ENZIMAS

Catalizador. Energía de activación. Enzimas

constituyentes de un sistema enzimático
(apoenzima y cofactores). Reacción enzimática.
Complejo enzima-sustrato. Especificidad
enzimática.

Dr. Carlos A. Zamora Gutiérrez

• Las enzimas son proteínas que catalizan
reacciones químicas en los seres vivos. Las
enzimas son catalizadores, es decir, sustancias
que, sin consumirse en una reacción, aumentan
notablemente su velocidad. No hacen factibles
las reacciones imposibles, sino que solamente
aceleran las que espontáneamente podrían
producir.
 CATALIZADOR
• Un catalizador es una sustancia que acelera una
reacción química, hasta hacerla instantánea o casi
instantánea.

• Como catalizadores, los enzimas actúan en

pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente.

• Un catalizador acelera la reacción al disminuir la

energía de activación
 Características de las enzimas
• Aumentar la velocidad de las reacciones que
ocurren en el interior de las células.
• Las enzimas como catalizadores:
• Funcionan en cantidades muy pequeñas
• Permanecen inalteradas después de actuar en la
reacción química
• No alteran el equilibrio de reacción
 MECANISMOS DE ACCIÓN

Energía de activación:

• Para que ocurra una

reacción, se debe su- energía de
activación sin enzima
sustrato
perar una barrera de energía de
activación con
energía. enzima

energía
• Las enzimas reducen la liberada por
la reacción

altura de esta barrera.

Productos
sustratos Energía de activación

barrera barrera
energética energética
sin enzimas con enzima

products
 ¿COMO ACTÚAN LAS ENZIMAS?
En una reacción catalizada por un enzima:
– La sustancia sobre la que actúa el enzima (sustrato).
– El sustrato se une a una región concreta del enzima (centro activo).
• Un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto
directo con el sustrato.
• Un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implica-
cados en el mecanismo de la reacción.
– Formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de
reacción
 Mecanismo de acción de las enzimas
Modelo de la llave y la cerradura Modelo del ajuste inducido
 Propiedades de las Enzimas
CENTRO ACTIVO
Las moléculas de enzimas contienen hendiduras o cavidades
denominadas centro activo.
El centro activo la enzima (E) une al substrato (S) formando un
Complejo enzima-substrato (ES). En el complejo ES, E transforma
forma a S en él o los productos, formando el complejo enzima-
producto (EP), finalmente la enzima libera del centro activo a P.

 
 EFICIENCIA CATALÍTICA
La mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas son muy
eficientes y transcurren desde 106 hasta 1014 veces más rápido que
la misma reacción no catalizada. Típicamente, cada molécula de
enzima es capaz de transformar cada segundo de 100 a 1000
moléculas de substrato en producto. El número de estas moléculas
transformadas a producto por molécula de enzima en cada
segundo, se conoce como el número de recambio.

Enzima Velocidad en ausencia Velocidad de reacción Rendimiento

de enzima catalizada
Anhidrasa carbónica 1.3 x 10–1 1.0 x 106 7.7 x 106
Triosafosfato isomerasa 4.3 x 10–6 50 1.9 x 106
Carboxipeptidasa A 3.0 x 10–9 578 1.0 x 109
 ESPECIFICIDAD
• Las enzimas son muy específicas por el substrato de la
reacción que catalizan. Interactúan con una o muy
pocas moléculas y catalizan únicamente un tipo de
reacción, por lo que las moléculas con las que
interactúan deben ser muy parecidas, tanto en
composición, como en estructura tridimensional.

• La estructura tridimensional de este sitio activo, donde

solo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera
sus isómeros) es lo que determina la especificidad de
las enzimas.
 COFACTORES
• Algunas enzimas se asocian con moléculas de carácter
no proteico que son necesarias para el funcionamiento de
la enzima, estas moléculas se denominan cofactores.

• Comúnmente, los factores encontrados en las enzimas

incluyen iones metálicos como el Zn2+ o el Fe2+, también
pueden ser moléculas orgánicas que se denomina coenzi-
mas como el NAD+, FAD. A la enzima en ausencia de su
cofactor (cuando lo tiene), se le denomina apoenzima, en
presencia de su cofactor (cuando lo tiene), se le
denomina holoenzima. La apoenzima generalmente
carece de actividad biológica.
 REGULACIÓN
• La actividad enzimática puede ser regulada, esto
quiere decir que dependiendo de los
requerimientos metabólicos, las enzimas son
activadas o inhibidas, para acelerar o disminuir la
velocidad con la que catalizan la reacción,
respondiendo así a las diferentes necesidades de
sus productos en la célula.

