UNIVERSIDAD NACIONAL “SAN LUIS

GONZAGA” DE ICA
FACULTAD DE ODONTOLOOGIA

CURSO:

BIOQUÍMICA

DOCENTE:

DRA.Q.F.LUZ CHACALTANA
RAMOS

2021-I
 ENZIMA
 Las enzimas son proteínas altamente especializadas que tienen como función la
catálisis o regulación de la velocidad de las reacciones químicas que se llevan a
cabo en los seres vivos.
 VELOCIDAD Cambio en la cantidad de materiales iniciales o bien, de productos
por unidad de tiempo.ejemplo (moles/s)
 CATALIZADOR.agente que incrementa la velocidad de la reacción química sin
alterarse a si mismo durante el proceso
 Ello hace que en condiciones fisiológicas tengan lugar a reacciones que sin catalizador
requeririán condiciones extremas de presión, temperatura o PH
 APOENZIMA.- parte proteica de la enzima
 COFACTORES.-móleculas pequeñas organicas ó inorgánicas necesarias parea la actividad
de la apoenzima
 HOLOENZIMA.-enzima activa
 SUSTRATO.- Mólecula sobre el cual actúa la enzima para formar proiductos

Actúan sobre un complejo enzima-

sustrato al unirse en un lugar
específico del sustrato formando
un el sitio activo de la enzima
 LA VELOCIDAD DE LAS REAC EJEMPLO ANHIDRASA CARBÓNICA
CIONES QUE OCURREN EN AMILASA
LAS CÉLULAS
YA QUE REGULAN
SON ESPECÍFICAS
SE REQUIEREN EN PEQUEÑAS CANTIDADES
CATALIZADORES NO ALTERAN EL EQUILIBRIO DE REACCIÓN
BIOLÓGICOS NO SE TRANSFORMAN EN PRODUCTOS
TIENEN COMO
FUNCIONAN COMO CARACTERÍSTICAS

PROTEÍNAS SON
ESPECIALIZADAS ENZIMAS ENTRE ELLAS
LA

TIENEN UN ALGUNAS
SITIO ACTIVO REQUIEREN DE COENZIMAS
O
A ESTE COFACTORES

SE UNE EL SUSTRATO
DISMINUYE LA ENERGÍA DE
FORMANDO EL COMPLEJO ACTIVACIÓN
EL CUAL
ENZIMA-SUSTRATO AUMENTA LA VELOCIDAD DE
REACCIÓN
3 Q
 CATALIZADOR
Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta
hacerla instantánea o casi instantánea. Un catalizador acelera la reacción al
disminuir la energía de activación.

Los enzimas son catalizadores específicos.

En una reacción catalizada por un enzima:
1.La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato
2. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo
3. Se forman los productos y el enzima ya puede comenzar un nuevo ciclo de
reacción
MODO DE ACCIÓN DE LAS
ENZIMAS
H2O2  H 2O + O2

Perfil energético de una Perfil energético de una

reacción espontánea reacción catalizada
MODELO DE LA LLAVE Y LA CERRADU
Sitio activo: Lugar donde se efectúa la catálisis enzimática

Sustrato: Sustancia que será convertida en productos

Energía de activación: Cantidad de energía mínima necesaria para que se efectúe
una reacción.
6 DRA.Q.F. CHACALTANA
 PROPIEDADES GENERALES DE LAS ENZIMAS

Son los catalizadores de las reacciones químicas en los sistemas biológicos

1.Aceleran muchísimo la velocidad de las reacciones
(106 – 1014 veces).
3.Poseen un elevado grado de especificidad de sustrato
4.La actividad catalítica depende de la integridad de la estructura nativa así como del
pH y temperatura.
5.La mayoría de las enzimas son proteínas:
6.La función depende de la integridad de la conformación proteica nativa
7.Existen enzimas que son proteínas simples y otras que requieren componentes
químicos adicionales:
8.Cofactores: - iones inorgánicos (Fe2+, Mg2+, Mn2+ o Zn2+)
9.complejos orgánicos o metal orgánicos (coenzimas)
10.Los cofactores unidos covalentemente: grupos prostéticos
11.Holoenzima / Apoenzima
Nomenclatura: se adiciona sufijo “asa” al nombre del sustrato o de la reacción que
cataliza
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
 CARACTERÍSTICAS DE
LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
La acción enzimática se caracteriza por la formación de un
complejo que representa el estado de transición del sustrato
al producto.

