UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE NUEVO LEÓN

FACULTAD DE AGRONOMÍA

CUESTIONARIO ENZIMAS

Docente: Beatriz Adriana Rodríguez

Romero Semestre: 4 Grupo: I4A

Alumna:

López Gómez Amelia Paloma 1821676

Campus de ciencias agropecuarias, General Escobedo, Nuevo León, a 20 de septiembre

de 2022.
1. ¿Qué es una enzima?

Proteína que actúa como catalizador biológico, llevando a cabo reacciones bioquímicas a muy altas
velocidades, no se consume durante la reacción y en general presenta un elevado grado de
especificidad.

2. ¿Cuál es la clasificación de las enzimas?

Oxidorreductasa, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas, ligasas.

3. Describa una cinética enzimática y cuáles son los factores que participan en ella

Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan
información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especificad del enzima.
La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que
en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las
condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc., y se utilizan
concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada
es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los
productos o la desaparición de los reactivos.

4. Describa los principales factores que inactivan a las enzimas

La temperatura: Las enzimas son muy sensibles a la temperatura. A bajas temperaturas, la mayor
parte de las enzimas muestra poca actividad porque no hay suficiente cantidad de energía para
que tenga lugar la reacción catalizada.

5. ¿Cómo se producen las enzimas?

Las enzimas se obtienen de microorganismos (bacterias, hongos o levaduras) seleccionados por

screening y, posteriormente, cultivados por fermentación (en matraz o reactor). A partir de los
caldos de cultivo se procede a la purificación de la enzima que cataliza la reacción de interés.

6. ¿Qué es la inmovilización enzimática?

Confinamiento físico de una enzima o célula en una determinada región del espacio, de manera
que su actividad catalítica se retenga y pueda ser reutilizada.

7. ¿Cómo se lleva a cabo la inmovilización?

Mediante la suspensión de la enzima en una solución del monómero. Seguidamente se inicia la

polimerización por un cambio de temperatura o mediante la adición de un reactivo químico. El
atrapamiento puede ser en geles o en fibras, que suelen ser más resistentes que los geles.

8. ¿Cuáles son las principales enzimas que se utilizan en los alimentos?

Panificación Amilasa Proteasa Lipoxidasa Lactasa

Cervecería Amilasas Papaína Pepsina

Vinificación Pectinasas Glucosa-oxidasa

Bebidas no alcohólicas Pectinasas Glucosa-isomerasa Tannasa Glucosa-oxidasa

9. ¿Cuáles son las principales enzimas oxidorectasas que se utilizan en los alimentos?

Catalasa, peroxidasa, glucosa oxidasa, polifenol oxidasa.

Las oxidoreductasas están involucradas en las reacciones oxidativas en alimentos, como son el
oscurecimiento de frutas, la oxidación de ácidos grasos de origen animal o la degradación de
vitaminas.

10. Describa que es la glucosa oxidasa y ¿cuáles son sus usos?

Cataliza la reacción entre la glucosa y el oxígeno molecular, produciendo ácido glucónico y

peróxido de hidrógeno; su aplicación más importante es en la eliminación de la glucosa del huevo
antes de su deshidratación, con objeto de evitar las reacciones de oscurecimiento no enzimático.
Se puede obtener de Penicillium notatun o de Aspergillus niger; la que proviene de este segundo
microorganismo tiene un peso molecular de 160.000 Da, un pH óptimo de acción de 5.5 y posee
como cofactor dos moléculas del FAD que se regeneran.

Revisión de enzimas de importancia en alimentos con la reacción; es inhibida por mercurio y plata,
generalmente presenta una gran actividad contaminante de catalasa, lo cual es muy deseable para
eliminar el H202 que se produce en la reacción. La glucosa oxidasa se emplea también para
eliminar el oxígeno que pueden contener las bebidas, los aderezos y las mayonesas, ya que es el
que inicia muchas de las transformaciones de deterioro en los alimentos. Finalmente, la
determinación cuantitativa de la glucosa se puede llevar a cabo con el uso de esta enzima.

11. ¿Qué son las catalasas y donde se utilizan en los alimentos?