La regulación más común es modificando la

concentración de su(s) substrato(s).
 LOCALIZACIÓN EN LA CÉLULA
• En los eucariontes, muchas enzimas se localizan
en orgánelos específicos en la célula. Esta
compartición ayuda a aislar los substratos de la
reacción o productos de la misma, de tal forma
que no hay competencia de reacciones, de esta
manera se provee un medio favorable para la
reacción, de tal forma que es posible localizar
diferentes partes del metabolismo en diferentes
orgánelos, haciendo a la célula una entidad
organizada en donde simultáneamente funcionan
miles de enzimas.
 CLASIFICACIÓN
• El Comité de Enzimas (EC) de la Unión Internacional de
Bioquímica y Biología Molecular clasifica a las enzimas en
grupos, dependiendo del tipo de reacción que catalizan:
• Oxidorreductasas: aceleran las reacciones de oxidación-
reducción.
• Transferasas: participan en la transferencia de grupos
(amino o fosfato).
• Hidrolasas: éstas aceleran las reacciones en las que una
sustancia se rompe en componentes más pequeños por
reacción con moléculas de agua.
• Liasas: debilitan enlaces C-C, C-S o C-N.
• Isomerasas: aceleran reacciones de cambio de posición de
átomos.
• Ligasas o sintetasas: catalizan reacciones de formación de
enlaces.
 Clasificación

1. Oxido-reductasas
Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que
( Reacciones de oxido-reducción).
se oxide

2. Transferasas · grupos aldehídos

(Transferencia de grupos · grupos acilos
funcionales) · grupos glucósidos
· grupos fosfatos (kinasas)
 Clasificación

Transforman polímetros en monómeros.

3. Hidrolasas Actúan sobre:
(Reacciones de · enlace éster
hidrólisis) · enlace glucosídico
· enlace peptídico
· enlace C-N

4. Liasas · Entre C y C
(Adición a los dobles · Entre C y O
enlaces) · Entre C y N
 Clasificación

5. Isomerasas
(Reacciones de isomerización)

6. Ligasas · Entre C y O
(Formación de enlaces, con aporte · Entre C y S
de ATP) · Entre C y N
· Entre C y C
Constituyentes de un sistema enzimático
apoenzima + grupo prostético = holoenzima

Apoenzima (inactiva) + Grupo prostético Holoenzima (activa)

Mononucleotido de flavina (FMN); FAD; Biotina; iones Co, Cu, Mg, Mn, Zn.
Los metales son los grupos prostéticos se denominan METALOENZIMAS.
 Apoenzimas / coenzimas

► Muchas enzimas necesitan para actuar de una molécula no proteica:

coenzima o grupo prostético. Algunas vitaminas están relacionadas con
las coenzimas. Una coenzima pude unirse a diferentes apoenzimas y
actuar sobre diferentes sustratos (ej. NAD, nicotinamida adenina
dinucleótido, aceptora de H+ sustraídos al sustrato).

HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA

enzima total proteína no proteínica

► Otras enzimas requieren para ser activas de iones metálicos que donan
o ceden electrones (Ejs. Citocromos, Fe; enzimas que usan ATP, Mg).
 Las coenzimas sirve como como
Se asocian de modo reversible con las
lanzaderas reciclables, o reactivos de
enzimas o los sustratos. Ejem: ATP. Los
transferencia de grupos: Grupo Acilo
cofactores deben estar presentes en el
(Coenzima A); Grupo Metilo (Folatos);
medio que rodea a la enzima para que
Oligosacáridos (Dolicol).
se realice la catálisis: Zn++; Mo++; Mg2+.
Las enzimas que requieren como
Muchas coenzimas, cofactores y
cofactor un ión metálico se denominan
grupos prostéticos provienen de la
enzimas activadas por metales.
vitamina B.
 Relación vitaminas enzimas
• Las vitaminas son coenzimas que actúan
como cofactores, es decir, aumentan la
actividad de una enzima.

• Las vitaminas al ser coenzimas se encargan

de aceptar átomos o grupos de átomos de un
sustrato y transferirlos a otras moléculas
aceptoras
GRACIAS