Universidad de San Carlos de Guatemala

Centro Universitario de Petén

Carrera de Médico y Cirujano
Unidad didáctica: Biología Celular y
Molecular
Liz Angela Yamileth Castellanos
Las Enzimas
Masferrer
Carné: 202043900
Lic. Gerson Ochaeta

Las enzimas son los mediadores del

metabolismo, responsables de cada
reacción que ocurre en la célula. Son
biomoléculas de naturaleza proteíca
que aceleran la velocidad de reacción
hasta alcanzar un equilibrio.

Propiedades de las enzimas Función de las enzimas

1. Solo se requieren en pequeñas Las enzimas tienen una enorme variedad de
cantidades. funciones dentro de la célula: degradan
2. No se alteran durante la reacción y cada azúcares, sintetizan grasas y aminoácidos,
molécula de enzima puede participar entre muchas otras funciones vitales.
repetidamente en reacciones individuales.
3. No tienen efecto alguno sobre la
termodinámica de la reacción.

Mecanismo de acción de las Enzimas
En toda reacción química se produce la transformación
de unas moléculas iniciales denominadas sustratos (S)
en las reacciones bioquímicas, en unas sustancias
finales o productos (P). Esta transformación necesita, en
la mayoría de las reacciones, un aporte inicial de
energía que aumenta la energía cinética de las
moléculas. La energía que deben poseer las moléculas
para iniciar la reacción se conoce con el nombre de
energía de activación.
Propiedades de las Enzimas
Las enzimas son catalizadores con varias propiedades
notables. En primer lugar, las velocidades de las reacciones
catalizadas por enzimas a menudo son extraordinariamente
elevadas. En segundo lugar, en marcado contraste con los
catalizadores inorgánicos, las enzimas son muy específicas
para las reacciones que catalizan, y rara vez forman
productos secundarios. Debido a sus estructuras
relativamente grandes y complejas, las enzimas pueden
regularse. Esto es muy importante en los seres vivos, que
deben conservar energía y materias primas.

Tipos de Enzimas
Debido a que muchas enzimas se descubrieron antes de
instituirse la nomenclatura sistemática, en muy pocos casos
se conservaron los nombres antiguos ya establecidos.
Las seis categorías principales de enzimas son las
siguientes:

Oxidorreductasas Transferasas Hidrolasas Liasas

Las oxidorreductasas
catalizan reacciones redox
en las cuales cambia el
estado de oxidación de uno
o de más átomos en una
molécula.
Las transferasas transfieren
grupos moleculares de una
molécula donadora a una
aceptora.
Las hidrolasas catalizan
reacciones en las que se
produce la rotura de enlaces
como C-O, C-N y O-P por la
adición de agua.
Las liasas catalizan
reacciones en las que se
eliminan grupos para formar
un doble enlace o se añaden
a un doble enlace.
 Isomerasas Isomerasas

Se trata de un grupo Se trata de un grupo

heterogéneo de enzimas. heterogéneo de enzimas.
Las isomerasas catalizan Las isomerasas catalizan
varios tipos de varios tipos de
reordenamientos reordenamientos
intramoleculares intramoleculares

Interacciones alostéricas Inhibición Reversible:

a) Competitiva
Es un mecanismo con el cual, Los inhibidores son sustancias
una enzima puede activarse o b) No competitiva
que disminuyen, o incluso
inactivarse temporalmente. Estas c) Acompetitiva
anulan, la velocidad de las
interacciones sólo ocurren
reacciones catalizadas por
cuando las enzimas poseen al Irreversible
menos dos sitios de unión. Uno
enzimas.
sería el centro activo y el otro, La inhibición puede ser de
conocido como centro regulador,
distintos tipos
sería el sitio donde se une el
efector alostérico

Inhibición competitiva Inhibición competitiva Inhibición acompetitiva o

Se conoce como inhibición
competitiva, ya que el inhibidor y
el sustrato compiten por unirse
al centro activo. La inhibición
competitiva es reversible. El
resultado de la competencia en
cada momento depende de
cuántas moléculas de sustrato y
de inhibidor estén presentes.
En la inhibición no competitiva,
el inhibidor que no necesita
parecerse al sustrato, se une a
la enzima en un sitio distinto al
centro activo. Al igual que la
inhibición competitiva, la
inhibición no competitiva es
reversible.
incompetitiva
En la inhibición acompetitiva el
inhibidor se fija a un sitio diferente
al del sitio activo. Este inhibidor sólo
se une a la enzima (E) cuando ya
se ha formado el complejo ES
enzima-sustrato. El inhibidor sólo se
une al complejo (ES)
Isoenzimas
Las isoenzimas son proteínas
multiméricas con función
catalítica semejante y difieren
entre ellas en algunas
propiedades químicas, físicas
y cinéticas. Se diferencian
entre sí por su distribución de
carga debido a su
configuración aminoacídica.

Bibliografía

Janet; Iwasa, Wallace;Marshall Karp Biología Celular y Molecular, Octava edición. 31 de 03 de 2022

Joaquín; Ramírez, Marcela; Ayala; Universidad Nacional Autónoma de México, Revista digital universitaria ISSN: 1607 – 6079, diciembre 2014.
Disponible en: https://www.revista.unam.mx/vol.15/num12/art91/

CREMOSI, P., L’uso degli enzimi nella pulitura di oprer policrome, Ed. Il prato, Padova, 2002, p. 25. Disponible en:
https://addi.ehu.es/bitstream/handle/10810/14292/4-%20Cap%C3%ADtulo%20I.%20Las%20enzimas.pdf?sequence=4

LEHNINGER, A., NELSON, D., COX, M., Principios de Bioquímica 4º Edición, Ed. Omega, Barcelona, 2006, pp. 225-228. Disponible en:
https://addi.ehu.es/bitstream/handle/10810/14292/4-%20Cap%C3%ADtulo%20I.%20Las%20enzimas.pdf?sequence=4

LEHNINGER, A., NELSON, D., COX, M., Principios de Bioquímica 4º Edición, Ed. Omega, Barcelona, 2006, pp. 211-212. Disponible en:
https://addi.ehu.es/bitstream/handle/10810/14292/4-%20Cap%C3%ADtulo%20I.%20Las%20enzimas.pdf?sequence=4

Jorge; Cárdenas, Identificación y caracterización de las isoenzimas de la LDH (Lactato deshidrogenasa), Bogota DC, 2007. Disponible en:
https://repositorio.uniandes.edu.co/bitstream/handle/1992/23789/u303121.pdf?sequence=1