Universidad Nacional del Alto Uruguay

Tecnicatura Universitaria en
Instrumentación Quirúrgica
Cátedra de Bioquímica
EQUIPO DOCENTE
Dr. FERRI Cristian
Dra. DOS SANTOS Patricia
Mgter. OJEDA Paola
Lic. CARRA Giuliana
 UNIDAD 3 : Enzimas

Enzimas. Estructura y Función. Especificidad, catálisis y regulación. Cinética

enzimática. Inhibición reversible e irreversible. Enzimas reguladoras. Control
Enzimático. Mecanismos de regulación. Aplicaciones biomédicas para el
diagnóstico en salud y enfermedad.
 ENZIMAS

COENZIMA
HOLOENZIMA APOENZIMA
(No proteica –
(Ez TOTAL) (Proteica - Termolábil)
Termoestable)

Son polímeros biológicos que
catalizan las reacciones químicas
que hacen posible la vida tal
como la conocemos.
Casi todas son proteínas.
ENZIMAS
Los nombres de uso frecuente
para casi todas las enzimas
describen el tipo de reacción
catalizada, seguido por el sufijo
-asa.
DEFINICIÓN Y TIPOS
Isomerasas: catalizan cambios geométricos o
estructurales dentro de una molécula.
Liasas: catalizan la división de C—C, C—O, C—N y
otros enlaces covalentes mediante eliminación de
átomo, dejando dobles enlaces.
Transferasas: catalizan la transferencia de
porciones, como grupos glucosilo, metilo o
fosforilo.
Ligasas: catalizan la unión de dos moléculas en
reacciones acopladas a la hidrólisis de ATP.
Hidrolasas: catalizan la división hidrolítica de C—C,
C—O, C—N y otros enlaces covalentes.
Oxidorreductasas:
reducciones.
catalizan oxidaciones y
 ACTIVIDAD CATALÍTICA
Catalizadores biológicos, aceleran las
reacciones disminuyendo la energía de
activación.

Las enzimas son altamente Las enzimas no se consumen durante el

específicas. proceso ni forman parte del producto.

A las sustancias sobre las que actúan las enzimas se

denomina genéricamente SUSTRATO.

Por acción de la enzima es transformado en producto y es

liberado del sitio activo, quedando libre para recibir
otro sustrato.
 COFACTORES

Aunque la actividad catalítica de algunas enzimas solo depende de las interacciones entre los aminoácidos del
sitio activo y el sustrato, otras enzimas requieren componentes no proteínicos para realizar sus actividades.
Los cofactores enzimáticos pueden ser iones, como el Mg2+ o el Zn2+, o moléculas orgánicas complejas
denominadas coenzimas. El componente proteinico de una enzima que carece de un cofactor esencial se
denomina apoenzima. Las enzimas intactas con sus cofactores unidos se denominan holoenzimas.
 COFACTORES: IONES
ESENCIALES
IÓN ESENCIAL ENZIMA EN LA QUE ACTÚA
 COFACTORES:
COENZIMAS
Coenzimas: provienen de las
vitaminas (forma activa de las
vitaminas), tienen peso molecular
bajo. Biomoléculas no proteicas que
favorece y/o potencializan la acción
de una enzima.
 COFACTORES:
COENZIMAS

Coenzimas: provienen de las

vitaminas (forma activa de las
vitaminas), tienen peso molecular
bajo. Biomoléculas no proteicas que
favorece y/o potencializan la acción
de una enzima.
 MECANISMO DE ACCIÓN
Las enzimas aceleran las reacciones químicas
bajo condiciones fisiológicas. Sin embargo, una
enzima no puede alterar el equilibrio de una
reacción, sólo puede acelerar la velocidad de la
misma mediante la disminución de la energía de
activación de la reacción.

COMPLEJO
ENZIMA - SUSTRATO Sustrato: cualquier compuesto
químico sobre el que actúa la
enzima.

