FUNCIÓN DE

LAS ENZIMAS
Enzimas

Enzyme (gr.) = fermento

¿Qué es químicamente una enzima?

Proteínas catalizadores de los sistemas biológicos

 Diferencias entre catalizadores biológicos y químicos

BIOLÓGICOS QUÍMICOS

Son específicos para una Aceleran cualquier reacción

determinada reacción química o inespecíficamente
para un grupo de reacciones
químicas a para un sustrato o
grupo de sustratos
Son proteínas mayoritariamente Son sustancias simples finamente
hay ARN (Ribozimas) con divididas
función enzimática)
Son saturables No son saturables

Son altamente eficaces (son Son medianamente eficaces

eficaces en bajas
concentraciones)
Puede ser regulada su actividad No pueden ser regulados
catalítica
Son termolábiles y su actividad No son termolábiles ni se alteran
puede variar también de con cambios de pH
acuerdo al pH del medio
 CO2 + H2O Anhidrasa carbónica
H2CO3

se hidratan 105 moléculas en segundos

(y la reacción es 107 veces más rápida)

CO2 + H2O Reacción incompleta

 Características de una enzima
✓Poder catalítico

✓Especificidad (por el sustrato)

✓Funcionan en soluciones acuosas

✓Aceleran reacciones químicas específicas

✓La actividad de las enzimas esta regulada

✓No alteran los equilibrios de una reacción

(en ambos sentidos)
EL ARN COMO CATALIZADOR BIOLÓGICO

Hasta hace poco tiempo se suponía que los

catalizadores biológicos siempre eran proteínas.
Recientemente se demostró que el ARN puede actuar
como catalizador en el corte y empalme de intrones
(proceso que veremos en otro capítulo). Además se ha
demostrado que la especie de ARN llamado ARN L19
posee todas las propiedades características de las
enzimas, tales como la saturación, inhibición
competitiva, especificidad de sustrato, etc., con la
excepción de que no es una proteína. Estos ARN
catalíticos reciben el nombre de ribozimas.
 Especificidad

Sólo se hidrolizan enlaces específicos

(secuencias peptídicas determinadas)

Ej.

Trombina participa en la coagulación sanguínea

y cataliza la hidrólisis del enlaces peptídico

arginina-glicina
Importancia

Son claves para conocer de que

modo sobreviven y proliferan las
células

Muy pocos catalizadores no

biológicos reúnen las
características de las enzimas
Modelos de una enzima
Propiedades

Permanecen sin cambio de una

generación a otra, las características
son las mismas entre generaciones

Cambios o mutación en un gen provoca

pérdida de enzimas, entonces se
observa un cambio en la progenie
Nomenclatura

Clasificación Internacional de Enzimas

(Revisado en 1964)

Nombres triviales: Maltosa, deshidrogensa del ácido

láctico, fosfoenopiruvato-carboxilasa (PEP), Rubisco

Nombres sistemático
(Comisión de Enzimas de la Unión Internacional de
Bioquímica)

E.C. 3.4.21.4.

clase subsubclase número de serie

subclase de la enzima
Número Clase Tipo de reacción
catalizada
1 Oxidorreductasas Transferencia de electrones (iones
hidruro o átomos de hidrógeno)
2 Transferasas Reacciones de transferencia de
grupos
3 Hidrolasas Reacciones de hidrólisis
(transferencia de grupos
funcionales al agua)
4 Liasas Adición de grupos a dobles enlaces, o
formación de dobles enlaces por
eliminación de grupos
5 Isomerasas Transferencia de grupos dentro de
moléculas, dando formas
isoméricas
6 Ligasas Formación de enlaces C-C, C-S, C-O y
C-N mediante reacciones de
condensación acopladas a la
ruptura de la molécula de ATP
Disminución de le energía de activación de una reacción
Perfil de energía de una reacción exergónica.
La curva punteada indica el curso de la reacción sin enzima.
La curva continua el curso de la reacción en presencia de la enzima
 Reacción enzimática
enzima enzima

E+S ES* E+P

sustrato Complejo enzima-sustrato Producto

Clasificación de las enzimas según su estructura
 Enzima + grupo prostético Holoenzima
(cofactor o coenzima)

Cofactores:

Compuestos no proteícos
Nucleotidos : ATP, NADH, FAD

Cofactor:
Metales: Mg 2+ ; Ca 2+

El grupo prostético se encuentra unido covalentemente unido a una proteína

Cinética enzimática
 Cinética de Michaelis-Menten

• La cantidad de sustrato presente. [S]

• La afinidad del enzima por el sustrato. Km
• La cantidad de enzima presente. [E]
• El poder catalítico del enzima. [k2
Inhibición irreversible: competitiva Inhibición irreversible: no-competitiva

Inhibición reversible
Perfil de una reacción en presencia de inhibidor NO COMPETITIVO y sin inhibidor

Perfil de una reacción en presencia de inhibidor COMPETITIVO y sin inhibidor

Regulación
(mecanismos)

1. Por la concentración de sustrato

2. Por otras proteínas

3. La modificación de la unión covalente entre

enzima-sustrato
Existen distinto tipos de mecanismos
regulatorios de la actividad enzimática:

1. Inhibición por producto final

2. Regulación alostérica

3. Regulación por modificación covalente

4. Regulación genética
Fig. 3.9 - Efecto de la temperatura (a) y el pH (b) sobre la actividad enzimática