CAPITULO

COMPENDIO CIENCIAS - I
ENZIMAS BIOLOGÍA

1. DEFINICIÓN:
Son moléculas de naturaleza proteica (globular) que tienen como función primordial acelerar las reacciones químicas
en los seres vivos sin modificarse. En otras palabras son BIOCATALIZADORES.
Catálisis:
Aceleración de un cambio químico con un mínimo consumo de energía.
Sin enzima
Alta

Energía de
Energía activación

Reactantes
Con enzimas
Baja
Productos
Progreso de la reacción

Figura #1 : Efecto que tiene una enzima en la

energía de activación

Enzimas Comunes
SUSTRATO ENZIMA

Sucrosa Sucrasa
Lactosa Lactasa
Maltosa Maltasa
Urea Ureasa
Acido ribonucleico Ribonucleasa

2. PROPIEDADES:
 Son biocatalizadores → disminuyen la energía de activación
 Son específicas.
 Actúan en pequeñas cantidades → capacidad catalítica.
 Están sujetas a la desnaturalización → sensibles
 No dializan

3. ESTRUCTURA ENZIMATICA:
Tienen dos regiones estructurales especializadas.

a) Sitio Catalítico:
Es la zona de la enzima que se une al sustrato y acelera su transformación, presenta:
➢ Zona de Fijación
➢ Zona de catálisis

b) Sitio Regulador:
Es una región que esta sujeta a modificaciones cuyas consecuencias son el aumento o disminución de la
capacidad de la enzima para unirse al substrato.

4. MECANISMO DE ACCIÓN:
Se reconocen 4 etapas:

a) Reconocimiento:
El sustrato y la enzima se ponen en contacto.

b) Acoplamiento:
Es la unión enzima sustrato (Complejo Michaelis). Se explica de dos maneras:

- Hipótesis de Fischer o Llave Cerradura:

La enzima y sustrato se unen sin modificación alguna, solo explica en caso de moléculas de estructura rígida,
mas no en las complejas.

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COMPENDIO CIENCIAS - I BIOLOGÍA

- Hipótesis de Koshland o Encaje Inducido:

La enzima y el sustrato modifican su conformación para acoplarse. Es mucho más aceptable.

c) Acción catalítica:
Puede ser ácida o básica.

d) Formación y Liberación de Productos:

Se forma uno o más productos y se libera la enzima para unirse a otra molécula de substrato.

5. Cofactores Enzimáticos:
Son sustancias de naturaleza diferentes a las proteínas, pueden ser:

a) Inorgánicas:
Iones: Mg++, Zn++, Cu++, Fe++, Mn++

b) Orgánicas:
Llamado COENZIMA: CoA, Pirofosfato de Tiamina, Fosfato de pirodoxal, biotina, Acido Lipoico, NAD+, FMN, FAD+
y la coenzima Q.
En conclusión:

APOENZIMA+COFACTOR= ENZIMA ACTIVA

6) PROENZIMAS O ZIMOGENOS:
Son precursoras de enzimas, son activadas por otras enzimas y el HCl (Acido Clorhídrico)

7) FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA:

▪ Temperatura:
Toda enzima tiene una temperatura óptima de actividad
▪ Potencial de Hidrógeno (pH):
Todo enzima tiene un pH óptimo de actividad.
▪ Concentración de Sustrato[S]:
La enzima actúa sólo hasta la saturación con el sustrato y luego permanece constante.
▪ Concentración de Enzima[E]:
A mayor cantidad de enzima, mayor actividad catalítica.
▪ Inhibidores:
Son sustancias que se unen a las enzimas disminuyendo su actividad. Pueden ser:
- Competitivos:
Cuando son semejantes al sustrato. Es reversible.

- No Competitivos:
Cuando la sustancia es distinta al sustrato, se une a la enzima o un centro distinto del sitio activo. Puede ser
reversible o irreversible.

8) CLASIFICACION:

▪ Oxidorrdeductasas:
Ejemplo: Citocromos

▪ Transferasas:
Transfieren grupos químicos entre moléculas. Ejemplo: Fosfotransferasa

▪ Hidrolasas:
Se rompen moléculas con la intervención de agua. Ejemplo: Amilasa

▪ Liasas:
Forman enlaces dobles. Ejemplo Descarboxilasa

▪ Isomerasas:
Isomerización

▪ Ligasas:
Unión de moléculas con formación de enlaces. Ejemplo. ADN ligasa

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