflavina), Coenzima A (ac. Pantoténico)

Holoenzima = Enzima + Cofactor catalíticamente activo

Apoenzima = Enzima sin cofactor activo
Grupo Prostético = Enzima firmemente unida a su Coenzima
Q. F. Rohel Murrugarra Bardales
Son Regulables.
La actividad enzimática puede ser regulada; esto es, las enzimas se ACTIVAN o se INHIBEN, según las
necesidades de las células

Se logra ajustando principalmente la

concentración y la actividad enzimática.
Sustrato

Mantiene un estado ordenado

(oportuna y sin desperdicios de recursos)

Conservación de la energía
(Asegura consumo solo de lo necesario)
Importancia
Capacidad de respuesta a los
cambios ambientales.
(ajustes a cambios de pH, fuerza iónica, concentración
de nutriente)
No se transforman en productos
Se requieren en pequeñas cantidades

+ +

Mg. Rohel Murrugarra Bardales

¿COMO FUNCIONAN LAS ENZIMAS?
No alteran el equilibrio de una reacción Intermediario
de alta energía
Aumentan la velocidad hacia el equilibrio
Productos
A B A T* B

Energía libre
de Activación Barrera

Es la diferencia de energía entre los

reactivos y el intermediario de alta energía
Efecto de una enzima sobre la energía de activación (Ea) de una reacción

A T* B
Estado de Transición
T*
Energía Libre (G)
Ea No catalizada

A
Estado Inicial
B G Energía total liberada
(Reactivos)
Ea Catalizada Estado Final durante la reacción
(Productos)

Proceso de la Reacción

“Las enzimas disminuyen la energía de activación” Mg. Rohel Murrugarra Bardales

Diferencias en la energía de activación en la catálisis

Energía de activación (Ea)

Cal/mol
Sin Catalizador
18000

Catalizador Inorgánico

H2O2 O2 + H2O (platino coloidal) 11700

Catalasa
2000

Q. F. Rohel Murrugarra Bardales

Interacción del sito activo Relación complementaria del sitio
activo con el sustrato
Aminoácidos de unión que anclan al
sustrato en la posición adecuada
Aminoácido catalítico en el centro activo
Interacción de los radicales de la enzima con el sustrato
Aminoácido s que mantienen la estructura
tridimensional de la enzima

Quimotripsina
 • La enzima deja más próximos al sitio activo a
Reducción de la entropía los sustratos. Incrementando la
• Los orienta aumentando la reactividad velocidad de reacción

Ajuste de inducción • Movimientos conformacionales dados por Hace que los enlaces se
la enzima con respecto a su sustrato. debilite o se faciliten
Los grupos activos de los aminoácidos que conforman
Catálisis
el sitio activo se comportan como donadores (ácidos) o Disminuye la Ea
aceptores (bases) de protones. ácido –base general
La enzima orienta la La enzima al unirse al sustrato
molécula del sustrato conforma ES (Transición)

La enzima induce cambios físicos que

favorecen los enlaces con el sustrato
GRACIAS
Anexos
Proteínas
La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos, es especificada por la información genética
Cada polipéptido tiene una secuencia de aminoácidos específica.

Enlace
peptídico
La estructura secundaria

Estabilizadas por puentes de hidrógeno

entre grupos Carbonilo y N-H
La estructura terciaria
Los grupos hidrófobos se acercan por
exclusión del agua

Interacciones electrostáticas

Enlaces covalentes

Hidratación (Agua
estructurada)
La estructura cuaternaria

Las estructuras polipeptídicas se

mantienen unidas por:

• Interacciones no covalentes
(hidrófobas y electrostáticas)

• Puentes de hidrógeno.

• Entrecruzamientos covalentes
¿Qué factores determinan la pérdida de la estructura en una proteína?
• Proceso de desorganización de
la estructura proteica que
• Ácidos y bases fuertes
puede o no implicar des • Solventes orgánicos
plegamiento. • Detergentes
• Agentes reductores
• Concentración salina
• Iones metálicos pesados.
• Por lo cual puede perder parcial •
•
Cambios de temperatura
Agresión mecánica
o total su actividad biológica.
Coenzimas