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FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
BIOCATALIZADORES
Características
Enzimas
Vitaminas
Características
Biocatalizadores
 Catalizador: Sustancia capaz de acelerar una reacción química.
 Las enzimas son proteínas cuya función consiste en catalizar las reacciones químicas

S P • Hacen que el tiempo de duplicación

bacteria sea de 20 min. aprox.

• Hacen que el tiempo de duplicación

célula humana sea de 24 horas aprox.

• Hacen que el tiempo de respuesta

neuronal sea Microsegundos aprox.

El catalizador no se ve modificado de
manera irreversible. No afecta a la
posición de equilibrio de la reacción
Tipos de biocatalizadores
 Oligoelementos: Fe, Zn, Ca, Mg

 Vitaminas: moléculas proteicas o lipídicas

 Hormonas: proteicas o lipídicas (sintetizadas por glándulas endocrinas)

 Enzimas: proteicas (sintetizadas por el propio organismo)

 Actúan dentro o fuera de la célula
ENZIMAS
Composición
Clasificación
Acción enzimática
Modelos enzimáticos
Cinética enzimática
Composición
 Enzimas constituidas únicamente por proteínas
 Enzimas tipo heteroproteína:
HOLOENZIMA = COFACTOR + APOENZIMA

Elemento metálico Compuesto orgánico

Fe , Zn , Ca , Mg
GRUPO COENZIMA
PROSTÉTICO

Unión covalente a Unión no covalente

la apoenzima a la apoenzima
 Grupo prostético
 Compuesto orgánico unido covalentemente a la apoenzima, constituyendo la holoenzima o
forma catalíticamente activa de la enzima.

Grupo prostético Función Distribución Grupo prostético Función Distribución

Flavín Bacterias, Archeas, Metilación e isomeri Bacterias, Archeas, y
Reacciones redox Metilcobalamina
mononucleótido y Eucariotas zación Eucariotas
Flavín adenín Bacterias, Archeas, Pirofosfato de Bacterias, Archeas, y
Reacciones redox Descarboxilación
dinucleótido y Eucariotas tiamina Eucariotas
Pirroloquinolina Bacterias, Archeas, y
Reacciones redox Bacterias Hemo Reacciones redox
quinona Eucariotas
Transaminación, de Reacciones Bacterias, Archeas, y
Fosfato de Bacterias, Archeas, Molibdopterina
scarboxilación y de oxigenación Eucariotas
piridoxal y Eucariotas
desaminación Bacterias, Archeas, y
Ácido lipoico Reacciones redox
Bacterias, Archeas, Eucariotas
Biotina Carboxilación
y Eucariotas
Coenzimas
 Compuesto orgánico unido no covalentemente a la apoenzima, constituyendo la holoenzima o
forma catalíticamente activa de la enzima.

 Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el
mecanismo de catálisis
 aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de una enzima a otra.

 A diferencia de las enzimas, las coenzimas se modifican durante la reacción química

 el NAD+ se reduce a NADH cuando acepta dos electrones (y un protón) y por tanto se agota
 cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD+, que de nuevo puede actuar como coenzima.
Tipos de enzimas
Acción enzimática
 La Termodinámica no responde a la pregunta de cómo se
resuelve una reacción química. Sólo indica la posición de
equilibrio entre reactivos y productos.

 El valor obtenido nos indica si la reacción es exergónica o

endergónica
 Solamente las reacciones que son exergónicas son capaces de
producir energía y, por tanto, de sustentar el crecimiento

 Los reactivos han de pasar por un estado de elevada

Energía Estado de transición (o activado)
 A mayor estado de transición, menor velocidad de reacción.
Etapas

I E + S ES ¿Cómo logra reducir la energía

del estado de transición?
 Estabiliza el estado
intermedio de la molécula
 Orienta correctamente a la
molécula

II ES E + P
Modelos enzimáticos I
PREMISAS
 El reactivo ha de unirse a la enzima.
 Unión bolsillo catalítico‐centro activo.
 Especificidad de reacción.

¿Cómo se logra dicha especificidad?

 Sólo el reactivo apropiado “encaja” en el bolsillo catalítico.
 complementariedad geométrica y electrónica.
 Las enzimas son estereoespecíficas y estereoselectivas ya
que están compuestas por aminoácidos que poseen
carbonos (C) quirales
Modelos enzimáticos II
 Explican la interacción enzima‐sustrato y cómo se
produce la catálisis enzimática:

 Modelo de Llave‐Cerradura (1894): Explica

la especificidad de la enzima pero no aporta
ningún dato sobre el mecanismo de catálisis.

 Modelo de ajuste inducido (1958): Explica la

especificidad de la enzima y aporta datos sobre el
mecanismo de catálisis.
Mecanismos de catálisis
 Las enzimas emplean alguno de los siguientes mecanismos para lograr su objetivo:
1. Catálisis ácido‐base. Protones reactivos
2. Catálisis covalente. Formación de un enlace covalente.
3. Catálisis de iones metálicos. Los iones participan en la reacción de catálisis. Llamadas
metaloenzimas. (Mg, Mn, Fe, Zn,…)
4. Efectos de proximidad y orientación
5. Unión preferencial del complejo de estado de transición

 Los grupos funcionales de las proteínas con función enzimática pueden participar en la catálisis a
través de reacciones ácido‐base, formación de enlaces covalentes transitorios y en la estabilización
de cargas.
 Aun así no pueden participar por sí solos en reacciones de tipo REDOX , por ejemplo. Requieren de
su interacción con otros grupos para este tipo de reacciones: COFACTORES o COENZIMAS
 Cinética enzimática I

Modelo básico de catálisis

Reacción  Cada una de estas reacciones vendrá

caracterizada por su constante de
velocidad
Inhibición
 Cinética enzimática II
kd kcat
E + S  ES  E + P
ki

ECUACIÓN DE MICHAELIS - MENTEN  La ECUACIÓN DE LINEWEAVER-BURK permite

calcular los parámetros característicos de una
reacción enzimática a partir de un ajuste lineal de
la inversa de la velocidad frente a la inversa de la
concentración de sustrato
 Cinética enzimática III

Vmax
 Es el valor de velocidad máxima de la reacción
catalizada.
 Toda la enzima presente en el medio convierte
sustrato simultáneamente

KM
 El valor de la constante de Michaelis corresponde con
la concentración de sustrato a la cual la enzima
trabaja a la mitad de la velocidad máxima.
 Permite hacernos una idea de la afinidad entre
enzima y sustrato. A menor KM, mayor afinidad
 Cinética enzimática IV

Kcat
 La constante catalítica de la reacción. ES  E + P
 Se denomina número de recambio.
 Indica cuántas moléculas de sustrato puede transformar una única molécula de enzima por unidad de tiempo.
VITAMINAS
Características
Propiedades
Derivados
Características
 Compuestos orgánicos esenciales, biológicamente muy activos,
imprescindibles para el desarrollo y crecimiento del organismo.
 Ingeridos en la dieta
 Las cantidades diarias necesarias son mínimas
 Muchas son precursoras de coenzimas
 Su ausencia total o parcial provoca avitaminosis
Propiedades
Vitaminas y derivados