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Universidad Nacional de Trujillo

Facultad de Ciencias Agropecuarias – Ingeniería Agroindustrial


Asignatura Bioquímica General

Tema 3: Mecanismos catalíticos: Enzimas. Propiedades


generales. Centro catalítico. Mecanismo: Fisher y Koshland.
Constituyentes sistema enzimático: sustrato, enzima,
cofactores.

Docente:
Dra. Anabel González-Siccha
Email: agonzalez@unitru.edu.pe

Trujillo, 06 DE JULIO DE 2020


ENZIMAS
 Los enzimas son catalizadores orgánicos de naturaleza
proteica que intervienen en los procesos metabólicos de las
células.
 La acción enzimática se caracteriza por la formación de
un complejo que representa el estado de transición.
 El sustrato se une al enzima a través de numerosas
interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno,
electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico , el
centro activo. Este centro es una pequeña porción del
enzima, constituido por una serie de aa que interaccionan
con el sustrato.
CENTRO CATALÍTICO
➢Es el sitio activo de la enzima
➢Esta constituida por aminoácidos: serina, aspartato,
cisteín etc.
➢Se une el sustrato al sitio activo para ser transformado
en productos.
➢SUSTRATO + ENZIMA → PRODUCTOS
➢Mecanismo de Acción:
1. Hipótesis de Fisher: rígido
2. Teoría de Koshland: flexibilidad
Teoría Koshland : “flexibilidad”
“El sustrato induce a un cambio conformacional del sitio activo de
la enzima
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
➢Disminuye la energía libre de activación.
➢Son específicas para un sustrato.
➢Participa su sitio activo para unirse al sustrato
➢El nombre de las enzimas, es el del sustrato más el sufijo “asa”:
Sacarasa, Celulasa.
➢Tienen uno o más sitios activos.
➢Requieren de cofactores
➢Son termolábiles es decir sensibles a los cambios de
temperatura.
Energía de activación necesaria para iniciar
la reacción.

Sin enzima
Energía de Con enzima
activación

Curso de la reacción

 Cuando se forma esta interacción baja la energía de


activación necesaria para poder llevar a cabo la reacción.
MECANISMOS CATALITICOS
➢ La catálisis es el proceso en la cual, la enzima se une al sustrato para
transformarlo en productos.
➢ La enzima es un catalizados orgánico que disminuye la energía de
activación.
➢ Un catalizador estabiliza el estado de transición al compararla con un Rx no
catalizada
➢ Es posible explicar la eficacia de los catalizadores enzimáticos por sus
propiedades:
➢Especificidad de combinación con el sustrato
➢Arreglo intermolecular óptimo de sus grupos catalíticos
Sustratos

Sitio activo

Complejo Enzima-Sustrato Producto Enzima


SISTEMA ENZIMATICO
Las enzimas actúan en
condiciones específicas
(óptimas) que son:
◼ Presencia de cofactores

◼ Temperatura óptima

◼ pH óptimo

Los cambios pueden alterar,


desactivar o desnaturalizar a la
enzima, y con ello la pérdida
de su actividad biológica
Constituyentes de un Sistema
Enzimático
E + S → [E-S] → P + E
1. Enzima,
2. Sustrato,
3. Cofactor,
4. pH óptimo
5. Temperatura óptima.
CONSTITUYENTE SISTEMA ENZIMATICO

1) ENZIMA 2) sustrato
 Son proteínas  Es el metabolito que a
 Son específicas hacer transformado por la
 Presenta uno o más sitios
enzima
activos  Puede ser:
 Constituidos por L-alfa-Aas  - Proteínas
 Son termolábiles  - Carbohidratos
 Disminuyen la energía libre  -lípidos
de activación  - Ácidos nucleicos etc
CONSTITUYENTE SISTEMA ENZIMATICO
3) Cofactores
 Son sustancias NO PROTEICAS
 Son dializables (que se pueden separar)
 Termoestables (estables a diferentes temperaturas)
 No se modifican al final de la Reacción
 Incrementan la interacción Enzima y con el sustrato

Tipos a) Inorgánicos:
1) Enzimas activadas por iones
2) metaloenzimas
b) Orgánicos
1) Coenzimas
2)Grupos prosteticos
Tipos de Cofactores
1) INORGÁNICOS : IONES O METALES
a) Enzimas dependientes de metales: el ion se puede separar
por diálisis, el ion se une de manera débil a la enzima.
Ejemplo:
- Ion cloruro: enzima amilasa salival
- Zinc: enzima anhidrasa carbònica
b) metaloenzimas
El ion forma parte de la estructura de la enzima
Ejemplo: ion fierro--- hemoglobina
ion cobre--- citocromo oxidasa
Tipos de Cofactores
2) ORGANICOS :
a) Coenzimas : son vitaminas que se une de manera débil a la
enzima. Actúan como cosustrato,Ejemplo:
- B3—Niacina– interviene en reacciones redox--LDH
- B6—Piridoxal– interviene en reacciones de
transaminaciòn y de descarboxilaciòn.
b) Grupo prostético, que se unen en forma covalente a la
enzima, no se puede separar
Ejemplo: Grupo hem--- hemoglobina
grupo hem– citocromo oxidasa
B2-Rivoflavina, FMN, FAD
Enzimas que requieren
elementos inorgánicos
Citocromo oxidasa Fe2+, Fe+,
Catalasa, peroxidasa

Citocromo oxidasa Cu2+


DNA polimerasa
Anhídrasa carbónica Zn2+
Alcohol deshidrogensa

Hexoquinasa Mg2+
Glucosa 6-fosfatasa
Arginasa Mn2+
Piruvato quinasa K+, Mg2+
Ureasa Ni2+
Nitrato reductasa Mo2+
Coenzimas Reacción

Pirofosfato de tiamina Descarboxilación


Flavinas (FMN, FAD) Rx redox, H+
NAD -NADP Rx redox, H+
Coenzima A . Acilación de AG
Fosfato de Piridoxal Aminación y descarboxilación
Biotina Carboxilación: CO2
Ácido Fólico (Tetrahidrofolato) Adición de grupos metilenos
5’-Desoxicobalamina (Coenzima Deshidrogenación y adición de grupos
B12) alquilos
Hem Hemoglobina (O2) y citocromos (Fe),
transporte de iones
Referencias bibliográficas
 MURRAY RK, BENDER DA, KENNELLY PJ,
RODWELL VW, WEIL PA. Harper Bioquímica
ilustrada. 31 ed. Editorial Mc Graw Hill- LANGE.
España. Año 2019. https://booksmedicos.org/harpers-illustrated-
biochemistry-31st-edition/

 KOOLMAN JAN & RÖHM KLAUS-HEINRICH.


Bioquímica Humana: Textos y Atlas. 4a ed. Editorial
Médica Panamericana S.A. España. Año 2012.
https://booksmedicos.org/bioquimica-humana-texto-y-atlas-koolman/

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MUCHAS GRACIAS

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