La catalasa cataliza la reacción 2H202 -» 2H20!02, por lo que se emplea precisamente para
destruir el peróxido de hidrógeno usado. Esta enzima también se emplea para eliminar el H202
que la glucosa oxidasa produce durante la transformación de la glucosa en ácido glucónico. La
catalasa está presente en gran cantidad de tejidos animales y vegetales, así como en
microorganismos, pero se produce a nivel industrial a partir de Aspergillus niger. La catalasa se
utiliza como parámetro para estimar la contaminación microbiana de diversos alimentos, así como
la mastitis en las vacas lista enzima es constituyente de algunas bacterias aeróbicas (por ejemplo,
Bacillus spp, Pseudomonas spp y enterobacterias), y su concentración se incrementa con el
número de microorganismos, por lo que la medición de la catalasa refleja indirectamente la
población microbiana de algunos productos, como es el caso de los derivados cárnicos

12. ¿Qué son las lipoxigenasas?

Un grupo de enzimas que llevan a cabo la oxigenación o peroxidación de diversos compuestos

insaturados, como ácidos grasos libres, triacilglicéridos, pigmentos y algunas vitaminas.

13. ¿En dónde se utilizan las lipoxigenasas en alimentos?

Las lipoxigenasas, enzimas que catalizan la oxidación de ciertos ácidos grasos insaturados

14. ¿Cuál es la definición de hidrolasas?

Las hidrolasas catalizan reacciones de hidrólisis. Este grupo de enzimas permite romper moléculas
de alto peso molecular, haciéndolas reaccionar con moléculas de agua. Con este método pueden
romper enlaces peptídicos, ésteres o glicosídicos. La mayoría de las enzimas gástricas son de este
tipo.

15. ¿Cuáles son las principales hidrolasas en alimentos?

Las carbohidrasas (hidrolasas que rompen o sintetizan los enlaces glucosúricos en los
carbohidratos).

Las proteasas (hidrolasas que rompen en enlace peptídico que une a los aminoácidos de las
proteínas).

16. ¿Cuáles son los principales usos de las hidrolasas en alimentos?

Las carbohidrasas son uno de los grupos más utilizados en alimentos, sobre todo en la producción
de edulcorantes derivados de almidón que confieren un sabor dulce al alimento enmascarando
gustos amargos o desagradables, en la producción de derivados de panificación y como aditivos
para evitar el endurecimiento de pan y tortilla y en la producción de caramelos de centro suave,
entre otros usos.

Las proteasas constituyen también un grupo muy usado a nivel industrial, algunos ejemplos de uso
son en el desarrollo de cuerpo y sabor en la cerveza, mientras que en panificación aumentan
textura y volumen del pan, en la producción de quesos generan sabores en la maduración, e
incluso se emplea para mejorar las propiedades desecado del huevo

17. Describa la definición de isomerasas

Enzima que transforma un isómero de un compuesto químico en otro. Podrá, por ejemplo,
transformar una molécula de glucosa en una de fructosa.

18. ¿Qué son las isomerasas? y ¿cuál es su uso en alimentos?’

Son isómeros dos cuerpos químicos que tienen la misma fórmula bruta (es decir la misma
composición) pero unas características distintas debido a la organización diferente de los átomos
en la molécula.

GLUCOSA-ISOMERASA: En helados evita la textura arenosa provocada por la cristalización, permite

la utilización de jarabes de alta fructosa

19. ¿Qué son las transferasas? y ¿cuál es su uso en alimentos?’

Enzima que cataliza la transferencia de un grupo funcional, por ejemplo un metilo o un grupo
fosfato, de una molécula donadora a otra receptora. Por ejemplo, una reacción de transferencia es
la siguiente: A–X + B → A + B–X.

Generan azúcares que tienen utilidad como prebióticos –es decir, que favorecen el desarrollo de
microorganismos benéficos en el intestino– entre otras aplicaciones
Referencias

 Guerra, J. J. M. (n.d.). Clasificación de las enzimas | LIBRO ELECTRÓNICO DE BIOQUÍMICA |

Juan José Martínez Guerra. Retrieved September 19, 2022
 (7) Taylor, R.F. (1991) Protein Immobilization: fundamentals and applications, Marcel
Dekker, New York.
 1971, 1er Enzyme Engineering Conference, Henniker, New Hampshire, USA.
 Klibanov, A.M.; Kaplan, N.O.; Kamen, M.D. (1978) A rationale for stabilization of oxygen-
labile enzymes: application to a clostridial hydrogenase. Proc. Nat. Acad. Sci. USA 75:
3640-3643.
 15.- MATHEWSON, P. Enzymes. Practical Guide for the Food Industry. Minnesota:
American Association of Cereal Chemists, 1998, pp. 59-63.
 Morton, R. K. (1953). Transferase activity of hydrolytic enzymes. Nature, 172(4367), 6