E + S ES E + P
El sustrato se une al enzima a través de numerosas
interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno,
electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico , el
centro activo.
Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteícas. En
función de su naturaleza se denominan:
1.Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas.
2.Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Se puede señalar, que
muchas vitaminas funcionan como coenzimas.
 COENZIMAS Y
COFACTORES
• Cofactores: Sustancias que aumentan
específicamente la actividad de una enzima.
• La anhidrasa carbónica, requiere de iones zinc
(Zn++) como cofactor.
• La amilasa requiere de iones cloro como
cofactor (Cl-).

• Coenzimas: Son moléculas que participan en las

reacciones de óxido-reducción que ocurren en el
organismo. Su función es aceptar átomos o
grupos de átomos de un sustrato y transferirlos a COENZIMA
otro.
• Como ejemplo de coenzimas tenemos: NAD
(nicotinamida- adenina-dinucleótido), FAD
(flavín-adenina-dinucleótido), Vitamina B 12.

12
 FECTO DEL pH SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Los enzimas poseen grupos químicos
ionizables (carboxilos -COOH; amino
-NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las
cadenas laterales de sus aminoácidos.
Según el pH del medio, estos grupos
pueden tener carga eléctrica positiva,
negativa o neutra.
Como la conformación de las proteínas
depende, en parte, de sus cargas
eléctricas, habrá un pH en el cual la
conformación será la más adecuada
para la actividad catalítica. Este es el
llamado pH óptimo.
La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH.
Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo
pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un
pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10.

Ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la

proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos
complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores
fisiológicos

Grafica del pH con la

actividad enzimática
 EFECTO DE LA
TEMPERATURA SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Los aumentos de temperatura por lo general aceleran las reacciones
químicas. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley, solo que
al ser proteínas a partir de cierta temperatura se empiezan a desnaturalizar.

Esa temperatura se llama temperatura óptima y es aquella en la que la

velocidad enzimática es máxima.

Representación
gráfica de la
temperatura frente a la
actividad enzimática
 EFECTO DE LOS COFACTORES
SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
Los cofactores son sustancias no proteícas que colaboran en la catálisis
con la enzima para realizar su función.
Los cofactores pueden ser:
-Iones inorgánicos: Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ ,etc...
-Moléculas orgánicos: que son las coenzimas
Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. En la
siguiente figura podemos observar una molécula de hemoglobina (proteína
que transporta oxígeno) y su coenzima (el grupo hemo).

Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos

covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos. La forma
catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo
prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima
(inactiva) se llama apoenzima, de forma que:
 EFECTO DE LAS CONCENTRACIONES
SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de
sustrato.
En la siguiente figura observamos la velocidad de una reacción enzimática
a 6 concentraciones distintas de sustrato.
Además, la presencia de los productos finales
puede hacer que la reacción sea más lenta, o
incluso invertir su sentido.
 EFECTO DE LOS INHIBIDORES
SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
Ciertas moléculas pueden inhibir la acción
catalítica de un enzima: estos son los
inhibidores. Estos inhibidores bien pueden
ocupar temporalmente el centro activo por
semejanza estructural con el sustrato original
(inhibidor competitivo) o bien alteran la
conformación espacial del enzima, impidiendo
su unión al sustrato (inhibidor no competitivo).
 Inhibidor
competitivo

Inhibición competitiva
Inhibidor no
competitivo

Inhibición no competitiva
 Inhibición Enzimática
 De esta forma, habrá dos tipos de inhibidores:
I. Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro
activo
II. Alostéricos: ejercen su acción sobre otra parte de la
molécula, causando un cambio conformacional con
repercusión negativa en la actividad enzimática.