Enzima: siempre actúa sobre un

sustrato para producir una catálisis y
su resultado es un producto.
COMPLEJO
ENZIMA - PRODUCTO
 ESPECIFICIDAD: MODELO DE
LLAVE-CERRADURA

Propuesto por Emil Fischer en 1890. Cada enzima se une a un solo tipo de sustrato debido a
que el sitio activo y el sustrato poseen estructuras complementarias. La forma global del
sustrato y su distribución de carga le permiten entrar e interactuar con el sitio activo de la
enzima.

Durante la catálisis, las enzimas suelen redirigir los cambios

conformacionales inducidos por la unión a sustrato para efectuar cambios
complementarios en el sustrato que faciliten su transformación en producto.
ESPECIFICIDAD: MODELO DE
LLAVE-CERRADURA
 ESPECIFICIDAD: MODELO DE
AJUSTE INDUCIDO

Propuesta por Daniel Koshland, se toma en cuenta la estructura

flexible de las proteínas. En este modelo, el sustrato no se ajusta
con precisión a un sitio activo rígido. En vez de ello, las
interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato
modifican la estructura tridimensional del sitio activo, adecuando
la forma de este a la del sustrato en su conformación de estado de
transición.
 EFECTO DEL pH
La sensibilidad al pH de las enzimas se debe al efecto del pH sobre la carga iónica de las cadenas
laterales de aminoácidos de las enzimas. Diversos solutos, como sustratos, productos, iones metálicos
y moléculas reguladoras, también afectan a la velocidad de las reacciones enzimáticas.
Quimiotripsina

Las enzimas citosólicas

La tripsina y la
tienen un pH óptimo en el
quimotripsina tienen
intervalo de pH 7-8.
un pH óptimo
alcalino, compatible
con su actividad
digestiva en el jugo LDH (láctico deshidrogenasa)
pancreático alcalino. ALAT (alanina amino transferasa) LDH

Pepsina
La pepsina, que es Las enzimas lisosomales
secretada por las suelen tener un pH
células gástricas y que óptimo ácido.
actúa en el jugo
gástrico, tiene un pH
óptimo de 1,5-2,0. Hidrolasas
Paratión
Hidrolasa
 EFECTO DE LA TEMPERATURA

Las enzimas normalmente funcionan como catalizadores a una temperatura constante (ambiente o
corporal). Sin embargo, se ha probado que la actividad enzimática aumenta con la temperatura, pero luego
disminuye a altas temperaturas. Esto sucede porque las enzimas, al igual que todas las proteínas, se
desnaturalizan a temperatura elevada y pierden actividad.
REGULACIÓN
ENZIMÁTICA
 REGULACIÓN: ENZIMAS
ALOSTÉRICAS
La regulación alostérica, es cualquier forma de regulación donde la molécula reguladora (un activador o un
inhibidor) se une a una enzima en algún lugar diferente al sitio activo. El lugar de unión del regulador se
conoce como sitio o centro alostérico.
Las enzimas alostéricas usualmente tienen varios sitios activos localizados en diferentes subunidades
proteicas. Cuando un inhibidor alostérico se une a una enzima, cambian ligeramente todos los sitios activos en
las subunidades proteícas, de manera que funcionan menos eficientemente.
 REGULACIÓN: ENZIMAS
MODULADAS COVALENTEMENTE

Entre las modificaciones covalentes que regulan la función de proteína (p. ej., metilación,
acetilación), la más frecuente es la fosforilación - desfosforilación.

PROTEINA CINASA PROTEINAS

(KINASA) FOSFATASA

Fosforilan proteínas al Cataliza la eliminación

catalizar la transferencia del hidrolítica de grupos Fosfatasa Ácida
grupo fosforilo (-PO3) fosforilo (-PO3)
terminal de ATP hacia los regenerando la forma no
grupos hidroxilo modificada de la proteina

Fosfatasa
CHEK2 Alcalina
 OTROS TIPOS DE REGULACIÓN

CONTROL GÉNICO
Los genes determinan que tipo de enzimas expresara un tipo celular
determinado.