Activador alostérico: favorece la Inhibidor alostérico: impide la

unión del sustrato union del sustrato
 PESTICIDAS Y
CONTROL HERBICIDAS
METABÓLICO
 QUIMIOTERAPIA
 PROPIEDADES GENERALES
• AUMENTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN
• De 106 to 1012 veces vs sin enzima.
• Aún más rápido que los catalizadores químicos.

• CONDICIONES DE REACCIÓN
• Temperatura 25-40 oC (algunas hasta 75 oC)
• pH neutro (5-9), la mayoría 6.5 – 7.5
• Presión atmosférica normal

• CAPACIDAD DE REGULACIÓN
• Por concentración de sustrato
• Por concentración de enzima
• Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato)
• Por inhibidores no competitivos (modificación covalente de la enzima)
• Por regulación alostérica

• ALTA ESPECIFICIDAD DE REACCIÓN

• Interacción estereoespecífica con el sustrato
• No hay productos colaterales
LAS ENZIMAS SON PROTEINAS:
• EFICIENTES
• ESPECIFICAS
• REGULABLES
 CINÉTICA ENZIMÁTICA
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por
enzimas.

La velocidad de una reacción catalizada por una enzima puede medirse con
relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar la
enzima.

Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la

reacción catalítica y de la especifidad de la enzima.

La constante de Michaelis-Menten (KM) es un parámetro cinético importante

por varias razones:

 KM es la concentración de sustrato para la cual la velocidad

de reacción es la mitad de la velocidad máxima.

 El valor de KM da idea de la afinidad del enzima por el

sustrato:
 a menor KM, mayor afinidad del enzima por el sustrato, y
 a mayor KM, menor afinidad.
Factores que afectan la cinética enzimática
La actividad puede estar afectada por:
el pH
la temperatura
la fuerza iónica
Inhibidores
 el pH
Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; etc.)
en las cadenas laterales de sus aminoácidos.
el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra.
según la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas,
habrá un pH que será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es el
llamado pH óptimo.
La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH.
Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar
drásticamente su actividad.
los ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los
seres vivos han desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener
estable el pH intracelular
Las enzimas actúan dentro de limites estrechos de pH, es decir muestran dependencia
de la concentración de ion hidrogeno.
La mayoría de las enzimas intracelulares muestran actividad optima de valores de pH
entre 5 y 9.
En medios muy ácidos o muy alcalinos, la enzima se desnaturaliza y se inactiva, es
 • Aumentar la temperatura
incrementa la energía cinética de
las moléculas.
Temperatura • El aumento de la energía cinetica
de moléculas también aumenta su
rapidez de movimiento y la
frecuencia con la cual chocan.
• Esta combinación de choques
productivos hacen que aumente
el índice de reacción.
 Concentración de reactivo
• La frecuencia con la cual las moléculas chocan es directamente proporcional a
sus concentraciones.
• Para dos moléculas la frecuencia con la cual chocan se duplicará si se duplica la
concentración de una de ellas, si las concentraciones de ambas se duplica, la
probabilidad de choque aumenta cuatro veces.

Concentración de ion hidrogeno

Las enzimas actúan dentro de limites estrechos de pH, es decir muestran dependencia
de la concentración de ion hidrogeno.
La mayoría de las enzimas intracelulares muestran actividad optima de valores de pH
entre 5 y 9.
En medios muy ácidos o muy alcalinos, la enzima se desnaturaliza y se inactiva, es
decir no muestran una actividad optima.
 TRANSAMINASAS

TRANSAMINASAS
ENZIMAS FRECUENTEMENTE ANALIZADAS PARA
EL DIAGNOSTICO CLINICO EN EL PACIENTE
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