ENZIMAS CONSTITUTIVAS
Son las enzimas que mantienen constante la relación entre su síntesis y
degradación a lo largo de la vida de la célula.

ENZIMAS INDUCIBLES
Son las enzimas que activan su síntesis de acuerdo a los requerimientos
celulares, pueden ser activadas por HORMONAS. Las HORMONAS actúan
sobre el ADN nuclear regulando el proceso de transcripción génica.
 ACTIVADORES E INHIBIDORES
Los activadores enzimáticos se unen a
las enzimas e incrementan su actividad.
Son moléculas pequeñas (generalmente
iones inorgánicos). No son participantes
directos de la reacción sino que se unen
a la enzima libre o al sustrato libre.

Las moléculas que reducen la actividad de

una enzima se denominan inhibidores e
incluyen muchos fármacos, antibióticos,
conservadores alimentarios, venenos y
metabolitos de procesos bioquímicos
normales.
 INHIBIDORES IRREVERSIBLES

Los inhibidores irreversibles usualmente se unen de forma covalente a la INHIBIDOR

enzima, con frecuencia a la cadena lateral de un residuo de aminoácido
del sitio activo.

Unión covalente del COMPLEJO

inhibidor a la enzima ENZIMA – SUSTRATO - INHIBIDOR

COMPLEJO
ENZIMA – SUSTRATO - INHIBIDOR
 INHIBIDORES REVERSIBLES

La inhibición reversible ocurre cuando el efecto inhibitorio de un compuesto se puede contrarrestar

incrementando la concentración del sustrato o retirando el compuesto inhibidor mientras la enzima
permanece intacta.

TIPOS DE INHIBICIÓN
REVERSIBLE

COMPETITIVA NO COMPETITIVA ACOMPETITIVA

El sitio de unión al inhibidor

El inhibidor y el sustrato se El inhibidor se une a un sitio
se crea después de que el
unen al mismo sitio distinto del sitio activo
sustrato se une a la enzima.
 TIPOS DE INHIBICION:
INHIBICION COMPETITIVA

Los inhibidores competitivos se unen de

forma reversible a la enzima libre, y no al
complejo enzima – sustrato (ES), para
formar un complejo enzima – inhibidor
(EI).
 TIPOS DE INHIBICION:
INHIBICION NO COMPETITIVA

En algunas reacciones catalizadas por

enzimas el inhibidor puede unirse tanto a la
enzima libre como al complejo enzima-
sustrato
 INHIBICIÓN INHIBICIÓN NO
COMPETITIVA COMPETITIVA
 TIPOS DE INHIBICION:
INHIBICION ACOMPETITIVA
El inhibidor solo se une al complejo enzima-
ENZIMA SUSTRATO
sustrato, y no a la enzima libre. En
consecuencia, el inhibidor es ineficaz a
bajas concentraciones de sustrato porque
hay muy poco complejo ES presente.

COMPLEJO
ENZIMA - SUSTRATO

INHIBIDOR

COMPLEJO
ENZIMA – SUSTRATO - INHIBIDOR
 ISOENZIMAS

Los organismos superiores a menudo elaboran varias versiones (variacion en la secuencia de AA) de una enzima
dada distintas desde el punto de vista físico, cada una de las cuales cataliza la misma reacción. Las isoenzimas
pueden mostrar diferencias sutiles de propiedades como sensibilidad a factores reguladores particulares o
afinidad de sustrato (p. ej., hexocinasa y glucocinasa) que las adaptan a tejidos o circunstancias específicos.
Algunas isoenzimas también pueden aumentar la supervivencia al proporcionar una copia de “respaldo” de una
enzima esencial.

Glucocinasa Hexocinasa